- Kuinka aminohapot luokitellaan?
- 20 proteiiniaminohappoa
- Glysiini (Gly, G)
- Alaniini (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- Valine (Val, V)
- Leucine (Leu, L)
- Isoleusiini (Ile, I)
- Metioniini (Met, M)
- Fenyylialaniini (Phe, F)
- Tyrosine (Tyr, Y)
- Tryptofaani (Trp, W)
- Seriini (Ser, S)
- Treoniini (Thr, T)
- Kysteiini (Cys, C)
- Asparagiini (Asn, N)
- Glutamiini (Gln, G)
- Lysiini (Lys, K)
- Histidiini (Hän, H)
- Arginiini (Arg, R)
- Asparagiinihappo (Asp, D)
- Glutamiinihappo (Glu, E)
- Viitteet
Aminohappoja ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka muodostavat proteiineja, jotka ovat aminohappoketjut. Kuten nimensä viittaa, nämä sisältävät sekä emäksisiä ryhmiä (amino, NH2) että happoryhmiä (karboksyyli, COOH).
Nämä alayksiköt ovat avain satojen tuhansien erilaisten proteiinien muodostumiseen niin erilaisissa organismeissa kuin bakteeri ja norsu tai sieni ja puu.
Aminohappojen Ven-kaavio (Lähde: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeier-johdannaisteos: solde9 / julkinen alue, Wikimedia Commonsin kautta)
Yli 200 erilaista aminohappoa on kuvattu, mutta kohteen tutkijat ovat todenneet, että kaikkien elävien olentojen (yksinkertaiset tai kompleksit) proteiinit koostuvat aina samoista 20: sta, jotka on liitetty toisiinsa muodostaen ominaisia lineaarisia sekvenssejä.
Koska kaikilla aminohapoilla on sama pää “runko”, niiden sivuketjut erottavat ne; siksi näitä molekyylejä voidaan ajatella "aakkosena", johon proteiinien rakenteen kieli "kirjoitetaan".
Kaikkien 20 aminohapon yhteinen runko muodostuu karboksyyliryhmästä (COOH) ja aminoryhmästä (NH2), joka on kytketty hiiliatomin kautta, joka tunnetaan nimellä α-hiili (20 yleistä aminohappoa ovat α-aminohapot).
20 aminohappoa ja niiden rakenteet
A-hiili on myös liittynyt vetyatomi (H) ja sivuketju. Tämä sivuketju, joka tunnetaan myös nimellä R-ryhmä, vaihtelee koosta, rakenteesta, sähkövarauksesta ja liukoisuudesta kunkin kyseessä olevan aminohapon mukaan.
Kuinka aminohapot luokitellaan?
20 yleisintä aminohappoa, eli proteiiniaminohapot, voidaan jakaa kahteen ryhmään: välttämättömiä ja välttämättömiä. Viimeksi mainitut on syntetisoitu ihmiskehossa, mutta ensimmäiset on hankittava ruoan kanssa ja ne ovat välttämättömiä solujen toiminnalle.
Ihmisille ja muille eläimille välttämättömät aminohapot ovat 9:
- histidiini (H, His)
- isoleusiini (I, Ile)
- leusiini (L, Leu)
- lysiini (K, Lys)
- metioniini (M, Met)
- fenyylialaniini (F, Phe)
- treoniini (T, Thr)
- tryptofaani (W, Trp) ja
- valiini (V, Val)
Ei-välttämättömät aminohapot ovat 11:
- alaniini (A, Ala)
- arginiini (R, Arg)
- asparagiini (N, Asn)
- asparagiinihappo (D, Asp)
- kysteiini (C, Cys)
- glutamiinihappo (E, Glu)
- glutamiini (Q, Gln)
- glysiini (G, Gly)
- proliini (P, Pro)
- seriini (S, Ser) ja
- tyrosiini (Y, Tyr)
Tämän luokituksen lisäksi 20 proteiiniaminohappoa (joista ne muodostavat proteiineja) voidaan erottaa niiden R-ryhmien ominaisuuksien perusteella:
- Ei-polaariset tai alifaattiset aminohapot: glysiini, alaniini, proliini, valiini, leusiini, isoleusiini ja metioniini.
- Aminohapot, joissa on aromaattisia R-ryhmiä: fenyylialaniini, tyrosiini ja tryptofaani.
- Varaamattomat polaariset aminohapot: seriini, treoniini, kysteiini, asparagiini ja glutamiini.
- Positiivisesti varautuneet polaariset aminohapot: lysiini, histidiini ja arginiini.
- Negatiivisesti varautuneet polaariset aminohapot: asparagiinihappo ja glutamiinihappo.
20 proteiiniaminohappoa
Tässä on lyhyt kuvaus näiden tärkeiden yhdisteiden pääominaisuuksista ja toiminnoista:
Tämä on aminohappo, jolla on yksinkertaisin rakenne, koska sen R-ryhmä koostuu vetyatomista (H), joten se on myös kooltaan pieni. Se eristettiin ensimmäistä kertaa vuonna 1820 gelatiinista, mutta se on myös erittäin runsas silkkiä muodostavassa proteiinissa: fibroiini.
Glysiini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se ei ole välttämätön aminohappo nisäkkäille, koska näiden eläinten solut voivat syntetisoida sen muista aminohapoista, kuten seriinistä ja treoniinista.
Se osallistuu suoraan joihinkin "kanaviin" solukalvoissa, jotka säätelevät kalsiumionien kulkua toiselta puolelta toiselle. Sillä on myös tekemistä puriinien, porfyriinien ja joidenkin estävien välittäjäaineiden synteesiin keskushermostossa.
Tällä aminohapolla, joka tunnetaan myös nimellä 2-aminopropanoiinihappo, on suhteellisen yksinkertainen rakenne, koska sen R-ryhmä koostuu metyyliryhmästä (-CH3), joten myös sen koko on melko pieni.
Alanina (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se on osa monia proteiineja, ja koska kehon solut voivat syntetisoida sitä, sitä ei pidetä välttämättömänä, mutta se on metabolisesti tärkeä. Sitä on erittäin runsaasti silkki fibroiinissa, josta se eristettiin ensimmäisen kerran vuonna 1879.
Alaniini voidaan syntetisoida pyruvaatista, yhdisteestä, joka tuotetaan glykolyysiin nimeltään aineenvaihduntareitiltä, johon sisältyy glukoosin hajoaminen energian saamiseksi ATP: n muodossa.
Se osallistuu glukoosiallaniinisykliin, joka tapahtuu eläinten maksan ja muiden kudosten välillä ja joka on katabolinen reitti, joka riippuu proteiineista hiilihydraattien muodostumiseksi ja energian tuottamiseksi.
Se on myös osa transaminaatioreaktioita, glukoneogeneesissä ja glykolyyttisen entsyymin pyruvaattikinaasin estämisessä, samoin kuin maksan autofágia.
Proliini (pyrrolidiini-2-karboksyylihappo) on aminohappo, jolla on erityinen rakenne, koska sen R-ryhmä koostuu pyrrolidiinirenkaasta, joka on muodostettu viidestä toisiinsa kytketystä hiiliatomista, mukaan lukien a-hiiliatomi.
Proline (Lähde: Alkuperäinen lähettäjä oli Paginazero Italian Wikipediassa. / Julkinen verkkotunnus, Wikimedia Commonsin kautta)
Monissa proteiineissa tämän aminohapon jäykkä rakenne on erittäin hyödyllinen "käänteiden" tai "laskosten" lisäämiseksi. Näin on useimmissa selkärankaisilla eläimissä olevien kollageenikuitujen tapauksessa, jotka koostuvat monista proliini- ja glysiinitähteistä.
Kasveissa on osoitettu osallistuvan solun homeostaasin ylläpitoon, mukaan lukien redox-tasapaino ja energiatilat. Se voi toimia signalointimolekyylinä ja moduloida erilaisia mitokondriaalisia toimintoja, vaikuttaa solujen lisääntymiseen tai kuolemaan jne.
Tämä on toinen aminohappo, jossa on alifaattinen R-ryhmä, joka koostuu kolmesta hiiliatomista (CH3-CH-CH3). Sen IUPAC-nimi on 2-3-amino-3-butaanihappo, vaikka sitä voidaan löytää kirjallisuudesta myös a-aminovaleriaanihappona.
Valine (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Valiini puhdistettiin ensimmäisen kerran vuonna 1856 ihmisen haiman vesipitoisesta uutteesta, mutta sen nimi keksittiin vuonna 1906 johtuen sen rakenteellisesta samanlaisuudesta tietyistä kasveista uutetun valeriinihapon kanssa.
Se on välttämätön aminohappo, koska elimistö ei voi sitä syntetisoida, vaikka sen ei näytä suorittavan monia muita toimintoja sen lisäksi, että se olisi osa monien globaalien proteiinien rakennetta.
Sen hajoamisesta voidaan syntetisoida muita aminohappoja, kuten esimerkiksi glutamiini ja alaniini.
Leusiini on toinen välttämätön aminohappo ja kuuluu haarautuneiden ketjujen aminohappojen ryhmään yhdessä valiinin ja isoleusiinin kanssa. R-ryhmä, joka on ominaista tälle yhdisteelle, on isobutyyliryhmä (CH2-CH-CH3-CH3), joten se on hyvin hydrofobinen (hylkii vettä).
Leucine (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se löydettiin vuonna 1819 osana eläinten lihaskuitujen ja lampaanvillan proteiineja.
Sitä on erittäin runsaasti proteiineissa, kuten hemoglobiinissa, ja se osallistuu suoraan proteiinin vaihtuvuuden ja synteesin säätelyyn, koska se on solunsisäisen signaloinnin ja geneettisen ilmentymisen kannalta aktiivinen aminohappo. Monissa tapauksissa se parantaa joidenkin elintarvikkeiden makua.
Myös haarautuneen ketjun aminohappo, isoleusiini, löydettiin vuonna 1904 fibriinistä, proteiinista, joka osallistuu veren hyytymiseen.
Isoleusiini (Lähde: Taekyubabo, Wikimedia Commonsin kautta)
Kuten leusiini, se on välttämätön aminohappo, jonka sivuketju koostuu haarautuneesta ketjusta, jossa on 4 hiiliatomia (CH3-CH-CH2-CH3).
Se on erittäin yleinen soluproteiineissa, ja se voi edustaa yli 10% niiden painosta. Se toimii myös glutamiinin ja alaniinin synteesissä sekä haarautuneiden ketjujen aminohappojen tasapainossa.
Metioniini, jota kutsutaan myös y-metyylitioli-α-aminovoihapoksi, on 1900-luvun ensimmäisen vuosikymmenen aikana löydetty aminohappo, joka on eristetty kaseiinista, lehmänmaidossa olevasta proteiinista.
Metioniini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se on välttämätön aminohappo, se on hydrofobinen, koska sen R-ryhmä koostuu alifaattisesta ketjusta, jolla on rikkiatomi (-CH2-CH2-S-CH3).
Se on välttämätöntä monien proteiinien, mukaan lukien hormonien, proteiinien, synteesille eläinten ihosta, karvasta ja kynnistä. Sitä markkinoidaan tabletteina, jotka toimivat luonnollisina rentouttavina aineina, hyödyllisinä nukkumiseen ja lisäksi hiusten ja kynsien hyvän tilan ylläpitämiseen.
Fenyylialaniini tai p-fenyyli-a-aminopropionihappo on aromaattinen aminohappo, jonka R-ryhmä on bentseenirengas. Se löydettiin vuonna 1879 Fabaceae-perheen kasvista, ja nykyään sen tiedetään olevan osa monia luonnonhartseja, kuten polystyreeniä.
Fenyylialaniini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Hydrofobisena aminohappona fenyylialaniini on läsnä käytännössä kaikissa proteiinien hydrofobisissa domeeneissa. Monissa kasveissa tämä aminohappo on välttämätön sekundääristen metaboliittien synteesille, joita kutsutaan fenyylipropanoideiksi ja flavonoideiksi.
Eläimissä fenyylialaniini löytyy myös erittäin tärkeistä peptideistä, kuten vasopressiini, melanotropiini ja enkefaliini, kaikki välttämättömät hermostofunktion kannalta.
Tyrosiini (β-parahydroksifenyyli-a-aminopropionihappo) on toinen aromaattinen aminohappo, jonka R-ryhmä on aromaattinen rengas, joka liittyy hydroksyyliryhmään (-OH), minkä vuoksi se kykenee toimimaan vuorovaikutuksessa eri elementtien kanssa. Se löydettiin vuonna 1846 ja sitä saadaan yleensä fenyylialaniinista.
Tyrosine (Lähde: NEUROtiker / Public domain, Wikimedia Commonsin kautta)
Se ei ole välttämätöntä aminohappoa, mutta voi olla, jos sen biosynteesireitit epäonnistuvat. Sillä on monia tehtäviä ihmiskehossa, joista erottuu sen osallistuminen välittäjäaineiden ja hormonien kuten adrenaliinin ja kilpirauhashormonin synteesin substraatiksi.
Se on välttämätöntä melaniinin synteesille, joka on molekyyli, joka antaa meille suojaa auringon ultraviolettisäteiltä. Se myötävaikuttaa myös endorfiinien (endogeenisten kipulääkkeiden) ja antioksidanttien, kuten E-vitamiinin, tuotantoon.
Se vaikuttaa suoraan proteiinien fosforylointiin, samoin kuin typpi- ja rikkiryhmien lisäämiseen.
Tämä aminohappo, joka tunnetaan myös nimellä 2-amino-3-indolyylipropionihappo, kuuluu välttämättömien aminohappojen ryhmään ja on myös aromaattinen aminohappo, koska sen R-ryhmä koostuu indoliryhmästä.
Tryptofaani (Lähde: Alkuperäinen lähettäjä oli Paginazero italialaisessa Wikipediassa. / Julkinen verkkotunnus, Wikimedia Commonsin kautta)
Sen päätehtävissä eläimillä on proteiinisynteesin lisäksi tehtävä serotoniinin, välittäjäaineen, ja melatoniinin, antioksidantin, synteesi, joka toimii myös unen ja herätyksen aikana.
Solut käyttävät tätä aminohappoa myös esiasteena kofaktorin NAD muodostumiseen, joka osallistuu moniin hapettumisen ja pelkistyksen entsymaattisiin reaktioihin.
Kasveissa tryptofaani on yksi tärkeimmistä esiasteista kasvihormonin auksiinin synteesille, joka osallistuu näiden organismien kasvun, kehityksen ja muiden fysiologisten toimintojen säätelyyn.
Seriini tai 2-amino-3-hydroksipropaanihappo on ei-välttämätön aminohappo, jota voidaan tuottaa glysiinistä. Sen R-ryhmä on kaavan -CH20H mukainen alkoholi, joten se on polaarinen aminohappo ilman varausta.
Serina (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se on toiminnallisesti tärkeä monissa välttämättömissä proteiineissa ja sitä tarvitaan rasvojen, rasvahappojen ja solukalvojen metaboliaan. Osallistuu nisäkkäiden lihaskasvuun ja immuunijärjestelmän terveyteen.
Niiden toiminnot liittyvät myös kysteiinin, puriinien ja pyrimidiinien (typpipohjaiset emäkset), keramidin ja fosfatidyyliseriinin (membraanifosfolipidi) synteesiin. Bakteerissa se osallistuu tryptofaanin synteesiin ja märehtijöiden glukoneogeneesiin.
Se on osa entsyymien aktiivista kohtaa, joilla on hydrolyyttistä aktiivisuutta ja tunnetaan seriiniproteaaseina, ja se osallistuu myös muiden proteiinien fosforylaatioon.
Treoniini tai treo-Ls-a-amino-β-voihappo on toinen välttämätön aminohappo, joka on osa suurta määrää soluproteiineja eläimissä ja kasveissa. Se oli yksi viimeisimmistä löydetyistä aminohapoista (1936) ja sillä on monia tärkeitä toimintoja soluissa, mukaan lukien:
- Se on glykoproteiinien hiilihydraattiketjujen sitoutumiskohta
- Se on proteiinikinaasien tunnistuspaikka, jolla on erityisiä toimintoja
- Se on osa tärkeitä proteiineja, kuten proteiineja, jotka muodostavat hammasta emalin, elastiinin ja kollageenin, samoin kuin muita hermostojärjestelmiä
- Farmakologisesti sitä käytetään ravintolisänä, anksiolyyttisenä ja masennuslääkkeenä
Treoniini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Treoniinin R-ryhmä, kuten seriinin, sisältää -OH-ryhmän, joten se on alkoholi, jonka rakenne on -CH-OH-CH3.
Tämä välttämätön aminohappo löydettiin vuonna 1810 proteiinin pääosana eri eläimien sarvista.
Kysteiini (Lähde: Alkuperäinen lähettäjä oli Paginazero Italian Wikipediassa. / Julkinen verkkotunnus, Wikimedia Commonsin kautta)
Sen R-ryhmä koostuu tioli- tai sulfhydryyliryhmästä (-CH2-SH), joten se on välttämätöntä molekyylien sisäisten ja inter-molekyylien disulfidisiltojen muodostamiselle proteiineissa, joissa sitä löytyy, mikä on erittäin tärkeää rakenteen muodostamiselle. näiden kolmiulotteinen.
Tämä aminohappo on mukana myös glutationin, metioniinin, lipoiinihapon, tiamiinin, koentsyymi A: n ja monien muiden biologisesti tärkeiden molekyylien synteesissä. Lisäksi se on osa keratiineja, rakenneproteiineja, joita on hyvin runsaasti eläimissä.
Asparagiini on välttämätön aminohappo, joka kuuluu lataamattomien polaaristen aminohappojen ryhmään. Tämä oli ensimmäinen löydetty aminohappo (1806), eristetty parsamehusta.
Asparagiini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Sille on tunnusomaista, että ryhmä R on karboksamidi (-CH2-CO-NH2), joten se voi muodostaa helposti vety sidoksia.
Se on aktiivinen eläinten solunvaihdunnassa ja kehon fysiologiassa. Se toimii geenien ilmentymisen ja immuunijärjestelmän säätelyssä sen lisäksi, että osallistuu hermostoon ja ammoniakin myrkytykseen.
Jotkut kirjoittajat kuvaavat glutamiinin R-ryhmää glutamiinihapon (-CH2-CH2-CO-NH2) sivuketjun amidina. Tämä ei ole välttämätön aminohappo, koska sen biosynteesille on olemassa tapoja eläinsoluissa.
Glutamiini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Se osallistuu suoraan proteiinien vaihtamiseen ja solujen signalointiin, geeniekspressioon ja nisäkkäiden immuunijärjestelmään. Sitä pidetään "polttoaineena" solujen lisääntymiselle ja sillä on vaikutuksia solukuoleman estämiseen.
Glutamiini on myös mukana puriinien, pyrimidiinien, ornitiinin, sitrulliinin, arginiinin, proliinin ja asparagiinin synteesissä.
Lysiini tai ε-aminokaproiinihappo on välttämätön aminohappo ihmisille ja muille eläimille. Se löydettiin vuonna 1889 osana kaseiinia, gelatiinia, muna-albumiinia ja muita eläinproteiineja.
Lysiini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Lysiinillä on R-ryhmässä positiivisesti varautunut aminoryhmä (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), jolle on tunnusomaista sen hydrofobisuus.
Se ei ole vain mikroelementti kehon soluille, vaan se on myös metaboliitti erityyppisille organismeille. Se on välttämätöntä lihasten kasvulle ja uudelleenmuodostumiselle, ja näyttää siltä, että sillä on myös virusten vastaista aktiivisuutta, proteiinimetyloinnissa ja muissa muunnoksissa.
Se on "osittain välttämätön" aminohappo, koska sen synteesille on olemassa tapoja aikuisilla ihmisillä, mutta ne eivät aina täytä kehon vaatimuksia.
Histidine (Lähde: NEUROtiker / Public domain, Wikimedia Commonsin kautta)
Se on polaarinen aminohappo, jolla on imidatsoliumina tunnettu R-ryhmä ja jolla on syklinen rakenne, jolla on kaksi typpiatomia, joiden ominaisuuksien avulla se voi osallistua erilaisiin entsymaattisiin reaktioihin, joissa tapahtuu protoninsiirtoja.
Histidiini osallistuu proteiinien metylaatioon, on osa hemoglobiinin (proteiini, joka kuljettaa happea eläinten veressä) rakennetta, on joissakin antioksidanttien dipeptideissä ja on muiden tärkeiden molekyylien, kuten histamiinin, edeltäjä.
Tämä positiivisesti varautunut aminohappo eristettiin ensimmäisen kerran vuonna 1895 joidenkin eläinten sarviproteiineista. Se ei ole välttämätön aminohappo, mutta se on erittäin tärkeä urean synteesille, joka on yksi tapa, jolla typpi erittyy eläimissä.
Arginiini (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Sen R-ryhmä on -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 ja toimii antioksidanttina, hormonaalisen erityksen säätelijänä, ammoniumpoistoaineena, geeniekspression säätelijänä, typpisäiliönä, proteiinien metylaatiossa jne..
Asparagiinihapolla on yksi R-ryhmä toisen karboksyyliryhmän (-CH2-COOH) kanssa ja se on osa negatiivisesti varautuneiden aminohappojen ryhmää.
Asparagiinihappo (Lähde: Alkuperäinen lähettäjä oli Paginazero Italian Wikipediassa. / Julkinen verkkotunnus, Wikimedia Commonsin kautta)
Sen päätehtävät liittyvät puriinien, pyrimidiinien, asparagiinin ja arginiinin synteesiin. Se osallistuu transaminaatioreaktioihin, ureasykliin ja inositolin synteesiin.
Se kuuluu myös negatiivisesti varautuneiden aminohappojen ryhmään, R-ryhmällä, jonka rakenne on -CH2-CH2-COOH, hyvin samanlainen kuin asparagiinihappo. Se löydettiin vuonna 1866 hydrolysoidusta vehnän gluteenista, ja sen tiedetään kuuluvan moniin yleisiin proteiineihin monissa elävissä asioissa.
Glutamiinihappo (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)
Tällä epäolennaisella aminohapolla on monia tärkeitä toimintoja eläinsoluissa, erityisesti glutamiinin ja arginiinin, kahden muun proteiiniaminohapon, synteesissä.
Lisäksi se on tärkeä välittäjä herättävien signaalien välittymiselle selkärankaisten eläinten keskushermostossa, joten sen esiintyminen tietyissä proteiineissa on ratkaisevan tärkeää aivojen toiminnalle, kognitiiviselle kehitykselle, muistille ja oppimiselle.
Viitteet
- Fonnum, F. (1984). Glutamaatti: välittäjäaine nisäkkään aivoissa. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Biokemian Lehninger-periaatteet. Macmillan.
- Szabados, L., ja Savoure, A. (2010). Proliini: monitoiminen aminohappo. Kasvitieteen suuntaukset, 15 (2), 89-97.
- Wu, G. (2009). Aminohapot: aineenvaihdunta, toiminnot ja ravitsemus. Aminohapot, 37 (1), 1 - 17.
- Wu, G. (2013). Aminohapot: biokemia ja ravitsemus. CRC Press.