PORINS: OMINAISUUDET, TOIMINTA JA KOKOONPANO - BIOLOGIA - 2026

Poriinit ovat eräänlainen kiinteä kalvo proteiineja, jotka mahdollistavat diffuusion erilaisten keskipitkän - kokoinen molekyylejä. Niitä löytyy gram-negatiivisten bakteerien (kuten E. colissa) ja mitokondrioiden ja kloroplastien ulkokalvoilta. Nämä kalvon läpäisevät proteiinit tunkeutuvat täysin kalvoihin ja niiden rakenne koostuu p-levyistä.

Toisin kuin kuljetusproteiineja, poriinit ovat kanavaproteiineja, ts. Ne muodostavat avoimia kanavia tai huokosia, jotka ylittävät kalvon, missä se sijaitsee, mikä mahdollistaa molekyylien vapaan diffuusion, jolla on sopiva koko ja varaus.

Lähde: fi: Käyttäjä: Zephyris

ominaisuudet

Poriinit ovat proteiineja, jotka luovat kalvon läpäiseviä kanavia, ja toisin kuin suurin osa kalvon ylittävistä proteiineista, membraanin ylittävä osa koostuu β-arkkeista α-helikelien sijaan.

Näistä kiinteistä membraaniproteiineista saattaa puuttua selektiivisyys niiden läpi kulkevien molekyylien suhteen, tai niillä voi olla tietty koko- ja varaustaso. Ne voivat myös sallia tiettyä kokoa pienempien molekyylien läpikulun.

Poriiniketjun polaarinen alue löytyy vesikanavan peittävältä sisäpuolelta, kun taas apolaarinen osa ulkonee tynnyrin ulkopuolelle, vuorovaikutuksessa membraanin lipidikaksoiskerroksen hydrofobisen alueen kanssa.

Diffuusio näiden proteiinien muodostamien kanavien läpi johtuu membraanin ylittävän molekyylin tai aineen konsentraatiogradientista, joka on passiivinen diffuusio, ts. Se ei vaadi aineenvaihduntaenergiaa aineen liikkumiseksi.

Tätä diffuusiota säätelevät spesifiset mekanismit, jotka voivat avata tai sulkea kanavan ja joita voidaan estää erilaisilla yhdisteillä.

Rakenne

1980-luvun lopulla poriinin atomin rakenne määritettiin röntgenkristallografialla ensimmäistä kertaa, mikä vastaa Rhodobacter capsulatus -solun membraania, joka on fotosynteettinen bakteeri.

Mainittu poriini koostuu trimmeristä, jossa kukin monomeeri muodostaa beetatynnyrin, jossa on 16 beetalevyä, jotka rullaavat yhteen, muodostaen lieriömäisen rakenteen, joka kykenee kulkemaan kalvon läpi ja sisältää huokoset, jotka on täytetty vedellä.

Sen jälkeen on kuvattu erityyppisiä porineja, sekä prokaryoottisista että eukaryoottisista soluista. Kaikki ne koostuvat liitetyistä P-levyistä, jotka muodostavat P-tynnyrin kaltaisen rakenteen, ja vesillä täytetystä kanavasta, jonka halkaisija voi olla välillä 0,6-3 nm.

Mitokondrioissa poriinit koostuvat 19 p-levystä, jotka taitettuna muodostavat p-tynnyrin.

Monissa bakteereissa poriinit koostuvat 16 - 18 anti-rinnakkaisesta P-levystä, jotka muodostavat P-tynnyrin, ja joilla on vety sidoksia ketjun lähellä olevien molekyylien välillä.

toiminto

Bakteerien poriinit ja mitokondrioiden ja kloroplastien kalvot ovat toiminnallisesti samanlaisia, toimivat samalla tavalla johtuen niiden samanlaisuudesta huokosmittojen, atomirakenteen ja passiivisten diffuusioominaisuuksien suhteen.

Poriinikanavan leveys määritetään polypeptidien kohdistamisella rakenteen sisäseinään sallien niiden läpi kulkevien molekyylien koon rajoittamisen.

Näiden rakenteiden samankaltaisuus vahvistaa endosymbioottista teoriaa, jonka mukaan eukaryoottisolujen mitokondriat ovat peräisin prokaryoottisesta organismista, jonka fagosytoosit eukaryoottisolujen edeltäjä.

Eukaryooteissa

Eukaryoottisoluissa poriinia löytyy mitokondrioiden ja plastidien ulkokalvoista. Plastideista löytyviä porineja on tutkittu hyvin vähän.

Mitokondrioiden tapauksessa niitä kutsutaan mitokondriaalisiksi porineiksi tai jänniteportoiduiksi anionikanavoiksi (VDAC). Ne ovat leveitä kanavia, joiden halkaisija on likimääräisesti 3 nm, ja ne muodostavat suurimman proteiinikomponentin ulkomembraaneissa. Ne edustavat noin 30% tämän kalvon kokonaisproteiineista.

Ne luovat läpäisevyyden lataamattomille molekyyleille jopa 5000 Da. Mitokondriaaliset poriinit mahdollistavat pienten molekyylien, ionien ja metaboliittien kulkeutumisen membraanien väliseen tilaan.

Kalvojen välisen tilan läpi kulkevat molekyylit ja ionit eivät läpäise mitokondriaalisen sisäkalvon läpi, koska sillä on parempi läpäisemättömyys. Siksi kahden membraanin välinen tila on kuormitettu pienillä molekyyleillä ja ioneilla, jotka ovat samanlaisia ​​kuin sytoplasma.

Prokaryooteissa

Gramnegatiivisissa bakteereissa ulkomembraani antaa heidän eristää itsensä ympäristöstä suojatoimenpiteenä. Tämä kalvo sisältää porineja, jotka läpäisevät bakteerien tarvitsemat ravintoaineet.

Noin 100 000 poriinia voi löytyä prokaryoottisen solun kalvosta, mikä edustaa noin 70% kyseisen rakenteen kokonaisproteiineista.

Suoliston bakteereissa ulkokalvo edustaa suojaa ulkoisia vaurioita aiheuttavilta aineilta, kuten antibiootit, sappisuolat ja proteaasit.

Poriinit varmistavat pienten hydrofiilisten molekyylien imeytymisen ja poistamisen, antaen siten solulle mahdollisuuden saada asianmukaiselle toiminnalleen välttämättömiä ravintoaineita ja vapauttaa itsensä jätetuotteista. E. colissa poriinit sallivat disakkaridien, fosfaattien ja muiden pienten molekyylien kulkemisen.

Poriinien kokoonpano eukaryooteissa ja prokaryooteissa

Mitokondriaalisia porineja tuodaan mitokondrioihin TOM-nimisen proteiinikompleksin avulla (mitokondrioiden ulkoisen kalvon translokaasi), ja SAM-kompleksi lisää ne (proteiinien luokittelu- ja kokoonpanokoneet).

Monissa tutkimuksissa on kuvattu, kuinka jotkut bakteerien ulkomembraaniproteiinit tuodaan eukaryoottisolujen mitokondrioihin TOM- ja SAM-kompleksien hallinnassa mekanismissa, mikä osoittaa, että tämä insertioprosessi on säilynyt näiden kahden järjestelmän välillä.

Bakteereihin poriinit insertoidaan kompleksilla, jolla on BAM-tynnyrin kokoonpanokoneet, nimeltään BAM. Tämä kompleksi koostuu viidestä proteiinista, joista neljä on lipoproteiineja.

Vaikka poriinien ja niiden rakenteiden insertioprosessi on samanlainen eukaryoottisten ja prokaryoottisten solujen välillä, huomattava ero on siinä, että prokaryooteissa näiden rakenteiden insertio edellyttää lipoproteiinien läsnäoloa.

Toisaalta sen kokoonpano mitokondrioiden ulkomembraaneissa riippuu kahden SAM-kompleksin apuproteiinin: proteiinien Sam35 ja Sam36 läsnäolosta.

Viitteet

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. ja Raff, M. (2002). Solun molekyylibiologia. Neljäs painos. Toim. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Biokemian oppikirja kemiallisilla korrelaatioilla. Toim. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Solu- ja molekyylibiologia. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., ja Rosenbusch, JP (1991). Prokaryoottiset ja eukaryoottiset posliinit. Nykyinen lausunto rakennebiologiassa, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakteeriporsiinit: rakenne ja toiminta. Nykyinen lausunto rakennebiologiassa, 5 (4), 701 - 707.
6. Voet, D., ja Voet, JG (2006). Biokemia. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Porins prokaryooteissa ja eukaryooteissa: yleisiä teemoja ja muunnelmia. Biochemical Journal, 431 (1), 13 - 22.