- Keratiinityypit ja niiden rakenne
- α-Keratiinit
- Esimerkki rakenteesta, jolla on α-keratiineja: hiukset
- Pehmeät keratiinit ja kovat keratiinit
- β-Keratiinit
- Missä se on ja mitkä sen toiminnot ovat?
- Suojassa ja peitossa
- Puolustuksessa ja muissa tehtävissä
- Liikkeellä
- Teollisuudessa
- Viitteet
Keratiini on liukenematon kuitumainen proteiini, joka muodostaa rakenteellinen osa soluista ja integuments monien organismien, erityisesti selkärankaisista. Sillä on hyvin erilaisia muotoja eikä se ole kemiallisesti erityisen reaktiivinen.
Sen rakennetta kuvasivat ensimmäisen kerran tutkijat Linus Pauling ja Robert Corey vuonna 1951 analysoidessaan eläimen karvan rakennetta. Nämä tutkijat antoivat myös käsityksen myosiinin rakenteesta lihaskudoksessa.
Alfakeratiinijärjestelmä (Lähde: Mlpatton Wikimedia Commonsin kautta)
Kollageenin jälkeen se on yksi eläinten tärkeimmistä proteiineista ja edustaa suurimman osan hiusten, villan, kynsien, kynsien ja sorkojen, höyhenten, sarvien ja merkittävän osan ihokerros.
Eläinten elementeillä tai "keratinisoiduilla" osilla voi olla hyvin erilaisia morfologioita, jotka riippuvat suuressa määrin toiminnasta, jota ne suorittavat kussakin tietyssä organismissa.
Keratiini on proteiini, jolla on ominaisuuksia, jotka antavat sille suuren mekaanisen tehokkuuden jännityksen ja puristuksen suhteen. Sitä tuottaa erityinen solutyyppi, nimeltään "keratinosyytit", jotka yleensä kuolevat sen jälkeen, kun se on tuotettu.
Jotkut kirjoittajat vakuuttavat, että keratiinit ilmentyvät kudos- ja vaihekohtaisella tavalla. Ihmisillä on yli 30 geeniä, jotka koodaavat näitä proteiineja, ja ne kuuluvat perheeseen, joka kehittyi useiden geneettisten päällekkäisyyksien kautta.
Keratiinityypit ja niiden rakenne
Keratiineja on pääasiassa kahta tyyppiä: a ja p. Nämä erottuvat toisistaan sillä, että niillä on emäksinen rakenne, joka koostuu pääasiassa polypeptidiketjuista, jotka voidaan kääriä alfa-heliiseinä (a-keratiineina) tai liittää rinnakkain β-taitettuina levyinä (β-keratiinit).
α-Keratiinit
Tämän tyyppinen keratiini on eniten tutkittu ja tiedetään, että nisäkkäillä on ainakin 30 erilaista varianttia tämäntyyppisestä keratiinista. Näissä eläimissä α-keratiinit ovat osa kynnet, hiukset, sarvet, sorkat, kynttilät ja orvaskesi.
Kuten kollageeni, myös nämä proteiinit sisältävät rakenteessaan runsaasti pieniä aminohappoja, kuten glysiiniä ja alaniinia, jotka tekevät mahdolliseksi alfa-helikkelien muodostumisen. Α-keratiinin molekyylirakenne koostuu kolmesta eri alueesta: (1) kiteiset fibrillit tai helikkelit, (2) filamenttien terminaalidomeenit ja (3) matriisi.
Helikkelit ovat kaksi ja muodostavat dimeerin, joka muistuttaa kelauttua spiraalia, jota pidetään yhdessä sidosten tai disulfidisiltojen (SS) läsnäolon ansiosta. Jokaisessa heliisissä on noin 3,6 aminohappotähdettä jokaisessa vuorossaan, jonka se tekee, ja se koostuu noin 310 aminohaposta.
Nämä kelatut kelat voidaan sitten yhdistää muodostamaan rakenne, jota kutsutaan protofilamentiksi tai protofibrilliksi, jolla on kyky koota saman tyyppisten muiden kanssa.
Protofilamenteissa on ei-kierteisiä N- ja C-terminaaleja, joissa on runsaasti kysteiinitähteitä ja jotka ovat kiinnittyneet ytimeen tai matriksialueeseen. Nämä molekyylit polymeroituvat muodostaen välituotteita, joiden halkaisija on lähellä 7 nm.
Keratiinista koostuvat kahden tyyppiset väliffilamentit erotetaan toisistaan: happamat väliffilamentit (tyyppi I) ja emäksiset (tyyppi II). Ne upotetaan proteiinimatriisiin ja tapa, jolla nämä filamentit on järjestetty, vaikuttaa suoraan niiden muodostaman rakenteen mekaanisiin ominaisuuksiin.
Tyypin I filamenteissa helikot on kytketty toisiinsa kolmella "kierteisellä liittimellä", jotka tunnetaan nimellä L1, L12 ja L2 ja joiden uskotaan tarjoavan joustavuutta kierteiseen alueeseen. Tyypin II filamenteissa on myös kaksi aliverkkotunnusta, jotka sijaitsevat kierteisten domeenien välissä.
Esimerkki rakenteesta, jolla on α-keratiineja: hiukset
Jos tyypillisen hiuksen rakenne analysoidaan, sen halkaisija on noin 20 mikronia ja se koostuu kuolleista soluista, jotka sisältävät pakattuja makrofibrillejä, jotka ovat suunnattu yhdensuuntaisesti (vierekkäin).
Tämän lehmän tapaisten nisäkkäiden hiukset on valmistettu keratiinista (Lähde: Frank Winkler pixabay.com-sivuston kautta)
Makrofibriilit koostuvat mikrokuituista, joiden halkaisija on pienempi ja jotka on kytketty toisiinsa amorfisen proteiiniaineen kautta, jolla on korkea rikkipitoisuus.
Nämä mikrofibrillit ovat ryhmiä pienempiä protofibrillejä, joiden organisaatiomalli on 9 + 2, mikä tarkoittaa, että yhdeksän protofibrilliä ympäröi kahta keskeistä protofibrilliä; kaikki nämä rakenteet koostuvat olennaisesti a-keratiinista.
Pehmeät keratiinit ja kovat keratiinit
Rikki- pitoisuudestaan riippuen α-keratiinit voidaan luokitella pehmeiksi tai kovoiksi keratiineiksi. Tämä liittyy mekaaniseen vastusvoimaan, jonka disulfidisidokset aiheuttavat proteiinirakenteessa.
Kovien keratiinien ryhmään kuuluvat ne, jotka ovat osa hiuksia, sarvia ja kynnet, kun taas pehmeitä keratiineja edustavat ihossa ja varpaiissa olevat filamentit.
Disulfidisidokset voidaan poistaa levittämällä pelkistävää ainetta, jotta keratiinista koostuvat rakenteet eivät ole helposti sulavia eläimille, paitsi jos heillä on runsaasti merkaptaaneja sisältäviä suolia, kuten joissain hyönteisissä.
β-Keratiinit
Β-keratiinit ovat paljon vahvempia kuin α-keratiinit, ja niitä on matelijoissa ja linnuissa osana kynsiä, vaakoja, höyheniä ja nokkaa. Gekoissa jalkojen (sienten) löydettävät mikrovillit koostuvat myös tästä proteiinista.
Sen molekyylirakenne koostuu β-taitettuista levyistä, jotka on muodostettu antiparalleelisista polypeptidiketjuista, jotka on liitetty toisiinsa sidosten tai vety sidosten kautta. Nämä ketjut muodostavat vierekkäin pienet jäykät ja tasaiset pinnat, jotka on hieman taitettu.
Missä se on ja mitkä sen toiminnot ovat?
Keratiinin toiminnot liittyvät ennen kaikkea sen rakennetyyppiin ja sijaintiin, jota se löytyy eläimen kehosta.
Kuten muutkin kuituproteiinit, se antaa stabiilisuuden ja rakenteellisen jäykkyyden soluille, koska se kuuluu suurten proteiinien perheeseen, joka tunnetaan välituotefilamenttien perheenä, jotka ovat sytoskeletaalisia proteiineja.
Suojassa ja peitossa
Korkeampien eläinten ihon ylemmässä kerroksessa on suuri keratiinin muodostama välijäämäverkko. Tätä kerrosta kutsutaan epidermiksi ja sen paksuus on 30 mikronia - 1 nm ihmisillä.
Epidermi toimii suojaesteenä erityyppisiä mekaanisia ja kemiallisia rasituksia vastaan, ja sen syntetisoivat erityistyyppiset solut, nimeltään "keratinosyytit".
Haavakerroksen lisäksi on tasainen ulkokerros, joka jatkuvasti irtoaa ja tunnetaan sarveiskerroksena, joka suorittaa samanlaisia toimintoja.
Piikkitukkia ja kynttilöitä käytetään myös eri eläimissä omaa suojaakseen saalistajia ja muita hyökkääjiä vastaan.
Aasiassa ja Afrikassa asuvien pienten hyönteiskykyisten nisäkkäiden "Pangolins" "haarniska" koostuu myös niitä suojaavista keratiini "vaaoista".
Puolustuksessa ja muissa tehtävissä
Sarvia havaitaan Bovidae-perheen eläimillä, ts. Lehmillä, lampailla ja vuohilla. Ne ovat erittäin vahvoja ja kestäviä rakenteita, ja eläimet, joilla niitä on, käyttävät niitä puolustus- ja kohtelielimenä.
Sarvet muodostavat luinen keskusta, joka koostuu ”sienimäisestä” luusta, jonka peittää iho, joka ulkonee kallon takaosasta.
Kynnet ovat toinen esimerkki keratiinista koostuvista ruumiinosista (Lähde: Adobe Stock kautta pixabay.com)
Kynnet ja kynnet toimivat ruokinnan ja hillinnän lisäksi myös eläimillä puolustuksen "aseina" hyökkääjiä ja saalistajia vastaan.
Lintujen nokat palvelevat useita tarkoituksia, muun muassa ruokaa, puolustusta, mielenosoitusta, lämmönvaihtoa ja hoitamista. Lintuissa on luonnossa useita nokkalajikkeita, etenkin niihin liittyvien leukojen muodon, värin, koon ja lujuuden suhteen.
Nokit koostuvat sarvien tavoin luullisesta keskuksesta, joka ulkonee kallosta ja peitetään vahvoilla β-keratiinilevyillä.
Ei-mandiboitujen eläinten ("esi-ikäisten" selkärankaisten) hampaat koostuvat keratiinista ja, kuten "korkeampien" selkärankaisten hampailla, niillä on useita tehtäviä ruokinnassa ja puolustuksessa.
Liikkeellä
Monien märehtijöiden ja sorkka- ja sorkkaeläinten sorkat (hevoset, aasit, hirvi jne.) On valmistettu keratiinista, ovat erittäin kestäviä ja suunniteltu suojaamaan jalkoja ja auttamaan liikkeessä.
Sulkut, joita linnut käyttävät myös liikkumiseen, on valmistettu β-keratiinista. Näillä rakenteilla on myös toimintoja naamioinnissa, kohteliaisuudessa, lämmöneristyksessä ja läpäisemättömyydessä.
Lintujen höyhenet ja nokka koostuvat myös keratiinista (Lähde: Couleur, pixabay.com-sivuston kautta)
Teollisuudessa
Tekstiiliteollisuus on yksi keratinisoitujen rakenteiden tärkeimmistä hyödyntäjistä, antropokeskisesti ottaen. Monien eläinten villa ja karva ovat tärkeitä teollisella tasolla, koska niiden kanssa valmistetaan erilaisia vaatteita, jotka ovat miehille hyödyllisiä eri näkökulmista.
Viitteet
- Koolman, J., ja Roehm, K. (2005). Biokemian väri-atlas (2. painos). New York, USA: Thieme.
- Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemia (3. painos). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).
- Pauling, L., ja Corey, R. (1951). Hiusten, lihasten ja niihin liittyvien proteiinien rakenne. Chemistry, 37, 261 - 271.
- Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratiini ja keratinisointi. American Dermatology Academy, 30 (1), 85–102.
- Rouse, JG, ja Dyke, ME Van. (2010). Katsaus keratiinipohjaisista biomateriaaleista lääketieteellisiin sovelluksiin. Materiaalit, 3, 999-1014.
- Smith, FJD (2003). Keratiinihäiriöiden molekyyligenetiikka. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
- Voet, D., ja Voet, J. (2006). Biokemia (3. painos). Toimittaja Médica Panamericana.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratiini: rakenne, mekaaniset ominaisuudet, esiintyminen biologisissa organismeissa ja pyrkimykset bioinspiraatioon. Materiaalitieteen edistyminen.