Kuitu- proteiineja, jotka tunnetaan myös scleroproteins, ovat luokka proteiineja, jotka ovat tärkeitä rakenneosat tahansa elävän solun. Kollageeni, elastiini, keratiini tai fibroiini ovat esimerkkejä tämän tyyppisistä proteiineista.
Ne suorittavat hyvin monipuoliset ja monimutkaiset toiminnot. Tärkeimpiä ovat suojaus (kuten sikojen piikit) tai tuki (kuten se, joka tarjoaa hämähäkkeille rainan, jonka ne itse kudostavat ja jotka pitävät ne ripustettuna).
Silkki-fibroiinin, kuitumaisen proteiinin toistuva rakenne (Lähde: Sponk Wikimedia Commonsin kautta)
Kuituproteiinit koostuvat täysin pidentyneistä polypeptidiketjuista, jotka on järjestetty eräänlaiseksi "kuituksi" tai "köydeksi", jolla on suuri resistenssi. Nämä proteiinit ovat mekaanisesti erittäin vahvoja ja liukenemattomia veteen.
Kuituproteiinien komponentit ovat suurimmaksi osaksi peräkkäin toistuvien aminohappojen polymeerejä.
Ihmiskunta on yrittänyt luoda kuituproteiinien ominaisuudet uudelleen erilaisilla bioteknologisilla välineillä, mutta kunkin aminohapon järjestelyn selvittäminen polypeptidiketjussa sellaisella tarkkuudella ei ole helppo tehtävä.
Rakenne
Kuituproteiinien rakenne on suhteellisen yksinkertainen. Ne koostuvat yleensä kolmesta tai neljästä aminohaposta, jotka on liitetty toisiinsa, jotka toistetaan useita kertoja.
Eli jos proteiini koostuu aminohapoista, kuten lysiinistä, arginiinista ja tryptofaanista, seuraava aminohappo, joka sitoutuu tryptofaaniin, on jälleen lysiini, jota seuraa arginiini ja toinen tryptofaanimolekyyli, ja niin edelleen.
On kuituproteiineja, joissa aminohappomotiivit ovat erotettu toisistaan kahdesta tai kolmesta erilaisesta aminohaposta sekvenssien toistuvien motiivien lisäksi, ja muissa proteiineissa aminohapposekvenssi voi olla hyvin vaihteleva, 10 tai 15 erilaisella aminohapolla.
Monien kuituproteiinien rakenteet on karakterisoitu röntgenkristallografiatekniikoilla ja ydinmagneettisella resonanssimenetelmällä. Tämän ansiosta kuidunmuotoiset proteiinit, putkimaiset, laminaariset, spiraalimaiset, "suppilona" muotoillut jne. Ovat olleet yksityiskohtaisia.
Jokainen ainutlaatuinen toistuvan kuvion polypeptidi muodostaa juosteen ja jokainen juoste on yksi sata yksikköä, jotka muodostavat "kuituproteiinin" infrastruktuurin. Yleensä kukin filamentti on järjestetty kierteisesti toisiinsa nähden.
ominaisuudet
Kuituproteiineja muodostavan kuituverkoston takia niiden päätehtävät koostuvat rakenteellisesta materiaalista, joka tukee, vastustaa ja suojaa eri elävien organismien kudoksia.
Kuituproteiineista koostuvat suojarakenteet voivat suojata selkärankaisten elintärkeitä elimiä mekaanisilta iskuilta, epäsuotuisilta sääoloilta tai saalistajien hyökkäyksiltä.
Kuituproteiinien erikoistumisen taso on ainutlaatuinen eläinvaltiossa. Esimerkiksi hämähäkkiverkko on välttämätön tukikangas hämähäkkien johtamiselle. Tällä materiaalilla on ainutlaatuinen lujuus ja joustavuus.
Niin paljon, että nykyään monet synteettiset materiaalit yrittävät luoda uudelleen hämähäkkiverkon joustavuuden ja kestävyyden, jopa käyttämällä siirtogeenisiä organismeja syntetisoimaan tämä materiaali bioteknologisilla välineillä. On kuitenkin huomattava, että odotettua menestystä ei ole vielä saavutettu.
Tärkeä ominaisuus, joka kuituproteiineilla on, on, että ne sallivat yhteyden selkärankaisten eläinten eri kudosten välillä.
Lisäksi näiden proteiinien monipuoliset ominaisuudet antavat eläville organismeille mahdollisuuden luoda materiaaleja, joissa yhdistyvät lujuus ja joustavuus. Tämä muodostaa monissa tapauksissa olennaiset komponentit selkärankaisten lihaksen liikkeelle.
Kuituproteiini-esimerkki
kollageeni
Se on eläinperäinen proteiini ja ehkä yksi runsaimmista selkärankaisten kehossa, koska se muodostaa suurimman osan sidekudoksista. Kollageeni erottuu voimakkaista, laajentuvista, liukenemattomista ja kemiallisesti inertteistä ominaisuuksistaan.
Kollageenin, eläinperäisen kuituproteiinin, molekyylirakenne (Lähde: Nevit Dilmen Wikimedia Commonsin kautta)
Se koostuu pääasiassa iholta, sarveiskalvosta, nikamavälilevyistä, jänteistä ja verisuonista. Kollageenikuitu koostuu rinnakkaisesta kolmoismaisesta kierteestä, joka on melkein kolmasosa vain aminohappoglysiinistä.
Tämä proteiini muodostaa rakenteita, jotka tunnetaan nimellä "kollageenimikrofibrillit", jotka koostuvat useiden kollageenin kolmoishelikkelien liitoksesta yhdessä.
elastiinin
Kuten kollageeni, elastiini on proteiini, joka on osa sidekudosta. Toisin kuin ensimmäinen, se tarjoaa kuitenkin kudoksille joustavuutta resistenssin sijaan.
Elastiini kuidut koostuvat aminohapoista valiini, proliini ja glysiini. Nämä aminohapot ovat erittäin hydrofobisia ja on määritetty, että tämän kuituproteiinin elastisuus johtuu sen rakenteen sisällä olevista sähköstaattisista vuorovaikutuksista.
Elastiinia on runsaasti kudoksissa, joille tehdään intensiivisesti pidennys- ja rentoutumissyklejä. Selkärankaisilla sitä löytyy valtimoista, nivelsiteistä, keuhkoista ja ihosta.
keratin
Keratiini on proteiini, jota esiintyy pääasiassa selkärankaisten eläinten ektodermaalisessa kerroksessa. Tämä proteiini muodostaa muun muassa tärkeitä rakenteita, kuten hiukset, kynnet, piikit, höyhenet, sarvet.
Keratiini voi koostua α-keratiinista tai β-keratiinista. Α-keratiini on paljon jäykempi kuin β-keratiini. Tämä johtuu siitä, että a-keratiini koostuu a-heliileistä, joissa on runsaasti kysteiiniä sisältävää aminohappoa, jolla on kyky muodostaa disulfidisiltoja muiden vastaavien aminohappojen kanssa.
P-keratiinissa sitä vastoin se koostuu suuremmasta osasta polaarisia ja apolaarisia aminohappoja, jotka voivat muodostaa vedysidoksia ja on järjestetty taitettuihin p-levyihin. Tämä tarkoittaa, että sen rakenne on vähemmän kestävä.
fibroin
Tämä on proteiini, joka muodostaa hämähäkkiverkon ja silkkiäistoukkien tuottamat langat. Nämä säieet koostuvat pääosin aminohapoista glysiini, seriini ja alaniini.
Näiden proteiinien rakenteet ovat beeta-arkkeja, jotka on järjestetty vastakkain filamentin suunnan kanssa. Tämä ominaisuus antaa sille vastustusta, joustavuutta ja vähän venymiskykyä.
Fibroiini ei ole kovin liukoinen veteen, ja sen suuri joustavuus johtuu suuresta jäykkyydestä, jonka aminohappojen liitto antaa sille ensisijaisessa rakenteessaan, ja Vander Waals -siltoihin, jotka muodostuvat aminohappojen sekundaaristen ryhmien väliin.
Viitteet
- Bailey, K. (1948). Kuituproteiinit biologisten järjestelmien komponenteina. Brittiläinen lääketiedote, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). Kuituproteiinien rakenne. Chemical Reviews, 32 (2), 195 - 218.
- Kaplan, DL (1998). Kuituproteiinit-silkki mallijärjestelmänä. Polymeerien hajoaminen ja stabiilisuus, 59 (1 - 3), 25 - 32.
- Parry, DA, ja Creamer, LK (1979). Kuituproteiinit, tieteelliset, teolliset ja lääketieteelliset näkökohdat. Kuituproteiineja käsittelevässä kansainvälisessä konferenssissa 1979: Massey University). Academic Press.
- Parry, DA, & Squire, JM (2005). Kuituproteiinit: paljastui uusia rakenteellisia ja toiminnallisia näkökohtia. In Advances in protein protein kemia (osa 70, s. 1-10). Academic Press.
- Schmitt, FO (1968). Kuituproteiinit - hermosolujen organelit. Amerikan yhdysvaltojen kansallisen tiedeakatemian julkaisut, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., ja Kaplan, DL (2006). Kuituproteiinit ja kudostekniikka. Materiaalit tänään, 9 (12), 44-53.