ELEKTRONIEN KULJETUSKETJU: KOMPONENTIT, SEKVENSSI, ESTÄJÄT - BIOLOGIA - 2026

Elektroninsiirtoketju koostuu joukosta proteiinimolekyylien ja koentsyymit sisällä kalvo. Kuten nimensä osoittaa, se on vastuussa elektronien kuljettamisesta koentsyymeistä NADH tai FADH2 lopulliseen reseptoriin, joka on O2 (molekyylin happi).

Tässä kuljetusprosessissa energia, joka vapautuu, kun elektroneja siirretään koentsyymeistä molekyylihappiin proteiineihin kiinnittyneiden redox-keskuksien kautta, liittyy energian tuotantoon (ATP). Tämä energia saadaan protonigradientin avulla, joka syntyy mitokondrioiden sisemmässä kalvossa.

Lähde: Käyttäjä: Rozzychan

Tämä kuljetusjärjestelmä koostuu useista komponenteista, jotka voidaan löytää ainakin kahdesta hapetustilasta. Jokainen niistä vähenee ja hapetetaan tehokkaasti elektronien liikkuessa NADH: sta tai FADH2: sta 02: een.

Koentsyymit NAD + ja FAD pelkistyvät rasvahappojen hapettumisreiteissä ja sitruunahapposyklissä erilaisten substraattien hapettumisen seurauksena. Nämä koentsyymit hapetetaan myöhemmin elektronisessa kuljetusketjussa.

Joten elektroninen kuljetusjärjestelmä koostuu sekvenssistä hapetus-pelkistysreaktioita, jotka on kytketty toisiinsa.

Ketjun komponentit

Organismityypistä riippuen voidaan havaita 3 - 6 komponenttia, jotka muodostavat elektronin kuljetusketjun. Elektronikuljetusprosessi ja ATP: n synteesi oksidatiivisella fosforylaatiolla ovat prosessit, joita tapahtuu kalvossa.

Prokaryoottisolujen (aerobiset bakteerit) tapauksessa nämä prosessit esiintyvät plasmamembraanin yhteydessä. Eukaryoottisoluissa sitä esiintyy mitokondriaalisessa membraanissa, joten elektroninkuljetuskomponentit löytyvät kalvon sisäosasta.

Elektroneja siirretään vähitellen neljän kompleksin kautta, jotka muodostavat elektronisen kuljetusketjun.

Jokaisessa kompleksissa on useita proteiinikomponentteja, jotka liittyvät proteesiryhmiin (konjugoituneiden proteiinien ei-aminohappokomponentit) redox, mikä sallii niiden pelkistyspotentiaalin kasvaa.

Lisäksi tämä kuljetusjärjestelmä koostuu erilaisista molekyylilajeista, kuten flavoproteiineista; koentsyymi Q, jota kutsutaan myös ubikinoniksi (CoQ tai UQ); erilaiset sytokromit, kuten sytokromi b, c, c1, a ja a3; proteiinit, joissa on Fe-S-ryhmiä, ja proteiinit, jotka ovat kiinnittyneet Cu: iin. Nämä molekyylit sitoutuvat kalvoon, lukuun ottamatta sytokromi c: tä.

Kompleksi I

Kompleksi I, nimeltään NADH-koentsyymi-kinonioksidireduktaasi tai NADH-dehydrogenaasi, koostuu noin 45 polypeptidiketjusta ja sisältää yhden flavinmononukleotidimolekyylin (FMN) molekyylin ja kahdeksan - yhdeksän Fe-S-klusteria. Kuten nimensä viittaa, tämä kompleksi siirtää parin elektroneja koentsyymistä NADH CoQ: iin.

NADH-dehydrogenaasikompleksin toiminta alkaa NADH: n sitoutumisesta kompleksiin sisäisen mitokondriaalikalvon matriisipuolella. Sitten elektronit kuljetetaan NADH: sta FMN: ään. Myöhemmin elektronit kulkevat pelkistetystä flaviinista (FMNH2) proteiineihin Fe-S: n avulla.

FMNH2 toimii eräänlaisena sillana NADH: n ja Fe-S-proteiinien välillä, koska viimeksi mainitut voivat siirtää vain yhden elektronin, kun taas koentsyymi NADH siirtää kaksi, joten flaviinit suorittavat tämän yhden elektronin siirron sen puolikvinonin redox-tilaan.

Lopuksi elektroneja siirretään Fe-S-klustereista koentsyymiin Q, joka on liikkuva elektronikantoaalto, jolla on isoprenoidinen pyrstö, joka tekee siitä hydrofobisen ja antaa sen ylittää mitokondriaalisen kalvon keskipisteen.

Kompleksi II

Kompleksi II, joka tunnetaan paremmin sukkinaattidehydrogenaasina, on sisäisen mitokondriaalikalvon kiinteä proteiini ja on entsyymi, joka puuttuu sitruunahapposykliin.

Tämä kompleksi koostuu kahdesta hydrofiilisestä ja kahdesta hydrofobisesta alayksiköstä, joissa on heme b-ryhmät, jotka tarjoavat sitoutumispaikan CoQ: lle, flavoproteiinin ja Fe-S: n sisältävän proteiinin lisäksi.

Sitruunahapposyklissä (Krebs tai trikarboksyylihapposykli) sukkinaatti muuttuu fumaraatiksi sukkinaattidehydrogenaasilla, pelkistämällä koentsyymi FAD FADH2: ksi. Tästä viimeisestä koentsyymistä elektronit siirretään Fe-S-keskuksiin, jotka puolestaan ​​siirtävät ne CoQ: iin.

Tämän elektroninsiirron reaktioiden aikana standardiredox-potentiaali on hyvin pieni, mikä estää ATP: n syntetisoimiseen tarvittavan vapaan energian vapautumisen.

Tämä tarkoittaa, että kompleksi II on ainoa kompleksi elektronin kuljetusketjussa, joka ei kykene tuottamaan energiaa ATP-synteesille. Tämä kompleksi on kuitenkin avain prosessissa, koska se siirtää elektroneja FADH2: sta lopulliseen ketjuun.

Kompleksi III

Kompleksi III, sytokromi bc1 -kompleksi tai CoQ-sytokromi c-reduktaasi, siirtää elektroneja pelkistetystä koentsyymistä Q sytokromi c: ään. Tämä siirto tapahtuu yhden redox-reitin kautta, joka tunnetaan nimellä Q-sykli.

Tämä kompleksi koostuu Fe-S: llä olevasta proteiinista ja kolmesta erilaisesta sytokromista, joissa heemaryhmässä sijaitseva rautaatomi vaihtelee syklisesti pelkistetyn (Fe2 +) ja hapettuneen (Fe3 +) tilan välillä.

Sytokromit ovat elektroneja kuljettavia hemoproteiineja, joilla on redox-aktiivisuus. Niitä on kaikissa organismeissa, lukuun ottamatta joitain pakollisia anaerobia.

Näillä proteiineilla on hemiryhmiä, jotka vuorottelevat kahden hapetustilan (Fe2 + ja Fe3 +) välillä. Sytokromi c on liikkuva elektronikantaja, joka on heikosti liittynyt mitokondrioiden sisäkalvoon.

Tässä kompleksissa olevat sytokromit ovat sytokromeja b, c ja a, kaikki 3 ovat redox-aktiivisia proteiineja, joilla on erilaisilla ominaispiirteillä olevat heryryhmät, jotka vaihtavat niiden hapetustiloja Fe2 +: n ja Fe3 +: n välillä.

Sytokromi c on perifeerinen membraaniproteiini, joka toimii elektronin "sukkulana" sytokromi c1: n ja kompleksin IV kanssa.

Kompleksi IV

Sytokromi c ja O2 ovat orgaanisten materiaalien hapettumisesta johdettujen elektronien lopulliset reseptorit, joten kompleksi IV tai sytokromi c -oksidaasi on terminaalinen entsyymi elektronien kuljetusprosessissa. Tämä hyväksyy elektronit sytokromi c: stä ja siirtää ne O2-pelkistykseen.

Kompleksin tehtävänä on katalysoida pelkistetyn sytokromi c: n neljän peräkkäisen molekyylin yhden elektronin hapettuminen, ts. Se pelkistää samanaikaisesti yhden O2-molekyylin neljä elektronia, tuottaen lopulta kaksi H2O-molekyyliä.

Elektronin kuljetussekvenssi

Elektroneja siirretään komplekseista I ja II kompleksiin III koentsyymin Q ansiosta, ja sieltä ne siirtyvät kompleksiin IV sytokromi c: n kautta. Kun elektronit kulkevat näiden neljän kompleksin läpi, ne lisäävät pelkistyspotentiaalia vapauttaen energiaa, jota käytetään sitten ATP: n synteesiin.

Kaikkiaan elektroniparin siirtyminen aiheuttaa 10 protonin siirtämisen kalvon läpi; neljä komplekseissa I ja IV ja kaksi komplekseissa III.

NADH-dehydrogenaasi

Tämä entsyymi katalysoi koentsyymin NADH hapettumista koentsyymin Q avulla. Elektronit siirtyvät NADH: sta FMN: ään, joka kiinnittyy kompleksin I hydrofiiliseen häntään. Fe-S: n klusterit siirtävät elektronit kerrallaan. Nämä Fe-S-ryhmät pelkistävät kalvoon upotetun CoQ: n ubikinoliksi (pelkistetty CoQ).

Elektronien siirron aikana CoQ: hon neljä protonia siirretään vuorostaan ​​sisäkalvon läpi membraanitilaan. Mekanismi, jolla nämä protonit siirretään, sisältää proteiinit, jotka sijaitsevat kompleksin I hydrofobisessa häntässä.

Tässä vaiheessa tapahtuva elektroninsiirtoprosessi vapauttaa vapaata energiaa, erityisesti -16,6 kcal / mol.

CoQ-sytokromi c-reduktaasi ja sykli Q

Koentsyymi Q hapetetaan sytokromi c: llä reaktiossa, jota tämä koentsyymi katalysoi. Ubikinolin (pelkistetty CoQ) hapettuminen tapahtuu kompleksin tietyssä paikassa (Qo tai hapetuskohta) mitokondriaalikalvossa, siirtämällä kaksi elektronia, yhden proteiiniin Fe-S-ryhmien kanssa ja toisen heemaryhmiin.

Q-jaksossa CoQ: n hapetus tuottaa semikinonia, jossa elektronit siirtyvät heemaryhmiin b1 ja bh. Kun tämä elektroninsiirto tapahtuu, toinen CoQ hapetetaan Qo-kohdasta toistaen sykli.

Tämä sykli aiheuttaa kahden elektronin siirron ja vuorostaan ​​neljän protonin siirtymisen membraanien väliseen tilaan vapauttamalla -10,64 kcal / mooli vapaata energiaa.

Sytokromi c-oksidaasi

Tämä entsyymi (kompleksi IV) katalysoi sytokromi c: n (pelkistetty) hapettumista O2: lla, joka on lopullinen elektronin vastaanottaja. Tämä siirto tuottaa yhden H2O-molekyylin jokaisesta siirretystä elektroniparista protonien siirtämisen lisäksi kalvon läpi.

Elektronit liikkuvat yksi kerrallaan pelkistetystä sytokromi c: stä pariin CuA-ioneja, siirtyvät sitten heemaryhmään ja lopulta saavuttavat CuB-ioneja ja hemea a3 sisältävän kompleksin binukleaarisen keskuksen, jossa tapahtuu neljän elektronin siirto happea asti.

Kompleksissa IV elementit siirtävät elektroneja yksi kerrallaan siten, että 02 vähenee asteittain, joten joidenkin toksisten yhdisteiden, kuten superoksidin, vetyperoksidin tai hydroksyyliradikaalien, vapautumista ei tapahdu.

Tässä vaiheessa vapautettu energia vastaa -32 kcal / mol. Siirtoprosessin aikana syntyvä sähkökemiallinen gradientti ja elektroniparin aiheuttamat energian muutokset (AE) kulkiessaan neljän kompleksin läpi vastaavat kussakin vaiheessa vapaata energiaa, joka tarvitaan ATP-molekyylin tuottamiseksi.

Sukkinaattidehydrogenaasi

Kuten mainittiin, tällä kompleksilla on ainoa mutta tärkeä tehtävä viedä FADH2: n elektroneja sitruunahapposyklistä elektronin kuljetusketjuun.

Tämä entsyymi katalysoi koentsyymin FADH2 hapettumista koentsyymi Q: lla (hapettunut). Sitruunahapposyklissä, kun sukkinaatti hapetetaan fumaraatiksi, kaksi elektronia ja kaksi protonia siirretään FAD: iin. Myöhemmin FADH2 siirtää nämä elektronit CoQ: lle kompleksin Fe-S-keskusten kautta.

Lopuksi, CoQ: sta elektronit siirretään kompleksiin III, edellä kuvattuja vaiheita noudattaen.

Ketjun kompleksit ovat itsenäisiä

Neljä elektronista kuljetusketjua muodostavaa kompleksia ovat itsenäisiä, toisin sanoen ne löytyvät ja toimivat itsenäisesti sisäisessä mitokondriaalisessa membraanissa, ja kunkin niistä liikkuminen membraanissa ei riipu muista komplekseista tai on kytketty niihin.

Kompleksit I ja II liikkuvat kalvossa siirtämällä elektroneja CoQ: iin, joka myös diffundoituu kalvossa ja siirtää ne kompleksiin III, josta elektronit siirtyvät sytokromi c: een, joka on myös liikkuva kalvossa ja tallettaa elektroneja kompleksi IV.

Elektronisen kuljetusketjun estäjät

Jotkut spesifiset estäjät vaikuttavat elektroniseen kuljetusketjuun, mikä häiritsee sen prosessia. Rotenoni on yleisesti käytetty hyönteismyrkky, joka sitoutuu stökiömetrisesti kompleksiin I estäen CoQ: n vähenemisen.

Jotkut barbituraattityyppiset lääkkeet, kuten Piericidin ja Amytal, inhiboivat kompleksia I häiritsemällä elektronien siirtymistä Fe-S-ryhmistä CoQ: hon.

Kompleksissa II jotkut yhdisteet, kuten tenoyylitrifluoriasetoni ja malonaatti, toimivat kilpailukykyisinä estäjinä sukkinaatin kanssa, estäen sen hapettumisen ja puolestaan ​​elektronien siirtymisen FAD: iin.

Jotkut antibiootit, kuten myksotiatsoli ja stigmatelliini, sitoutuvat CoQ: n Q-sitoutumiskohtiin estäen elektronien siirtymisen koentsyymi Q: sta proteiinien Fe-S-keskuksiin.

Syanidi, atsidi (N3-), rikkihappo ja hiilimonoksidi estävät kompleksia IV. Nämä yhdisteet sitoutuvat hemiryhmiin estäen elektronien siirtymisen kompleksin binukleaariseen keskukseen tai happea (O2).

Inhiboimalla elektronien kuljetusketjua, energiantuotanto lopetetaan oksidatiivisella fosforylaatiolla aiheuttaen vakavia vaurioita ja jopa kuoleman keholle.

Viitteet

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. ja Walter, P. (2004). Oleellinen solubiologia. New York: Garland Science. 2. painos.
2. Cooper, GM, Hausman, RE & Wright, N. (2010). Solu. (s. 397 - 402). Toim. Marbán.
3. Devlin, TM (1992). Biokemian oppikirja: kliinisillä korrelaatioilla. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). Biokemia. Toim. Thomson Brooks / Cole.
5. Rawn, JD (1989). Biokemia (nro 577,1 RAW). Toim. Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D., ja Voet, JG (2006). Biokemia. Panamerican Medical Ed.