SOLUKOMMUNIKAATIO: TYYPIT, MERKITYS, ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2026

Solukkojärjestelmän, jota kutsutaan myös solujen välinen kommunikaatio, on siirto solunulkoisen signaalin molekyylejä. Nämä molekyylit alkavat signaalia muodostavasta solusta ja sitoutuvat kohdesolun reseptoreihin tuottaen spesifisen vasteen.

Signaalimolekyyli voi olla pieni molekyyli (esimerkki: aminohappo), peptidi tai proteiini. Siksi viestintä, joka on kemiallinen, on ominaisuus yksisoluisille ja monisoluisille organismeille.

Lähde: pixabay.com

Bakteerissa signaalimolekyylit ovat bakteeriferoneja. Nämä ovat välttämättömiä sellaisille toiminnoille kuin horisontaalinen geeninsiirto, bioluminesenssi, biofilmien muodostuminen sekä antibioottien ja patogeenisten tekijöiden tuottaminen.

Monisoluisissa organismeissa soluviestintä voi tapahtua vierekkäisten solujen välillä tai erillisten solujen välillä. Jälkimmäisessä tapauksessa signaalimolekyylien on diffundoitava ja kuljettava pitkiä matkoja. Signaalien toimintojen joukossa ovat geeniekspression, morfologian ja solujen liikkumisen muutokset.

Solukommunikaatio voidaan suorittaa myös solunulkoisilla vesikkeleillä (EV), joita kutsutaan ekto- ja eksosomeiksi. Jotkut EV: n toiminnoista ovat: lymfosyyttien ja makrofagien modulointi; synaptisen toiminnan hallinta; verisuonissa ja sydämessä, hyytyminen ja angiogeneesi; ja RNA-vaihto.

Tyypit (järjestelmät / mekanismit)

Bakteereissa on tietynlainen solukommunikaatio, jota kutsutaan koorumin tunnistamiseksi, joka koostuu käyttäytymisistä, joita esiintyy vain, kun bakteeripopulaation tiheys on korkea. Kvoorin tunnistamiseen kuuluu signaalimolekyylien, joita kutsutaan autoinduktoreiksi, korkeiden pitoisuuksien tuottaminen, vapauttaminen ja myöhempi havaitseminen.

Yksisoluisissa eukaryooteissa, kuten T. brucei, on myös koorumin tunnistusta. Hiivoissa seksuaalinen käyttäytyminen ja solujen erilaistuminen tapahtuu vastauksena feromoni-kommunikaatioon ja ympäristön muutoksiin.

Kasveissa ja eläimissä solunulkoisten signaalimolekyylien, kuten hormonien, välittäjäaineiden, kasvutekijöiden tai kaasujen, käyttö on tärkeä viestintyyppi, joka sisältää signaalimolekyylin synteesin, vapautumisen, kuljettamisen kohdesoluun, havaitsemisen signaali ja erityinen vaste.

Suhteessa signaalimolekyylin kuljetukseen eläimissä, molekyylin toimintaetäisyys määrittelee kahden tyyppisiä signaaleja: 1) autokriini ja parakriini, jotka toimivat vastaavasti samassa solussa ja läheisissä soluissa; ja 2) endokriininen, joka vaikuttaa etäiseen kohdesoluun, jota kuljettaa verenkierto.

Solunulkoinen solunulkoinen soluvälitteinen viestintä on tärkeä tyyppi solukommunikaatioon eukaryoottisissa organismeissa ja Archaeassa.

Kun yksisoluinen eukaryoottinen tai bakteeripopulaatio kasvaa, se saavuttaa riittävän määrän soluja tai koorumia, joka tuottaa induktorin konsentraation, joka kykenee tuottamaan vaikutuksen soluissa. Tämä muodostaa väestönlaskennan mekanismin.

Bakteereissa tunnetaan kolmen tyyppisiä koorumin tunnistusjärjestelmiä: yksi on gram-negatiivinen; toinen gram-positiivinen; ja toinen gram-negatiivisessa Vibrio harveyissa.

Gramnegatiivisissa bakteereissa autoinducer on asyloitu homoseriinilaktoni. Tätä ainetta syntetisoi LuxI-tyyppinen entsyymi ja se diffundoituu passiivisesti kalvon läpi kertyen solunulkoiseen ja solunsisäiseen tilaan. Kun stimuloiva pitoisuus on saavutettu, QS: n säätelemien geenien transkriptio aktivoituu.

Gramnegatiivisissa bakteereissa autoinduktorit ovat modifioituja peptidejä, jotka viedään solunulkoiseen tilaan, missä ne ovat vuorovaikutuksessa yhdessä membraaniproteiinien kanssa. Fosforylaatiokaskadia tapahtuu, joka aktivoi proteiineja, jotka sitoutuvat DNA: han ja säätelevät kohdegeenien transkriptiota.

Vibrio harveyi tuottaa kaksi autoinduceria, nimeltään HAI-1 ja A1-2. HAI-1 on asyloitu laktonihomoseriini, mutta sen synteesi ei ole riippuvainen LuxI: stä. A1-2 on furanosyyliboraattidiesteri. Molemmat aineet toimivat fosforylaatiokaskadin kautta, joka on samanlainen kuin muiden gram-negatiivisten bakteerien. Tämän tyyppinen QS ohjaa bioluminesenssia.

Kemiallinen viestintä

Signaalimolekyylin tai ligandin spesifinen sitoutuminen reseptoriproteiiniin tuottaa spesifisen soluvasteen. Jokaisella solutyypillä on tietyntyyppiset reseptorit. Vaikka tietyn tyyppinen reseptori voi myös löytyä erityyppisistä soluista, ja ne tuottavat erilaisia ​​vasteita samalle ligandille.

Signaalimolekyylin luonne määrää reitin, jota käytetään soluun pääsyyn. Esimerkiksi hydrofobiset hormonit, kuten steroidit, diffundoituvat lipidien kaksikerroksessa ja sitoutuvat reseptoreihin muodostaen komplekseja, jotka säätelevät spesifisten geenien ilmentymistä.

Kaasut, kuten typpioksidi ja hiilimonoksidi, diffundoituvat kalvon läpi ja aktivoivat yleensä syklisen GMP: tä tuottavan guanylyylisyklaasin. Suurin osa signaalimolekyyleistä on hydrofiilisiä.

Sen reseptorit ovat solun pinnalla. Reseptorit toimivat signaalin kääntäjinä, jotka muuttavat kohdesolun käyttäytymistä.

Solujen pintareseptorit jaetaan: a) G-proteiiniin kytkettyihin reseptoreihin; b) reseptorit, joilla on entsyymiaktiivisuutta, kuten tyrosiinikinaasi; ja c) ionikanavareseptorit.

G-proteiiniin kytkettyjen reseptorien ominaisuudet

G-proteiiniin kytkettyjä reseptoreita löytyy kaikista eukaryooteista. Yleensä ne ovat reseptoreita, joissa on seitsemän domeenia, jotka ylittävät membraanin, N-päätealueella kohti solun ulkopintaa ja C-päätteellä kohti solun sisäosaa. Nämä reseptorit liittyvät G-proteiiniin, joka siirtää signaalit.

Kun ligandi sitoutuu reseptoriin, G-proteiini aktivoituu. Tämä puolestaan ​​aktivoi efektorientsyymin, joka tuottaa toisen solunsisäisen lähetteen, joka voi olla syklinen adenosiinimonofosfaatti (cAMP), arakidonihappo, diasyyliglyseroli tai inositol-3-fosfaatti, joka toimii signaalinvahvistimena. alkukirjain.

Proteiini G: llä on kolme alayksikköä: alfa, beeta ja gamma. G-proteiinin aktivointiin sisältyy BK: n dissosiaatio G-proteiinista ja GTP: n sitoutuminen alfa-alayksikköön. G- _alfa- GTP- kompleksissa ne dissosioituvat beeta- ja gamma-alayksiköistä vuorovaikutuksessa spesifisesti efektoriproteiinien kanssa, aktivoimalla ne.

CAMP-reitti voidaan aktivoida beeta-adrenergisillä reseptoreilla. CAMP tuottaa adenylyylisyklaasi. Fosfoinositolireitti aktivoituu muskariinien asetyylikoliinireseptoreilla. Ne aktivoivat fosfolipaasi C. Hramiini-reseptori aktivoi arakidonihapporeitin. Aktivoi fosfolipaasi A2.

CAMP-polku

Ligandin reseptoriin, stimuloivan proteiini G (G _s), sidottu BKT aiheuttaa vaihdon BKT GTP, ja dissosiaatio alfa-alayksikön G _s beta ja gamma-alayksiköt. G- _alfa- GTP- kompleksi assosioituu adenyylisyklaasin domeeniin, aktivoimalla entsyymi ja tuottamalla cAMP ATP: stä.

CAMP sitoutuu cAMP-riippuvaisen proteiinikinaasin sääteleviin alayksiköihin. Vapauttaa katalyyttisiä alayksiköitä, jotka fosforyloivat proteiineja, jotka säätelevät soluvasteita. Tätä reittiä säätelevät kahden tyyppiset entsyymit, nimittäin fosfodiesteraasit ja proteiinifosfataasit.

Fosfoinositolireitti

Ligandin sitoutuminen reseptoriin aktivoi G-proteiinin (_Gq), joka aktivoi fosfolipaasi C (PLC). Tämä entsyymi asunnot inositoli 1,4,5-bisfosfaatin (PIP ₂) kahteen toisiolähettejä, inositoli-1,4,5-trifosfaatin (IP ₃) ja diasyyliglyserolin (DAG).

IP ₃ diffundoituu sytoplasmaan ja sitoutuu endoplasmisen retikulumin reseptoreihin aiheuttaen Ca ^{+2: n} vapautumisen sisältä. DAG pysyy membraanissa ja aktivoi proteiinikinaasi C (PKC). Jotkut PKC: n isomuodot vaativat Ca ^{+2: ta}.

Arakidonihapon reitti

Ligandin sitoutuminen reseptoriin saa aikaan beeta ja gamma-alayksiköt G-proteiinin aktivoida fosfolipaasi ₂ (PLA ₂). Tämä entsyymi hydrolysoi fosfatidyylinositolia (PI) plasmamembraanissa vapauttaen arakidonihappoa, joka metaboloituu eri reiteillä, kuten 5 ja 12-lipoksigenaasi ja syklo-oksigenaasi.

Reseptoreiden tyrosiinikinaasin ominaisuudet

Reseptoreiden tyrosiinikinaasilla (RTK) on solunulkoisia säätelydomeeneja ja solunsisäisiä katalyyttisiä domeeneja. Toisin kuin G-proteiiniin kytketty reseptori, reseptorityrosiinikinaasin polypeptidiketju ylittää plasmamembraanin vain kerran.

Ligandin, joka on hormoni tai kasvutekijä, sitoutuminen säätelydomeeniin saa aikaan kahden reseptorin alayksikön yhdistymisen. Tämä sallii tyrosiinitähteen reseptorin autofosforyloinnin ja proteiinifosforylointikaskadien aktivoinnin.

Reseptoreiden tyrosiinikinaasin (RTK) fosforyloidut tyrosiinitähteet ovat vuorovaikutuksessa adapteriproteiinien kanssa, jotka yhdistävät aktivoidun reseptorin signaalinsiirtoreitin komponentteihin. Adapteriproteiinit toimivat moniproteiinisignaalikompleksien muodostamiseksi.

RTK sitoutuu erilaisiin peptideihin, kuten: epidermaalinen kasvutekijä; fibroblastikasvutekijät; aivojen kasvutekijät; hermon kasvutekijä; ja insuliini.

Vastaanottimien yleiset ominaisuudet

Pintareseptoreiden aktivointi aiheuttaa muutoksia proteiinifosforylaatiossa aktivoimalla kahden tyyppisiä proteiinikinaaseja: tyrosiinikinaasia sekä seriini- ja treoniinikinaaseja.

Seriini- ja treoniinikinaasit ovat: cAMP-riippuvainen proteiinikinaasi; cGMP-riippuvainen proteiinikinaasi; proteiinikinaasi C; ja Ca ⁺² / kalmoduliiniriippuvainen proteiini. Näissä proteiinikinaaseissa, lukuun ottamatta cAMP-riippuvaa kinaasia, katalyyttinen ja säätelevä domeeni löytyy samasta polypeptidiketjusta.

Toinen lähettiläs sitoutuu näihin seriini- ja treoniinikinaaseihin aktivoimalla ne.

Ionikanavien reseptoreiden ominaisuudet

Ionikanavareseptoreilla on seuraavat ominaisuudet: a) ne johtavat ioneja; b) tunnistaa ja valita tietyt ionit; c) avautuvat ja sulkeutuvat vastauksena kemiallisiin, sähköisiin tai mekaanisiin signaaleihin.

Ionikanavareseptorit voivat olla monomeerejä tai ne voivat olla heteroligomeerejä tai homoligomeerejä, joiden polypeptidiketjun alueet ylittävät plasmamembraanin. Ionikanavia on kolme ryhmää: a) ligandin porttikanavat; b) rakojen liitoskanavat; ja c) Na ⁺ -riippuvat jännitekanavat.

Joitakin esimerkkejä ionikanavareseptoreista ovat neuromuskulaaristen liittymien asetyylikoliinireseptorit ja ionotrooppiset glutamaattireseptorit, NMDA ja ei-NMDA, keskushermostossa.

Viestintä solunulkoisten rakkuloiden kautta

Solunulkoiset vesikkelit (EV) ovat seos ektosomeja ja eksosomeja, jotka vastaavat biologisen tiedon (RNA, entsyymit, reaktiiviset happilajit jne.) Välittämisestä solun ja solun välillä. Molempien vesikkelien alkuperä on erilainen.

Ektoosomit ovat vesikkeleitä, jotka tuotetaan itämällä plasmamembraanista, mitä seuraa niiden erottuminen ja vapautuminen solunulkoiseen tilaan.

Ensin tapahtuu membraaniproteiinien klusteroituminen erillisiin domeeneihin. Sitten proteiinilipidi-ankkurit keräävät sytosoliproteiineja ja RNA: ta luumeniin, kasvattaen siten silmua.

Eksosomit ovat rakkuloita, jotka muodostuvat monisoluisista kappaleista (MVB) ja vapautuvat eksosytoosilla solunulkoiseen tilaan. MVB: t ovat myöhäisiä endosomeja, joissa on intranuminaalisia rakkuloita (ILV). MVB: t voivat sulautua lysosomeihin ja jatkaa hajoamisreittiä tai vapauttaa ILVS: n eksosomeina eksosytoosin kautta.

EV: t ovat vuorovaikutuksessa kohdesolun kanssa eri tavoin: 1) EV-kalvon katoaminen ja sen sisällä olevien aktiivisten tekijöiden vapautuminen; 2) EV: t luovat yhteyden kohdesolun pintaan, johon ne sulautuvat, vapauttaen niiden sisällön sytosolissa; ja 3) EV: t vangitaan kokonaan makrotinosytoosilla ja fagosytoosilla.

Merkitys

Pelkkä solujenvälisen viestinnän monipuolinen toiminta osoittaa sen tärkeyden. Jotkut esimerkit kuvaavat erityyppisten solukkoviestintöjen merkitystä.

- koorumin tunnistamisen tärkeys. QS säätelee erilaisia ​​prosesseja, kuten virulenssia lajin sisällä tai eri lajien tai sukujen mikro-organismeja. Esimerkiksi yksi Staphylococcus aureus -kanta käyttää kvorumin tunnistussignaalimolekyyliä tartuttamaan isäntä ja estää muita S. aureus -kantoja tekemästä niin.

- Kemiallisen viestinnän merkitys. Kemiallinen merkitseminen on välttämätöntä monisoluisten organismien selviytymisen ja lisääntymisen menestyksen kannalta.

Esimerkiksi ohjelmoitu solukuolema, joka säätelee monisoluista kehitystä, poistaa kokonaiset rakenteet ja mahdollistaa tiettyjen kudosten kehittymisen. Kaikki tämä on troofisten tekijöiden välittämää.

- EV: ien merkitys. Niillä on tärkeä rooli diabeteksen, tulehduksen sekä hermosto- ja sydän- ja verisuonisairauksissa. Normaalien ja syöpäsolujen EV: t eroavat suuresti toisistaan. EV: issä voi olla tekijöitä, jotka edistävät tai tukahduttavat syöpäfenotyypin kohdesoluissa.

Viitteet

1. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., et ai. 2007. Solun molekyylibiologia. Garland Science, New York.
2. Bassler, BL 2002. Pieni keskustelu: solujen välinen viestintä bakteereissa. Cell, 109: 421 - 424.
3. Cocucci, E. ja Meldolesi, J. 2015. Ekto- ja eksosomit: hämärtää sekaannusta solunulkoisten rakkuloiden välillä. Solubiologian suuntaukset, xx: 1–9.
4. Kandel, E., Schwarts, JH ja Jessell, T., 2000. Neurotieteen periaatteet. McGraw-Hill USA.
5. Lodish, H., Berk, A., Zipurski, SL, Matsudaria, P., Baltimore, D., Darnell, J. 2003. Solu- ja molekyylibiologia. Toimituksellinen Medica Panamericana, Buenos Aires, Bogotá, Caracas, Madrid, Meksiko, Sāo Paulo.
6. Pappas, KM, Weingart, CL, Winans, SC 2004. Kemiallinen viestintä proteobakteereissa: solujen väliseen signalointiin tarvittavien signaalien synteesien ja reseptoreiden biokemialliset ja rakenteelliset tutkimukset. Molecular Microbiology, 53: 755–769.
7. Perbal, B. 2003. Viestintä on avain. Solukommunikaatio ja signalointi. Toimituksellinen, 1-4.