Ovalbumiini on runsain proteiini "kirkas" munia lintuja. Se kuuluu proteiinien perheeseen, joka tunnetaan nimellä "serpiini" tai "seriiniproteaasi-inhibiittori", joka on erittäin monimuotoinen ryhmä eukaryoottisia proteiineja (sisältää yli 300 homologista proteiinia).
Se oli yksi ensimmäisistä proteiineista, jotka oli eristetty erittäin puhtaasti, ja lintujen lisääntymisrakenteissaan yllättävän runsauden ansiosta sitä käytetään laajasti "mallina" valmistettaessa "standardeja" rakenteen, ominaisuuksien, monien proteiinien synteesi ja eritys.
Ovalbumiinin molekyylirakenne (Lähde: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan bioinformatiikan instituutissa Wikimedia Commonsin kautta)
Prosentteina ilmaistuna, ovalbumiini käsittää 60 - 65% munavalkuaisen kokonaisproteiinipitoisuudesta, mutta toisin kuin muut Serpin-proteiiniperheen jäsenet, sillä ei ole aktiivisuutta proteaasinestäjänä.
Kananmunien valkoisella on myös muita proteiineja:
- Ovotransferriini, jota kutsutaan myös konalbumiiniksi, joka edustaa 13% valkoisen kokonaisproteiinipitoisuudesta
- Ovomukoidi, glykoproteiini, joka sisältää 11% kokonaismäärästä
- Ovomusiini, toinen sulfatoitu glykoproteiini, joka edustaa 3,5%
- Lysotsyymi tai muramidaasi, joka sisältää myös 3,5% valkoisen kokonaisproteiinista
- globuliinit, jotka edustavat 4%
Ovalbumiinin synteesi tapahtuu välituotepeptidien seoksesta munavaiheen kulkiessa lintujen munajohdon läpi, ja on saatu raportteja, että mukana olevien geenien transkriptio tapahtuu vastauksena estrogeenin, sukupuolihormonin, läsnäollessa.
Rakenne
Ovalbumiini on monomeerinen fosfoglykoproteiini, jonka molekyylipaino on noin 45 kDa ja isoelektrinen piste lähellä 4,5. Siksi sen rakenteessa on lukuisia paikkoja fosforylaatioon ja glykosylaatioon, jotka ovat hyvin yleisiä posttranslaation jälkeisiä muunnoksia proteiineissa.
Tätä proteiinia koodaa 7700 emäsparin geeni, jolle on tunnusomaista, että läsnä on 8 eksonia, jotka on leikattu 7 intronin kanssa, joten epäillään, että sen lähettilässä tapahtuu useita transkription jälkeisiä modifikaatioita kypsän proteiinin tuottamiseksi.
Kananmunien ovalbumiinissa on 386 aminohappotähdettä ja on osoitettu, että tämän proteiinin puhdas muoto koostuu kolmesta alaluokasta, joita kutsutaan A1: ksi, A2: ksi ja A3: ksi, jolle on tunnusomaista, että ne sisältävät vastaavasti kaksi, yksi ja ei fosfaattiryhmiä.
Tertiaarisen rakenteen suhteen ovalbumiinin aminohapposekvenssi paljastaa 6 kysteiinitähteen läsnäolon, joiden väliin muodostuu neljä disulfidisiltaa. Lisäksi jotkut rakennetutkimukset ovat osoittaneet, että tämän proteiinin N-terminaalinen pää on asetyloitu.
S-
Kun munia varastoidaan, ovalbumiinin rakenne muuttuu, jolloin muodostuu kirjallisuudessa tunnettu S-ovalbumiini, joka on stabiilimpi muoto kuumuutta vastaan ja joka muodostuu disulfidien ja sulfhydryylien välisten vaihtomekanismien vuoksi.
Varastointilämpötilan lisäksi tämä ovalbumiinin "muoto" muodostuu myös munien sisäisestä pH: sta riippuen, mikä voidaan odottaa minkä tahansa tyyppisissä proteiineissa luonnossa.
S-ovalbumiinille on sitten osoitettu joitain yliherkkyysreaktioita, joista jotkut ihmiset kärsivät munien nauttimisen jälkeen.
ominaisuudet
Huolimatta siitä, että ovalbumiini kuuluu proteiiniperheeseen, jolle on tunnusomaista niiden aktiivisuus proteaasinestäjinä, sillä ei ole estävää vaikutusta eikä sen toimintaa ole selvitetty täysin.
On kuitenkin oletettu, että tämän entsyymin mahdollinen tehtävä on metalli-ionien kuljetus ja varastointi alkioon ja sieltä. Muut kirjoittajat ovat ehdottaneet, että se toimii myös alkion ravintolähteenä sen kasvun aikana.
Kokeellisesta näkökulmasta katsottuna, ovalbumiini on yksi tärkeimmistä "malli" proteiineista erilaisille rakenteellisille, toiminnallisille, synteesille ja proteiinien eritystä koskeville tutkimusjärjestelmille, minkä vuoksi se on ollut erittäin tärkeä tieteellisten asioiden edistymiselle.
Elintarviketeollisuuden toiminnot
Lisäksi, koska se on yksi kananmunanvalkuaisen yleisimmistä proteiineista, tämä on erittäin tärkeä proteiini ihmisten ja muiden lintujen, jotka syövät eri lintujen munia, ravinnoksi.
Kulinaarisessa muodossa ovalbumiinia, samoin kuin muita munavalkuaisen proteiineja, käytetään niiden toiminnallisten ominaisuuksien, etenkin vaahtoamiskyvyn vuoksi, prosessissa, jonka aikana polypeptidit denaturoidaan, muodostaen ilmarajapinnan. / vakaan nesteen ominaispiirteet mainitulle dispersiotilalle.
denaturointi
Koska ovalbumiinissa on lukuisia sulfhydryyliryhmiä, se on melko reaktiivinen ja helposti denaturoitu proteiini.
Ovalbumiinin denaturoitumislämpötila on välillä 84-93 ° C, 93 on se, joka luonnehtii S-ovalbumiinimuotoa, joka on vakaampi korkeissa lämpötiloissa. Ovalbumiinin denaturoituminen lämmöllä johtaa muna-kypsennyksen aikana havaittujen luontaisten luonnonvalkoisten "geelien" muodostumiseen.
Paistetut munat (Lähde: WhatamIdoing Wikimedia Commonsin kautta)
PH on myös tärkeä tekijä harkittaessa tämän proteiinin denaturoitumista sekä suolojen tyyppiä ja konsentraatiota. Ovalbumiinin denaturointi-pH on noin 6,6.
Eri denaturointiolosuhteissa ovalbumiinimolekyyleillä on suuri taipumus aggregoitua, prosessi, jota voidaan yleensä nopeuttaa lisäämällä suoloja ja nostamalla lämpötilaa.
Ovalbumiinin ja muiden munavalkuaisten proteiinien kyky muodostaa kuumennettaessa geelimäisiä rakenteita, samoin kuin niiden kyky sitoutua vesimolekyyleihin ja toimia emulgoivina aineina, antavat heille tärkeimmät toiminnalliset ominaisuutensa ja siksi niitä hyödynnetään niin elintarviketeollisuudessa.
Tämän proteiinin denaturointiprosessi on ollut erittäin hyödyllinen tutkittaessa siirtymämekanismeja kiinteiden ja geelitilojen välillä, samoin kuin tutkittaessa vaikutusta, jonka erityyppisillä suoloilla on eri pitoisuuksilla (ioninen lujuus) eheyteen. proteiineja.
Viitteet
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Ovalbumiinin rakenne ja ominaisuudet. Journal of Chromatography B: Biolääketieteelliset tieteet ja sovellukset, 756 (1-2), 189 - 198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Ovalbumiinin peruuttamaton lämpödenaturointi ja lineaaristen aggregaattien muodostuminen. Ruokahydrokolloidit, 3 (2), 123 - 134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, ja Fothergill, JE (1981). Kanan ovalbumiinin täydellinen aminohapposekvenssi. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (toim.). (2011). Ruokaproteiinien käsikirja. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Serpiniproteiinien ovalbumiiniperhe. FEBS-kirjeet, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Ovalbumiinin biosynteesi. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., ja Javed, K. (2018). Elintarvikemateriaalitiede munajauheteollisuudessa. Materiaalitieteen roolissa elintarvikkeiden bioinsinöörityössä (s. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, ja Visschers, RW (2003). Lämmön aiheuttama ovalbumiinin denaturointi ja aggregoituminen neutraalissa pH: ssa, jota kuvaa peruuttamaton ensimmäisen asteen kinetiikka. Proteiinitiede: julkaisu Protein Society, 12 (12), 2693–2703.