TREONIINI: OMINAISUUDET, TOIMINNOT, HAJOAMINEN, HYÖDYT - BIOLOGIA - 2026

Treoniini (Thr, T) tai happo-Ls-treo-α-amino-β-voihappo, on yksi aineksena olevista aminohapoista solun proteiinien kanssa. Koska ihmisellä ja muilla selkärankaisilla eläimillä ei ole biosynteettisiä reittejä sen tuottamiseksi, treoniinia pidetään yhtenä yhdeksästä välttämättömästä aminohaposta, jotka on hankittava ruokavalion avulla.

Treoniini oli viimeinen proteiineista löydetyistä 20 yleisestä aminohaposta, tosiasia, joka tapahtui historiassa yli vuosisadan sen jälkeen, kun löydettiin asparagiini (1806), joka oli ensimmäinen kuvattu aminohappo.

Treoniinin aminohapon rakenne (Lähde: Clavecin Wikimedia Commonsin kautta)

Se löysi William Cumming Rose vuonna 1936, joka loi termin "treoniini" johtuen rakenteellisesta samanlaisuudesta, jonka hän löysi tämän aminohapon ja treonihapon välillä, joka on yhdiste, joka on johdettu sokeritroseosista.

Proteiiniaminohappona treoniinilla on useita toimintoja soluissa, joista joukossa ovat glykoproteiinien tyypillisten hiilihydraattiketjujen sitoutumiskohta ja spesifisillä toiminnoilla varustettujen proteiinikinaasien tunnistuskohta (treoniini / seriinikinaasiproteiinit).

Samoin treoniini on välttämätön komponentti proteiineissa, kuten hammaskiilissä, elastiinissa ja kollageenissa, ja sillä on myös tärkeitä tehtäviä hermostoon. Sitä käytetään ravintolisäaineena ja ahdistuksen ja masennuksen fysiologisten tilojen "lievittäjänä".

ominaisuudet

Treoniini kuuluu polaaristen aminohappojen ryhmään, jolla on R-ryhmä tai sivuketju, jolla ei ole positiivisia tai negatiivisia varauksia (varaamattomat polaariset aminohapot).

R-ryhmän ominaisuudet tekevät siitä erittäin vesiliukoisen aminohapon (hydrofiilinen tai hydrofiilinen), mikä pätee myös tämän ryhmän muihin jäseniin, kuten kysteiini, seriini, asparagiini ja glutamiini.

Treoniini on yhdessä tryptofaanin, fenyylialaniinin, isoleusiinin ja tyrosiinin kanssa viidestä aminohaposta, jolla on sekä glukogeenisiä että ketogeenisiä toimintoja, koska sen aineenvaihdunnasta tuotetaan merkittäviä välituotteita, kuten pyruvaatti ja sukkinyyli-CoA.

Tämän aminohapon molekyylipaino on likimääräisesti 119 g / mol; kuten monien lataamattomien aminohappojenkin, sen isoelektrinen piste on noin 5,87 ja sen taajuus proteiinirakenteissa on lähellä 6%.

Jotkut kirjoittajat ryhmittelevät treoniinin yhdessä muiden aminohappojen kanssa, joilla on "makea" maku, joihin kuuluvat esimerkiksi seriini, glysiini ja alaniini.

Rakenne

Α-aminohapoilla, kuten treoniinilla, on yleinen rakenne, ts. Se on yhteinen kaikille. Tämä eroaa hiiliatomin, joka tunnetaan nimellä "a-hiili", läsnäoloa, joka on kiraalinen ja johon on kiinnittynyt neljä erityyppistä molekyyliä tai substituentteja.

Tämä hiili jakaa yhden sidoksistaan ​​vetyatomin kanssa, toisen R-ryhmän kanssa, joka on ominaista jokaiselle aminohapolle, ja kaksi muuta ovat miehitetyt amino- (NH2) ja karboksyyli (COOH) ryhmillä, jotka ovat kaikille yhteisiä. aminohappoja.

Treoniinin R-ryhmällä on hydroksyyliryhmä, joka sallii sen muodostaa vety sidoksia muiden molekyylien kanssa vesipitoisissa väliaineissa. Sen identiteetti voidaan määritellä alkoholiryhmäksi (etanoliksi, jossa on kaksi hiiliatomia), joka on menettänyt yhden vetyistään liittyäkseen a-hiiliatomiin (-CHOH-CH3).

Tämä -OH-ryhmä voi toimia "silta" tai sitoutumiskohtana monille erilaisille molekyyleille (esimerkiksi oligosakkaridiketjut voidaan kiinnittää siihen glykoproteiinien muodostumisen aikana) ja on siksi yksi niistä, jotka vastaavat treoniinin modifioidut johdannaiset.

Tämän aminohapon biologisesti aktiivinen muoto on L-treoniini, ja juuri tämä osallistuu sekä proteiinirakenteiden muodostumiseen että moniin aineenvaihduntaprosesseihin, joissa se toimii.

ominaisuudet

Proteiiniaminohappona treoniini on osa monien luonnossa olevien proteiinien rakennetta, jossa sen tärkeys ja rikkaus riippuvat sen proteiinin identiteetistä ja toiminnasta, johon se kuuluu.

Proteiinien peptidisekvenssin konformaatiossa olevien rakenteellisten toimintojensa lisäksi treoniini täyttää myös muut toiminnot sekä hermostoon että maksaan, missä se osallistuu rasvojen aineenvaihduntaan ja estää niiden kerääntymisen tähän elimeen.

Treoniini on osa sekvenssejä, jotka tunnistavat seriini / treoniinikinaasit, jotka ovat vastuussa lukuisista proteiinifosforylaatioprosesseista, jotka ovat välttämättömiä monen toiminnan ja solunsisäisten signalointitapahtumien säätelemiselle.

Sitä käytetään myös joidenkin suolisto- ja ruuansulatushäiriöiden hoitamiseen, ja sen on osoitettu olevan käyttökelpoinen vähentämään patologisia tiloja, kuten ahdistusta ja masennusta.

Samoin L-treoniini on yksi aminohapoista, joita tarvitaan hiiren alkion kantasolujen pluripotentin tilan ylläpitämiseen, tosiasia, joka liittyy ilmeisesti S-adenosyylimetioniinin metaboliaan ja histonin metylaatiotapahtumiin., jotka osallistuvat suoraan geenien ilmentymiseen.

Teollisuudessa

Monien aminohappojen yhteinen ominaisuus on niiden kyky reagoida muiden kemiallisten ryhmien, kuten aldehydien tai ketonien kanssa, monien yhdisteiden ominaisten "makujen" muodostamiseksi.

Näiden aminohappojen joukossa on treoniini, joka, kuten seriini, reagoi sakkaroosin kanssa paahtaessaan tiettyjä ruokia ja aiheuttaa "pyratsineja", tyypillisiä paahdettujen tuotteiden, kuten kahvin, aromaattisia yhdisteitä.

Treoniini on läsnä monissa luonnollisista lääkkeistä ja myös monissa ravintolisävalmisteissa, joita määrätään potilaille, joilla on aliravitsemus tai joilla on tämän aminohapon ruokavalio huono.

Toinen, ajan myötä kasvavan L-treoniinin kuuluisimmista toiminnoista on lisäaine sikojen ja siipikarjan tuotantoteollisuuden tiivistetyn rehun valmistuksessa.

L-treoniinia käytetään näillä aloilla ravintolisäaineena huonoissa formulaatioissa proteiinin kannalta, koska se tarjoaa taloudellisia etuja ja lievittää näiden tuotantoeläinten kuluttaman raa'an proteiinin puutteita.

Tämän aminohapon pääasiallinen tuotantomuoto on normaalisti mikrobinen fermentaatio ja maatalouden tuotantotiedot vuonna 2009 olivat yli 75 tonnia.

biosynteesissä

Treoniini on yksi yhdeksästä ihmisen välttämättömästä aminohaposta, mikä tarkoittaa, että kehon solut eivät pysty syntetisoimaan sitä, ja siksi se on hankittava sen mukana toimitetuista eläin- tai kasviperäisistä proteiineista. päivittäinen ruokavalio.

Kasvit, sienet ja bakteerit syntetisoivat treoniinia samanlaisten reittien kautta, jotka saattavat poiketa toisistaan. Kuitenkin suurin osa näistä organismeista alkaa aspartaatista edeltäjänä, ei vain treoniinille, mutta myös metioniinille ja lysiinille.

Biosynteesireitti mikrobissa

L-treoniinin biosynteesireitti mikro-organismeissa, kuten bakteereissa, koostuu viidestä erilaisesta entsyymikatalysoidusta vaiheesta. Lähtöaine, kuten keskusteltiin, on aspartaatti, jonka fosforyloi ATP-riippuvainen aspartaattikinaasientsyymi.

Tämä reaktio tuottaa metaboliitin L-aspartyylifosfaatin (L-aspartyyli-P), joka toimii substraattina entsyymille aspartyyli-semialdehydi dehydrogenaasi, joka katalysoi sen muuttumista aspartyylisemialdehydiksi NADPH-riippuvalla tavalla.

Aspartyyl Semialdehydiä voidaan käyttää sekä L-lysiinin biosynteesiin että L-treoniinin biosynteesiin; tässä tapauksessa NADPH-riippuvainen homoseriinidehydrogenaasi-entsyymi käyttää molekyyliä L-homoseriinin tuottamiseksi.

L-homoseriini fosforyloituu L-homoseriinifosfaatiksi (L-homoseriini-P) ATP-riippuvaisesta homoseriinikinaasista ja mainittu reaktiotuotte puolestaan ​​on substraatti treoniinisyntaasin entsyymille, joka kykenee syntetisoimaan L-treoniinin.

L-metioniini voidaan syntetisoida edellisessä vaiheessa tuotetusta L-homoseriinista, joten se edustaa ”kilpailukykyistä” reittiä L-treoniinin synteesille.

Tällä tavalla syntetisoitua L-treoniinia voidaan käyttää proteiinisynteesiin tai sitä voidaan käyttää myös alavirtaan glysiinin ja L-leusiinin synteesiin, jotka ovat kaksi proteiinihapon kannalta merkityksellistä aminohappoa.

Säätö

On tärkeätä korostaa, että reaktiotuote säätelee kolmea viidestä entsyymistä, jotka osallistuvat L-treoniinin biosynteesiin bakteereissa, negatiivisen palautteen avulla. Nämä ovat aspartaattikinaasi, homoseriinidehydrogenaasi ja homoseriinikinaasi.

Lisäksi tämän biosynteettisen reitin säätely riippuu myös muiden siihen liittyvien biosynteettisten tuotteiden solutarpeista, koska L-lysiinin, L-metioniinin, L-isoleusiinin ja glysiinin muodostuminen on riippuvainen L-treoniini.

hajoaminen

Treoniini voidaan hajottaa kahdella erilaisella reitillä pyruvaatin tai sukkinyyli-CoA: n tuottamiseksi. Jälkimmäinen on tärkein treoniinin katabolismin tuote ihmisissä.

Treoniiniaineenvaihdunta tapahtuu pääasiassa maksassa, mutta haima, vaikkakin vähäisemmässä määrin, myös osallistuu tähän prosessiin. Tämä reitti alkaa aminohapon kuljettamisesta maksasolujen plasmamembraanin läpi spesifisten kuljettajien avulla.

Pyruvaatin valmistus treoniinista

Treoniinin muutos pyruvaatiksi tapahtuu sen muuttumisen vuoksi glysiiniksi, joka tapahtuu kahdessa katalyyttisessä vaiheessa, joka alkaa 2-amino-3-ketobutyraatin muodostumisella treoniinista ja treoniinidehydrogenaasi-entsyymin vaikutuksella.

Ihmisillä tämä reitti edustaa vain 10–30% treoniinin katabolismista, mutta sen merkitys on suhteessa tarkasteltavaan organismiin, koska esimerkiksi muilla nisäkkäillä se on huomattavasti kataboottisemmin merkityksellinen puhuminen.

Sukkinyyli-CoA: n tuotanto treoniinista

Kuten metioniinia, valiinia ja isoleusiinia, myös treoniinin hiiliatomeja käytetään sukkunyyli-CoA: n tuotantoon. Tämä prosessi alkaa aminohapon muuntamisella a-ketobutyraatiksi, jota käytetään myöhemmin a-ketohappodehydrogenaasi-entsyymin substraattina propionyyli-CoA: n tuottamiseksi.

Treoniinin muuttumista a-ketobutyraatiksi katalysoi treoniinidehydrataasientsyymi, johon sisältyy vesimolekyylin (H2O) ja toisen ammoniumionin (NH4 +) menetykset.

Propionyyli-CoA karboksyloidaan metyylimalonyyli-CoA: ksi kaksivaiheisella reaktiolla, joka vaatii hiiliatomin pääsyn bikarbonaatin (HCO3-) muodossa. Tämä tuote toimii substraattina riippumattomalle metyylimalonyyli-CoA-mutaasikoentsyymille B12, joka "epimerisoi" molekyylin tuottamaan sukkinyyli-CoA: ta.

Muut kataboliset tuotteet

Lisäksi treoniinin hiilirunkoa voidaan käyttää kataboottisesti asetyyli-CoA: n tuotantoon, jolla on myös tärkeitä vaikutuksia kehon solujen energian kannalta.

Tietyissä organismeissa treoniini toimii myös substraattina joillekin biosynteesireiteille, kuten esimerkiksi isoleusiinille. Tässä tapauksessa treoniinikatabolismista johdettu a-ketobutyraatti voidaan 5 katalyyttisen vaiheen kautta ohjata kohti isoleusiinin muodostumista.

Ruoat, joissa on paljon treoniinia

Vaikka useimmissa proteiinipitoisissa elintarvikkeissa on tietty prosenttiosuus kaikista aminohapoista, munien, maidon, soijapapujen ja gelatiinin on todettu olevan erityisen runsaita treoniinin aminohapossa.

Treoniini on myös eläinten, kuten kanan, sian, kanin, lampaan ja muun tyyppisen siipikarjan lihassa. Kasviperäisissä elintarvikkeissa sitä on runsaasti kaalissa, sipuleissa, valkosipulissa, mangoldissa ja munakoisoissa.

Sitä esiintyy myös riisissä, maississa, vehnäleseissä, palkokasveissa ja monissa hedelmissä, kuten mansikoissa, banaaneissa, viinirypäleissä, ananassa, luumuissa ja muissa proteiinipitoisissa pähkinöissä, kuten saksanpähkinöissä tai pistaasipähkinät, mm.

Sen saannin edut

Maailman elintarvike- ja maatalouden terveysjärjestön (WHO, FAO) asiantuntijakomitean mukaan keskimääräisen aikuisen ihmisen treoniinin päivittäinen tarve on noin 7 mg painokiloa kohden, minkä pitäisi olla saatu ruokavalion yhteydessä nautitusta ruuasta.

Nämä luvut on johdettu kokeellisista tiedoista, jotka on saatu miehillä ja naisilla tehdyistä tutkimuksista, joissa tämä treoniinimäärä on riittävä positiivisen typpitasapainon saavuttamiseksi kehon soluissa.

Kuuden kuukauden ja yhden vuoden ikäisten lasten kanssa tehdyt tutkimukset ovat kuitenkin osoittaneet, että näille L-treoniinin vähimmäisvaatimukset ovat 50–60 mg painokiloa kohti päivässä.

L-treoniinirikasten erityisformulaatioiden sisältämien ravintolisien tai lääkkeiden nauttimisen tärkeimmistä eduista ovat amyotrofisen lateraaliskleroosin tai Lou Gehrigin taudin hoito.

Treoniinin lisävarat edistävät ravinteiden imeytymistä suolistossa ja auttavat myös maksatoimintojen parantamisessa. Se on tärkeä myös fosfaattiryhmien kuljetuksessa solujen läpi.

Puutehäiriöt

Pienillä lapsilla treoniinin aineenvaihdunnassa on synnynnäisiä vikoja, jotka aiheuttavat kasvun hidastumista ja muita siihen liittyviä aineenvaihduntahäiriöitä.

Tämän aminohapon puutteisiin on liitetty joitain epäonnistumisia lapsen painonnousussa, samoin kuin muihin patologioihin, jotka liittyvät typenpidätyksen puuttumiseen ja sen häviämiseen virtsassa.

Matalan treoniinin ruokavalion ruokavaliossa olevat ihmiset saattavat olla alttiimpia rasvamaksalle ja joillekin aminohappoon liittyville suolistoinfektioille.

Viitteet

1. Barret, G., ja Elmore, D. (2004). Aminohapot ja peptidit. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Terveiden aikuisten treoniinin tarve, johdettu 24 tunnin indikaattorin aminohappotasetekniikalla. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Aminohappojen löytöhistoria. II. Katsaus aminohapoihin, joita on kuvattu vuodesta 1931 lähtien luontaisten proteiinien komponenteina. Ennakot proteiinikemiassa, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminohapot Aminohapot. Lippincottin kuvaavissa arvosteluissa: Biokemia (3. painos, s. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, ja Simpson, GJ (2001). Treoniinin saannin vaikutus koko kehon proteiinien laskeutumiseen ja treoniinin hyödyntämiseen kasvatetuilla sioilla, joille syötetään puhdistettua ruokavaliota. Journal of Animal Science, 79, 3087 - 3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Proteiini seriini / treoniinikinaasit. Annu. Ilm. 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminohapot, proteiinit ja syövän biokemia (osa 241). Lontoo: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, ja Brosnan, JT (2001). Treoniinin metabolia eristetyissä rotan hepatosyyteissä. American Journal of Physiology - Endokrinologia ja aineenvaihdunta, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Ruokaproteiinien biokemia. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Treoniinibiosynteesi. Sienien ja bakteerien tiellä ja isomerointireaktion mekanismi. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., ja Kerr, B. (1996). Siipikarjan L-treoniini: katsaus. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Normaalin lapsen treoniinivaatimus. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Optimaalinen treoniinin saanti vastasyntyneille vastasyntyneille, jotka syövät suun tai parenteraalisen ravinnon yhteydessä. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Treoniiniaineenvaihdunnan vaikutus S-adenosyylimetioniiniin ja histonimetylaatioon. Science, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, ja Schmidt, CLA (1931). Aminohappojen löytöhistoria. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Nd). Haettu 10. syyskuuta 2019 osoitteesta www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, ja Pardee, AB (1958). Treoniinin biosynteesin säätely Escherichia colissa. Biokemian ja biofysiikan arkisto, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., ja Xiaoyuan, X. (2012). Tutkimusportti. Haettu 10. syyskuuta 2019 osoitteesta www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-reonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671