PROTEESIRYHMÄ: PÄÄRYHMÄT JA NIIDEN TOIMINNOT - BIOLOGIA - 2026

Prosteettinen ryhmä on proteiinin fragmentti, joka ei ole aminohappo luonteeltaan. Näissä tapauksissa proteiinia kutsutaan "heteroproteiiniksi" tai konjugoiduksi proteiiniksi, jossa proteiiniosaa kutsutaan apoproteiiniksi. Sitä vastoin vain aminohapoista koostuvia molekyylejä kutsutaan holoproteiineiksi.

Proteiinit voidaan luokitella proteesiryhmän luonteen mukaan: kun ryhmä on hiilihydraatti, lipidi tai heemaryhmä, proteiinit ovat vastaavasti glykoproteiineja, lipoproteiineja ja hemeproteiineja. Lisäksi proteesiryhmät voivat olla hyvin erilaisia: metalleista (Zn, Cu, Mg, Fe) muun muassa nukleiinihapoihin, fosforihappoon.

Joissakin tapauksissa proteiinit tarvitsevat lisäkomponentteja toimintojensa onnistuneeksi suorittamiseksi. Proteesiryhmien lisäksi on koentsyymejä; Jälkimmäiset sitoutuvat löysästi, väliaikaisesti ja heikosti proteiiniin, kun taas proteesiryhmät kiinnittyvät tiukasti proteiiniosaan.

Pääproteesiryhmät ja niiden toiminnot

biotiini

Biotiini on B-kompleksin hydrofiilinen vitamiini, joka osallistuu erilaisten biomolekyylien metaboliaan, mukaan lukien glukoneogeneesi, aminohappokatabolismi ja lipidisynteesi.

Se toimii proteesiryhmänä erilaisille entsyymeille, kuten asetyyli-CoA-karboksylaasille (mitokondrioissa ja sytosolissa löydetyissä muodoissa), pyruvaatikarboksylaasille, propionyyli-CoA-karboksylaasille ja b-metyylikrotonyyli-CoA-karboksylaasille.

Tämä molekyyli kykenee kiinnittymään mainittuihin entsyymeihin lysiinitähteen kautta ja vastaa hiilidioksidin kuljettamisesta. Biotiinin toiminta organismeissa ylittää sen roolin proteesiryhmänä: se osallistuu alkion syntyyn, immuunijärjestelmään ja geenien ilmentymiseen.

Raaka munavalkuaisessa on avidiini-niminen proteiini, joka estää biotiinin normaalia käyttöä; Siksi keitetyn munan käyttöä suositellaan, koska lämpö denaturoi avidiinia ja menettää näin toimintansa.

Heme-ryhmä

Hemiryhmä on porfyriiniluonteinen molekyyli (suuri heterosyklinen rengas), jonka rakenteessa on rauta-atomeja, jotka kykenevät sitoutumaan palautuvasti happea tai luovuttamaan ja ottamaan elektroneja. Se on proteesiryhmä hemoglobiinia, proteiini, joka vastaa hapen ja hiilidioksidin kuljettamisesta.

Funktionaalisissa globiineissa rautaatomilla on +2 varaus ja se on rautametallin hapetustilassa, joten se voi muodostaa viisi tai kuusi koordinaatiosidosta. Veren luonteenomainen punainen väri johtuu heemaryhmän läsnäolosta.

Hemiryhmä on myös muiden entsyymien, kuten myoglobiinien, sytokromien, katalaasien ja peroksidaasien proteesiryhmä.

Flavinin mononukleotidi ja flaviiniadeniinidinukleotidi

Nämä kaksi prosteettiset ryhmät ovat läsnä flavoproteiineista ja ovat peräisin riboflaviini tai B-vitamiinia ₂. Molemmilla molekyyleillä on aktiivinen kohta, jossa tapahtuu palautuvat hapettumis- ja pelkistysreaktiot.

Flavoproteiineilla on hyvin monipuolinen biologinen rooli. Ne voivat osallistua dehydrogenaatioreaktiot molekyylien, kuten sukkinaatti, osallistua kuljetuksen vedyn elektroninsiirtoketju tai reagoida hapen kanssa, tuottaa H ₂ O ₂.

Pyrrolokinoliini kinoni

Se on kinoproteiinien proteesiryhmä, dehydrogenaasientsyymien luokka, kuten glukoosidehydrogenaasi, joka osallistuu glykolyysiin ja muihin reitteihin.

Pyridoksaalifosfaatti

Pyridoksaalifosfaatti on johdannainen B-vitamiinia ₆. Se löytyy aminotransferaasientsyymien proteesiryhmänä.

Se on glykogeenifosforylaasi-entsyymin proteesiryhmä ja on kytketty siihen kovalenttisten sidosten avulla aldehydiryhmän ja lysiinitähteen ε-aminoryhmän välillä entsyymin keskialueella. Tämä ryhmä auttaa glykogeenin fosforolyyttisessä hajoamisessa.

Sekä flaviinimononukleotidi ja flaviiniadeniinidinukleotidi edellä mainitut ovat välttämättömiä muuntamisen pyridoksiini tai B-vitamiinia ₆ on pyridoksaalifosfaattia.

metyylikobalamiinia

Metyylikobalamiini on vastaava muoto B _12- vitamiinia. Rakenteellisesti siinä on oktaedrinen kobolttikeskus ja se sisältää metalli-alkyylisidoksia. Yksi tärkeimmistä metabolisista toiminnoistaan ​​on metyyliryhmien siirto.

Tiamiinipyrofosfaatti

Tiamiinipyrofosfaatti on proteesiryhmä entsyymejä, jotka osallistuvat tärkeimpiin aineenvaihduntareitteihin, kuten α-ketoglutaraattidehydrogenaasi, pyruvaattidehydrogenaasi ja transketolaasi.

Samalla tavalla se osallistuu hiilihydraattien, lipidien ja haarautuneiden ketjujen aminohappojen metaboliaan. Kaikki entsymaattiset reaktiot, jotka vaativat tiamiinipyrofosfaattia, sisältävät aktivoidun aldehydiyksikön siirron.

Tiamiinipyrofosfaatti on intrasellulaarisesti syntetisoima fosforylaatio B-vitamiinia ₁ tai tiamiinia. Molekyyli koostuu pyrimidiinirenkaasta ja tiatsoliumrenkaasta, jolla on CH-atsidirakenne.

Tiamiinipyrofosfaatin puutos johtaa neurologisiin sairauksiin, jotka tunnetaan nimellä beriberi ja Wernicke-Korsakoff-oireyhtymä. Tämä tapahtuu, koska aivojen ainoa polttoaine on glukoosi, ja koska pyruvaattidehydrogenaasikompleksi vaatii tiamiinipyrofosfaattia, hermosto ei sisällä energiaa.

Molybdopterin

Molybdopteriinit ovat pyranopteriinijohdannaisia; Ne koostuvat pyraanirenkaasta ja kahdesta tiolaatista. Ne ovat proteesiryhmiä tai kofaktoreita, joita löytyy entsyymeistä, joissa on molybdeeniä tai volframia.

Se löytyy proteesiryhmänä tiosulfaattireduktaasista, puriinihydroksylaasista ja formiaattidehydrogenaasista.

Lipoiinihappo

Lipoiinihappo on lipoamidin proteesiryhmä ja se on kovalenttisesti kiinnittynyt proteiiniosaan lysiinitähteellä.

Pelkistetyssä muodossaan lipoiinihapolla on pari sulfhydryyliryhmiä, kun taas hapettuneessa muodossaan se on syklinen disulfidi.

Se vastaa syklisen disulfidin pelkistyksestä lipoiinihapossa. Lisäksi se on proteiinisryhmä transsetylaasia ja erilaisten entsyymien kofaktori, jotka osallistuvat sitruunahapposykliin tai Krebs-sykliin.

Sillä on suuri biologinen merkitys alkalohappojen dehydrogenaaseissa, joissa sulfhydryyliryhmät vastaavat vetyatomien ja asyyliryhmien kuljettamisesta.

Molekyyli on oktaanirasvahapon johdannainen ja koostuu terminaalisesta karboksyylistä ja ditionaalisesta renkaasta.

Nukleiinihapot

Nukleiinihapot ovat proteiinien proteiiniryhmiä, joita löytyy solun ytimistä, kuten histonit, telomeraasi ja protamiini.

Viitteet

1. Aracil, CB, Rodríguez, MP, Magraner, JP, ja Pérez, RS (2011). Biokemian perusteet. Valencian yliopisto.
2. Battaner Arias, E. (2014). Entsymologian kokoelma. Salamancan yliopistolehdet.
3. Berg, JM, Stryer, L., ja Tymoczko, JL (2007). Biokemia. Käänsin.
4. Devlin, TM (2004). Biokemia: kliinisiin sovelluksiin liittyvä oppikirja. Käänsin.
5. Díaz, AP, ja Pena, A. (1988). Biokemia. Toimituksellinen Limusa.
6. Macarulla, JM, & Goñi, FM (1994). Ihmisen biokemia: peruskurssi. Käänsin.
7. Meléndez, RR (2000). Biotiinimetabolian merkitys. Journal of Clinical Research, 52 (2), 194–199.
8. Müller - Esterl, W. (2008). Biokemia. Lääketieteen ja biotieteiden perusteet. Käänsin.
9. Stanier, RY (1996). Mikrobiologia. Käänsin.
10. Teijón, JM (2006). Rakenteellisen biokemian perusteet. Toimituksellinen Tébar.
11. Vilches - Flores, A., ja Fernández - Mejía, C. (2005). Biotiinin vaikutus geenien ilmentymiseen ja aineenvaihduntaan. Journal of Clinical Research, 57 (5), 716–724.