PROLIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT, RUUAT - BIOLOGIA - 2026

Proline (Pro, P) kuuluu 22 aminohapon luokitellaan perustiedot. Se on välttämätön aminohappo, koska ihminen ja muut nisäkkäät voivat syntetisoida sitä.

Vuonna 1900 saksalainen tiedemies Richard Willstatter otti ensimmäisenä ja havaitsi proliinia. Kuitenkin Emili Fischer, vuonna 1901, keksi termin "proliini" aminohapon pyrrolidiinirenkaan perusteella; Tämä tutkija onnistui myös selittämään yksityiskohtaisesti proliinin synteesin maitokaseiinista.

Proliini-aminohapon kemiallinen rakenne (Lähde: Clavecin Wikimedia Commonsin kautta)

Proteiineissa, kuten kaseiini, proliinilla on oleellinen merkitys rakenteellisissa "kiertymisissä" ja laskosissa. Tässä proteiinissa proliini jakautuu homogeenisesti koko rakenteeseen ja sitoutuu p-kaseiiniin ja as1-proteiiniin; lisäksi se estää virheellisten rakenteellisten taivutusten tai silmukoiden muodostumisen.

Biokemiallisissa analyyseissä, joita käytetään yleisesti proteiinien muodostavien aminohappojen tarkan sekvenssin määrittämiseksi, proliini on yksi vaikeimmista havaittavista aminohapoista, koska proliinin sekundaarisella aminoryhmällä on erilainen käyttäytyminen eikä sitä voida helposti havaita..

Kurvitsus on ehkä tunnetuin proliiniin liittyvä sairaus. Se liittyy C-vitamiinin saannin puutteeseen, mikä vaikuttaa suoraan kollageenikuitujen proliinin hydroksylaatioon, aiheuttaen systeemistä heikkenemistä koko kehossa olevien kollageenikuitujen epävakauden vuoksi.

ominaisuudet

A-hiileen kiinnittynyt sekundaarinen aminoryhmä tekee proliinin luokittelutehtävän jonkin verran vaikeaksi. Joissakin tekstissä se luokitellaan kuitenkin yhdessä haarautuneiden aminohappojen tai alifaattisten sivuketjujen kanssa, koska proliinin sivuketju tai R-ryhmä on hydrofobinen tai alifaattinen.

Yksi proliinin tärkeimmistä ominaisuuksista on, että se ei missään tapauksessa voi muodostaa vety sidoksia, mikä tekee siitä ihanteellisen proteiinien tertiääristen rakenteiden monimutkaisten ja monimutkaisten käännösten strukturoimiseksi.

Aivan kuten kaikilla aminohapoilla on kaksi isoformia, jotka riippuvat keskushiiliatomista, proliini voi löytyä luonnosta L-proliinina tai D-proliinina. L-proliinimuoto on kuitenkin luonteeltaan yleisin ja se on osa proteiinirakenteita.

Proteiineissa, joissa sitä löytyy, proliini vie usein paikkoja lähellä polypeptidiketjun pintaa tai laskos- tai "kiertymiskohtia", koska proliinin jäykkä ja suljettu rakenne tekee vaikeasta vuorovaikutuksesta muiden aminohappojen kanssa vaikeaa..

Rakenne

Proliinilla on erityinen rakenne emäksisten aminohappojen joukossa, koska sillä on sekundaarinen aminoryhmä (NH2) eikä primaarinen aminoryhmä, joka on ominaista kaikille aminohapoille.

R-ryhmä tai proliinin sivuketju on pyrrolidiini- tai tetrahydropyrrolirengas. Tämä ryhmä muodostuu heterosyklisestä amiinista (ilman kaksoissidoksia), jossa on viisi hiiliatomia, jolloin kukin niistä on tyydyttynyt vetyatomeilla.

Proliinilla on erityispiirre, että "keskus" hiiliatomi sisältyy heterosykliseen pyrrolidiinirenkaaseen, joten ainoat "vapaat" tai "ulkonevat" atomit ovat karboksyyliryhmä (COOH) ja vetyatomi (H) aminohapon heterosyklisestä renkaasta.

Proliinin molekyylikaava on C5H9NO2 ja sen IUPAC-nimi on pyrrolidiini-2-karboksyylihappo. Sen molekyylipaino on likimääräisesti 115,13 g / mol, ja sen esiintymistiheys proteiineissa on noin 7%.

ominaisuudet

Kollageeni- ja tropokogeeni- kuidut ovat runsasproteiineja useimmissa selkärankaisissa eläimissä. Ne muodostavat ihon, jänteet, luiden matriisin ja monet muut kudokset.

Kollageenikuidut koostuvat monista toistuvista polypeptidi-kolmoishelikseistä, jotka puolestaan ​​koostuvat monista proliini- ja glysiinitähteistä glysiini-proliini-proliini / hydroksiproliinisekvenssissä (jälkimmäinen on proliinin modifioitu johdannainen).

Luonnollisessa muodossaan proliini on osa prokollageenia, tämä on kollageenipolypeptidien ja joidenkin muiden sidekudosproteiinien edeltäjä. Prokollageeniproliinihydroksylaasi-entsyymi on vastuussa proliinijäännösten hydroksyloinnista hydroksiproliinin muodostamiseksi ja siten prokollageenin kypsytyksen saavuttamiseksi itse kollageeniksi.

Mikä on proliinin päätehtävä kollageenikuiduissa?

Hydroksiproliini antaa sille kollageeniresistenssin ominaisuudet, koska tällä aminohappojohdannaisella on kyky muodostaa suuri määrä vety-sidoksia proteiinin muodostavan kolmoisheeliksin ketjujen väliin.

Entsyymit, jotka katalysoivat proliinitähteiden hydroksylaatiota, vaativat C-vitamiinin (askorbiinihappo) läsnäolon, ja kuten edellä mainittiin, kuorrutus johtuu kollageenikuitujen heikkenemisestä proliinitähteiden hydroksyloinnin epäonnistumisen vuoksi., joka aiheuttaa kollageenikuituja pitävien vety sidosten vähentymisen.

Muut toiminnot

Proliini on välttämätöntä proteiinien laskosten ja käänteiden muodostumiselle.

Sen suljettu rakenne tekee tästä aminohaposta vaikean "mahtua" proteiineihin, ja lisäksi, koska se ei voi muodostaa vety sidoksia "vuorovaikutuksessa" muiden lähellä olevien tähteiden kanssa, se indusoi "käännösten" tai "käänteiden" muodostumisen. koko proteiinien rakenteessa, missä sitä löytyy.

Kaikilla lyhytikäisillä proteiineilla on ainakin yksi alue, jolla on runsaasti proliinia, glutamaattia, seriiniä ja treoniinitoistoja. Nämä alueet vaihtelevat 12 - 60 tähdestä ja niitä kutsutaan PEST-sekvensseiksi.

PEST-sekvenssiä sisältävät proteiinit on merkitty ubiquitinaatiolla myöhempää hajoamista varten proteasomeissa.

biosynteesissä

Monia aminohappoja voidaan syntetisoida glykolyysivälituotteista, pentoosifosfaattireitistä tai sitruunahapposyklistä (Krebs-sykli). Proliini ja arginiini muodostuvat lyhyillä glutamaattireiteillä.

Biosynteettinen reitti, joka on käytännössä yhteinen kaikille eläville organismeille, alkaa L-glutamaatin muuttumisesta y-L-glutamyyli-5-fosfaatiksi glutamaatti-5-kinaasi-entsyymin (bakteereissa) tai γ-glutamyylin vaikutuksesta -kinaasi (ihmisillä).

Tämä reaktio sisältää ATP: stä riippuvan fosforylaation, jolloin päätuotteen lisäksi muodostetaan ADP-molekyyli.

Glutamaatti-5-semialdehydi-dehydrogenaasin (bakteereissa) tai γ-glutamyylifosfaattireduktaasin (ihmisillä) katalysoima reaktio muuntaa γ-L-glutamyyli-5-fosfaatin L-glutamaatti-5-semialdehydiksi ja tämä reaktio ansaitsee kofaktorin NADPH läsnäolo.

L-glutamaatti-5-semialdehydi dehydratoidaan palautuvasti ja spontaanisti (S) -1-1-pyrroliini-5-karboksylaatiksi, joka muuttuu myöhemmin L-proliiniksi pyrroliini-5-karboksylaattireduktaasin entsyymin avulla (bakteereissa ja ihmisissä)), jonka reaktiossa tarvitaan myös NADPH: n tai NADH: n molekyyli.

hajoaminen

Proliini, arginiini, glutamiini ja histidiini hajoavat jatkuvasti a-ketoglutaraatiksi siirtyäkseen sitruunahapposykliin tai Krebs-kiertoon. Erityisessä proliinin tapauksessa se hapettuu ensin proliinioksidaasi-entsyymin avulla pyrroliini-5-karboksylaatiksi.

Ensimmäisessä vaiheessa, jossa tapahtuu proliinin hapettuminen pyrrolin-5-karboksylaatiksi, E-FAD hyväksyy irrotetut protonit, pelkistäen E-FADH2: ksi; tämä vaihe on yksinoikeus aminohappoproliinille.

Spontaanilla reaktiolla pyrroliini-5-karboksylaatti muuttuu glutamaatin y-semialdehydiksi, joka sitten toimii substraattina glutamaatti-y-semialdehydi dehydrogenaasi-entsyymille. Tässä vaiheessa vapautetaan kaksi protonia, NAD hyväksyy yhden niistä, joka pelkistetään NADH: ksi, ja toinen on vapaa H +: n muodossa.

Arginiini, kuten proliini, muuttuu y-semialdehydi-glutamaatiksi, mutta vaihtoehtoisen metabolisen reitin kautta, johon osallistuu kaksi erilaista entsyymiä.

Glutamaatti-y-semialdehydi dehydrogenaasi -entsyymi muuttaa glutamaatin y-semialdehydin L-glutamaatiksi. Myöhemmin tämä L-glutamaatti hapetetaan jälleen glutamaattidehydrogenaasientsyymillä, jonka kanssa lopulta muodostuu a-ketoglutaraatti, joka sisällytetään sitruunahapposykliin.

Glutamaatin hapetusvaiheessa protoni (H +) ja aminoryhmä (NH3 +) vapautetaan. Protoni pelkistää NADP + -ryhmän ja muodostuu NADPH-molekyyli.

Huolimatta monista samankaltaisuuksista, joita esiintyy proliinin ja arginiinin hajoamis- ja biosynteesireittien välillä, nämä aminohapot syntetisoidaan ja hajoutetaan täysin vastakkaisilla reiteillä käyttämällä erilaisia ​​entsyymejä, erilaisia ​​kofaktoreita ja esiintyviä erilaisia ​​solunsisäisiä osastoja.

Valiinirikkaat ruuat

Yleensä kaikissa runsaasti proteiineja sisältävissä elintarvikkeissa on suuria määriä proliinia. Näitä ovat liha, maito, munat ja muut. Kuitenkin kun kehomme terveydentila ja ravitsemus ovat optimaaliset, se pystyy syntetisoimaan proliinia endogeenisesti.

Proliinia löytyy myös monista palkokasveista ja pähkinöistä sekä täysjyvätuotteista, kuten esimerkiksi kaura. Muita proliinirikkaita ruokia ovat mm. Vehnäleseet, saksanpähkinät, mantelit, herneet ja pavut.

Jotkut terveysruokakaupat formuloivat usein aminohappojen L-lysiini ja L-proliini tabletteja yhdistelmänä auttaakseen nivelongelmista kärsiviä ihmisiä tai viivyttämään kudosten ikääntymistä.

Ei ole kuitenkaan varmuudella osoitettu, että näiden aminohappojen ravintolisien ottamisella olisi merkittävä vaikutus vanhuuden viivästymiseen tai muihin ikään tyypillisiin ehtoihin.

Sen saannin edut

Proliinirikkaita ruokavalioita määrätään yleensä ihmisille, joilla on niveltauteja, kuten niveltulehdus, nyrjähdykset, repeytyneet nivelsiteet, dislokaatiot, tendiniitti ja muut, ja tämä johtuu sen suhteesta kollageenikuitujen synteesiin. kehon sidekudokset.

Monet estetiikkateollisuudessa käytetyistä farmakologisista voiteista ja tableteista on rikastettu L-proliinilla, koska jotkut tutkimukset ovat osoittaneet, että tämä aminohappo voi jollain tavalla lisätä kollageenin synteesiä ja parantaa siten ihon tekstuuria, nopeuttaa haavojen, haavojen, haavaumien ja palovammojen paranemista.

Elintarviketeollisuudessa on proteiineja, joissa on "bioaktiivisia peptidejä" ja jotka suorittavat toimintoja, jotka ylittävät niiden ravitsemukselliset ominaisuudet. Näillä peptideillä on yleensä kaksi - yhdeksän aminohappotähdettä, mukaan lukien proliini, arginiini ja lysiini.

Mainituilla bioaktiivisilla peptideillä voi olla verenpainetta alentava vaikutus, jolla on tietty opioidivaikutus; ne voivat toimia immunomodulaattoreina stimuloimalla immuunivastetta joitain taudinaiheuttajia vastaan ​​ja voivat jopa lisätä verisuonaktiivisuuden lisääntymistä, mikä parantaa niitä kuluttavien kiertoa.

Puutehäiriöt

Gluteeni on vehnänjyvässä esiintyvä proteiini, joka aiheuttaa suolen tulehduksen. Ihmiset, jotka kärsivät "gluteenin intoleranssista", tunnetaan "keliakia" -potilaina, ja tämän proteiinin tiedetään olevan runsaasti proliinista ja glutamiinista, joiden proteolyyttinen hajoaminen on vaikeaa ihmisille, joilla on tämä tila.

Jotkut sairaudet liittyvät tärkeiden proteiinien väärin sekoittumiseen, ja on hyvin yleistä, että nämä viat liittyvät proliinitähteiden amidisidosten cis-trans-isomerointiin, koska toisin kuin muut peptidisidokset, joissa trans-isomeeri on erittäin suosittu, proliinissa se on epäsuotuisassa asemassa.

Proliinitähteissä on havaittu, että esiintyy merkittävää taipumusta muodostaa cis-isomeeri ensin kuin trans-isomeeri proliinitähteiden vieressä olevissa amideissa, mikä voi tuottaa "väärän" proteiinien konformaation.

Aineenvaihdunta

Kuten muissa välttämättömissä ja välttämättömissä aminohapoissa, tärkeimmät proliiniin liittyvät patologiset häiriöt liittyvät yleensä puutteisiin tämän aminohapon assimilaatioreiteillä.

Esimerkiksi hyperprolinemia on tyypillinen tapaus puuttua yhdessä entsyymeissä, jotka osallistuvat proliinin hajoamisreittiin, erityisesti 1-pyrroliini-5-karboksylaattidehydrogenaasissa, mikä johtaa sen substraatin kertymiseen, joka inaktivoi reitin lopulta.

Tämä patologia diagnosoidaan yleensä veriplasman korkean proliinipitoisuuden ja 1-pyrroliini-5-karboksylaattimetaboliitin läsnäolon vuoksi potilaiden virtsassa.

Tämän taudin pääoireet ovat neurologiset häiriöt, munuaissairaus ja kuulon heikkeneminen tai kuurous. Muita vakavampia tapauksia ovat vaikea henkinen vajaatoiminta ja huomattavat psykomotoriset vaikeudet.

Viitteet

1. Abu-Baker, S. (2015). Biokemian katsaus: käsitteet ja yhteydet
2. Delauney, AJ, ja Verma, DPS (1993). Proliinien biosynteesi ja osmoregulaatio kasveissa. Kasvien päiväkirja, 4 (2), 215 - 223.
3. Lista, B., Lerner, RA, ja Barbas, CF (2000). Proliinikatalysoimat suorat epäsymmetriset aldolireaktiot. Journal of American Chemical Society, 122 (10), 2395 - 2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Biokemian Lehninger-periaatteet. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Proteiinien kemiallinen rakenne (osa 1). Longmans, vihreä.
6. Szabados, L., ja Savouré, A. (2010). Proliini: monitoiminen aminohappo. Kasvitieteen suuntaukset, 15 (2), 89-97.