APOENTSYYMI: OMINAISUUDET, TOIMINNOT JA ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2026

Apoentsyymi on proteiini osa entsyymiä, minkä vuoksi se on myös tunnettu kuin apoproteiini. Apoentsyymi on passiivinen, eli se ei voi suorittaa tehtäväänsä suorittaa tietty biokemiallinen reaktio, ja se on epätäydellinen, kunnes se sitoutuu muihin molekyyleihin, joita kutsutaan kofaktoreiksi.

Proteiiniosa (apoentsyymi) yhdessä kofaktorin kanssa muodostavat täydellisen entsyymin (holoentsyymi). Entsyymit ovat proteiineja, jotka voivat lisätä biokemiallisten prosessien nopeutta. Jotkut entsyymit tarvitsevat kofaktorinsa katalyytin suorittamiseen, kun taas toiset eivät.

Pääpiirteet

Ne ovat proteiinirakenteita

Apoentsyymit vastaavat entsyymin proteiiniosaa, joka on molekyylejä, joiden tehtävänä on toimia katalysaattoreina tietyissä kehon kemiallisissa reaktioissa.

Ne ovat osa konjugoituja entsyymejä

Entsyymit, jotka eivät vaadi kofaktoreita, tunnetaan yksinkertaisina, kuten pepsiini, trypsiini ja ureaasi. Sen sijaan entsyymit, jotka vaativat tietyn kofaktorin, tunnetaan konjugoiduina entsyymeinä. Ne koostuvat kahdesta pääkomponentista: kofaktori, joka on ei-proteiinirakenne; ja apoentsyymi, proteiinirakenne.

Kofaktori voi olla orgaaninen yhdiste (esim. Vitamiini) tai epäorgaaninen yhdiste (esim. Metalli-ioni). Orgaaninen kofaktori voi olla koentsyymi tai proteesiryhmä. Koentsyymi on kofaktori, joka sitoutuu löysästi entsyymiin ja voi siten vapautua helposti entsyymin aktiivisesta kohdasta.

He myöntävät erilaisia ​​kofaktoreita

On monia kofaktoreita, jotka sitoutuvat apoentsyymeihin tuottamaan holoentsyymejä. Tavallisia koentsyymejä ovat NAD +, FAD, koentsyymi A, B-vitamiini ja C-vitamiini. Tavallisia apoentsyymeihin sitoutuvia metalli-ioneja ovat mm. Rauta, kupari, kalsium, sinkki ja magnesium.

Kofaktorit sitoutuvat tiukasti tai löysästi apoentsyymin kanssa apoentsyymin muuntamiseksi holoentsyymiksi. Kun kofaktori on poistettu holoentsyymistä, se muuttuu takaisin apoentsyymiksi, joka on passiivinen ja epätäydellinen.

Apoentsyymi toimii

Luo holoentsyymejä

Apoentsyymien päätehtävä on saada aikaan holoentsyymejä: apoentsyymit sitoutuvat kofaktoriin ja tästä linkistä muodostuu holoentsyymi.

Lyijy katalyyttiseen vaikutukseen

Katalyysi tarkoittaa prosessia, jonka kautta jotkut kemialliset reaktiot voidaan kiihdyttää. Apoentsyymien ansiosta holoentsyymit valmistuvat ja kykenevät aktivoimaan katalyyttisen vaikutuksensa.

esimerkit

Hiilihappoanhydraasi

Hiilihappoanhydraasi on kriittinen entsyymi eläinsoluissa, kasvisoluissa ja ympäristössä hiilidioksidipitoisuuksien vakauttamiseksi.

Ilman tätä entsyymiä hiilidioksidin muutos bikarbonaatiksi - ja päinvastoin - olisi erittäin hidasta, mikä tekee lähes mahdottomaksi suorittaa elintärkeitä prosesseja, kuten kasvien fotosynteesi ja uloshengitys hengityksen aikana.

Hemoglobiini

Hemoglobiini on globaali proteiini, jota esiintyy selkärankaisten punasoluissa ja monien selkärangattomien plasmassa ja jonka tehtävänä on kuljettaa happea ja hiilidioksidia.

Hapen ja hiilidioksidin sitoutuminen entsyymiin tapahtuu kohdassa, jota kutsutaan heemiryhmäksi, joka vastaa selkärankaisten veren punaisen värin antamisesta.

Globular hemoglobiini

Sytokromioksidaasi

Sytokromioksidaasi on entsyymi, jota on läsnä useimmissa soluissa. Sisältää rautaa ja porfyriiniä.

Tämä hapettava entsyymi on erittäin tärkeä energiantuotantoprosesseissa. Sitä löytyy mitokondriokalvosta, jossa se katalysoi elektronien siirtoa sytokromista happea, mikä johtaa lopulta veden ja ATP: n (energiamolekyylin) muodostumiseen.

Alkoholi dehydrogenaasi

Alkoholidehydrogenaasi on entsyymi, jota esiintyy pääasiassa maksassa ja mahassa. Tämä apoentsyymi katalysoi alkoholin aineenvaihdunnan ensimmäistä vaihetta; eli etanolin ja muiden alkoholien hapettuminen. Tällä tavalla se muuttaa ne asetaaldehydiksi.

Sen nimi osoittaa toimintamekanismin tässä prosessissa: etuliite "des" tarkoittaa "ei" ja "hydro" tarkoittaa vetyatomia. Siten alkoholidehydrogenaasin tehtävänä on poistaa vetyatomi alkoholista.

Pyruvaattikinaasi

Pyruvaattikinaasi on apoentsyymi, joka katalysoi viimeistä vaihetta solujen glukoosin hajoamisprosessissa (glykolyysi).

Sen tehtävänä on nopeuttaa fosfaattiryhmän siirtymistä fosfoenolipyruvaatista adenosiinidifosfaattiin, tuottaen yksi molekyyli pyruvaattia ja yksi ATP: tä.

Pyruvaattikinaasilla on 4 erilaista muotoa (isoentsyymiä) eläinten eri kudoksissa, joista jokaisella on erityiset kineettiset ominaisuudet, jotka ovat tarpeen näiden kudosten metabolisten tarpeiden täyttämiseksi.

Pyruvaattikarboksylaasi

Pyruvaatikarboksylaasi on entsyymi, joka katalysoi karboksylaatiota; ts. karboksyyliryhmän siirtyminen pyruvaattimolekyyliin oksaloasetaatin muodostamiseksi.

Se katalysoi erityisesti erilaisissa kudoksissa, esimerkiksi: maksassa ja munuaisissa se nopeuttaa glukoosin synteesin alkureaktioita, rasvakudoksessa ja aivoissa se edistää lipidien synteesiä pyruvaatista.

Se osallistuu myös muihin reaktioihin, jotka ovat osa hiilihydraattien biosynteesiä.

Asetyylikoentsyymi A-karboksylaasi

Asetyyli-CoA-karboksylaasi on tärkeä entsyymi rasvahappojen metaboliassa. Se on proteiini, jota löytyy sekä eläimistä että kasveista, ja sillä on useita alayksiköitä, jotka katalysoivat erilaisia ​​reaktioita.

Sen tehtävänä on periaatteessa siirtää karboksyyliryhmä asetyyli-CoA: han muuntamiseksi se malonyylikoentsyymiksi A (malonyl-CoA).

Sillä on 2 isomuotoa, nimeltään ACC1 ja ACC2, jotka eroavat toisistaan ​​toiminnassaan ja jakaumassaan nisäkkäiden kudoksissa.

Monoaminioksidaasi

Monoaminioksidaasi on entsyymi, joka on läsnä hermokudoksissa, missä se suorittaa tärkeitä toimintoja tiettyjen välittäjäaineiden, kuten serotoniinin, melatoniinin ja epinefriinin, inaktivoimiseksi.

Osallistuu aivojen monoamiinien biokemiallisiin hajoamisreaktioihin. Näissä hapettumisreaktioissa entsyymi käyttää happea aminoryhmän poistamiseen molekyylistä ja tuottamaan aldehydin (tai ketonin) ja vastaavan ammoniakin.

Laktaattidehydrogenaasi

Laktaattidehydrogenaasi on entsyymi, jota löytyy eläinten, kasvien ja prokaryoottien soluista. Sen tehtävänä on edistää laktaatin muuttumista pyruviinihapoksi ja päinvastoin.

Tämä entsyymi on tärkeä solujen hengityksessä, jonka aikana ruuan glukoosi hajoaa hyödyllisen energian saamiseksi soluille.

Vaikka laktaattidehydrogenaasia on runsaasti kudoksissa, tämän entsyymin pitoisuudet ovat alhaiset veressä. Kuitenkin, kun on olemassa vamma tai sairaus, monet molekyylit vapautuvat verenkiertoon. Siksi laktaattidehydrogenaasi on indikaattori tietyille vammoille ja sairauksille, kuten sydänkohtauksille, anemialle, syövälle, HIV: lle.

katalaasi

Katalaasia löytyy kaikista organismeista, jotka elävät hapen läsnä ollessa. Se on entsyymi, joka nopeuttaa reaktiota, jonka kautta vetyperoksidi hajoaa veteen ja happea. Tällä tavoin se estää myrkyllisten yhdisteiden kertymisen.

Siksi se auttaa suojaamaan elimiä ja kudoksia vaurioilta, joita aiheuttaa peroksidi, yhdiste, jota tuotetaan jatkuvasti lukuisissa metabolisissa reaktioissa. Nisäkkäillä sitä esiintyy pääasiassa maksassa.

Viitteet

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Alustava tutkimus seerumin laktaattidehydrogenaasi (LDH) -prognostisesta biomarkkerista karsinooman rinnassa. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6. – 8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Asetyylikoentsyymi A -karboksylaasin biotinyylidomeenin rakenne määritetty MAD-vaiheittamalla. Rakenne, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemia (8. painos). WH Freeman ja yritys.
4. Butt, AA, Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumin laktaattidehydrogenaasitason yhteys valittuihin opportunistisiin infektioihin ja HIV: n etenemiseen. Kansainvälinen tartuntatautien lehti, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Hiilihappoanhydraasin toiminta veressä. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H., ja Fitzpatrick, PF (2011). Monoaminioksidaasiperheen rakenteet ja mekanismi. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., ja Bamezai, RNK (2010). Ihmisen pyruvaattikinaasi M2: Monitoiminen proteiini. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Pyruvaatikarboksylaasin rakenne, mekanismi ja säätely. Biochemical Journal, 413 (3), 369 - 387.
9. Muirhead, H. (1990). Pyruvaattikinaasin isoentsyymit. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. ja Martin, D. (2004). Biologia (7. painos) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Hiilihappoanhydraasien rakenne ja toiminta. Biochemical Journal, 473 (14), 2023 - 2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, ja Healy, J. (2004). Monoaminioksidaasit: varmuudet ja epävarmuustekijät. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokemian perusteet: Elämä molekyylitasolla (5. painos). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., ja Li, LZ (2014). Onko korkeampi laktaatti indikaattori kasvaimen metastaattisen riskin suhteen? M-pilottitutkimus, jossa käytetään hyperpolarisoitua13C-pyruvaattia. Akateeminen radiologia, 21 (2), 223–231.