VALKUAISAINEIDEN KOLMAS RAKENNE: PÄÄOMINAISUUDET - BIOLOGIA

Tertiäärinen rakenne proteiinien on kolmiulotteinen konformaatio, joka polypeptidiketjun hankkia, kun ne taittaa takaisin itseään. Tämä konformaatio ilmenee vuorovaikutuksina polypeptidin aminohappotähteiden sivuketjujen välillä. Sivuketjut voivat olla vuorovaikutuksessa riippumatta niiden asemasta proteiiniin.

Koska se riippuu R-ryhmien välisistä vuorovaikutuksista, tertiäärinen rakenne osoittaa ketjun ei-toistuvat näkökohdat, koska nämä ryhmät ovat erilaisia jokaisella aminohappotähteellä. Toissijainen rakenne puolestaan riippuu karboksyyli- ja aminoryhmistä, joita on läsnä kaikissa aminohapoissa.

Proteiinikinaasifosfataasin kolmas rakenne, sekundaarisilla rakenteilla alfa-kierroksella ja beetalevyllä. Otettu ja muokattu kohdasta: A2-33. Muokattu Alejandro Porto..

Jotkut kirjoittajat ehdottavat, että kuituproteiineilla on yksinkertainen tertiäärinen rakenne, mutta toiset kirjoittajat huomauttavat kuitenkin, että tämä rakenne on tyypillinen globaaleille proteiineille.

Kuitumaiset proteiinit

Kuituproteiineissa polypeptidiketjut on järjestetty pitkien filamenttien tai pitkien levyjen muodossa; ne koostuvat yleensä yhden tyyppisestä toissijaisesta rakenteesta. Tämä toissijainen rakenne on useimmissa tapauksissa tärkeämpi kuin tertiäärinen rakenne määritettäessä proteiinin muotoa.

Sen biologinen tehtävä on rakenteellinen, mikä antaa lujuuden ja / tai joustavuuden elimille ja rakenteille, joissa ne löytyvät, pitäen ne samalla yhdessä. Kaikki kuituproteiinit ovat liukenemattomia veteen, koska ne sisältävät suuren määrän hydrofobisia aminohappotähteitä.

Näihin kuituproteiineihin kuuluvat keratiinit ja kollageeni. Entisiä löytyy sidekudoksista ja rakenteista, kuten karvoista, kynnistä (α-keratiinit), vaa'oista ja höyhenistä (β-keratiinit). Kollageenia puolestaan löytyy muun muassa luista, jänteistä ja ihosta.

α-Keratiinit

Nämä proteiinit ovat osa ns. Väliflamenttiproteiineja, joilla on tärkeä rooli monisoluisten organismien sytoskeletonissa. Lisäksi ne ovat hiusten, kynsien, villan, sarvien, kavioiden ja yksi eläimen ihon pääproteiineista.

Molekyylin rakenne on a-kierre. Kaksi a-keratiinin juostetta voidaan järjestää samansuuntaisesti ja kääriä toisiinsa niiden hydrofobisten R-ryhmien ollessa vuorovaikutuksessa keskenään. Tällä tavalla muodostetaan superkehäinen rakenne tai pallo vasemmalla käämityksellä.

Α-keratiinin tertiäärinen rakenne on yksinkertainen, ja sitä hallitsee a-helixin sekundäärinen rakenne. Toisaalta, myös kvaternäärinen rakenne on läsnä, koska kaksi molekyyliä osallistuu superhelikaaliseen rakenteeseen, jotka ovat vuorovaikutuksessa ei-kovalenttisten sidosten kautta.

β-Keratiinit

Primäärinen rakenne on samanlainen kuin a-keratiinien, mutta niiden sekundaarista rakennetta hallitsevat β-levyt. Ne ovat matelijavaa'iden ja lintujen höyhenten pääosa.

kollageeni

Tämä proteiini voi edustaa yli 30% joidenkin eläinten kokonaisproteiinimassasta. Sitä on rustossa, luissa, jänteissä, sarveiskalvossa ja iholla muun muassa kudoksissa.

Kollageenin sekundaarinen rakenne on ainutlaatuinen, ja sitä edustaa vasenkätinen kierre, jossa on 3,3 aminohappotähdettä jokaista käännöstä kohti. Kolme vasemman käden kierreketjua (α-ketjua) kiertyy toistensa ympärille, jolloin saadaan oikeanpuoleinen superkelattu molekyyli, jota jotkut kirjoittajat kutsuvat tropokollageeniksi.

Tropocollagen-molekyylit muodostavat yhdessä kollageenikuitun, jolla on korkea lujuus, parempi kuin teräksessä ja verrattavissa korkea-lujuiseen kupariin.

Muut kuituproteiinit

Muun tyyppisiä kuituproteiineja ovat fibroiini ja elastiini. Ensimmäinen koostuu p-levyistä, jotka koostuvat pääasiassa glysiinistä, alaniinista ja seriinistä.

Näiden aminohappojen sivuketjut ovat kooltaan pieniä, joten ne voidaan tiiviisti pakata. Tuloksena on kuitu, joka on sekä erittäin kestävä että hyvin vähän taipuisa.

Elastiinissa puolestaan valiini korvaa seriinin tärkeimpien aminohappojen joukossa. Toisin kuin fibroiini, elastiini on hyvin laajennettavissa, tästä johtuen sen nimi. Molekyylin rakenteessa toimii myös lysiini, joka voi osallistua silloihin, jotka antavat elastiinille palauttaa muodonsa, kun jännitys lakkaa.

Globular proteiinit

Globulaariset proteiinit, toisin kuin kuitumaiset, ovat liukoisia ja niillä on yleensä monentyyppisiä sekundäärisiä rakenteita. Näissä kuitenkin tärkeämmät ovat kolmiulotteiset muodonmuutos, jonka he saavat taittaessaan itsensä (tertiäärinen rakenne).

Nämä erityiset kolmiulotteiset konformaatiot antavat kullekin proteiinille spesifisen biologisen aktiivisuuden. Näiden proteiinien päätehtävä on säätely, kuten tapahtuu entsyymien kanssa.

Globaalien proteiinien tertiäärisen rakenteen ominaispiirteet

Globaalien proteiinien tertiäärisellä rakenteella on joitain tärkeitä ominaisuuksia:

- Globulariproteiinit ovat kompakteja pakkaamisen ansiosta taittamalla polypeptidiketju.

- Etäiset aminohappotähteet polypeptidiketjujen primaarirakenteessa ovat lähellä toisiaan, koska ne voivat olla vuorovaikutuksessa keskenään taittumisen vuoksi.

- Suuremmissa globaaleissa proteiineissa (yli 200 aminohappoa) voi olla useita kompakteja segmenttejä, toisistaan riippumattomia ja joilla on erityiset toiminnot, ja kutakin näistä segmenteistä kutsutaan domeeniksi. Domeenissa voi olla 50-350 aminohappotähdettä.

Myoglobiinin kolmas aste. Kuvannut ja toimittanut: Thomas Splettstoesser. Muokattu Alejandro Porto..

Globaalien proteiinien laskostumisen yleiset säännöt

Kuten jo todettiin, proteiineilla on erityisiä laskostumisen muotoja, jotka myös antavat niille erityiset ominaisuudet. Tätä taittoa ei ole sattumanvaraista, ja sitä suosii sekä primaari- että toissijainen rakenne ja jotkut ei-kovalenttiset vuorovaikutukset. Taittamiselle on myös joitain fyysisiä rajoituksia, joita varten jotkut säännöt on muotoiltu:

- Kaikilla globaaleilla proteiineilla on määritellyt jakautumismallit siten, että hydrofobiset R-ryhmät on suunnattu molekyylin sisäpuolelle ja ulkokerroksen hydrofiiliset tähteet. Tämä vaatii vähintään kaksi toissijaisen rakenteen kerrosta. P-α-β-silmukka ja α-α-huippu voivat tarjota nämä kaksi kerrosta.

- P-levyt on yleensä järjestetty vasemmalla kädellä rullattuun muotoon.

- Polypeptidiketjussa voi tapahtua erilaisia käännöksiä siirtyäkseen toissijaisesta rakenteesta toiseen, kuten β- tai y-käännöksiä, jotka voivat kääntää ketjun suunnan neljällä aminohappotähteellä tai vähemmän.

- Globulaarisissa proteiineissa on α-kierre, β-arkki, käännös ja epäsäännöllisesti rakennetut segmentit.

Proteiinien denaturointi

Jos proteiini menettää natiivin (luonnollisen) kolmiulotteisen rakenteensa, se menettää biologisen aktiivisuutensa ja suurimman osan spesifisistä ominaisuuksistaan. Tämä prosessi tunnetaan denaturoinnin nimellä.

Denaturoituminen voi tapahtua, kun luonnolliset ympäristöolosuhteet muuttuvat, esimerkiksi muuttamalla lämpötilaa tai pH: ta. Prosessi on peruuttamaton monissa proteiineissa; toiset voivat kuitenkin palauttaa itsestään luonnollisen rakenteensa, kun normaalit ympäristöolosuhteet palautetaan.

Viitteet

CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. painos. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
R. Murray, P. Mayes, DC Granner ja VW Rodwell (1996). Harperin biokemia. Appleton & Lange.
JM Berg, JL Tymoczko ja L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. painos. WH Freeman ja yritys.
WM Becker, LJ Kleinsmith ja J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. painos. Pearson Education Inc.
A. Lehninger (1978). Biokemia. Ediciones Omega, SA
T. McKee ja JR McKee (2003). Biokemia: Elämän molekyylipohja. 3. painos. The McGraw-HiII Companies, Inc.

VALKUAISAINEIDEN KOLMAS RAKENNE: PÄÄOMINAISUUDET - BIOLOGIA - 2026