GLOBIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINTA JA MUUTOKSET - BIOLOGIA - 2025

Globiini on proteiinipitoinen rakenne on järjestetty pallomainen tai pallomaisia muodoltaan, joten se on näin ollen sen nimi. Tämä rakenne on tertiääristä tyyppiä ja sille on ominaista monimutkaisuus, koska aminohappoketju taittuu muodostaen sferoproteiinin. Globiiniketjuja on useita tyyppejä ja nämä luokiteltiin kreikkalaisin kirjaimin: alfa-, beeta-, delta-, gamma-, epsilon- ja zeta-ketjuglobiini.

Aminohapot, jotka muodostavat proteiinin primaarisen rakenteen, vaihtelevat lajin mukaan, johon ne kuuluvat (ihmiset tai eläimet). Saman lajin sisällä on myös variaatioita organismin nykyisen elämän tilan mukaan (alkion, sikiön tai synnytyksen jälkeinen elämä).

Erilaiset rakenteet, jotka sisältävät globiinia koostumuksessaan. Lähteet: Wikipedia.com/BiancaDescals / Alkuperäinen lähettäjä oli ProteinBoxBot englanniksi Wikipediassa. /Wikipedia.com

Geneettinen tieto eri globiiniketjujen synteesiksi sisältyy erilaisiin kromosomeihin. Esimerkiksi alfaketjut globiineja löytyy kromosomista 16, kun taas beeta-, delta-, gamma- ja epsilon-globiinien geneettiset tiedot ovat kromosomissa 11.

ominaisuudet

Globiini on osa tärkeitä kehon rakenteita, esimerkiksi merkittävimmät ovat: hemoglobiini ja myoglobiini.

Hemoglobiini sisältää neljä globiiniketjua (alfa 1 ja alfa 2) ja (beeta 1 ja beeta 2). Jokaisella globiinilla on taite, jossa se suojaa heemaryhmää.

Toisaalta on myoglobiinia. Sen rakenne on vähemmän monimutkainen kuin hemoglobiinin. Tämä esittää yhden toissijaisesti järjestetyn kaistaleen globaalin polypeptidin.

Viime aikoihin asti uskottiin, että nämä olivat ainoat aineet, jotka sisälsivät globiinia korkeammissa olennoissa, mutta nykyään tiedetään, että vielä kahdella muulla on globiini rakenteessaan: sytoglobiini ja neuroglobiini.

Sytoglobiini on läsnä useimmissa kudoksissa ja sitä esiintyy erityisesti sidekudoksessa, samoin kuin sitä on löydetty myös verkkokalvosta.

Neuroglobiinista puolestaan ​​on etusija hermostuneelle kudokselle, tästä syystä sen nimi. Neuroglobiinia on löydetty aivojen hermosoluista, jotka sijaitsevat aivokuoren tasolla, samoin kuin muihin paikkoihin, kuten talamukseen, hypotalamukseen, hippokampukseen ja pikkuaivoihin.

Ne eivät kuitenkaan ole ainoita sijainteja, koska hermoston ulkopuolella sitä löytyy haiman Langerhansin saarekkeista ja verkkokalvosta.

Rakenne

Kreikkalaisten aakkosten kirjaimilla on 6 erityyppistä globiiniketjua: alfa (α), beeta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) ja zeta (ζ). Nämä ketjut kuuluvat globiiniperheeseen, mutta ne eroavat toisistaan ​​hallussaan olevien aminohappojen lukumäärän suhteen.

Näillä polypeptideillä on primaari-, sekundaari- ja tertiäärinen rakenne. Yksi aminohappoketju edustaa primaarista rakennetta. Kun ketju kierretään spiraaleiksi tai kierreiksi, ne muodostavat toissijaisen rakenteen.

Jos tämä rakenne taittuu itsensä yli monta kertaa, se muodostaa kolmannen rakenteen vastaisen pallorakenteen.

Samoin he voivat hankkia kvaternäärisen muodon vain, kun 4 globiinimolekyyliä tai ketjua yhdistetään tertiäärisessä muodossa.

Näin se tapahtuu hemoglobiinin monimutkaisessa rakenteessa. Myoglobiinissa se on kuitenkin erilainen. Tässä tapauksessa globiini näkyy monomeerinä, ts. Siinä on yksi peptidiketju, joka on järjestetty taitoksiksi, jolloin muodostuu 8 heliksiä (sekundaarinen rakenne).

Sekä hemoglobiini että myoglobiini sisältävät heemaryhmän monimutkaisessa rakenteessaan.

Hemoglobiini

Tässä molekyylissä sitoutuvat 2 alfa-globiiniketjua ja 2 beeta-ketjua. Näin heidät on kytketty täydellisesti heemaryhmän ja raudan sijoittamiseen keskukseen.

Näiden rakenteiden välillä on heikkoja sidoksia ja vahvoja sidoksia. 19 aminohappoa osallistuu heikkoihin liittoihin ja unioni tapahtuu seuraavasti: alfa-1-ketju liittyy beeta 2 -ketjuun ja alfa 2-ketju liittyy beeta 1 -ketjuun.

Vaikka 35 aminohappoa osallistuu vahvoihin liittoihin ja ketjut, jotka liittyvät, ovat: alfa-1-ketju liittyy beeta-1-ketjuun ja alfa-2-ketju liittyy beeta 2 -ketjuun.

Alfa 1- ja alfa 2-, beeta 1 ja beeta 2 -ketjujen sijainti hemoglobiinin rakenteessa. Lähde: OpenStax College muokattu kuva (käännetty espanjaksi)

Myoglobin

Globaalista proteiiniryhmää on myös läsnä myoglobiinissa, mutta tässä tapauksessa on yksi peptidiketju, joka koostuu 153 aminohaposta. Sen tilajärjestys on toissijainen ja siinä on 8 alfa-heliksiä.

Tämä proteiinirakenne sijoittaa strategisesti hydrofobiset aminohapot rakenteen sisäpuolelle, kun taas hydrofiiliset tai polaariset aminohapot ovat ulkopintaa kohti.

Tämä muotoilu sopii erinomaisesti talteen heemaryhmään (hydrofobinen osa). Tämä kiinnittyy proteiiniin ei-kovalenttisilla sidoksilla.

Cytoglobin

Se löydettiin vuonna 2001 ja sen sanotaan olevan eräänlainen hemoglobiini, mutta se eroaa siinä, että se on heksakoordinoitu, kun taas hemoglobiini ja myoglobiini ovat pentakoordinoituja. Tämä liittyy asemaan, jonka aminohappo histidiini vie lähelle heemaryhmää.

Neuroglobin

Sen löytö tehtiin vuonna 2000. Neuroglobiini on monomeeri, jolla on 150 aminohappoa, joten se on hyvin samanlainen kuin myoglobiini. Neuroglobiinin rakenne on 21-25% samanlainen kuin myoglobiini ja hemoglobiini.

ominaisuudet

Koska globiinia ei löydy yksin kehosta, vaan osana tiettyjä rakenteita, mainitut toiminnot, jotka kukin niistä täyttää:

Hemoglobiini

Sitä löytyy punasoluista. Se vastaa hapen kiinnittämisestä ja kuljettamisesta keuhkoista kudoksiin. Se puhdistaa myös hiilidioksidin kehon tekemällä päinvastaista reittiä.

Myoglobin

Globiinissa sijaitsevan heemaryhmän tehtävänä on varastoida happimolekyylejä hapettamaan sydänlihasta ja luustolihaksesta.

Cytoglobin

Tämän proteiinin uskotaan kykenevän vaikuttamaan kudosten hypoksisten ja oksidatiivisten stressitilojen suojaamiseen. Arvellaan myös, että se voi kuljettaa valtimohappoa aivoihin.

Neuroglobin

Neuroglobiinin uskotaan kykenevän sitomaan happea, hiilimonoksidia ja typpioksidia.

Neuroglobiinin roolia ei kuitenkaan vielä tunneta varmuudella, mutta sen uskotaan liittyvän hypoksian ja aivoiskemian säätelyyn. Varsinkin se toimisi hermosuojaa.

Koska neuroglobiinilla on samanlainen rakenne kuin hemoglobiinilla ja myoglobiinilla, arvellaan, että se voisi osallistua hapen toimittamiseen hermostoaalisella tasolla. Uskotaan myös, että se voi poistaa vapaat radikaalit ja typen, joita syntyy hengitysketjussa.

Suhteessa typpioksidin, arvellaan, että se eliminoi sen, kun happi on normaali ja tuottaa sen hypoksinen prosesseja NO ₂.

muutokset

Alfa- ja beeta-globiiniketjut koodaavat eri geenit, jotka sijaitsevat kromosomeissa 16 ja 11.

Hemoglobiini S: llä (sirppisolu tai sirppisoluanemia) yksilöillä on puutos beeta-globiiniketjussa. Vika koostuu typpipitoisten emästen korvaamisesta mukana olevan geenin nukleotidinumero 20: n tasolla, missä tymiinin adeniini on muuttunut.

Geenin mutaatioista β ^{: n} kromosomin 11 syistä eri haplotyyppien kutsutaan globiini: Senegal, Kamerun, Benin, bantukieli tai CAR ja Aasian tai Arab-Intian.

Sirppisoluista anemiaa sairastavien potilaiden haplotyyppityypin tunteminen on epidemiologisesti tärkeää, koska sen avulla voimme tietää eri haplotyyppien jakauman, mutta nämä tiedot tarjoavat myös tärkeitä tietoja taudin ennusteen tuntemiseksi.

Esimerkiksi: Bantu-haplotyypin tiedetään olevan vakavampi, kun taas Senegalin ja Aasian tyypit ovat lievempiä.

Erot yhden haplotyypin ja toisen välillä ovat hemoglobiini F: n määrässä. Mitä suurempi on hemoglobiini F: n prosenttimäärä ja mitä matalampi hemoglobiini S, sitä parempi on ennuste. Mitä pienempi on F-hemoglobiini ja mitä korkeampi S-hemoglobiini, sitä huonompi on ennuste.

Nämä mutaatiot ovat peritty autosomaalisesti yhdessä hemoglobiini S -mutaation kanssa.

Viitteet

1. Globiini. Wikipedia, ilmainen tietosanakirja. 19. lokakuuta 2018, 13:44 UTC. 11. heinäkuuta 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, ilmainen tietosanakirja. 7. heinäkuuta 2019, 21:16 UTC. 11. heinäkuuta 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. beeta-globiinigeenin Haplotyypit hemoglobiini S: n kantajilla Kolumbiassa. Biomédica 2012; 32: 103-111. Saatavana osoitteessa: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: uusi globiiniperheen jäsen. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291 - 296. Saatavana osoitteessa: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, ilmainen tietosanakirja. 1. syyskuuta 2017, kello 17:26 UTC. 12. heinäkuuta 2019, 00:28 wikipedia.org