- Ominaisuudet ja rakenne
- Mihin hemoglobiini on?
- Millainen on hemoglobiinimolekyyli?
- Millainen on heme-ryhmä?
- Kuinka okshemoglobiini muodostuu?
- Mikä on suurin määrä happea, jota hemoglobiini voi kuljettaa?
- Oksihemoglobiinin sitoutumiskäyrä
- Viitteet
Tai ksyhemoglobiini on nimi, joka annetaan hemoglobiinille, kun se sitoutuu happea. Hemoglobiini on punasoluissa oleva proteiini, jonka päätehtävänä on kuljettaa happea keuhkoista kudoksiin.
Ensimmäiset elävät olennot olivat yksisoluisia ja asuivat nestemäisessä ympäristössä, josta he olivat ravittuja ja josta ne eliminoivat jätteensä, aivan kuten jotkut nykyisistä organismeista. Näissä olosuhteissa nämä prosessit saavutetaan yksinkertaisilla diffuusiomekanismeilla, koska soluseinä on läheisessä kosketuksessa sitä toimittavan väliaineen kanssa.
Oksihemoglobiinin dissosiaatiokäyrä (Lähde: Ratznium englanniksi WikipediaLaterher latasi myöhemmät versiot en.wikipediaan. Via Wikimedia Commons)
Yhä monimutkaisempien monisoluisten organismien kehitys merkitsi sitä, että sisäiset solut siirtyivät huomattavasti ympäristöstä, joten diffuusiomekanismit ainoana lähteenä tulivat riittämättömiksi.
Siksi kehitettiin erikoistuneita järjestelmiä ravinteiden ja kaasujen, kuten ruuansulatusjärjestelmän ja hengityselinten, saamiseksi sekä kuljetusmekanismeja näiden ravinteiden ja kaasujen tuomiseksi lähemmäksi solua: sydän- ja verisuonijärjestelmää.
Energian tuottamiseksi ATP-molekyylien muodossa solut tarvitsevat happea. Koska ATP: tä ei voida varastoida, se on syntetisoitava jatkuvasti, mikä tarkoittaa solujen jatkuvaa hapenkulutusta.
Hemoglobiini syntyi evoluutiota ajatellen kaasunsiirtona, joka "ratkaisi" hapen kuljetuksen ongelman ympäristöstä soluun.
Ominaisuudet ja rakenne
Oksihemoglobiinin ominaisuuksien ja rakenteen käsittelemiseksi on tarpeen viitata hemoglobiiniin, koska oksihemoglobiini ei ole muuta kuin happeaan sitoutunut hemoglobiini. Siksi jäljempänä kuvataan molekyylin yhteisominaisuudet kyseisen kaasun läsnä ollessa tai ilman.
Mihin hemoglobiini on?
Hemoglobiini on välttämätöntä hapen kuljettamiseksi kudoksiin sellaisella määrällä ja nopeudella, että nämä takaavat, koska happen liukoisuus veressä on niin alhainen, että sen kulkeutuminen diffuusion avulla ei riitä kattamaan kudostarpeita.
Millainen on hemoglobiinimolekyyli?
Hemoglobiini on tetrameerinen proteiini (jolla on neljä alayksikköä), sen pallomainen muoto ja molekyylimassa on 64 kDa.
Sen neljä alayksikköä muodostavat yhden toiminnallisen yksikön, jossa kukin vaikuttaa toisiinsa vastavuoroisesti. Jokainen alayksikkö koostuu polypeptidiketjusta, globiinista ja proteesiryhmästä, heemistä tai "heem" -ryhmästä, joka toimii kofaktorina eikä koostu aminohapoista; ts. se ei ole proteiini luonteeltaan.
Globiinia esiintyy kahdessa muodossa: alfa globiini ja beeta globiini. Hemoglobiinitetrameeri koostuu parista alfa-globiiniketjuja (141 aminohappoa) ja parista beeta-globiiniketjuja (146 aminohappoa).
Jokainen neljästä polypeptidiketjuista on kiinnittynyt heemaryhmään, jonka keskellä on rauta-atomi rautatilassa (Fe2 +).
Millainen on heme-ryhmä?
Hemiryhmä on porfyriinirengas, joka koostuu neljästä pyrrolisesta renkaasta (heterosykliset aromaattiset yhdisteet, joilla on kaava C4H5N), jotka on kytketty metyylisilloilla. Keskellä rautaa olevassa tilassa oleva rauta on sitoutunut rakenteeseen koordinoitujen typpisidosten avulla.
Jokainen heemaryhmä kykenee sitoutumaan yhteen happimolekyyliin, joten jokainen hemoglobiinimolekyyli voi sitoa vain 4 kaasumolekyyliä.
Ihmiskehossa on noin 2,5 x 1013 punasolua, jotka ovat verisoluja, jotka tekevät ja kuljettavat hemoglobiinia. Jokaisessa punasolussa on noin 280 miljoonaa hemoglobiinimolekyyliä, ja se voi siten kuljettaa yli miljardin happimolekyylin.
Kuinka okshemoglobiini muodostuu?
Oksihemoglobiini muodostuu sen jälkeen kun happiatomi on liittynyt jokaisessa rautaatomissa rautatilassa, joka löytyy hemoglobiinimolekyylin kussakin hemiryhmässä.
Termi oksihemoglobiini viittaa sitten hapetettuun ja kemiallisesti hapettumattomaan hemoglobiiniin, koska se ei menetä elektronia, kun se yhdistetään hapen kanssa ja rauta pysyy rautapitoisessa tilassa.
Hapetus aiheuttaa muutoksen molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa, toisin sanoen muutoksen konformaatiossa, joka voidaan siirtää globiiniketjuista heemaryhmään ja päinvastoin.
Mikä on suurin määrä happea, jota hemoglobiini voi kuljettaa?
Hemoglobiini voi rakenteessaan sitoutua enintään neljään happimolekyyliin. Jos ihanteellisten kaasujen moolitilavuus on 22,4 l / mooli, yksi mooli hemoglobiinia (64 500 g) sitoutuu 89,6 litralla happea (4 moolia O2 x 22,4 l / mooli).
Joten jokaisen gramman hemoglobiinia on sitouduttava 1,39 ml: n kanssa O2: ta ollakseen 100-prosenttisesti tyydyttyneitä (89,6L / 64500 g x (1000 ml / l)).
Käytännössä verikokeet antavat hiukan alhaisemmat tulokset, koska methemoglobiinia (hapettunut hemoglobiini) ja karboksihemoglobiinia (hemoglobiini + hiilimonoksidi (CO)) on pieniä määriä, jotka eivät voi sitoutua happea.
Kun tämä otetaan huomioon, ”Hüfner” -sääntö toteaa, että veressä 1 g: n hemoglobiinin kapasiteetti sitoa happea on 1,34 ml.
Oksihemoglobiinin sitoutumiskäyrä
Hemoglobiinimolekyyliin sitoutuvien happimolekyylien lukumäärä riippuu hapen tai PO2: n osapaineesta. Hapen puuttuessa hemoglobiini hapetetaan, mutta PO2: n kasvaessa hemoglobiiniin sitoutuvien hapeiden lukumäärä kasvaa.
Hapen sitoutumisprosessi hemoglobiiniin riippuen hapen osapaineesta. Piirrettäessä tulosta kutsutaan "oksihemoglobiinikäyräksi" ja sillä on ominainen 'S' tai sigmoidimuoto.
PO2: sta riippuen hemoglobiini on vähemmän tai enemmän kykenevä “vapauttamaan” tai “vapauttamaan” kuljettamansa hapen sekä latautumaan siihen.
Esimerkiksi alueella 10 - 60 mmHg paine saadaan käyrän jyrkein osa. Tässä tilassa hemoglobiini voi helposti luopua suurista määristä O2: ta. Tämä on tila, joka saavutetaan kudoksissa.
Kun PO2 on välillä 90 - 100 mmHg (12 - 13 kPa), hemoglobiini on melkein 100% kyllästetty O2: lla; ja kun valtimoiden PO2 on 60 mmHg (8 kPa), kylläisyys O2: lla on edelleen jopa 90%.
Keuhkoissa nämä ovat vallitsevat olosuhteet (paine välillä 60 - 100 mmHg), ja juuri tämä antaa punasoluissa olevien hemoglobiinimolekyylien varautua hapolla.
Tämä oksihemoglobiinikäyrää vetävä sigmoidinen muoto varmistaa, että tämä proteiini toimii erinomaisena keuhkojen siirtäjänä, erittäin tehokkaana kuljettajana valtimoveressä ja erinomaisena O2-luovuttajana kudoksissa suhteessa paikallisen aineenvaihdunnan nopeuteen. eli kysynnän mukaan.
Viitteet
- Fox, SI (2006). Ihmisen fysiologia 9. painos (sivut 501-502). McGraw-Hill-lehdistö, New York, USA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, ja Rodwell, VW (2014). Harperin havainnollistettu biokemia. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biokemia (1989). Burlington, Pohjois-Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) fysiologia. (3. painos) Ediciones Harcourt, SA
- West, JB (1991). Lääketieteellisen käytännön fysiologinen perusta. Williams & Wilkins