HYDROLYYTTISET ENTSYYMIT: OMINAISUUDET, LUOKITTELU, TOIMINNOT - ANATOMIA JA FYSIOLOGIA - 2026

Hydrolyyttisten entsyymien tai hydrolaaseja, ovat molekyylejä, jotka katalysoivat hydrolyysin reaktioita (hydro = vesi; lyysi = repeämä), eli katalysoivaa kemiallisen reaktion välillä vesimolekyylin ja muu molekyyli.

Hydrolaasit, kuten useimmat entsyymit, ovat luonteeltaan proteiineja, mikä tarkoittaa, että ne koostuvat yhdestä tai useammasta polypeptidi- tai aminohappoketjusta.

Nauhan kaavio ihmisen haiman alfa-amylaasihydrolyyttisestä entsyymistä. Otettu ja muokattu Omasta teoksesta., Wikimedia Commonsin kautta.

Entsyymejä on läsnä melkein kaikissa elävien organismien biokemiallisissa reaktioissa. He vastaavat näiden reaktioiden kiihdyttämisestä vähentämällä reaktion energiatasoa.

Esimerkiksi suurin osa ruoansulatusentsyymeistä on hydrolyyttisiä. Nämä ovat vastuussa boluksen monimutkaisten molekyylien hajoamisen nopeuttamisesta.

Hajoaminen johtaa yksinkertaisempiin muotoihin, jotka organismit imevät helposti. Entsyymit eivät vain suorita organismien elintärkeitä toimintoja, vaan myös lääketieteellisesti ja taloudellisesti.

ominaisuudet

Entsyymit ovat yleensä suuria proteiinimolekyylejä, joilla on säännelty aktiivisuus. Heillä kaikilla on tietty 3D-muoto. Nämä toimivat pienissä pitoisuuksissa.

Niitä ei muuteta reaktion aikana, joten ne voidaan ottaa talteen muuttamatta niiden molekyyli- tai proteiinirakennetta. Ne voivat käsitellä substraatteja muuttuvalla nopeudella, johon voi liittyä tuhansia molekyylejä minuutissa.

Ne ovat spesifisiä ja niihin voidaan denaturoida ja / tai vaikuttaa muun muassa lämpötilan, pH: n, substraattien pitoisuuksien muutokset.

Hydrolyyttiset entsyymit ovat puolestaan ​​suurin tunnettujen entsyymien ryhmä. On yli 200 hydrolaasia, jotka katalysoivat reaktioita, jotka hajottavat hiili-happi, hiili - typpi, hiili - hiili, fosfori - happi (fosforihappoanhydridi) sidokset, jopa fosfori - typpisidokset.

Muut hydrolyyttisten entsyymien tärkeät ominaisuudet ovat niiden laaja substraattispesifisyys ja että ne ovat stereoselektiivisiä.

Luokittelu

Hydrolyyttisten entsyymien luokittelu perustuu ensisijaisesti hydrolysoituneen sidoksen ja substraatin luonteeseen. Taksonominen terminologia kutsuu tämän tyyppisiä entsyymihydrolaaseja tai hydrolyyttisiä entsyymejä.

Toisaalta entsyymien yleiset nimet koostuvat sufiksaasista, esimerkiksi kolinesteraasi, esteraasit ja proteaasit.

Lopuksi, kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologisen liiton mukaan entsyymit luokitellaan numeroilla, joita kutsutaan EC (entsyymikomissio).

Hydrolaasit kuuluvat ryhmään 3 (EC3). Nämä puolestaan ​​jaetaan alaryhmiin sidoksen tyypin mukaan, jonka ne hydrolysoivat. Esimerkiksi, jos entsyymit hydrolysoivat lineaarisia amideja, niiden lukumäärä on EC3.5.1 ja jos ne hydrolysoivat seriiniproteaaseja, niiden lukumäärä on EC3.4.16.21.

Ihmisen kehon toiminnot

koliiniesteraasin

Kolinesteraasi on yksi tärkeimmistä tunnetuista hydrolyyttisistä entsyymeistä. Se hydrolysoi asetyylikoliinia ja muuttaa sen koliiniksi ja etikkahapoksi.

Tämä spesifinen reaktio toimii hermoimpulssin siirron jälkeen, pysäyttäen välittäjäainemolekyylien (asetyylikoliini) toiminnan.

Ruoansulatusentsyymit

Yksi tutkituimmista entsymaattisista reaktioista on elintarvikkeiden hajoaminen organismeissa. Tiedetään, että sulamisen aikana lipaasientsyymit ovat vastuussa lipidien hydrolysoinnista ja proteaasit aiheuttavat proteiinien hajoamisen aminohappojen saamiseksi.

Hydrolyyttiset entsyymit vastaavat suurten molekyylien murtamisesta tai jakamisesta ja muuntamisesta yksinkertaisemmiksi muodoiksi. Näitä saatuja molekyylejä käytetään synteesissä, jätteiden erittelyssä tai hiilen lähteinä energian saamiseksi.

Ruoansulatushydrolyyttisten entsyymien erinomainen ominaisuus on, että ne ovat solunulkoisia ja sekoittuvat ruoan kanssa kulkeessaan ruuansulatuskanavan läpi.

Näitä entsyymejä tuottavat solut, jotka linjaavat vatsan, suolen ja muut elimet, kuten haiman.

Soluhajotus

Lysosomit ovat solun pilkkomisen päähenkilöitä. Näissä solurakenteissa on yli 50 spesifistä hydrolyyttistä entsyymiä.

Nämä entsyymit täyttävät monimutkaisten orgaanisten aineiden sulattamisfunktion muuntamalla ne yksinkertaisemmiksi molekyyleiksi, esimerkiksi: monosakkarideiksi tai aminohapoiksi.

Sovellukset

-teolliset

lääkealan

Viimeisen 20 vuoden teknologinen ja tieteellinen kehitys on johtanut merkittäviin löytöihin yhdisteiden toimintamekanismien molekyylialalla.

Kuudesta tunnetuista entsyymityypeistä hydrolyyttisiä käytetään eniten (60%) lääketeollisuuden biokatalyyttisissä prosesseissa.

Lipaasit ovat hydrolyyttisiä entsyymejä, jotka muuttavat triasyyliglyserolin glyseroliksi ja vapaiiksi rasvahapoiksi. Näitä entsyymejä käytetään lääketeollisuudessa kehittämään profeeneja (anti-inflammatorisia lääkkeitä), jotka toimivat nivelreuma, niveltulehdus, alaselän kipu jne.

Muita lipaaseja käytetään kehittämään yhdisteitä, kuten kiraalinen synteoni (antifungaali) ja lotrafiban, jota käytetään lääkitykseen tromboottisten jaksojen estämiseksi.

ruoka

Tällä hetkellä hydrolaasit ovat välttämättömiä entsyymejä erilaisten elintarviketuotteiden valmistuksessa johtuen monista käyttökohteista melkein kaikissa nykyisissä teollisissa prosesseissa.

Kiinnostava alue, joka liittyy hydrolyyttisten entsyymien käyttöön, on lignoselluloosabiomassan synteesi tai tuotanto. Tällä biomassalla on teollisuudessa suuri potentiaali saada biopolttoaineita.

Toisaalta proteaaseilla, entsyymeillä, jotka katalysoivat peptidiyhdisteiden hydrolyysiä, on suuri käyttösovellus elintarviketeollisuudessa, erityisesti soijaproteiinihydrolysaattien valmistuksessa.

Niiden avulla voidaan myös parantaa leivonnaisten laatua makeutusaineissa vähentämällä eri ruokien katkeroita makuja, jopa lihan pehmittiminä.

Maataloudessa käytetään pektinaaseja. Nämä ovat ryhmä entsyymejä, jotka kykenevät hajottamaan hyvin haaroittuneita happamia ja neutraaleja polymeerejä (pektiiniryhmiä), joita löytyy kasvisolujen seinämistä.

Teollisuudessa maatalouden tasolla yleisimmin käytetyt pektinaasit ovat peräisin Aspergillus niger -nimestä mikro-organismista, ja niitä käytetään fermentointiin upotetuissa viljelmissä ja kiinteiden substraattien käymiseen.

Pektinaaseja käytetään myös hedelmämehujen tai mehujen tuotannossa, ja niiden avulla voidaan vähentää sameutta tai selkeyttää niiden laatua. He käyttävät niitä myös hillojen ja hedelmälihan tuotantoon.

Pektinaasien saamiseksi käytetyt Aspergillus niger -laji-mikro-organismit. Kuvannut ja muokannut: Mogana Das Murtey ja Patchamuthu Ramasamy, Wikimedia Commonsin kautta.

pesuaineet

Ruuansulatuksellisten proteaasien on tiedetty puhdistavan vaatteita viime vuosisadan alusta lähtien. Viime vuosisadan loppuun mennessä suurin osa pesuaineista sisälsi ruoansulatusentsyymejä, kuten amylaaseja ja lipaaseja.

On hyvin tiedossa, että näiden entsyymien käyttö pesuaineteollisuudessa tekee pesuprosessista tehokkaamman. Ne vähentävät vedenkulutusta, ovat biohajoavia ja varmistavat täydellisen puhdistuksen.

Bacillus licheniformis ja Aspergillus flavus tuottavat proteaaseja, joita käytetään pesuaineiden valmistukseen. Saatua tuotetta käytetään proteiinista peräisin olevien tahrojen, kuten esimerkiksi veren, poistamiseen.

Sienet tuottavat sellulaaseja. Sellulaasit toimivat pesuaineena maaperän tahrojen tai kasvinjätteiden poistamiseksi. Muita entsyymejä, kuten lipaaseja, käytetään öljyperäisten tahrojen, kuten rasvan tai huulipunan, poistamiseen. Aspergillus oryzae -sieniä käytetään teollisesti näiden entsyymien tuottamiseen.

Viitteet

1. Entsyymi. Palautettu osoitteesta en.wikipedia.org.
2. Entsyymi, Biokemia. Palautettu osoitteesta britannica.com.
3. Johdanto entsyymiluokkaan 3: Hydrolaasit. Palautettu kem.uwec.edu-sivustosta.
4. Hydrolaasi kerätty osoitteesta chemistryexplained.com.
5. T. McKee ja JR McKee (2003). Biokemia, 3. painos. Boston: McGraw-Hill.
6. Ruoansulatusentsyymit. Palautettu osoitteesta sciencelearn.org.nz
7. M. Hernaís. Biokatalyysi tapahtui korkean lisäarvon omaavien lääkkeiden ja tuotteiden saamiseksi. VI luku. Palautettu osoitteesta analesranf.com.
8. Entsyymit pyykin saippuissa. Palautettu osoitteesta argenbio.org