HOLOENTSYYMI: OMINAISUUDET, TOIMINNOT JA ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2026

Holoentsyymi on entsyymi, joka koostuu proteiinin osa, jota kutsutaan apoentsyymi yhdistettynä ei-proteiini-molekyyli, jota kutsutaan kofaktorin. Apoentsyymi tai kofaktori eivät ole aktiivisia, kun ne ovat erikseen; toisin sanoen, jotta ne toimisivat, ne on kytkettävä toisiinsa.

Siten holoentsyymit ovat yhdistettyjä entsyymejä ja näin ollen ne ovat katalyyttisesti aktiivisia. Entsyymit ovat eräänlainen biomolekyyli, jonka tehtävänä on periaatteessa lisätä solureaktioiden nopeutta. Jotkut entsyymit tarvitsevat muiden molekyylien, nimeltään kofaktorit, apua.

Apoentsyymi + kofaktori = holoentsyymi

Kofaktorit täydentävät apoentsyymejä ja muodostavat aktiivisen holoentsyymin, joka suorittaa katalyytin. Ne entsyymit, jotka vaativat tietyn kofaktorin, tunnetaan konjugoiduina entsyymeinä. Niillä on kaksi pääkomponenttia: kofaktori, joka voi olla metalli-ioni (epäorgaaninen) tai orgaaninen molekyyli; apoentsyymi, proteiiniosa.

ominaisuudet

Muodostuvat apoentsyymit ja kofaktorit

Apoentsyymit ovat kompleksin proteiiniosa ja kofaktorit voivat olla ioneja tai orgaanisia molekyylejä.

He myöntävät erilaisia ​​kofaktoreita

Kofaktoreita on useita tyyppejä, jotka auttavat muodostamaan holoentsyymejä. Joitakin esimerkkejä ovat yleiset koentsyymit ja vitamiinit, esimerkiksi: B-vitamiini, FAD, NAD +, C-vitamiini ja koentsyymi A.

Jotkut kofaktorit, joissa on esimerkiksi metalli-ioneja: mm. Kupari, rauta, sinkki, kalsium ja magnesium. Toinen kofaktoriluokka on ns. Proteesiryhmät.

Väliaikainen tai pysyvä liitto

Kofaktorit voivat sitoutua apoentsyymeihin vaihtelevalla voimakkuudella. Joissakin tapauksissa liitto on heikko ja väliaikainen, kun taas toisissa tapauksissa liitto on niin vahva, että se on pysyvä.

Tapauksissa, joissa sitoutuminen on väliaikaista, kun kofaktori poistetaan holoentsyymistä, se muuttuu takaisin apoentsyymiksi ja lakkaa toimimasta.

toiminto

Holoentsyymi on entsyymi, joka on valmis suorittamaan katalyyttisen funktionsa; ts. nopeuttaa tiettyjä kemiallisia reaktioita, joita syntyy eri alueilla.

Toiminnot voivat vaihdella riippuen holoentsyymin erityisestä vaikutuksesta. Tärkeimmistä erottuu DNA-polymeraasi, jonka tehtävänä on varmistaa, että DNA: n kopiointi tapahtuu oikein.

Esimerkkejä yleisistä holoentsyymeistä

RNA-polymeraasi

RNA-polymeraasi on holoentsyymi, joka katalysoi RNA-synteesireaktiota. Tämä holoentsyymi on välttämätön RNA-juosteiden rakentamiseksi DNA-templaattiketjuista, jotka toimivat templaateina transkription aikana.

Sen tehtävänä on lisätä ribonukleotideja kasvavan RNA-molekyylin 3 päähän. Prokaryooteissa RNA-polymeraasin apoentsyymi tarvitsee kofaktorin nimeltä sigma 70.

DNA-polymeraasi

DNA-polymeraasi on myös holoentsyymi, joka katalysoi DNA: n polymerointireaktiota. Tämä entsyymi suorittaa erittäin tärkeän toiminnan soluille, koska se vastaa geneettisen informaation toisinnasta.

DNA-polymeraasi tarvitsee positiivisesti varautuneen ionin, yleensä magnesiumin, toiminnon suorittamiseksi.

DNA-polymeraasia on useita tyyppejä: DNA-polymeraasi III on holoentsyymi, jossa on kaksi ydinentsyymiä (Pol III), joista jokaisessa on kolme alayksikköä (α, ɛ ja θ), liukuva puristin, jossa on kaksi beeta-alayksikköä, ja kompleksi varauksen kiinnitys, jolla on useita alayksiköitä (δ, τ, γ, ψ ja χ).

Hiilihappoanhydraasi

Hiilihappoanhydraasi, jota kutsutaan myös karbonaattidehydrataasiksi, kuuluu holoentsyymien perheeseen, joka katalysoi hiilidioksidin (CO2) ja veden (H20) nopeaa muuttumista bikarbonaatiksi (H2CO3) ja protoneiksi (H +).

Entsyymi tarvitsee sinkki-ioni (Zn + 2) kofaktorina toimintansa suorittamiseksi. Hiilihappoanhydraasin katalysoima reaktio on palautuva, tästä syystä sen aktiivisuutta pidetään tärkeänä, koska se auttaa ylläpitämään happo-emäs tasapainoa veren ja kudosten välillä.

Hemoglobiini

Hemoglobiini on erittäin tärkeä holoentsyymi kaasujen kuljetukseen eläinkudoksissa. Tämä punasoluissa oleva proteiini sisältää rautaa (Fe + 2), ja sen tehtävänä on kuljettaa happea keuhkoista muihin kehon alueisiin.

Hemoglobiinin molekyylirakenne on tetrameeri, mikä tarkoittaa, että se koostuu 4 polypeptidiketjusta tai alayksiköstä.

Jokainen tämän holoentsyymin alayksikkö sisältää heemaryhmän, ja jokainen heemaryhmä sisältää rautaatomin, joka voi sitoutua happimolekyyleihin. Hemoglobiinin hemiryhmä on sen proteesiryhmä, joka on välttämätön sen katalyyttiseen toimintaan.

Sytokromioksidaasi

Sytokromioksidaasi on entsyymi, joka osallistuu energiantuotantoprosesseihin, jotka suoritetaan melkein kaikkien elävien olentojen mitokondrioissa.

Se on monimutkainen holoentsyymi, joka vaatii tiettyjen kofaktorien, rauta- ja kupari-ionien yhteistyötä elektroniensiirron ja ATP-tuotannon reaktion katalysoimiseksi.

Pyruvaattikinaasi

Pyruvaattikinaasi on toinen tärkeä holoentsyymi kaikille soluille, koska se osallistuu yhteen universaalisista metaboliareiteistä: glykolyysiin.

Sen tehtävänä on katalysoida fosfaattiryhmän siirtymistä fosfoenolipyruvaatiksi kutsutusta molekyylistä toiseen molekyyliin, jota kutsutaan adenosiinidifosfaatiksi, jotta muodostuu ATP ja pyruvaatti.

Apoentsyymi vaatii kationeina kaliumia (K ') ja magnesiumia (Mg + 2) kofaktoreina funktionaalisen holoentsyymin muodostamiseksi.

Pyruvaattikarboksylaasi

Toinen tärkeä esimerkki on pyruvaatikarboksylaasi, holoentsyymi, joka katalysoi karboksyyliryhmän siirtymistä pyruvaattimolekyyliin. Siksi pyruvaatti muuttuu oksaloasetaatiksi, tärkeäksi välituotteeksi aineenvaihdunnassa.

Apoentsyymipyruvaattikarboksylaasi on toiminnallisesti aktiivinen tarvitsemaan kofaktorin nimeltä biotiini.

Asetyyli-CoA-karboksylaasi

Asetyyli-CoA-karboksylaasi on holoentsyymi, jonka kofaktori, kuten nimensä osoittaa, on koentsyymi A.

Kun apoentsyymi ja koentsyymi A kytketään, holoentsyymi on katalyyttisesti aktiivinen suorittaakseen funktionsa: siirtää karboksyyliryhmä asetyyli-CoA: han muuntaakseen sen malonyylikoentsyymi A: ksi (malonyyli-CoA).

Asetyyli-CoA suorittaa tärkeitä toimintoja sekä eläinsoluissa että kasvisoluissa.

Monoaminioksidaasi

Tämä on tärkeä holoentsyymi ihmisen hermostossa, sen tehtävänä on edistää tiettyjen välittäjäaineiden hajoamista.

Jotta monoaminioksidaasi olisi katalyyttisesti aktiivinen, sen täytyy sitoutua kovalenttisesti kofaktoriinsa, flaviini-adeniinidinukleotidiin (FAD).

Laktaattidehydrogenaasi

Laktaattidehydrogenaasi on tärkeä holoentsyymi kaikille eläville olennoille, erityisesti kudoksissa, jotka kuluttavat paljon energiaa, kuten sydämessä, aivoissa, maksassa, luu-lihaksessa, keuhkoissa.

Tämä entsyymi vaatii sen kofaktorin, nikotiinamidiadeniinidinukleotidin (NAD), läsnäolon pyruvaatin laktaattimuunnosreaktion katalysoimiseksi.

katalaasi

Katalaasi on tärkeä holoentsyymi solujen toksisuuden estämisessä. Sen tehtävänä on hajottaa vetyperoksidia, solujen aineenvaihdunnan tuotetta, happea ja vettä.

Katalaasin apoentsyymi vaatii kahden kofaktorin aktivoitumista: mangaani-ioni ja proteesiryhmä HEMO, samanlainen kuin hemoglobiini.

Viitteet

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Alustava tutkimus seerumin laktaattidehydrogenaasi (LDH) -prognostisesta biomarkkerista karsinooman rinnassa. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6. – 8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Asetyylikoentsyymi A -karboksylaasin biotinyylidomeenin rakenne määritetty MAD-vaiheittamalla. Rakenne, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemia (8. painos). WH Freeman ja yritys.
4. Butt, AA, Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumin laktaattidehydrogenaasitason yhteys valittuihin opportunistisiin infektioihin ja HIV: n etenemiseen. Kansainvälinen tartuntatautien lehti, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Hiilihappoanhydraasin toiminta veressä. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H., ja Fitzpatrick, PF (2011). Monoaminioksidaasiperheen rakenteet ja mekanismi. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., ja Bamezai, RNK (2010). Ihmisen pyruvaattikinaasi M2: Monitoiminen proteiini. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Pyruvaatikarboksylaasin rakenne, mekanismi ja säätely. Biochemical Journal, 413 (3), 369 - 387.
9. Muirhead, H. (1990). Pyruvaattikinaasin isoentsyymit. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. ja Martin, D. (2004). Biologia (7. painos) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Hiilihappoanhydraasien rakenne ja toiminta. Biochemical Journal, 473 (14), 2023 - 2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, ja Healy, J. (2004). Monoaminioksidaasit: varmuudet ja epävarmuustekijät. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokemian perusteet: Elämä molekyylitasolla (5. painos). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., ja Li, LZ (2014). Onko korkeampi laktaatti indikaattori kasvaimen metastaattisen riskin suhteen? M-pilottitutkimus, jossa käytetään hyperpolarisoitua13C-pyruvaattia. Akateeminen radiologia, 21 (2), 223–231.