TUBULIINI: ALFA JA BEETA, TOIMINNOT - BIOLOGIA - 2026

Tubuliinin on dimeerinen proteiini, joka koostuu kahdesta pallomaisia polypeptidien: alfa- ja beta-tubuliinin. Ne on järjestetty putken muotoon, jotta saadaan mikrotubuluksia, jotka yhdessä aktiinimikrokuitujen ja välifilamenttien kanssa muodostavat sytoskeleton.

Mikrotubuluksia esiintyy erilaisissa välttämättömissä biologisissa rakenteissa, kuten siittiöiden siipikarjat, pilaantuneiden organismien pidennykset, henkitorven silikaatit ja munanjohtimet.

Lisäksi tubuliinin muodostamat rakenteet toimivat kuljetusreiteinä - analogisina raiteiden kanssa - solun sisällä oleville materiaaleille ja organelleille. Aineiden ja rakenteiden siirtyminen on mahdollista moottoriproteiineilla, jotka liittyvät mikrotubuluksiin, nimeltään kinesiini ja dyneiini.

Yleispiirteet, yleiset piirteet

Tubuliini-alayksiköt ovat 55 000 daltonin heterodimeerejä ja ovat mikrotubulusten rakennuspalikoita. Tubuliinia esiintyy kaikissa eukaryoottisissa organismeissa ja se on säilynyt evoluutiovaiheessa voimakkaasti.

Dimeeri koostuu kahdesta polypeptidistä, joita kutsutaan alfa- ja beeta-tubuliiniksi. Nämä polymeroituvat mikrotubulusten muodostamiseksi, jotka koostuvat kolmestatoista protofilamentista, jotka on järjestetty samansuuntaisesti onton putken muotoon.

Yksi mikrotubulusten merkityksellisimmistä ominaisuuksista on rakenteen napaisuus. Toisin sanoen, mikrotubuluksen kaksi päätä eivät ole samat: toista päätä kutsutaan nopeasti kasvavaksi tai "enemmän" pääksi ja toista on hitaasti kasvava tai "vähemmän" pää.

Napaisuus on tärkeä, koska se määrää liikkumissuunnan mikrotubulua pitkin. Tubuliinidimeeri pystyy polymeroitumaan ja depolarisoitumaan nopeissa kokoonpanosykleissä. Tämä ilmiö esiintyy myös aktiinifilamenteissa.

On olemassa kolmas tyyppi alayksikköä: se on gamma-tubuliini. Tämä ei ole osa mikrotubuluksia ja sijaitsee sentriosomeissa; se kuitenkin osallistuu mikrotubulusten muodostumiseen ja muodostumiseen.

Alfa- ja beeta-tubuliini

Alfa- ja beeta-alayksiköt assosioituvat vahvasti kompleksisen heterodimeerin muodostamiseksi. Itse asiassa kompleksin vuorovaikutus on niin intensiivistä, että se ei dissosioidu normaalioloissa.

Nämä proteiinit koostuvat 550 aminohaposta, lähinnä happamista. Vaikka alfa- ja beeta-tubuliinit ovat melko samankaltaisia, niitä koodaavat eri geenit.

Asetyyliryhmän sisältäviä aminohappotähteitä voi löytyä alfa-tubuliinista, mikä antaa sille erilaisia ​​ominaisuuksia solukengossa.

Jokainen tubuliinin alayksikkö assosioituu kahden molekyylin kanssa: alfa-tubuliinissa GTP sitoutuu peruuttamattomasti ja yhdisteen hydrolyysiä ei tapahdu, kun taas beeta-tubuliinin toinen sitoutumiskohta sitoo palautuvasti GTP: tä ja hydrolysoi sitä..

GTP-hydrolyysi johtaa ilmiöön, jota kutsutaan "dynaamiseksi epävakaudeksi", jossa mikrotubuluksissa tapahtuu kasvu- ja laskusyklejä riippuen tubuliinin lisäysnopeudesta ja GTP-hydrolyysin nopeudesta.

Tämä ilmiö johtaa mikrotubulusten korkeaan vaihtuvuuteen, jossa rakenteen puoliintumisaika on vain muutama minuutti.

ominaisuudet

sytoskeletonia

Tubuliinin alfa- ja beeta-alayksiköt polymeroituvat mikrotubulusten muodostamiseksi, jotka ovat osa sytoskeletonia.

Mikrotubulusten lisäksi sytoskeleton muodostuu kahdesta ylimääräisestä rakenne-elementistä: noin 7 nm: n aktiinimikrofilamenteista ja halkaisijaltaan 10 - 15 nm olevista välifilamenteista.

Sytoskeleton on solun kehys, se tukee ja ylläpitää solun muotoa. Kalvo ja solun alaosat eivät kuitenkaan ole staattisia ja ovat jatkuvissa liikkeissä voidakseen suorittaa endosytoosin, fagosytoosin ja materiaalien erityksen ilmiöitä.

Sytoskeleton rakenne antaa solun mahtua itsensä suorittamaan kaikki edellä mainitut toiminnot.

Se on ihanteellinen väliaine soluorganelleille, plasmakalvolle ja muille solukomponenteille normaalien toimintojen suorittamiseksi solunjakautumisen lisäksi.

Ne myötävaikuttavat myös solujen liikkumisilmiöihin, kuten amebeen liikkuvuuteen, ja erityisiin liikkuvuusrakenteisiin, kuten silikaaniin ja liepeisiin. Viimeiseksi se vastaa lihaksen liikkeestä.

mitoosi

Dynaamisen epävakauden ansiosta mikrotubulukset voidaan organisoida uudelleen solunjakautumisprosessien aikana. Interfaasin aikana kulkeva mikrotubululijärjestelmä pystyy purkautumaan ja tubuliini-alayksiköt ovat vapaita.

Tubuliini voi koota itsensä uudelleen ja aiheuttaa mitoottisen karan, joka osallistuu kromosomien erotteluun.

On tiettyjä lääkkeitä, kuten kolkisiini, taksoli ja vinblastiini, jotka häiritsevät solunjakautumisprosesseja. Se vaikuttaa suoraan tubuliinimolekyyleihin vaikuttaen mikrotubulusten kokoonpanoon ja dissosiaatioilmiöön.

sentrosomimäärän

Eläinsoluissa mikrotubulukset ulottuvat centrosomiin, ytimen lähellä olevaan rakenteeseen, joka koostuu keskipisteparista (jokainen on suunnattu kohtisuoraan) ja jota ympäröi amorfinen aine, jota kutsutaan perisentriolaariseksi matriisiksi.

Centrioolit ovat sylinterimäisiä kappaleita, jotka koostuvat yhdeksästä mikrotubuluskolmiosta, organisaatiossa, joka on samanlainen kuin solisiliat ja flagella.

Solujen jakautumisprosessissa mikrotubulukset ulottuvat sentriosomeista, muodostaen siten mitoottisen karan, joka vastaa kromosomien oikeasta jakautumisesta uusiin tytärsoluihin.

Näyttää siltä, ​​että keskipitkät eivät ole välttämättömiä mikrotubulusten kokoamiseksi soluihin, koska niitä ei ole kasvisoluissa tai joissain eukaryoottisoluissa, kuten tiettyjen jyrsijöiden munasoluissa.

Perisentriolaarisessa matriisissa tapahtuu mikrotubulusten kokoonpanon aloitus, jossa ydin tapahtuu gamma-tubuliinin avulla.

Evoluutioperspektiivi

Kolme tubuliinityyppiä (alfa, beeta ja gamma) koodaavat eri geenejä ja ovat homologisia prokaryooteissa löydetylle geenille, joka koodaa 40 000 daltonin proteiinia, nimeltään FtsZ. Bakteeriproteiini on toiminnallisesti ja rakenteellisesti samanlainen kuin tubuliini.

On todennäköistä, että proteiinilla oli esi-funktiona bakteereissa ja sitä modifioitiin evoluutioprosessien aikana, päätyen proteiiniin toimintojen kanssa, joita se suorittaa eukaryooteissa.

Viitteet

1. Cardinali, DP (2007). Soveltava neurotiede: sen perusteet. Panamerican Medical Ed.
2. Cooper, GM (2000). Solu: molekyylinäkökulma. 2. painos. Sunderland (MA): Sinauer Associates.
3. Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Kutsu biologiaan. Panamerican Medical Ed.
4. Frixione, E., ja Meza, I. (2017). Elävät koneet: Kuinka solut liikkuvat?. Taloudellisen kulttuurin rahasto.
5. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et ai. (2000). Molekyylisolubiologia. 4. painos. New York: WH Freeman.