HISTIDIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT, RUUAT - BIOLOGIA - 2026

Histidiini (His, H) on käytetty aminohappo proteiinisynteesiä. Se on hydrofiilinen molekyyli, joten se yleensä suuntautuu proteiinirakenteiden ulkopuolelle, kun ne ovat nestemäisessä väliaineessa.

Sitä pidetään välttämättömänä aminohappona kasvaville lapsille, koska he eivät tuota sitä. Aikuisilla histidiinituotanto on pieni, mutta se ei riitä päivittäisten tarpeiden toimittamiseen, minkä vuoksi sitä pidetään osittain välttämättömänä aminohappona.

Histidiinin aminohapon kemiallinen rakenne (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Eläimille ja ihmisille histidiini on välttämätön tai ainakin osittain välttämätön aminohappo, mutta kasvit, sienet ja mikro-organismit tuottavat tehokkaasti tarvitsemansa histidiinin ja ovat proteiinien lisäksi osa histidiinin ravintolähteitä. eläimet.

Histidiini suorittaa erittäin tärkeitä fysiologisia toimintoja ihmisillä, kuten: kuuluminen monien entsyymien aktiivisiin keskuksiin, osallistuminen muun muassa kasvuun, immuunijärjestelmään ja myeliinin muodostumiseen hermokuiduissa.

Histidiinin biosynteesi on monimutkainen prosessi, joka tapahtuu pääasiassa maksassa ja vaatii 9-11 entsymaattista vaihetta. Sen hajoaminen tapahtuu maksassa ja iholla ja kulkee glutamaatin muodostumisen jälkeen seuraavia eri reittejä.

Monet ruokia sisältävät runsaasti histidiiniä, kuten eläinproteiineja, kuten lihaa ja maitotuotteita, sekä kasviproteiineja. Ne tarjoavat suuren osan päivittäisistä histidiinitarpeista, joita kehomme tarvitsee toimiakseen kunnolla.

Perinnöllisistä aineenvaihdunta- tai kuljetusongelmista johtuva histidiinipuutos tai ylimäärä tai ruokavalion vajaatoiminta liittyvät tiettyihin tärkeisiin ongelmiin, jotka vaikuttavat sekä lasten että aikuisten terveyteen. Riittävä histidiinin saanti antaa sinun ylläpitää terveellistä ja terveellistä elämää useimmissa tapauksissa.

ominaisuudet

Histidiinin silmiinpistävä piirre on, että se voidaan muuttaa histamiiniksi, aineeksi, joka osallistuu aktiivisesti moniin allergisiin ja tulehduksellisiin reaktioihin.

Ympäristössä alttiina olevissa kaloissa ilman riittävää jäähdytystä bakteerit voivat muuttaa histidiinin histamiiniksi, ja siksi ne nieltyinä aiheuttavat ruokamyrkytyksen.

Tämän aminohapon toinen ominaisuus on, että se on yksi harvoista olemassa olevien 22 joukosta, joka ionisoituu fysiologisella pH-alueella (noin 7,4) ja voi siten aktiivisesti osallistua monien entsyymien katalyyttiseen kohtaan.

Proksimaalinen histidiini on hemoglobiinimolekyylissä yksi heemaryhmän ligandeista. Toisin sanoen tämä aminohappo osallistuu hemoglobiinin hapenkuljetustoimintoon ja on välttämätöntä tämän proteiinin synteesille samoin kuin myoglobiinin, jota kutsutaan myös "lihashemoglobiiniksi", synteesiä varten.

Rakenne

Histidiini on emäksinen polaarinen hydrofiilinen aminohappo, joka luokitellaan välttämättömiin aminohapoihin, koska eläimet eivät pysty syntetisoimaan sitä. Kuten aiemmin mainittiin, bakteerit, sienet ja kasvit syntetisoivat sitä.

Kasvavissa lapsissa histidiini on ehdottoman välttämätöntä; aikuinen voi syntetisoida sen, mutta ei ole selvää, vastaako tämä päivittäisiä histidiinitarpeita, joten se on nautittava ruokavalion kanssa.

Kuten kaikki aminohapot, histidiinillä on a-hiili, johon aminoryhmä, karboksyyliryhmä, vetyatomi ja sivuketju on kiinnittynyt.

Tämän aminohapon sivuketju muodostuu imidatsolirenkaasta, joka fysiologisessa pH: ssa protonetoi ja saa positiivisen varauksen ja jota kutsutaan "imidatsoliumiksi", lyhennettynä ImH +: ksi.

Hissiini muodostaa yhdessä lysiinin ja arginiinin kanssa emäksisten aminohappojen ryhmän. Kolmesta histidiini on vähiten emäksinen ja sen imidatsolirengas voi deprotonoitua pH: ssa, joka on lähellä 6.

Koska fysiologisessa pH: ssa histidiini voi vaihtaa protoneja, sillä on taipumus osallistua entsymaattisessa katalyysiin, johon sisältyy protonien siirto. Lisäksi, koska se on polaarinen aminohappo, se löytyy yleensä proteiinien ulkopinnalta, missä se voi hydratoitua vesipitoisessa väliaineessa.

ominaisuudet

Osana entsyymien aktiivista kohtaa

Histidiini on välttämätön monien proteiinien, erityisesti entsyymien, synteesiä varten, joiden aktiivisissa keskuksissa on tämä aminohappo rakenteessa. Se on osa nisäkkäiden aldolaasien aktiivista keskusta, jossa se toimii protonin luovuttajana.

Sitä löytyy karboksipeptidaasi A: n, haiman entsyymin aktiivisesta keskustasta, jonka aktiivinen kohta koostuu Zn: stä ja histidiinistä. Glykolyyttisessä entsyymissä fosfoglyseraattimutaasissa sen aktiivisessa keskuksessa on kaksi histidiinitähdettä, jotka toimivat fosforyyliryhmien hyväksyjinä tai luovuttajina.

Sitä löytyy myös entsyymien, kuten glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasin, laktaattidehydrogenaasin, papaiinin, kymotrypsiinin, RNaasi A: n ja histidiini-ammoniakkilyaasin (histidaasi) aktiivisesta kohdasta. Lisäksi se on glutamiini-syntetaasin entsyymin allosteerinen estäjä.

Muut toiminnot

Tällä aminohapolla on suuri merkitys keholle, koska sen dekarboksyloituminen histidiinidekarboksylaasilla tuottaa histamiinia, voimakkaan verisuonia laajentavan vaikutuksen, joka liittyy tulehduksellisiin ja allergisiin reaktioihin, läsnä suolistossa ja mononukleaarisen fagosyyttisen järjestelmän solujen rakeissa.

Histidiiniä tuottavat keskushermoston neuronit, joilla on neuromodulatorisia toimintoja.

Se on välttämätöntä hermokuitujen myeliinikoteloiden muodostumiselle, joten sillä on tärkeä merkitys niissä olevien sähköimpulssien siirtämisessä.

Yhdessä kasvuhormonin ja muiden aminohappojen kanssa histidiini edistää kudosten korjausmekanismeja, pääasiassa sydän- ja verisuonijärjestelmässä.

Joitakin lisäominaisuuksia ovat:

- myötävaikuttaa joidenkin raskasmetallien vieroitukseen, koska se toimii kelaattorina.

- Suojaa säteilyvaurioilta.

- Osallistuu punasolujen ja valkosolujen muodostumiseen.

- Se on välttämätöntä hemoglobiinin muodostumiselle.

- Auttaa torjumaan joitakin nivelreuman kielteisiä vaikutuksia, kuten tulehdusta ja liikkumattomuutta.

- Se on tärkeä aminohappo hiusten uudistamiselle, kasvulle ja seksuaaliselle toiminnalle.

Karnosiini, anseriini ja homokarnosiini ovat dipeptidejä, jotka on muodostettu histidiinistä. Kaksi ensimmäistä löytyy lihaksista ja niillä on tärkeitä tehtäviä puskurina ja myosiini ATPaasin aktivaattoreina.

Homokarnosiinia tuotetaan aivoissa määrät, jotka ovat 100 kertaa suuremmat kuin luustolihasten karnosiini.

biosynteesissä

Histidiini saa hiilirungonsa riboosi-5-fosfaatista. E. coli -bakteereissa tämä aminohappo tuotetaan tästä yhdisteestä 11 entsymaattisella vaiheella:

1. Synteesin ensimmäinen vaihe koostuu fosforibosyylin siirrosta ATP: stä riboosi-5-fosfaatin hiili-1: een, jolloin muodostuu 5-fosforibosyyli-1-pyrofosfaatti (PRPP). Fosforibosyylipyrofosfaattisyntetaasi-entsyymi (PRPP-syntetaasi) katalysoi tätä reaktiota.
2. Sitten tapahtuu pyrofosfaattiryhmän siirtyminen hiilestä 1 ATP: n N-1: een, ja N1- (5'-fosforibosyyli) -ATP tuotetaan. Entsyymi, joka katalysoi tätä reaktiota, on ATP-fosforibosyylitransferaasi.
3. Fosforibosyyli-ATP-pyrofosfaattihydroksylaasin vaikutuksella hydrolysoidaan ATP: n a, β-pyrofosfaattisidos ja muodostuu N1- (5'-fosforibosyyli) -AMP.
4. Fosforibosyyli-AMP-syklohydroksylaasi-entsyymi avaa puriinirenkaan N-1: n ja C-6: n välillä ja muodostuu ribonukleotidi N1- (5'-fosforibosyyli-formimino) -5-aminoimidatsoli-4-karboksamidi-1-ribonukleotidi.
5. Sitten PRPP: stä tuleva ribofuranoosirengas aukeaa ja isomeroidaan ketoosiksi, jolloin isomeraasientsyymin vaikutuksesta muodostuu N1- (5'-fosforibosyyliformimino) -5-aminoimidatsoli-4-karboksamidi-1-ribonukleotidi.
6. Aminotransferaasi-entsyymi siirtää amidoryhmän glutamiinista, joka muuttuu glutamaatiksi, ja rikkoo formimino-sidoksen vapauttaen siten 5-aminoimidatsoli-karboksamidi-1-ribonukleotidin ja tuottaen imidatsoliglyserolifosfaatin.
7. Vesimolekyyli poistetaan imidatsoliglyserolifosfaatista imidatsoliglyserolifosfaattidehydrataasin avulla ja muodostetaan imidatsoliasetolifosfaatti.
8. Aminoryhmä siirretään imidatsoliasetolifosfaattiin histidinolifosfaattitransaminaasin kautta ja muodostuu histidinolifosfaatti.
9. Histidinolifosfaatin fosforiesteriryhmä hydrolysoidaan histidinolin muodostamiseksi. Histidinolifosfaattifosfataasi katalysoi tätä reaktiota.
10. Myöhemmin histidinoli hapettuu histidinolidehydrogenaasilla ja muodostuu histidiinisesti.
11. Histidinolidehydrogenaasi itse hapettaa histidinaalin ja muuntaa sen histidiiniksi.

Reittituote inhiboi histidiinibiosynteettisen reitin ensimmäistä entsyymiä, ts. Histidiini osallistuu ATP-fosforibosyylitransferaasin allosteeriseen inhibitioon, joka edustaa reitin pääsäätelymekanismia.

hajoaminen

Histidiini, proliini, glutamaatti, arginiini ja glutamiini ovat aminohappoja, jotka hajoaessaan muodostavat a-ketoglutaraatin. Neljä heistä muutetaan ensin glutamaatiksi, joka transaminoimalla aiheuttaa a-ketoglutaraatin.

Histidiini menettää histidinaasin kautta α-aminoryhmän urokanaatiksi. Sitten urokanaasi hydratoi urokanaatin asemat 1 ja 4 muodostaen 4-imidatsoloni-5-propionaatin. Seuraavaksi tapahtuu 4-imidatsoloni-5-propionaatin iminoryhmän hydrolyysi, jolloin muodostuu N-formiminoglutamaatti.

Jälkimmäiseen reaktioon kuuluu formyylin siirtyminen N-formiminoglutamaatista tetrahydrofolaattiin, joka toimii glutamaatin formimiinitransferaasin entsyymin kanssa. Tämän reaktion lopputuotteet ovat glutamaatti ja N5-formiminotetrahydrofolaatti.

Α-ketoglutaraatti muodostuu glutamaatin transaminoinnilla. Α-Ketoglutaraatti on välituote Krebs-syklissä ja voi myös päästä glukoneogeenireitille glukoosin muodostumista varten.

Glutamaatin aminoryhmä saapuu urean tuotantosykliin eliminoitumaan virtsaan. Kaikki nämä reaktiot tapahtuvat maksassa ja osa niistä ihossa.

Histidiinirikkaat ruuat

Histidiinin päivittäiset tarpeet ovat noin 10 - 11 mg painokiloa kohden päivässä. Kasvavissa lapsissa histidiini on välttämätön aminohappo, jota on toimitettava ruokavalion kautta.

Muissa eläimissä histidiini on myös välttämätöntä aminohappoa ja tallien kasvatettujen on saatava histidiiniä normaalin hemoglobiinitason ylläpitämiseksi.

Elintarvikkeita, joissa on runsaasti histidiiniä, ovat:

- Naudanliha, lampaanliha, sianliha, kana ja kalkkuna. Sitä löytyy myös kaloista, kuten tonnikala (jopa purkitettu), lohi, taimen, snapper ja meriahven, sekä jotkut äyriäiset.

- Maito ja sen johdannaiset, erityisesti kypsytetyissä juustoissa, kuten muun muassa parmesanissa, gruyèressa, sveitsiläisjuustossa ja goudassa. Voiteissa, hera, jogurtti ja smetana.

- Soijapavut ja kuivatut hedelmät, kuten saksanpähkinät ja siemenet. Auringonkukka-, kurpitsa-, vesimeloni-, seesami-, manteli-, pistaasi-, maapähkinävoi ja chia-siemenet.

- Munat ja pavut tai valkoiset pavut.

- kokonaiset jyvät, kuten quinoa, vehnä, ruskea riisi jne.

Sen saannin edut

On olemassa useita patologisia tiloja, joissa histidiini voi olla käyttökelpoinen apuna hoidossa.

Näistä patologioista voidaan mainita nivelreuma, valtimoverenpaine (koska histidiinin verenpainetta alentava vaikutus on kuvattu), infektiot, jäykkyys ja seksuaalinen impotenssi, raskasmetallimyrkytys, toksinen synoviitti, neuriitti, raskauden oksentelu, sydän- ja verisuonitaudit ja kuulo-, haavaumat ja anemia.

Iholla kuluneen histidiinin hajoaminen tuottaa urokaanihappoa, joka kykenee suojaamaan ihoa absorboimalla ultraviolettisäteitä.

Terveiden yksilöiden liiallinen histidiinin kulutus ei aiheuta merkittäviä muutoksia, koska se hajoaa nopeasti. Histidiiniravintolisien käyttöä tulisi kuitenkin rajoittaa potilailla, joilla on vaikeita maksa- ja / tai munuaisongelmia.

Puutehäiriöt

Histidiinivaje liittyy muutoksiin immuunivasteessa histamiinin ja valkosolujen vähentyneen tuotannon, vapaiden radikaalien kertymisen ja sikiöiden epämuodostumien tai kääpiömäisten aiheuttamien muutosten vuoksi.

Histidiinipuuteeseen liittyviä luuprobleemeja, kuuroja ja anemiaa on myös ilmoitettu.

Hartnup-tauti on perinnöllinen tila, joka vaikuttaa histidiinin ja tryptofaanin kuljetukseen ohutsuolen ja munuaisten limakalvon läpi aiheuttaen molempien aminohappojen puutteen.

Merkittävimmät kliiniset oireet ovat hilseilevien ja punaisten vaurioiden esiintyminen iholla auringon altistumisen jälkeen, erilaiset liikuntahäiriöt ja jotkut psykiatristen sairauksien oireet.

Histidinemia on autosomaalisesti resessiivinen sairaus, jolle on ominaista histidaasi-entsyymin puute, joka aiheuttaa kohonneita histidiinitasoja veressä ja virtsassa.

Seurauksena on, että nämä potilaat eivät pysty hajottamaan histidiiniä maksaan ja ihoon urokaanihapoksi. Tähän sairauteen liittyy kohtalainen henkinen viivästyminen, puhe- ja kuulomuutokset ilman kuuroja.

Histidiinin saannin rajoittaminen hoitona ei ole ollut tehokasta kliinisen parannuksen aikaansaamiseksi, ja sillä on riski tuottaa kasvuhäiriöitä lapsille, joihin tämä sairaus vaikuttaa.

Viitteet

1. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemia (3. painos). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperin kuvattu biokemia (28. painos). McGraw-Hill Medical.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L., ja Papageorgiou, A. (1983). Äidinmaidon ja vähän proteiineja sisältävien kaavojen vaikutukset ennenaikaisten vastasyntyneiden kokonaisproteiinin vaihtuvuuteen ja 3-metyylihistidiinin erittymiseen virtsaan. Clinical Science, 64, 611–616.
5. Song, BC, Joo, N., Aldini, G., ja Yeum, K. (2014). Histidiinidipeptidien biologiset toiminnot ja metabolinen oireyhtymä. Ravintotutkimus ja -käytäntö, 8 (1), 3–10.