VÄLISSÄTEET: RAKENNE, TYYPIT, TOIMINNOT - BIOLOGIA - 2026

Välifilamenttejä, tunnetaan myös kirjallisuudessa "IF:" (ja Englanti Intermediate säikeet), ovat ryhmä kuitu- proteiinien sytosolin liukenemattomat ovat läsnä kaikissa soluissa monisoluisten eukaryoottien.

Ne ovat osa sytoskeletonia, joka on solunsisäinen rihmastoverkko, joka vastaa pääasiassa solurakenteen ja erilaisten metabolisten ja fysiologisten prosessien, kuten vesikkelin kuljetuksen, solujen liikkumisen ja siirtymisen, tukemisesta.

Astrosyyttien välifilamenttien (Vimentin ja GFAP) kahden proteiinin immunofluoresenssimikroskopia (Lähde: GerryShaw Wikimedia Commonsin kautta)

Yhdessä mikrotubulusten ja mikrosäikeiden kanssa, välitakufilamentit osallistuvat solunsisäisten organelien paikalliseen organisointiin, endosytoosin ja eksosytoosin prosesseihin sekä myös solunjakautumisen ja solujen välisen kommunikaation prosesseihin.

Ensimmäiset tutkittavat ja kuvailtavat väliefilamentit olivat keratiineja, yksi ensimmäisistä proteiinityypeistä, joiden rakennetta analysoitiin röntgendiffraktiolla 1930-luvulla.

Välilankojen käsitteen esitteli kuitenkin 1980-luvulla Lazarides, joka kuvasi niitä kompleksisiksi "solutilan mekaanisiksi integraattoreiksi", jolle oli tunnusomaista niiden liukenemattomuus ja kyky koota uudelleen in vitro denaturoinnin jälkeen.

Monet kirjoittajat pitävät niitä eläinsolujen stressi-"puskurielementteinä", koska ne ovat joustavampia filamentteja kuin mikrotubulukset ja mikrofilamentit. Niitä ei löydy pelkästään sytoskeletonista, vaan ne ovat myös osa nukleoskeletoa.

Toisin kuin sytoskeleton muut kuitukomponentit, välifilamentit eivät osallistu suoraan solujen liikkuvuusprosesseihin, vaan toimivat pikemminkin solujen rakenteellisessa ylläpidossa ja mekaanisessa kestävyydessä.

Rakenne

Lähde:

Välikelankojen läpimitta on noin 10 nm, rakenneominaisuus, jolle ne on nimetty, koska niiden koko on myosiini- ja aktiinifilamentteja vastaavien kokojen välillä, jotka ovat välillä 25 - 7 nm. vastaavasti.

Ne eroavat rakenteellisesti muista kahdesta tyypistä sytoskeletalfilamenteista, jotka ovat globaaleja proteiinipolymeerejä, sillä niiden ainesosat ovat erillisiä pitkän pituisia a-kierteisiä kuituproteiineja, jotka rypistyvät yhteen muodostaen köyden kaltaisia ​​rakenteita.

Kaikilla välituotefilamenttien muodostavilla proteiineilla on samanlainen molekyyliorganisaatio, joka koostuu a-kierteisestä tai "köydestä" -domeenista, jolla on eri määrät "kelaa muodostavia" segmenttejä, jotka ovat samankokoisia.

Tätä kierteistä domeenia reunustaa N-terminaalinen ei-kierteinen "pää" ja ei-kierteinen "häntä" C-terminaalisessa päässä, jotka molemmat vaihtelevat sekä koon että aminohapposekvenssin suhteen.

Näiden kahden pään sekvenssissä ovat konsensusmotiivit, jotka ovat yhteisiä tunnetuille 6 välituotteille.

Selkärankaisilla sytosolisten väliflamenttiproteiinien "sointu" -domeeni on noin 310 aminohappotähdettä, kun taas selkärangattomien ja ytimen laminaan sytosoliproteiinit ovat karkeasti noin 350 aminohappoa.

kokoonpano

Välituotefilamentit ovat "itse koottuja" rakenteita, joilla ei ole entsymaattista aktiivisuutta, mikä myös erottaa ne sytoskeletaalisista vastineistaan ​​(mikrotubulukset ja mikrosäikeet).

Nämä rakenteet kootaan alun perin rihmaproteiinien tetrameereiksi, jotka muodostavat ne vain yksiarvoisten kationien vaikutuksesta.

Nämä tetrameerit ovat 62 nm pitkiä ja niiden monomeerit assosioituvat toisiinsa sivuttaisesti muodostaen yksikköpituisia filamentteja (UFL), joita kutsutaan kokoamisvaiheeksi 1, joka tapahtuu erittäin nopeasti..

UFL: t ovat pitkien filamenttien edeltäjiä, ja koska niitä muodostavat dimeerit on liitetty toisiinsa rinnakkain ja porrastetusti, näillä yksiköillä on keskialue, jossa on kaksi reunustavaa domeenia, joiden läpi pidennysvaihe 2 tapahtuu., jossa tapahtuu muiden UFL: ien pituussuuntainen liitos.

Kokoonpanon vaiheeksi 3 kutsutun ajanjaksolla tapahtuu filamenttien halkaisijan radiaalinen tiivistys, joka tuottaa kypsät väl filamentit, joiden halkaisija on enemmän tai vähemmän 10 nm.

ominaisuudet

Välikelankojen toiminnot riippuvat huomattavasti tutkittavasta solutyypistä, ja eläimissä (mukaan lukien ihmiset) niiden ilmentymistä säädellään kudoskohtaisella tavalla, minkä vuoksi se riippuu myös kudostyypistä kuin opiskelemassa.

Epiteelissä, lihaksissa, mesenkymaalisissa ja glia-soluissa ja neuroneissa on erityyppisiä filamentteja, jotka on erikoistunut niiden solujen toiminnan mukaan, joihin ne kuuluvat.

Näistä toiminnoista tärkeimpiä ovat kennojen rakenteellinen ylläpito ja erilaisten mekaanisten rasitusten kestävyys, koska näillä rakenteilla on tietty joustavuus, jonka avulla ne voivat vaimentaa soluihin kohdistuvia erityyppisiä voimia.

Välilankojen tyypit

Välituotiefilamentit muodostavat proteiinit kuuluvat suureen ja heterogeeniseen rihmaproteiinien ryhmään, jotka ovat kemiallisesti erilaisia, mutta jotka jaotellaan kuuteen luokkaan sekvenssihomologiansa perusteella (I, II, III, IV, V ja VI).

Vaikka se ei ole kovin yleistä, erityyppiset solut voivat hyvin erityisissä olosuhteissa (kehitys, solun transformaatio, kasvu jne.) Ekspressoida useampaa kuin yhtä luokkaa väliefilamentteja muodostavia proteiineja

Luokan I ja II välituotefilamentit: happamat ja emäksiset keratiinit

Keratiinit muodostavat suurimman osan keskilankojen proteiineista ja ihmisissä ne muodostavat yli kolme neljäsosaa keskisäikeistä.

Niiden molekyylipainot vaihtelevat välillä 40 - 70 kDa ja eroavat muista välituotefilamenttiproteiineista suurella glysiini- ja seriinitähteiden pitoisuuksilla.

Ne tunnetaan happamaisina ja emäksisinä keratiineina isoelektristen pisteidensä vuoksi, jotka ovat välillä 4,9 - 5,4 happamissa keratiineissa ja välillä 6,1 - 7,8 emäksisissä.

Näissä kahdessa luokassa on kuvattu noin 30 proteiinia, ja niitä on läsnä etenkin epiteelisoluissa, joissa molemmat proteiinityypit "kopolymeroituvat" ja muodostavat yhdistefilamentteja.

Monia välitakuista filamenttitapauksen I keratiineista löytyy rakenteista, kuten hiuksista, kynnistä, sarvista, piikistä ja kynsistä, kun taas luokan II rakenteet ovat eniten sytosolissa.

Luokan III välifilamentit: desmiini / vimentin-tyyppiset proteiinit

Desmiini on 53 kDa: n hapan proteiini, jolla on fosforylaatioasteesta riippuen erilaisia ​​variantteja.

Jotkut kirjoittajat ovat myös kutsuneet desmiinilankoja "välilihaksen filamenteiksi", koska niiden läsnäolo on melko rajoitettu, vaikkakin pieninä määrinä, kaikentyyppisiin lihassoluihin.

Myofibrilleissä desmiiniä löytyy Z-linjasta, joten ajatellaan, että tämä proteiini edistää lihaskuitujen supistuvia toimintoja toimimalla myofibrillien ja plasmamembraanin risteyksessä.

Valokuva epiteelisolujen ja alkion solujen välifilamenttien proteiinin Vimentin-proteiinin värjäyksestä (Lähde: Viktoriia Kosach Wikimedia Commonsin kautta)

Vimentini on puolestaan ​​mesenkymaalisoluissa läsnä oleva proteiini. Tämän proteiinin muodostamat väliefilamentit ovat joustavia ja niiden on havaittu vastustavan monia solun syklin aikana tapahtuvista konformaatiomuutoksista.

Sitä löytyy fibroblasteista, sileiden lihassolujen, valkosolujen ja muiden eläinten verenkiertoelimistön soluista.

Luokan IV välifilamentit: neurofilamenttiproteiinit

Tunnetaan myös nimellä "neurofilamentit", tämä välitakufilamenttiluokka käsittää yhden neuronaalisten aksonien ja dendriittien perustavanlaatuisista rakenneosista; ne liittyvät usein mikrotubuluksiin, jotka myös muodostavat nämä rakenteet.

Selkärankaisten eläinten neurofilamentit on eristetty määrittämällä, että se on kolmoisproteiini, jonka proteiinit ovat 200, 150 ja 68 kDa ja osallistuvat kokoonpanoon in vitro.

Ne eroavat muista välikuitufilamenteista siinä, että niillä on sivukaiteet "lisäyksinä", jotka ulkonevat niiden reunalta ja jotka toimivat vierekkäisten filamenttien ja muiden rakenteiden välisessä vuorovaikutuksessa.

Gliaaliset solut tuottavat erityyppisiä välifilamentteja, joita kutsutaan gliaalivälikiehteiksi, jotka eroavat rakenteellisesti neurofilamenteista siinä, että ne koostuvat yhdestä 51 kDa: n proteiinista ja joilla on erilaiset fysikaalis-kemialliset ominaisuudet.

Välihehkulankaluokka V: ydinlankafilamentit

Kaikki nukleoskeletoon kuuluvat laminaatit ovat itse asiassa välifilamenttiproteiineja. Niiden moolimassa on välillä 60 - 75 kDa ja niitä löytyy kaikkien eukaryoottisolujen ytimistä.

Ne ovat välttämättömiä ydinalueiden sisäiselle organisaatiolle ja monille tämän organellin toiminnalle, joka on välttämätöntä eukaryoottien olemassaololle.

Keskimääräinen filamenttiluokka VI: Nestinas

Tämän tyyppinen välituotefilamentti painaa noin 200 kDa ja sitä esiintyy pääasiassa keskushermoston kantasoluissa. Ne ilmenevät hermosolujen kehityksen aikana.

Liittyvät patologiat

Ihmisillä on useita sairauksia, jotka liittyvät välitakuihin.

Joissakin syöpätyypeissä, kuten pahanlaatuisissa melanoomissa tai rintasyövissä, esimerkiksi vimentiinin ja keratiinin välifilamenttien yhteisilmentäminen johtaa epiteelisolujen ja mesenkymaalisten solujen erilaistumiseen tai muuntamiseen.

Tämän ilmiön on osoitettu kokeellisesti lisäävän syöpäsolujen siirtymistä ja invasiivista aktiivisuutta, jolla on tärkeitä vaikutuksia tähän tilaan ominaisilla metastaattisille prosesseille.

Eriksson ym. (2009) tarkastelevat erityyppisiä sairauksia ja niiden suhdetta spesifisiin mutaatioihin geeneissä, jotka osallistuvat kuuden tyyppisen välijalangan muodostumiseen.

Kahden tyyppisiä keratiinia koodaavien geenien mutaatioihin liittyviä sairauksia ovat epidermolyysi bullosa, epidermolyyttinen hyperkeratoosi, sarveiskalvon toimintahäiriö, keratoderma ja monet muut.

Tyypin III väliefilamentit ovat mukana lukuisissa kardiomyopatioissa ja erilaisissa lihassairauksissa, jotka liittyvät pääasiassa dystrofisiin. Lisäksi ne ovat vastuussa hallitsevista kaihista ja tietyntyyppisistä skleroosista.

Monet neurologiset oireyhtymät ja häiriöt liittyvät tyypin IV filamenteihin, kuten Parkinsonin. Samoin tyypin V ja VI filamenttien geneettiset viat ovat vastuussa erilaisten autosomaalisten sairauksien kehittymisestä ja liittyvät solun ytimen toimintaan.

Esimerkkejä näistä ovat muun muassa Hutchinson-Gilford progeria -oireyhtymä, Emery-Dreifuss-lihasdystrofia.

Viitteet

1. Anderton, BH (1981). Välissäikeet: homologisten rakenteiden perhe. Journal of Muscle Research and Cell Motiliteetti, 2 (2), 141–166.
2. Eriksson, JE, Pallari, H., Robert, D., Eriksson, JE, Dechat, T., Grin, B.,… Goldman, RD (2009). Esittelyssä välikuitut: havainnoista tauteihin. The Journal of Clinical Investigation, 119 (7), 1763–1771.
3. Fuchs, E., & Weber, K. (1994). Välikiivat: rakenne, dynamiikka, toiminta ja sairaus. Annu. Biochem., 63, 345–382.
4. Hendrix, MJC, Seftor, EA, Chu, YW, Trevor, KT, ja Seftor, REB (1996). Välikiukojen merkitys muuttoliikkeessä, hyökkäyksessä ja etäpesäkkeissä. Syöpä- ja metastaasiarvostelut, 15 (4), 507–525.
5. Herrmann, H., & Aebi, U. (2004). Välilangat: Molekyylirakenne, kokoonpanomekanismi ja integrointi toiminnallisesti erillisiin solunsisäisiin telineisiin. Biokemian vuosikatsaus, 73 (1), 749–789.
6. Herrmann, H., ja Aebi, U. (2016). Välilangat: Rakenne ja kokoonpano. Cold Spring Harbor -perspektiivit biologiassa, 8, 1–22.
7. McLean, I., ja Lane, B. (1995). Välihihnat sairaudessa. Nykyinen lausunto solubiologiassa, 7 (1), 118–125.
8. Steinert, P., ja Roop, D. (1988). Välituotteiden molekyyli- ja solubiologia. Biokemian vuosikatsaus, 57 (1), 593–625.
9. Steinert, P., Jones, J., & Goldman, R. (1984). Välilangat. The Journal of Cell Biology, 99 (1), 1-6.