LYSOTSYYMI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT - BIOLOGIA - 2025

Lysotsyymit ovat hydrolyyttisten entsyymien laajalti luonnossa, joka pystyy hydrolysoimaan glykosidisidoksia peptidoglykaanisynteesin seinän bakteerit. Niitä esiintyy kasveissa ja eläimissä ja ne toimivat puolustusmekanismina bakteeri-infektioita vastaan.

Näiden entsyymien löytö juontaa juurensa vuoteen 1922, kun Alexander Fleming tajusi, että oli olemassa proteiini, jolla oli katalyyttinen kyky hajottaa bakteereja joissakin ihmisen kudoksissa ja eritteissä.

Graafinen kuvaus lysotsyymin rakenteesta (Lähde: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan bioinformatiikan instituutissa Wikimedia Commonsin kautta)

Helpon hankkimisen ja pienen koon ansiosta lysotsyymi oli yksi ensimmäisistä sekvensoitavista entsyymeistä, jonka rakenne määritettiin röntgenkuvien avulla. Sitä käytetään nykyään mallijärjestelmänä kemiassa, entsymologiassa, kristallografiassa ja proteiinimolekyylibiologiassa.

Lysotsyymi on "bakteriolyyttinen" entsyymi, joka on erikoistunut β-1,4-glykosidisten sidosten hydrolyysiin, jotka muodostuvat peptidoglykaanisoluseinässä läsnä olevien N-asetyylimuraamihapon ja N-asetyyliglukosamiinin välillä, joka on erityisen alttiina gram-positiiviset bakteerit.

Sillä on erilaisia ​​toimintoja, sekä ruuansulatuksellisia että immunologisia, kaikissa organismeissa, joissa sitä ekspressoidaan ja käytetään bioteknisenä resurssina erilaisiin tarkoituksiin.

ominaisuudet

Lysotsyymejä ilmaisevat planeetan elävien organismien pääryhmät, mutta niitä on erityisen runsaasti eläimissä ja juuri näistä on puhdistettu ja tutkittu.

Ihmisillä lysotsyymiä esiintyy suurina pitoisuuksina erilaisissa nesteissä ja kudoksissa, kuten maksassa, rustossa, syljessä, limassa ja kyyneleissä. Sitä ilmentävät hematopoieettiset solut ja sitä löytyy myös granulosyyteissä, monosyyteissä ja makrofageissa, samoin kuin muissa luuytimen prekursorisoluissa.

Kasviperäiset lysotsyymit hydrolysoivat substraatit, jotka ovat samanlaisia ​​kuin muissa läheisesti sukulaisissa entsyymeissä, jotka tunnetaan kitinaaseina, tästä syystä ne voivat hydrolysoida myös kitiinin sidoksia, vaikkakin vähemmän tehokkaasti.

Eläinten lysotsyymityypit ja niiden ominaisuudet

Ainakin kolme tyyppiä lysotsyymejä on kuvattu eläinkunnassa:

-Tyypin C lysotsyymit ("C" " c onvencional" tai " c hicken" tarkoittaa kana englantia)

-Lytsosyymit tyyppi G ("G" ilmaisulle " g oose", joka tarkoittaa englanniksi hanhi) ja

-Lytsosyymit tyyppi I ("I" merkinnästä " i nvertebrates")

Kolme lysotsyymityyppiä eroavat toisistaan ​​aminohapposekvenssiensä, biokemiallisten ominaisuuksiensa ja entsymaattisten ominaisuuksiensa suhteen.

Tyypin C lysotsyymit

Näitä lysotsyymejä pidetään tämän perheen "malli" entsyymeinä, koska ne ovat toimineet mallina rakenteen ja toiminnan tutkimuksille. Niitä kutsutaan englannin "kana" tyypiksi "C", koska ne eristettiin ensimmäistä kertaa kananmunien valkoisesta.

Tähän luokkaan kuuluvat useimpien selkärankaisten, etenkin lintujen ja nisäkkäiden, tuottamat lysotsyymit. Se sisältää myös entsyymejä, joita esiintyy joissakin niveljalkaisissa, kuten Lepidopterassa, Dipterassa, joissain hämähäkkeissä ja äyriäisissä.

Ne ovat pieniä entsyymejä, koska niiden molekyylipaino ei ylitä 15 kDa. Ne ovat emäksisiä proteiineja, joilla on korkeat isoelektriset pisteet.

Lysotsyymit tyyppi G

Ensimmäinen tämän tyyppinen lysotsyymi tunnistettiin hanhenmunanvalkuksessa, ja sitä esiintyy monissa lintulajeissa, kuten kanoissa, joutsenissa, strutsissa, kassaareissa ja muissa.

Joissain tapauksissa tyypin G lysotsyymejä on runsaammin kuin tyypin C lysotsyymejä tiettyjen lintujen munavalkuaisissa, kun taas toisissa tapauksissa on päinvastoin, tyypin C lysotsyymit ovat runsaampia.

Näitä lysotsyymejä esiintyy myös simpukoissa ja joissain tunikaateissa. Ne ovat hiukan suurempia kuin tyypin C proteiinit, mutta niiden molekyylipaino ei yleensä ylitä 25 kDa.

Tyypin I lysotsyymit

Näitä lysotsyymejä esiintyy pääasiassa selkärangattomissa eläimissä. Sen esiintyminen on määritetty annelideissa, piikkinahkaisissa, äyriäisissä, hyönteisissä, nilviäisissä ja nematodeissa, ja sitä ei ole nisäkkäissä ja muissa selkärankaisissa.

Heillä on enemmän happamia isoelektrisiä pisteitä kuin tyypin C ja tyypin G proteiineilla.

Rakenne

Edellisessä osassa kuvatuilla kolmella eläinentsyymityypillä on melko samanlaiset kolmiulotteiset rakenteet.

Ihmisen lysotsyymi on tyypin C lysotsyymi ja se oli ensimmäinen näistä entsyymeistä, jotka tutkittiin ja karakterisoitiin rakenteellisesti. Se on pieni proteiini, jossa on 130 aminohappotähdettä, ja sitä koodaa geeni, joka sijaitsee kromosomissa 12 ja jolla on 4 eksonia ja 3 intronia.

Sen rakenne on jaettu kahteen domeeniin: yksi tunnetaan a-domeenina ja toinen β-domeenina. A-domeeni koostuu neljästä alfa-heliksistä ja p-domeeni koostuu antiparallel-p-levystä ja suuresta silmukasta.

Entsyymin katalyyttinen kohta sijaitsee halkeamassa, joka on muodostettu molempien domeenien väliin ja liittymistä varten substraatin kanssa siinä on glutamiinihapon ja asparagiinihapon jäännöksiä. Lisäksi siinä on ainakin kuusi "alaosaa", jotka tunnetaan nimellä A, B, C, D, E ja F ja jotka kykenevät sitoutumaan kuuteen peräkkäiseen sokerijäännökseen.

ominaisuudet

Lysotsyymillä ei ole vain fysiologisia toimintoja suojelussa ja torjunnassa bakteeri-infektioita sitä ekspressoivissa organismeissa, mutta kuten mainittiin, se on ollut erittäin hyödyllinen mallientsyyminä kemiallisesta, entsymaattisesta ja rakenteellisesta näkökulmasta.

Nykypäivän teollisuudessa se tunnustetaan tehokkaaksi torjunta-aineeksi ja sitä käytetään elintarvikkeiden ja lääkkeiden säilömiseen.

Reaktion ansiosta, jota nämä entsyymit katalysoivat, ne voivat toimia erilaisissa bakteeripopulaatioissa ja muuttaa niiden seinämien stabiilisuutta, mikä myöhemmin johtaa solujen hajoamiseen.

Yhdessä muiden samankaltaisten entsyymien kanssa, lysotsyymit voivat toimia sekä gram-positiivisissa että gram-negatiivisissa bakteereissa, joten niitä voidaan pitää osana antibakteerista "immuunijärjestelmää" erilaisissa organismeja koskevissa luokissa.

Nisäkkäiden veressä olevissa valkosoluissa näillä entsyymeillä on tärkeitä tehtäviä tunkeutuvien mikro-organismien hajoamisessa, mikä tekee niistä välttämättömiä ihmisten ja muiden nisäkkäiden immuunijärjestelmälle.

Kasvien lysotsyymit täyttävät olennaisesti samat toiminnot kuin niitä ekspressoivissa eläimissä, koska ne ovat ensimmäinen suojalinja bakteeripatogeenejä vastaan.

Viitteet

1. Callewaert, L., ja Michels, W. (2010). Lysotsyymit eläinvaltiossa. J. Biosci., 35 (1), 127 - 160.
2. Merlini, G., ja Bellotti, V. (2005). Lysotsyymi: Paradigmaattinen molekyyli proteiinien rakenteen, toiminnan ja väärän laskun tutkimiseksi. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lysotsyymi: lyhyt katsaus. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., ja Sahoo, M. (2012). Lysotsyymi kotieläimissä: opas taudin valintaan. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., ja Wintjens, R. (2010). Lysotsyymi-superperheen rakenteelliset suhteet: Merkittävä näyttö glykosidihydrolaasi-allekirjoituskuvioista. PLoS One, 5 (11), 1–10.