IMMUNOGLOBULIINIT: RAKENNE, TYYPIT JA TOIMINNOT - ANATOMIA JA FYSIOLOGIA - 2026

Immunoglobuliinit ovat molekyylejä tuotetaan B-solujen ja plasman soluja, jotka avustavat organismin puolustukseen. Ne koostuvat glykoproteiini-biomolekyylistä, joka kuuluu immuunijärjestelmään. Ne ovat yksi veren seerumin yleisimmistä proteiineista albumiinin jälkeen.

Vasta-aine on toinen immunoglobuliinien nimi, ja niitä pidetään globulineina käyttäytymisen vuoksi niitä sisältävän veriseerumin elektroforeesissa. Immunoglobuliinimolekyyli voi olla yksinkertainen tai monimutkainen riippuen siitä, esitetäänkö se monomeerinä vai polymeroituna.

Immunoglobuliinien yhteinen rakenne on samanlainen kuin kirjain "Y". On olemassa viisi immunoglobuliinityyppiä, joilla on kehossa morfologisia, toiminnallisia ja sijainti-eroja. Vasta-aineiden rakenteelliset erot eivät ole muodossa, vaan koostumuksessa; jokaisella tyypillä on tietty tavoite.

Immunoglobuliinien edistämä immuunivaste on erittäin spesifinen ja erittäin monimutkainen mekanismi. Solut stimuloivat sen erittymistä aktivoimaan kehon vieraiden tekijöiden, kuten bakteerien, läsnäollessa. Immunoglobuliinin tehtävä on sitoutua vieraaseen elementtiin ja eliminoida se.

Immunoglobuliinit tai vasta-aineet voivat olla läsnä sekä veressä että elinten kalvopinnalla. Nämä biomolekyylit edustavat tärkeitä osia ihmisen kehon puolustusjärjestelmässä.

Rakenne

Vasta-aineiden rakenne sisältää aminohappoja ja hiilihydraatteja, oligosakkarideja. Aminohappojen pääasiallinen läsnäolo, niiden määrä ja jakauma määrittelevät immunoglobuliinin rakenteen.

Kuten kaikilla proteiineilla, myös immunoglobuliinilla on primaari-, sekundaari-, tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne, joka määrittää niiden tyypillisen ulkonäön.

Mitä tulee niiden aminohappojen lukumäärään, immunoglobuliinilla on kahdentyyppisiä ketjuja: raskas ketju ja kevyt ketju. Lisäksi rakenteessa olevien aminohapposekvenssien mukaan jokaisella ketjulla on variaabeli alue ja vakio alue.

Raskaat ketjut

Immunoglobuliinien raskasketjut vastaavat polypeptidiyksiköitä, jotka koostuvat 440 aminohapon sekvensseistä.

Jokaisella immunoglobuliinilla on 2 raskaata ketjua, ja jokaisella näistä on puolestaan ​​variaabeli alue ja vakio alue. Vakioalueella on 330 aminohappoa ja variaabelilla 110 sekvensoidulla aminohapolla.

Raskaan ketjun rakenne on erilainen jokaisella immunoglobuliinilla. On yhteensä 5 tyyppiä raskaita ketjuja, jotka määrittävät immunoglobuliinityypit.

Raskaat ketjutyypit tunnistetaan vastaavasti kreikkalaisilla kirjaimilla γ, μ, α, ε, δ immunoglobuliinien IgG, IgM, IgA, IgE ja IgD kanssa.

Raskaiden ketjujen vakioalue ε ja μ muodostuu neljästä domeenista, kun taas α, y, δ vastaavilla alueilla on kolme. Joten kukin vakioalue on erilainen jokaiselle immunoglobuliinityypille, mutta yhteinen samantyyppisille immunoglobuliinille.

Raskaan ketjun variaabelialue koostuu yhdestä immunoglobuliinidomeenista. Tällä alueella on 110 aminohapon sekvenssi, ja se on erilainen riippuen vasta-aineen spesifisyydestä antigeenille.

Raskaiden ketjujen rakenteessa voidaan havaita kulmautumista tai taipumista - kutsutaan saranaksi -, joka edustaa ketjun taipuisaa aluetta.

Kevyet ketjut

Immunoglobuliinin kevytketjut ovat polypeptidejä, jotka koostuvat noin 220 aminohaposta. Ihmisissä on kahta tyyppiä kevyt ketjua: kappa (κ) ja lambda (λ), jälkimmäisessä on neljä alatyyppiä. Vakio- ja muuttuvissa domeeneissa on sekvenssejä, joissa kussakin on 110 aminohappoa.

Vasta-aineella voi olla kaksi κ (κκ) kevyt ketjua tai pari λ (λλ) ketjuja, mutta sillä ei ole mahdollista olla yhtä kummastakin tyypistä samanaikaisesti.

Fc- ja Fab-segmentit

Koska jokaisella immunoglobuliinilla on samanlainen muoto kuin "Y", se voidaan jakaa kahteen segmenttiin. "Alempaa" segmenttiä, emästä, kutsutaan kiteytettäväksi fraktioksi tai Fc: ksi; samalla kun «Y» -varret muodostavat Fab: n tai fraktion, joka sitoutuu antigeeniin. Jokainen näistä immunoglobuliinin rakenneosista suorittaa erilaisen toiminnan.

Segmentti Fc

Fc-segmentissä on kaksi tai kolme immunoglobuliinin raskasketjujen vakiodomeenia.

Fc voi sitoutua proteiineihin tai spesifisiin reseptoreihin basofiileissä, eosinofiileissä tai syöttösoluissa indusoimalla siten spesifisen immuunivasteen, joka eliminoi antigeenin. Fc vastaa immunoglobuliinin karboksyylipäästä.

Fab-segmentti

Vasta-aineen Fab-fraktio tai segmentti sisältää variaabelit domeenit sen päissä raskas- ja kevytketjujen vakiodomeenien lisäksi.

Raskaan ketjun vakiodomeenia jatketaan saranan muodostavan Fc-segmentin domeeneilla. Vastaa immunoglobuliinin aminoterminaalista päätä.

Fab-segmentin merkitys on, että se sallii sitoutumisen antigeeneihin, vieraisiin ja mahdollisesti haitallisiin aineisiin.

Kunkin immunoglobuliinin variaabelit domeenit takaavat sen spesifisyyden tietylle antigeenille; tämä ominaisuus mahdollistaa sen käytön jopa tulehduksellisten ja tarttuvien tautien diagnosoinnissa.

Tyypit

Lähettäjä Alejandro Porto, Wikimedia Commonsin kautta

Tähän saakka tunnetuilla immunoglobuliineilla on spesifinen raskas ketju, joka on vakio jokaiselle näistä ja eroaa muista.

On olemassa viisi erilaista raskasketjua, jotka määrittävät viisi immunoglobuliinityyppiä, joiden toiminnot ovat erilaisia.

Immunoglobuliini G (IgG)

Immunoglobuliini G on lukuisin lajike. Sillä on gamma-raskas ketju ja se esiintyy yksimolekyylisessä tai monomeerisessä muodossa.

IgG on runsasimmin sekä veren seerumissa että kudostilassa. Minimimuutokset sen raskasketjun aminohapposekvenssissä määräävät sen jakautumisen alatyyppeihin: 1, 2, 3 ja 4.

Immunoglobuliini G: llä on Fc-segmentissä 330 aminohapposekvenssi ja molekyylipaino 150 000, joista 105 000 vastaa sen raskasta ketjua.

Immunoglobuliini M (IgM)

Immunoglobuliini M on pentameeri, jonka raskas ketju on μ. Sen molekyylipaino on korkea, noin 900 000.

Sen raskaan ketjun aminohapposekvenssi on 440 sen Fc-fraktiossa. Sitä esiintyy pääasiassa veriseerumissa, joka edustaa 10 - 12% immunoglobuliineista. IgM: llä on vain yksi alatyyppi.

Immunoglobuliini A (IgA)

Se vastaa raskaan ketjun tyyppiä a ja edustaa 15% kaikista immunoglobuliineista. IgA: ta löytyy sekä verestä että eritteistä, jopa rintamaitoon, monomeerin tai dimeerin muodossa. Tämän immunoglobuliinin molekyylipaino on 320 000 ja sillä on kaksi alatyyppiä: IgA1 ja IgA2.

Immunoglobuliini E (IgE)

Immunoglobuliini E koostuu e-tyyppisestä raskaasta ketjusta ja seerumista on hyvin niukasti, noin 0,002%.

IgE: n molekyylipaino on 200 000 ja se on läsnä monomeerina pääasiassa seerumissa, nenän limassa ja syljessä. On myös yleistä löytää tämä immunoglobuliini basofiileistä ja syöttösoluista.

Immunoglobuliini D (IgD)

Raskas ketjulajike 5 vastaa immunoglobuliini D: tä, joka edustaa 0,2% kaikista immunoglobuliineista. IgD: n molekyylipaino on 180 000 ja se on rakenteeltaan monomeeri.

Se liittyy B-lymfosyyteihin, kiinnittyneinä niiden pintaan. IgD: n rooli on kuitenkin epäselvä.

Tyypin vaihto

Immunoglobuliinit voivat muuttua rakenteellisessa muodossa johtuen tarpeesta puolustaa antigeeniä vastaan.

Tämä muutos johtuu B-lymfosyyttien roolista vasta-aineiden valmistuksessa adaptiivisen immuniteetin ominaisuuden kautta. Rakenteellinen muutos on raskaan ketjun vakioalueella muuttamatta muuttuvaa aluetta.

Tyypin tai luokan muutos voi aiheuttaa IgM: n muutoksen IgG: ksi tai IgE: ksi, ja tämä tapahtuu gamma-interferonin tai interleukiinien IL-4 ja IL-5 indusoimana vasteena.

ominaisuudet

Immunoglobuliinien rooli immuunijärjestelmässä on elintärkeä kehon puolustukselle.

Immunoglobuliinit ovat osa humoraalista immuunijärjestelmää; ts. ne ovat aineita, jotka solut erittävät suojaamiseksi taudinaiheuttajilta tai haitallisilta tekijöiltä.

Ne tarjoavat tehokkaita puolustuskeinoja, tehokkaita, spesifisiä ja järjestelmällisiä, ja niillä on suuri merkitys immuunijärjestelmän osana. Heillä on yleisiä ja erityisiä tehtäviä koskemattomuuden rajoissa:

Yleiset toiminnot

Vasta-aineet tai immunoglobuliinit täyttävät sekä itsenäiset toiminnot että aktivoivat soluvälitteiset efektori- ja eritysvasteet.

Antigeenin ja vasta-aineen sitoutuminen

Immunoglobuliinien tehtävänä on sitoutua antigeenisiä aineita spesifisesti ja selektiivisesti.

Antigeeni-vasta-ainekompleksin muodostuminen on immunoglobuliinin päätehtävä, ja siksi juuri immuunivaste voi pysäyttää antigeenin toiminnan. Jokainen vasta-aine voi sitoa kahta tai useampaa antigeeniä samanaikaisesti.

Efektoritoiminnot

Suurimman osan ajasta antigeeni-vasta-ainekompleksi toimii initiaattorina aktivoimaan spesifisiä soluvasteita tai käynnistämään tapahtumasarjan, joka määrittää antigeenin eliminaation. Kaksi yleisintä efektorivastetta ovat solujen sitoutuminen ja komplementin aktivaatio.

Solujen sitoutuminen riippuu immunoglobuliinin Fc-segmentin spesifisten reseptorien läsnäolosta heti, kun se on sitoutunut antigeeniin.

Soluilla, kuten syöttösolut, eosinofiilit, basofiilit, lymfosyytit ja fagosyytit, on nämä reseptorit ja ne tarjoavat mekanismeja antigeenin eliminoimiseksi.

Komplementtikaskadin aktivointi on monimutkainen mekanismi, joka sisältää sekvenssin alkamisen, joten lopputuloksena on antigeenien poistavien myrkyllisten aineiden eritys.

Erityiset toiminnot

Ensinnäkin jokainen immunoglobuliinityyppi kehittää spesifisen puolustusfunktion:

Immunoglobuliini G

- Immunoglobuliini G tarjoaa suurimman osan suojaa antigeenejä, mukaan lukien bakteerit ja virukset.

- IgG aktivoi mekanismit, kuten komplementti ja fagosytoosi.

- Antigeenille spesifisen IgG: n rakenne on kestävä.

- Ainoa vasta-aine, jonka äiti voi siirtää lapsilleen raskauden aikana, on IgG.

Immunoglobuliini M

- IgM on vasta-aine, jolla on nopea vaste haitallisille ja tarttuville tekijöille, koska se tarjoaa välittömän toiminnan, kunnes se korvataan IgG: llä.

- Tämä vasta-aine aktivoi lymfosyyttikalvoon sisällytetyt soluvasteet ja humoraaliset vasteet, kuten komplementti.

- Se on ensimmäinen ihmisten syntetisoima immunoglobuliini.

Immunoglobuliini A

- Se toimii suojaesteenä taudinaiheuttajia vastaan, koska se sijaitsee limakalvojen pinnoilla.

- Sitä esiintyy hengityselinten limakalvoissa, ruuansulatuksessa, virtsateissä ja myös eritteissä, kuten syljessä, nenän limassa ja kyyneleissä.

- Vaikka komplementin aktivaatio on alhainen, se voidaan yhdistää lysotsyymeihin tappamaan bakteereja.

- Immunoglobuliini D: n esiintyminen sekä rintamaitoissa että ternimaidossa antaa vastasyntyneelle mahdollisuuden hankkia se imetyksen aikana.

Immunoglobuliini E

- Immunoglobuliini E tarjoaa vahvan suojamekanismin allergiaa tuottaville antigeeneille.

- IgE: n ja allergeenin välinen vuorovaikutus saa aikaan tulehduksellisia aineita, jotka ovat vastuussa allergioiden oireista, kuten aivastelu, yskä, nokkosihottuma, lisääntyneet kyyneleet ja nenän lima.

- IgE voi myös kiinnittyä loistensa pintaan Fc-segmenttinsä kautta, aiheuttaen reaktion, joka aiheuttaa heidän kuolemansa.

Immunoglobuliini D

- IgD: n monomeerinen rakenne on kytketty B-lymfosyyteihin, jotka eivät ole olleet vuorovaikutuksessa antigeenien kanssa, joten niillä on reseptoreiden rooli.

- IgD: n rooli on epäselvä.

Viitteet

1. (sf) Immunoglobuliinin lääketieteellinen määritelmä. Palautettu osoitteesta medicinenet.com
2. Wikipedia (toinen). Vasta-ainetta. Palautettu osoitteesta en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunoglobuliinit. Palautettu osoitteesta sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Immunoglobuliinit ja muut B-solumolekyylit: Yleisen immunologian kurssi. Palautettu ugrista
5. (sf) Johdatus immunoglobuliiniin. Palautettu sivustosta thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immuunijärjestelmän anatomia. Palautettu sivustosta emedicine.medscape.com
7. Biokemiakysymykset (2009). Immunoglobuliinit: rakenne ja toiminnot. Palautettu biokemiakokeista.wordpress.com
8. (sf) Immunoglobuliinit - rakenne ja toiminta. Palautettu osoitteesta microbiologybook.org