PROTEIINIEN PRIMAARIRAKENNE: OMINAISUUDET - BIOLOGIA - 2026

Ensisijainen rakenne proteiinien on järjestys, jossa aminohapot polypeptidin tai polypeptidien, jotka tekevät niistä on järjestetty. Proteiini on biopolymeeri, joka koostuu a-aminohappo-monomeereistä, jotka on kytketty peptidisidoksilla. Jokaisella proteiinilla on määritelty näiden aminohappojen sekvenssi.

Proteiinit suorittavat monenlaisia ​​biologisia toimintoja, mukaan lukien solujen muodostumisen ja eheyden ylläpitämisen sytoskeleton kautta, kehon puolustamisen vierailta aineilta vasta-aineiden kautta ja katalysoinnin kehossa tapahtuvista kemiallisista reaktioista entsyymien kautta.

Proteiinien primaari-, sekundaari-, tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne, kolmiulotteinen konformaatio. Kuvannut ja muokannut: Alejandro Porto.

Nykyään proteiinien koostumuksen ja aminohappojen järjestämisjärjestyksen (sekvensointi) määrittäminen on nopeampaa kuin vuotta sitten. Tiedot tallennetaan kansainvälisiin sähköisiin tietokantoihin, joihin pääsee Internetin kautta (muun muassa GenBank, PIR).

Aminohappoja

Aminohapot ovat molekyylejä, jotka sisältävät aminoryhmän ja karboksyylihapporyhmän. Α-aminohappojen tapauksessa niissä on keskinen hiiliatomi (α-hiili), johon on kiinnittynyt sekä aminoryhmä että karboksyyliryhmä, vetyatomin ja erottuvan R-ryhmän lisäksi, jota kutsutaan sivuketju.

Tästä a-hiilen konfiguraatiosta johtuen muodostuneet aminohapot, joita kutsutaan a-aminohapoiksi, ovat kiraalisia. Valmistetaan kaksi muotoa, jotka ovat toistensa peilikuvia ja joita kutsutaan L- ja D-enantiomeereiksi.

Kaikki elävien olentojen proteiinit koostuvat 20 L-konfiguraation a-aminohaposta. Näiden 20 aminohapon sivuketjut ovat erilaisia ​​ja niillä on suuri kemiallisten ryhmien monimuotoisuus.

Periaatteessa a-aminohapot voidaan ryhmitellä (mielivaltaisesti) sivuketjun tyypistä riippuen seuraavalla tavalla.

Alifaattiset aminohapot

Tähän ryhmään sisältyvät joidenkin kirjoittajien mukaan glysiini (Gli), alaniini (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) ja Isoleucine (Ile). Muita kirjoittajia ovat myös metioniini (Met) ja Proline (Pro).

Aminohapot, joissa on hydroksyyli- tai rikkiä sisältävät sivuketjut

Se sisältää seriiniä (Ser), kysteiiniä (Cys), treoniinia (Thr) ja myös metioniinia. Joidenkin kirjoittajien mukaan ryhmään tulisi kuulua vain Ser ja Thr.

Sykliset aminohapot

Valmistettu yksinomaan proliinista, joka, kuten jo todettiin, sisältyy muihin kirjoittajiin alifaattisten aminohappojen joukossa.

Aromaattiset aminohapot

Fenyylialaniini (Phe), tyrosiini (Tyr) ja tryptofaani (Trp).

Emäksiset aminohapot

Histidiini (His), lysiini (Lys) ja arginiini (Arg)

Hapan aminohapot ja niiden amidit

Se sisältää asparagiini (Asp) ja glutamiini (Glu) hapot sekä amidit Aspargiini (Asn) ja glutamiini (Gln). Jotkut kirjoittajat erottavat tämän viimeisen ryhmän kahdesta; toisaalta happamien aminohappojen (kaksi ensimmäistä), ja toisaalta niiden, jotka sisältävät karboksyyliamidia (loput kaksi).

Peptidisidokset

Aminohapot voidaan kytkeä toisiinsa peptidisidosten avulla. Nämä sidokset, joita kutsutaan myös amidisidoksiksi, muodostetaan yhden aminohapon α-aminoryhmän ja toisen α-karboksyyliryhmän väliin. Tämä liitos muodostuu vesimolekyylin menetyksestä.

Kahden aminohapon välinen liitos johtaa dipeptidin muodostumiseen, ja jos uusia aminohappoja lisätään, tripeptidejä, tetrapeptidejä ja niin edelleen voitaisiin muodostaa peräkkäin.

Polipeptidejä, jotka koostuvat pienestä määrästä aminohappoja, kutsutaan yleensä oligopeptideiksi, ja jos aminohappojen lukumäärä on suuri, niin niitä kutsutaan polypeptideiksi.

Jokainen polypeptidiketjuun lisätty aminohappo vapauttaa yhden vesimolekyylin. Sitä aminohapon osaa, joka on menettänyt H + tai OH- sitoutumisen aikana, kutsutaan aminohappotähteeksi.

Suurimmalla osalla näistä oligopeptidi- ja polypeptidiketjuista on toisessa päässä aminoterminaalinen ryhmä (N-terminaali) ja toisessa terminaalinen karboksyyli (C-terminaali). Lisäksi ne voivat sisältää monia ionisoituvia ryhmiä niitä muodostavien aminohappotähteiden sivuketjujen välillä. Tämän vuoksi niitä pidetään polyampoliteina.

Peptidisidoksen muodostuminen kahden aminohapon välillä. Kuvannut ja muokannut: Alejandro Porto.

Aminohapposekvenssi

Jokaisella proteiinilla on tietty aminohappotähteiden sekvenssi. Tämä järjestys on mitä kutsutaan proteiinin primaariseksi rakenteeksi.

Jokainen yksittäinen proteiini kussakin organismissa on lajaspesifinen. Eli ihmisen myoglobiini on identtinen toisen ihmisen myoglobiinilla, mutta sillä on pieniä eroja muiden nisäkkäiden myoglobiinien kanssa.

Proteiinin sisältämien aminohappojen määrä ja tyypit ovat yhtä tärkeitä kuin näiden aminohappojen sijainti polypeptidiketjussa. Proteiinien ymmärtämiseksi biokeemien on ensin eristettävä ja puhdistettava jokainen tietty proteiini, tehtävä aminohappopitoisuusanalyysi ja lopuksi määritettävä sen sekvenssi.

Proteiinien eristämiseksi ja puhdistamiseksi on olemassa erilaisia ​​menetelmiä, joihin kuuluvat: sentrifugointi, kromatografia, geelisuodatus, dialyysi ja ultrasuodatus, samoin kuin tutkittavan proteiinin liukoisuusominaisuuksien käyttö.

Proteiineissa olevien aminohappojen määritys suoritetaan seuraavien kolmen vaiheen jälkeen. Ensimmäinen on hajottaa peptidisidokset hydrolyysillä. Myöhemmin seoksen erityyppiset aminohapot erotetaan; ja lopuksi kumpikin saatujen aminohappojen tyypeistä määritetään.

Proteiinin primaarisen rakenteen määrittämiseksi voidaan käyttää erilaisia ​​menetelmiä; mutta tällä hetkellä yleisimmin käytetty on Edman-menetelmä, joka koostuu periaatteessa N-terminaalisen aminohapon merkinnästä ja erottamisesta toisesta ketjusta ja tunnistaa jokaisen erikseen vapautuneen aminohapon.

Proteiinikoodaus

Proteiinien primaarirakenne koodataan organismien geeneissä. Geneettinen informaatio sisältyy DNA: han, mutta proteiinien muuntamiseksi se on ensin transkriptoitava mRNA-molekyyleihin. Jokainen nukleotidkolmio (kodoni) koodaa aminohappoa.

Koska mahdollisia kodoneja on 64 ja proteiinien rakentamisessa käytetään vain 20 aminohappoa, kutakin aminohappoa voi koodata useampi kuin yksi kodoni. Lähes kaikki elävät asiat käyttävät samoja kodoneja koodaamaan samoja aminohappoja. Siksi geneettistä koodia pidetään melkein yleisenä kielenä.

Tässä koodissa on kodoneja, joita käytetään polypeptidin translaation aloittamiseen ja pysäyttämiseen. Pysäytyskodonit eivät kooda mitään aminohappoja, vaan pysäyttävät sen sijaan translaation ketjun C-päässä ja niitä edustavat tripletit UAA, UAG ja UGA.

Toisaalta AUG-kodoni toimii normaalisti käynnistyssignaalina ja myös koodaa metioniinia.

Translaation jälkeen proteiinit voivat läpikäydä jonkin verran prosessointia tai modifiointia, kuten lyhentyä fragmentoimalla, lopullisen konfiguraationsa saavuttamiseksi.

Viitteet

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokemia. 3 ^th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner ja VW Rodwell. 1996. Harperin biokemia. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko ja L. Stryer (toinen). Biochemestry. 5. ^th Edition. WH Freeman ja yritys.
4. J. Koolman ja K.-H. Roehm (2005). Biokemian väri-atlas. 2 ^toinen painos. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.