PROTEIINIEN KVATERNÄÄRINEN RAKENNE: OMINAISUUDET - BIOLOGIA - 2026

Kvaternaarinen rakenne proteiinien määrittelee tilasuhteiden kunkin niiden polypeptidialayksiköiden liittynyt ei-kovalenttisilla voimia. Polymeeriproteiineissa kutakin niitä muodostavista polypeptidiketjuista kutsutaan alayksiköiksi tai protomeereiksi.

Proteiinit voivat koostua yhdestä (monomeerinen), kahdesta (dimeerinen), useasta (oligomeerinen) tai monista protomeereistä (polymeerinen). Näillä protomeereillä voi olla samanlainen tai hyvin erilainen molekyylirakenne. Ensimmäisessä tapauksessa niiden sanotaan olevan homotyyppisiä proteiineja ja toisessa tapauksessa heterotyyppisiä.

Esimerkki lisääntyvän soluydinantigeeniproteiinin kvaternäärisestä rakenteesta. Kuvannut ja toimittanut: Thomas Shafee.

Biokeemit käyttävät tieteellisessä notaatiossa kreikkalaisia ​​alaindeksejä kuvaamaan proteiinien protomeerikoostumusta. Esimerkiksi, tetrameerinen homotyyppistä proteiini on nimetty α ₄, kun taas tetrameerinen proteiini, joka koostuu kahdesta erillisestä dimeerien nimetty α ₂ β ₂.

Proteiinirakenne

Proteiinit ovat monimutkaisia ​​molekyylejä, joilla on erilaiset kolmiulotteiset kokoonpanot. Nämä kokoonpanot ovat ainutlaatuisia jokaiselle proteiinille ja sallivat niiden suorittaa hyvin spesifisiä toimintoja. Proteiinien rakenteellisen organisoitumisen tasot ovat seuraavat.

Ensisijainen rakenne

Se viittaa sekvenssiin, jossa eri aminohapot on järjestetty polypeptidiketjuun. Tämän sekvenssin antaa DNA-sekvenssi, joka koodaa mainittua proteiinia.

Toissijainen rakenne

Suurin osa proteiineista ei ole täysin pidennettyjä aminohappojen pitkiä ketjuja, vaan niillä on pikemminkin alueita, jotka taitetaan säännöllisesti heliksiin tai arkkeihin. Tätä taittoa kutsutaan toissijaiseksi rakenteeksi.

Tertiäärinen rakenne

Toissijaisen rakenteen taitetut alueet voidaan vuorostaan ​​taittaa ja koota kompaktimmiksi rakenteiksi. Tämä viimeinen taite antaa proteiinille kolmiulotteisen muodon.

Kvaternäärinen rakenne

Proteiineissa, jotka on muodostettu useammasta kuin yhdestä alayksiköstä, kvaternääriset rakenteet ovat kunkin alayksikön välillä esiintyviä spatiaalisia suhteita, jotka on kytketty ei-kovalenttisilla sidoksilla.

Proteiinien primaari-, sekundaari-, tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne, kolmiulotteinen konformaatio. Kuvannut ja muokannut: Alejandro Porto.

Kvaternäärisen rakenteen stabiilisuus

Proteiinien kolmiulotteinen rakenne vakautetaan heikolla tai ei-kovalenttisella vuorovaikutuksella. Vaikka nämä sidokset tai vuorovaikutukset ovat paljon heikompia kuin normaalit kovalenttiset sidokset, niitä on paljon ja niiden kumulatiivinen vaikutus on voimakas. Tässä on joitain yleisimmistä vuorovaikutuksista.

Hydrofobiset vuorovaikutukset

Jotkut aminohapot sisältävät hydrofobisia sivuketjuja. Kun proteiineilla on näitä aminohappoja, molekyylin taittaminen määrää nämä sivuketjut proteiinin sisäosaa kohti ja suojaa niitä vedeltä. Eri sivuketjujen luonne tarkoittaa, että ne vaikuttavat eri tavoin hydrofobiseen vaikutukseen.

Van der Waalsin vuorovaikutukset

Nämä vuorovaikutukset tapahtuvat, kun molekyylit tai atomit, joita ei ole kytketty kovalenttisilla sidoksilla, pääsevät liian lähelle toisiaan, ja tämän vuoksi niiden uloimmat elektroniset kiertoradat alkavat limittyä.

Tuolloin näiden atomien välille muodostuu karkottava voima, joka kasvaa erittäin nopeasti heidän vastaavien keskittymiensä lähestyessä. Nämä ovat ns. Van der Waals -joukkoja.

Kuorman ja kuorman vuorovaikutukset

Se on sähköstaattinen vuorovaikutus, joka tapahtuu varautuneiden hiukkasparien välillä. Proteiineissa tämäntyyppinen vuorovaikutus tapahtuu, sekä johtuen sekä proteiinin nettovarauksesta että sen sisältämien ionien yksilöllisestä varauksesta. Tämän tyyppistä vuorovaikutusta kutsutaan joskus suolaisiltaan.

Vety sidokset

Vety sidos muodostetaan vetyatomin kovalenttisesti sidotun vetyatomin luovuttajaryhmään ja vapaan elektronin parin välille, jotka kuuluvat sidoksen vastaanottajaryhmään.

Tämäntyyppinen sidos on erittäin tärkeä, koska monien molekyylien, mukaan lukien veden ja biologisten molekyylien, ominaisuudet johtuvat suurelta osin vedysidoksista. Se jakaa kovalenttisten sidosten (elektronit ovat jaettuja) ja ei-kovalenttisten vuorovaikutusten (varaus- ja varavuorovaikutus) ominaisuudet.

Dipolin vuorovaikutukset

Molekyyleissä, mukaan lukien proteiinit, joilla ei ole nettovarausta, niiden sisäisissä varauksissa voi tapahtua epätasainen järjestely, jolloin yksi ääri on hiukan negatiivisempi kuin toinen. Tätä kutsutaan dipoliksi.

Tämä molekyylin dipolaarinen tila voi olla pysyvä, mutta se voidaan myös indusoida. Dipolit voivat houkutella ioneihin tai muihin dipoleihin. Jos dipolit ovat pysyviä, vuorovaikutuksella on suurempi laajuus kuin indusoitujen dipolien kanssa.

Näiden ei-kovalenttisten vuorovaikutusten lisäksi jotkut oligomeeriset proteiinit stabiloivat kvaternäärisen rakenteensa tyyppisellä kovalenttisella sidoksella, disulfidisidoksella. Ne muodostuvat eri protomeerien kysteiinien sulfhydryyliryhmien välillä.

Disulfidisidokset auttavat myös stabiloimaan proteiinien sekundaarista rakennetta, mutta tässä tapauksessa ne yhdistävät kysteinyylitähteet samassa polypeptidissä (sisäiset polypeptididisulfidisidokset).

Protomeerien vuorovaikutukset

Kuten edellä mainittiin, proteiineissa, jotka koostuvat useista alayksiköistä tai protomeereistä, nämä alayksiköt voivat olla samanlaisia ​​(homotyyppisiä) tai erilaisia ​​(heterotyyppisiä).

Homotyyppiset vuorovaikutukset

Alayksiköt, jotka muodostavat proteiinin, ovat epäsymmetrisiä polypeptidiketjuja. Homotyyppisissä vuorovaikutuksissa nämä alayksiköt voivat kuitenkin yhdistyä eri tavoin, saavuttaen erityyppiset symmetriat.

Kunkin protomeerin vuorovaikutteiset ryhmät sijaitsevat yleensä eri paikoissa, minkä vuoksi niitä kutsutaan heterologisiksi vuorovaikutuksiksi. Eri alayksiköiden väliset heterologiset vuorovaikutukset tapahtuvat joskus siten, että kukin alayksikkö on vääntynyt edelliseen nähden, ja pystyy saavuttamaan kierteisen rakenteen.

Toisinaan vuorovaikutukset tapahtuvat siten, että määritellyt alayksiköryhmät on järjestetty yhden tai useamman symmetria-akselin ympärille, ns. Piste-ryhmäsymmetria. Kun symmetria-akseleita on useita, kukin alayksikkö pyörii naapurinsa suhteen 360 ° / n (missä n edustaa akselien lukumäärää).

Tällä tavoin saatujen symmetriatyyppien joukossa ovat esimerkiksi kierteiset, kuutio- ja ikosaedriset.

Kun kaksi alayksikköä on vuorovaikutuksessa binaarisen akselin läpi, kukin yksikkö pyörii 180 ° toiseen nähden, kyseisen akselin ympäri. Tämä symmetria tunnetaan C ₂ -symmetriana. Siinä kunkin alayksikön vuorovaikutuspaikat ovat identtiset; tässä tapauksessa emme puhu heterologisesta vuorovaikutuksesta, vaan pikemminkin isologisesta vuorovaikutuksesta.

Jos päinvastoin, dimeerin kahden komponentin välinen assosiaatio on heterologinen, niin saadaan epäsymmetrinen dimeeri.

Heterotyyppiset vuorovaikutukset

Alayksiköt, jotka ovat vuorovaikutuksessa proteiinin kanssa, eivät ole aina samanlaisia. On proteiineja, jotka koostuvat kahdestatoista tai useammasta eri alayksiköstä.

Vuorovaikutukset, jotka ylläpitävät proteiinin stabiilisuutta, ovat samat kuin homotyyppisissä vuorovaikutuksissa, mutta yleensä saadaan täysin epäsymmetrisiä molekyylejä.

Hemoglobiini, esimerkiksi, on tetrameeri, joka on kaksi erilaista paria alayksikköä (α ₂ β ₂).

Hemoglobiinin kvaternäärinen rakenne. Otettu ja muokannut: Benjah-bmm27. Muokattu Alejandro Porto..

Viitteet

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. painos. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner ja VW Rodwell (1996). Harperin biokemia. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko ja L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. painos. WH Freeman ja yritys.
4. J. Koolman ja K.-H. Roehm (2005). Biokemian väri-atlas. 2. painos. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.