FENYYLIALANIINI: OMINAISUUDET, TOIMINNOT, BIOSYNTEESI, RUOKA - BIOLOGIA - 2026

Fenyylialaniinin (Phe, F) on yksi yhdeksästä välttämättömiä aminohappoja, eli ei syntetisoitu endogeenisesti ihmiskehoon. Sivuketjussaan tällä aminohapolla on ei-polaarinen aromaattinen yhdiste, joka luonnehtii sitä.

Fenyylialaniini tai β-fenyyli-a-amino-propionihappo tunnistettiin ensimmäisen kerran vuonna 1879 tutkijoiden JH Schulzen ja M. Barbierin fabaceae-suvun kasvista, joka tunnetaan nimellä Lupinus luteus tai "keltainen lupiini".

Aminohapon fenyylialaniinin kemiallinen rakenne (Lähde: Clavecin Wikimedia Commonsin kautta)

L-fenyylialaniini-L-aspartyylidipeptidi tunnetaan nimellä aspartaami tai "NutraSweet", joka on synteettisesti valmistettu makeutusaine, jota käytetään laajalti ravintoloissa ja kahviloissa, tyypillisesti makeuttamaan juomia, kuten kahvia, teetä, limonadia ja muita. juo.

Klimakteeristen ominaisuuksien hedelmissä L-fenyylialaniinin muuttuminen fenoliestereiksi, kuten eugenoliksi ja sen metyylijohdannaisiksi, aiheuttaa banaani- ja plantainhedelmille tyypillisiä makeita kukka- tai hunajamaisia ​​tuoksuja kypsinä.

Muodosta riippuen fenyylialaniinilla voi olla erilaisia ​​makuja. Esimerkiksi L-fenyylialaniinimuodolla on makea tuoksu ja maku, kun taas D-fenyylialaniini on hiukan katkera ja yleensä hajuton.

Koska fenyylialaniinilla on vahva hydrofobinen luonne, se on yksi monien luonnossa esiintyvien hartsien, kuten polystyreenin, pääaineosista. Nämä hartsit muodostavat joutuessaan kosketuksiin vesimolekyylien kanssa suoja- tai peiterakenteen, joka tunnetaan nimellä "klatraatti".

Botanistit käyttävät fenyylialaniinin biosynteesireittiä koodaavia geenejä evoluutiokellona, ​​koska niiden on todettu liittyvän maalajien kasvien morfologiseen monimuotoisuuteen.

Ominaisuudet ja

Fenyylialaniinilla on kaikkien aminohappojen kanssa karboksyyliryhmä (-COOH), aminoryhmä (-NH2) ja vetyatomi (-H), jotka ovat kiinnittyneinä α-hiileen tunnettuun keskeiseen hiiliatomiin. Lisäksi sillä on tietysti ominainen R-ryhmä tai sivuketju.

Fenyylialaniini on yksi kolmesta aminohaposta, joilla on aromaattiset tai bentseenirenkaat substituenteina sivuketjuissa. Nämä yhdisteet ovat polaarisia ja siksi erittäin hydrofobisia.

Kyseessä oleva aminohappo on erityisen hydrofobinen, koska toisin kuin tyrosiini ja tryptofaani (kaksi muuta aminohappoa, joilla on aromaattiset renkaat), siinä ei ole amino- tai hydroksyyliryhmiä kiinnittyneinä bentseenirenkaaseen.

Fenyylialaniinin aromaattisella, bentsoe- tai areeniryhmällä on tyypillinen bentseenirakenne: syklinen rengas rakentuu 6 hiiliatomista, joilla on resonanssi toistensa kanssa johtuen siitä, että sisällä on kaksi kaksoissidosta ja kolme yksisidosta.

Toisin kuin tyrosiini ja tryptofaani, jotka emäksisissä pH-arvoissa voivat saada vastaavasti positiivisen ja negatiivisen varauksen, fenyylialaniini säilyttää neutraalin varauksensa, koska bentseenirengas ei ionisoi ja karboksyyli- ja aminoryhmien varaukset neutraloivat toisiaan.

Luokittelu

Aminohapot luokitellaan eri ryhmiin niiden sivuketjujen tai R-ryhmien ominaispiirteiden mukaan, koska nämä voivat vaihdella kooltaan, rakenteeltaan, toiminnallisilta ryhmiltä ja jopa sähkövarauksesta.

Kuten mainittiin, fenyylialaniini luokitellaan aromaattisten aminohappojen ryhmään yhdessä tyrosiinin ja tryptofaanin kanssa. Kaikkien näiden yhdisteiden rakenteessa on aromaattisia renkaita, mutta tyrosiinilla ja tryptofaanilla on ionisoituvia ryhmiä R-ryhmiensä substituenteissa.

Proteiinien valon absorptio-ominaisuudet aallonpituudella 280 nm johtuvat fenyylialaniiniryhmään luokiteltujen aminohappojen läsnäolosta, koska ne absorboivat helposti ultraviolettivaloa aromaattisten renkaidensa kautta.

On kuitenkin osoitettu, että fenyylialaniini imee paljon vähemmän kuin tyrosiini ja tryptofaani, joten joidenkin proteiinien analyysissä sen absorbanssi on ennustettavissa.

stereokemia

Kaikilla aminohapoilla on kiraalinen keskushiili, johon on kiinnittynyt neljä erilaista atomia tai ryhmää, ja kuten jo mainittiin, tämä atomi tunnistetaan a-hiileksi. Tämän hiilen perusteella voidaan löytää ainakin kaksi stereoisomeeriä jokaisesta aminohaposta.

Stereoisomeerit ovat peilikuvamolekyylejä, joilla on sama molekyylikaava, mutta jotka eivät ole päällekkäisiä, kuten kädet ja jalat. Yhdisteitä, jotka kiertävät polarisoidun valon tasoa kokeellisesti oikealle, merkitään kirjaimella D, ja niitä, jotka tekevät niin vasemmalle, kirjaimella L.

On tärkeätä huomata, että D-fenyylialaniini- ja L-fenyylialaniinimuotojen erottaminen toisistaan ​​on avain tämän aminohapon metabolian ymmärtämiseen selkärankaisten kehossa.

L-fenyylialaniinimuoto metaboloituu ja sitä käytetään soluproteiinien rakentamiseen, kun taas D-fenyylialaniinia on löydetty verenkiertoon suojaavana aineena reaktiivisia happilajeja (ROS) vastaan.

ominaisuudet

1990-luvulla ajateltiin, että fenyylialaniini löytyi vain joistakin kasvilajeista. Nykyään sen tiedetään kuitenkin olevan läsnä melkein kaikissa proteiinien hydrofobisissa domeeneissa, itse asiassa fenyylialaniini on proteiinien aromaattisten kemiallisten lajien pääkomponentti.

Kasveissa fenyylialaniini on olennainen osa kaikkia proteiineja; Lisäksi se on yksi puolustuskykyisten molekyylien, kuten flavonoidien, biopolymeerien, kuten ligniinin ja suberiinin, sekundääristen metaboliittien, kuten fenyylipropanoidien (jotka ovat pigmenttien osaa), edeltäjiä.

Fenyylialaniini on perusrakenne monien molekyylien, jotka ylläpitävät hermosolujen homeostaasia, muodostamiseksi, mukaan lukien peptidit, kuten vasopressiini, melanotropiini ja enkefaliini. Lisäksi tämä aminohappo osallistuu suoraan adrenokortikotrooppisen hormonin (ACTH) synteesiin.

Kuten suuri osa proteiini-aminohapoista, myös fenyylialaniini kuuluu ketogeenisten ja glukogeenisten aminohappojen ryhmään, koska se tarjoaa Krebs-syklin välituotteiden hiilirungon, joka on välttämätöntä solujen ja kehon energian aineenvaihdunnassa.

Ylimäärän ollessa fenyylialaniini muuttuu tyrosiiniksi ja myöhemmin fumaraatiksi, Krebs-syklin välituotteeksi.

biosynteesissä

Fenyylialaniini on yksi harvoista aminohapoista, joita useimmat selkärankaiset organismit eivät pysty syntetisoimaan. Tällä hetkellä tämän aminohapon biosynteesireitit tunnetaan vain prokaryoottisissa organismeissa, hiivoissa, kasveissa ja joissakin sienilajeissa.

Synteesireitistä vastaavat geenit ovat erittäin konservoituneita kasvien ja mikro-organismien välillä, joten biosynteesillä on samanlaiset vaiheet melkein kaikissa lajeissa. Joissakin reitin entsyymeistä on läsnä joillakin eläimillä, mutta he eivät kykene syntetisoimaan sitä.

Fenyylialaniinin biosynteesi kasveissa

Kasvilajeissa fenyylialaniini syntetisoidaan sisäisen metabolisen reitin kautta kloroplasteissa, jotka tunnetaan nimellä "prefenaattireitti". Tämä reitti liittyy metabolisesti "shikimaattireittiin" L-arogenaatin läpi, joka on jälkimmäisen aikana tuotettuja metaboliitteja.

Arogenaattidehydrataasientsyymi katalysoi kolmivaiheista reaktiota, jossa se muuttaa arogenaatin aromaattisen renkaan tyypillisiksi fenyylialaniinin bentseenirenkaiksi.

Tämä entsyymi katalysoi transaminaatiota, dehydraatiota ja dekarboksylaatiota arogenaatin aromaattisen renkaan puhdistamiseksi ja renkaan saamiseksi ilman substituentteja.

Esfenaatti yhdessä klooriplastin (valoon) kerääntyneen fenyylipyruvaatin kanssa voidaan muuttaa fenyylialaniiniksi reaktion kautta, jota katalysoi entsyymi-propenaattiaminotransferaasi, joka siirtää aminoryhmän fenyylipyruvaattiin siten, että arogenaattidehydrataasi tunnistaa sen ja sisällyttää siihen fenyylialaniinin synteesiin.

Joissakin Pseudomonas-lajeissa on kuvattu vaihtoehtoisia reittejä profenaatin reitille, joissa käytetään erilaisia ​​entsyymejä, mutta joiden substraatit fenyylialaniinin synteesiin ovat myös prefenaattia ja hydrattua.

hajoaminen

Fenyylialaniini voidaan metaboloida monin tavoin ruoasta. Useimmat tutkimukset keskittyvät kuitenkin heidän kohtaloonsa keskushermoston ja munuaiskudosten soluissa.

Maksa on fenyylialaniinin hajoamisen tai katabolismin pääelin. Maksasoluissa on entsyymi, joka tunnetaan nimellä fenyylialaniinihydroksylaasi ja joka kykenee muuttamaan fenyylialaniinin tyrosiiniksi tai yhdisteeksi L-3,4-dihydroksifenyylialaniini (L-DOPA).

Yhdiste L-DOPA on norepinefriinin, epinefriinin ja muiden hermostoon vaikuttavien hormonien ja peptidien edeltäjä.

Fenyylialaniini voidaan hapettaa aivosoluissa tyrosiinihydroksylaasientsyymillä, joka on vastuussa fenyylialaniinin konversion katalysoimisesta dopakromiksi L-askorbiinihapon läsnä ollessa.

Aiemmin ajateltiin, että tyrosiinihydroksylaasi-entsyymi hydroksyloi vain tyrosiinia, kuitenkin havaittiin, että tämä hydroksyloi fenyylialaniinin ja tyrosiinin samassa suhteessa ja että fenyylialaniinin hydroksylointi estää tyrosiinin hydroksylaatiota.

Korkeiden tyrosiinitasojen tiedetään nyt estävän tyrosiinihydroksylaasin entsymaattista aktiivisuutta, mutta sama ei pidä paikkaansa fenyylialaniinia.

Ruoka, joka sisältää runsaasti fenyylialaniinia

Kaikkien proteiinirikasten elintarvikkeiden fenyylialaniinipitoisuus on välillä 400–700 mg per annos syötyä ruokaa. Elintarvikkeet, kuten turskaöljy, tuore tonnikala, hummerit, osterit ja muut simpukkaat, sisältävät yli 1 000 mg ruokailtua ruokaa kohti.

Naudan- ja sianlihassa on myös korkea fenyylialaniinipitoisuus. Ne eivät kuitenkaan ole niin korkeita kuin merieläimissä olevat pitoisuudet. Esimerkiksi pekonissa, naudanlihassa, maksassa, kanassa ja meijerissä on 700-900 mg fenyylialaniinia yhtä annosta ruokaa kohti.

Pähkinät kuten maapähkinät ja erityyppiset saksanpähkinät ovat muita ruokia, joissa on hyvä määrä fenyylialaniinia. Viljat, kuten soijapavut, kahviherneet ja muut palkokasvit, voivat tuottaa 500-700 mg fenyylialaniinia annosta kohden.

Vaihtoehtoisena lähteenä fenyylialaniini voidaan metaboloida aspartaamista virvoitusjuomissa, purukumissa, gelatiinissa ja joissakin makeisissa tai jälkiruoissa, joissa tätä dipeptidiä käytetään makeutusaineena.

Sen saannin edut

Fenyylialaniini löytyy kaikista proteiinirikkaista ruuista, joita syömme. Keskimääräisen painon ja pituuden omaavien aikuisten päivittäinen vähimmäiskulutus on noin 1000 mg, mikä on välttämätöntä proteiinien, hormonien, kuten dopamiinin, syntetisoimiseksi, erilaisten välittäjäaineiden jne.

Tämän aminohapon ylimääräinen kulutus määrätään ihmisille, joilla on masennus, nivelkipuja ja ihosairauksia, koska sen kulutus lisää proteiinien ja välittäjäbiomolekyylien, kuten epinefriinin, norepinefriinin ja dopamiinin, synteesiä.

Jotkut tutkimukset viittaavat siihen, että ylimäärin kulutettu fenyylialaniini ei tuota merkittäviä parannuksia millään näistä häiriöistä, mutta sen muuntaminen tyrosiiniksi, jota käytetään myös signalointimolekyylien synteesiin, voi selittää positiiviset vaikutukset hermostojärjestelmän solujen signalointiin.

Ummetusta vastaan ​​formuloiduilla lääkkeillä on ytimet, joiden rakenne on fenyylialaniini, tyrosiini ja tryptofaani. Yleensä nämä lääkkeet sisältävät näiden kolmen aminohapon seoksia L- ja D-muodoissaan.

Puutehäiriöt

Fenyylialaniinitasot veressä ovat tärkeitä aivojen moitteettoman toiminnan ylläpitämiseksi, koska fenyylialaniini, tyrosiini ja tryptofaani ovat substraatteja erilaisten välittäjäaineiden kokoonpanolle.

Pikemminkin jotkut häiriöt liittyvät tämän aminohapon aineenvaihdunnan puutteisiin, mikä aiheuttaa siitä ylimäärän, eikä vajavuuteen.

Fenyyliketonuria, naisilla harvinainen perinnöllinen sairaus, vaikuttaa fenyylialaniinin maksan hydroksylaatioon ja aiheuttaa tämän aminohapon liiallisia pitoisuuksia plasmassa aiheuttaen hermosolujen apoptoosin ja vaikuttaen aivojen normaaliin kehitykseen.

Jos fenyyliketonuriaa sairastava nainen tulee raskaaksi, sikiölle voi kehittyä niin kutsuttu "äidin sikiön hyperfenyylialaninemiaoireyhtymä".

Tämä johtuu tosiasiasta, että sikiöllä on korkeat fenyylialaniinipitoisuudet veressä (melkein kaksinkertainen standardiin verrattuna), jonka alkuperä johtuu siitä, että sikiössä ei ole maksa-fenyylialaniinihydroksylaasia, joka kehittyy vasta 26 raskausviikolla.

Äidin hyperfenyylialaninemiasta johtuva sikiöoireyhtymä tuottaa sikiön mikrosefaaliaa, toistuvia keskenmenoja, sydänsairauksia ja jopa munuaisten epämuodostumia.

Viitteet

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… ja Micu, R. (2018). Hydroksyyliradikaalin havaitseminen ja poistaminen D-fenyylialaniinihydroksylaatiolla ihmisen nesteissä. Talanta, 181, 172 - 181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… ja Kang, C. (2007). Fenyylialaniinin biosynteesi Arabidopsis thaliana: n tunnistamisessa ja karakterisoinnissa Arogenate dehydrataasit. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, ja Fernstrom, MH (2007). Tyrosiinin, fenyylialaniinin ja katekoliamiinin synteesi ja toiminta aivoissa. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Nanotsyymit katalysoivat ja sähkökatalysoivat l-tyrosiinin ja l-fenyylialaniinin hapettumista dopakromiksi. Nanokirjeet, 18 (6), 4015 - 4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehningerin biokemian periaatteet. Macmillan.
6. Perkins, R., ja Vaida, V. (2017). Fenyylialaniini lisää kalvon läpäisevyyttä. Journal of American Chemical Society, 139 (41), 14388 - 14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Proteiinien kemiallinen rakenne (osa 1). Longmans, vihreä.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Haettu 5. syyskuuta 2018, osoitteesta www.healthline.com/ Nutrition/fenyylialaniini
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., ja Fernie, AR (2013). Shikimaatin ja fenyylialaniinin biosynteesi vihreällä linjalla. Frontiers in Plant Science, 4, 62.