PROTEOGLYKAANIT: RAKENNE, OMINAISUUDET, TOIMINTA, ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2026

Proteoglykaanit ovat glykosyloitujen proteiinien, liittyy yleensä glykosaminoglykaani substituentilla (GAG) anioninen. Ne löytyvät yleensä solukalvon ulkopuolelta tai "täyttävät" solunulkoisen tilan, joten ne ovat osa monia sidekudoksia.

Näistä monimutkaisista makromolekyyleistä eniten on tutkittu ja analysoitu selkärankaisilla eläimillä olevien rustosolujen soluja, koska niiden solunulkoinen matriisi käsittää yli 90% niiden muodostaman kudoksen kuivapainosta, missä ne vaikuttavat muun muassa puristuskestävyys.

Hyaliinirustoa muodostavan solunulkoisen matriisin rakenne (Lähde: Katso tekijän sivu / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) Wikimedia Commonsin kautta)

Rakenteellisesti proteoglykaanit edistävät solunulkoisen matriisin organisointia, mikä antaa monille yksittäisille kudoksille tai soluille niiden erottuvimmat fysikaaliset ominaisuudet. Lisäksi nämä ovat tärkeitä monien solujen välisten viestintä- ja signalointitapahtumien kannalta.

Ne ovat erittäin runsaasti, kaikkialla läsnä olevia (niitä on lukuisissa solutyypeissä) ja monimutkaisia ​​proteiineja, joiden biologiset toiminnot ja biokemialliset ominaisuudet johtuvat pohjimmiltaan niiden hiilihydraattikomponenttien ominaisuuksista, joilla on suuri hydratointikyky.

Ne osallistuvat aktiivisesti solujen väliseen viestintään, tarttumis- ja muuttumisprosesseihin, ja he ovat olleet osallisina myös eläinten erilaisten kudosten, kuten hermojärjestelmän perineuronaalisten verkkojen, kehityksessä.

Proteoglykaanien rakenne ja ominaisuudet

Proteoglykaanit ovat glykosyloituneita proteiineja solunulkoisilla pinnoilla, tosin joitakin, joita voidaan löytää solunsisäisistä osastoista. Ne ovat yleensä erittäin runskaita molekyylejä, mutta niiden runsaus riippuu tarkasteltavan solutyypistä.

Tavallisesti proteoglykaanin hiilihydraattiosa koostuu glykosaminoglykaanimolekyyleistä, jotka ovat lineaarisia polysakkarideja, jotka koostuvat toistuvista disakkarideista, yleensä asetyloidusta aminosokerista, joka vuorottelee uronihapon kanssa.

Sen yleinen rakenne koostuu siis proteiini "ytimestä", joka voi liittyä yli 100 haarautumattomaan glykosaminoglykaaniketjuun, jotka on kytketty O-glykosylaatiolla.

Ne ovat rakenteen, muodon ja toiminnan suhteen melko erilaisia ​​molekyylejä. Esimerkiksi selkärankaisten eläinten soluissa on tunnistettu useita yhdistelmiä erityyppisiä proteiineja ja eri luokkia glykosaminoglykaaneja, nimittäin:

proteiini

- Solun pinnan läpäisevät proteiinit (solunulkoinen matriisi)

- Proteiinit, jotka on kovalenttisesti kytketty glykosyylifosfatidyylinositolin (GPI) ankkureihin)

glukosaminoglykaaneihin

- Hyaluronan (HA)

- kondroitiinisulfaatti (CS)

- Kerataanisulfaatti (KS)

- Dermatanasulfaatti (DS)

- heparaanisulfaatti (HS)

Kaavio proteoglykaanista ja eräistä glykosaminoglykaanien yhdistelmistä (Lähde: Mfigueiredo / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) Wikimedia Commonsin kautta)

Jotkut proteoglykaanit, kuten syndekaanit, jotka ovat kalvon läpäiseviä proteiineja, kiinnittyvät 2 heparanisulfaatin ketjuun ja 1 kondroitiinisulfaatin ketjuun; Sillä välin, toisessa proteoglykaanissa, aggrekaanissa (rustospesifinen) on noin 100 ketjua kondroitiinisulfaattia ja 30 ketraattisulfaattia.

Edellä esitetystä ymmärretään, että kunkin proteiinin glykosylaatio-ominaisuudet samoin kuin solutyyppi, johon se kuuluu, ovat ne, jotka määrittelevät kunkin proteoglykaanin identiteetin solun pinnalla.

toiminto

Niiden toiminnot riippuvat proteoglykaanien rakenteellisista ominaisuuksista. Tämä pätee erityisesti niihin ominaisuuksiin, jotka liittyvät glykosaminoglykaaniosaan, koska nämä molekyylit sallivat proteiinin olla vuorovaikutuksessa muiden elementtien kanssa solun pinnalla.

Ne proteiinit, joissa on paljon heparaanisulfaattijäännöksiä, voivat sitoutua suhteellisen helposti erilaisiin kasvutekijöihin, solunulkoisen matriisin muihin komponentteihin, entsyymeihin, proteaasi-inhibiittoreihin, kemokiiniin jne., Joten niillä on perustavanlaatuinen rooli signaalit solunsisäiseen ympäristöön.

Siten proteoglykaanit voivat suorittaa matriisin rakenteelliset toiminnot tai heillä voi olla spesifisempiä toimintoja viestien siirtämisessä solunulkoisesta ympäristöstä sytosoliseen tilaan.

Viime vuosina kiinnostus proteoglykaanien tutkimiseen on lisääntynyt huomattavasti - tosiasia, joka liittyy näiden molekyylien merkityksen havaitsemiseen tietyissä ihmisten patologisissa tiloissa.

Esimerkki näistä on Simpson-Golabi-Behmel -oireyhtymä (GBSS), jolle on tunnusomaista liioiteltu pre- ja postnataalinen kasvu, syntymävauriot ja alttius tuumorin muodostumiselle, joka liittyy mutaatioihin proteiiniglykaanissa, jossa on runsaasti heparaanisulfaattia. ja GPI: n ankkuroima.

Valtimoiden ja verisuonten tärkeimmät proteoglykaanit. Proteiiniytimen molekyylipaino on esitetty (Lähde: ALEISF / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) Wikimedia Commonsin kautta)

Solutoiminnot

Lähes kaikkien soluprosessien, joihin liittyy molekyylin vuorovaikutusta solun pinnalla, kuten solu-matriisin, solu-solun ja ligandin-reseptorin vuorovaikutuksen, on oltava tavalla tai toisella tekemistä proteoglykaanien kanssa, koska ne kykenevät sitoutumaan suuriin määriin muista molekyyleistä ja niiden pinta on huomattavasti runsas.

Hermostokehityksen aikana ja myös kasvaimen hyökkäyksen ja etäpesäkkeiden ehkäisyn aikana, ts. Tapahtumien kanssa, jotka liittyvät liikkeisiin ja solujen laajennuksiin tai jatkeisiin, proteoglykaanit suorittavat erittäin aktiivisia toimintoja.

Nämä glykosyloidut proteiinit osallistuvat myös solujen tarttumis-, proliferaatio- ja muodostumisprosesseihin, ja ne, jotka ovat kalvon läpäiseviä proteiineja, joilla on sytosolinen domeeni, osallistuvat transduktio- ja signalointikaskadeihin.

Esimerkkejä proteoglykaanista

Aggrecano

Aggrekaani on pääperäinen rustokudoksessa esiintyvä proteoglykaani, joka liittyy glykosaminoglykaanin "hyaluronaanin" (HA) fragmentteihin rintasolujen solunulkoisessa matriisissa.

Hyaluronaani on lineaarinen glykosaminoglykaani, joka koostuu vuorottelevista glukuronihapon ja N-asetyyliglukosamiinitähteistä, joita löytyy sekä solun pinnalta että solunulkoisesta matriisista ja solujen sisäpuolelta.

Hyaluronaanin sitoutuminen aggrekaaniin tapahtuu "sitovan proteiinin" kautta, joka muodostaa tärkeitä aggregaatteja, joiden molekyylipainot ovat jopa useita miljoonia daltoneja.

Moniin ikään liittyviin niveltauteihin liittyy lisääntynyt aggregaanien ja hyaluronaanien aggregaatio.

Pelecano

Munuaisglomeruluksissa pohjakalvo koostuu pääasiassa pelekaanista kutsutusta proteoglykaanista, joka liittyy heparanisulfaatin osiin. Tällä proteoglykaanilla on tärkeitä tehtäviä anionisena varauksen selektiivisyyskohtana glomerulaarisen suodatuksen aikana.

Tällä proteoglykaanilla on suurin proteiinin ydin, joka on havaittu missä tahansa näistä molekyyleistä, ja arvellaan, että tämä proteiinidomeeni voi olla vuorovaikutuksessa muiden kellarimembraanissa olevien makromolekyylien kanssa.

dekoriinin

Decorin on pieni interstitiaalinen proteoglykaani ja sille on tunnusomaista, että sillä on yksi glykosaminoglykaaniketju ja pieni proteiinituuma. Se on tärkeä komponentti monissa sidekudoksissa, se sitoutuu tyypin I kollageenikuituihin ja osallistuu solunulkoisen matriisin kokoonpanoon.

Viitteet

1. Godfrey, M. (2002). Solunulkoinen matriisi. Astmassa ja COPD: ssä (sivut 211 - 218). Academic Press.
2. Iozzo, RV, ja Schaefer, L. (2015). Proteoglykaanimuoto ja toiminta: kattava proteoglykaanien nimikkeistö. Matrix Biology, 42, 11 - 55.
3. Muncie, JM ja Weaver, VM (2018). Solunulkoisen matriisin fysikaaliset ja biokemialliset ominaisuudet säätelevät solujen kohtaloa. Kehitysbiologian ajankohtaisissa aiheissa (osa 130, s. 1-37). Academic Press.
4. Perrimon, N., ja Bernfield, M. (2001, huhtikuu). Proteoglykaanien solutoiminnot - yleiskatsaus. Solu- ja kehitysbiologian seminaareissa (osa 12, nro 2, s. 65 - 67). Academic Press.
5. Petty, RE, ja Cassidy, JT (2011). Rakenne ja toiminta. Lasten reumatologian oppikirjassa (s. 6-15). WB Saunders.
6. Yanagishita, M. (1993). Proteoglykaanien toiminta solunulkoisessa matriisissa. Pathology International, 43 (6), 283 - 293.