HYDROFOBINEN VUOROVAIKUTUS: MIKÄ SE ON, MERKITYS JA ESIMERKKEJÄ - BIOLOGIA - 2026

Hydrofobisia vuorovaikutuksia (HI) ovat voimia, jotka ylläpitävät välistä koheesiota poolittomat yhdisteet upotetaan liuokseen, tai polaarinen liuotin. Toisin kuin muut ei-kovalenttiset vuorovaikutukset, kuten vedysidokset, ioniset vuorovaikutukset tai van der Waals -voimat, hydrofobiset vuorovaikutukset eivät riipu liukenevien aineiden luontaisista ominaisuuksista, vaan pikemminkin liuottimista.

Hyvin havainnollistava esimerkki näistä vuorovaikutuksista voi olla faasierottelu, joka tapahtuu veden sekoittamisen kanssa öljyn kanssa. Tässä tapauksessa öljymolekyylit "vuorovaikutuksessa" keskenään vesimolekyylien järjestelyn seurauksena.

Rasva vedessä -emulsio (Catrin Sohrabi, Wikimedia Commonsista)

Näiden vuorovaikutusten käsitys on ollut olemassa jo ennen 1940-luvua. Kauzmann loi kuitenkin termin "hydrofobinen sidos" vuonna 1959 tutkiessaan tärkeimpiä tekijöitä tiettyjen proteiinien kolmiulotteisen rakenteen stabiloimiseksi.

HI: t ovat yksi tärkeimmistä epäspesifisistä vuorovaikutuksista, joita tapahtuu biologisissa järjestelmissä. Niillä on myös tärkeä rooli monissa nykyaikaisissa tekniikan sovelluksissa ja kemian- ja lääketeollisuudessa.

Mitä hydrofobiset vuorovaikutukset ovat?

IH: n fysikaalinen syy perustuu ei-polaaristen aineiden kyvyttömyyteen muodostaa vety sidoksia vesimolekyylien kanssa liuoksessa.

Niitä kutsutaan "epäspesifisiksi vuorovaikutuksiksi", koska ne eivät liity liuenneiden molekyylien väliseen affiniteettiin, vaan pikemminkin vesimolekyylien taipumukseen ylläpitää omia vuorovaikutuksiaan vedysidoksen avulla.

Kosketuksessa veden kanssa apolaarisilla tai hydrofobisilla molekyyleillä on taipumus aggregoitua spontaanisti parhaan stabiilisuuden saavuttamiseksi vähentämällä veden kanssa kosketuksessa olevaa pinta-alaa.

Tämä vaikutus voidaan erehtyä voimakkaaseen vetovoimaan, mutta se on vain seuraus aineiden ei-polaarisesta luonteesta suhteessa liuottimeen.

Termodynaamisesta näkökulmasta näitä spontaaneja assosiaatioita esiintyy etsittäessä energeettisesti suotuisaa tilaa, jossa vapaan energian (∆ G) variaatio on vähiten.

Kun otetaan huomioon, että ∆ G = ∆ H - T∆ S, energeettisesti edullisin tila on se, jossa entropia (∆ S) on suurempi, toisin sanoen siellä, missä on vähemmän vesimolekyylejä, joiden kierto- ja translaatiovapaus vähenee kosketuksella apolaarisella liuenneella aineella.

Kun apolaariset molekyylit assosioituvat toisiinsa vesimolekyylien sitoessa, saadaan edullisempi tila kuin jos nämä molekyylit pysyisivät erillisinä, kukin ympäröi erilainen vesimolekyylien "häkki".

Biologinen merkitys

HI: t ovat erittäin tärkeitä, koska niitä esiintyy monissa biokemiallisissa prosesseissa.

Nämä prosessit sisältävät proteiinien konformaatiomuutokset, substraattien sitoutumisen entsyymeihin, entsyymikompleksien alayksiköiden yhdistämisen, biologisten membraanien aggregaation ja muodostumisen, proteiinien stabiloinnin vesiliuoksissa ja muut.

Määrällisesti eri kirjoittajat ovat ottaneet tehtävän määrittää HI: n merkitys suuren määrän proteiinien rakenteen stabiilisuudessa, päätelmällä, että näiden vuorovaikutusten osuus on yli 50%.

Monet kalvoproteiinit (integraalit ja perifeeriset) liittyvät lipidikaksoiskerroksiin HI: n ansiosta, kun näiden proteiinien rakenteissa on hydrofobisia domeeneja. Lisäksi monien liukoisten proteiinien tertiäärisen rakenteen stabiilisuus riippuu HI: stä.

Jotkut solubiologian tutkimuksen tekniikat hyödyntävät ominaisuutta, joka joillakin ionisilla pesuaineilla on misellien muodostamiseksi, jotka ovat "puolipallomaisia" rakenteita amfifiilisistä yhdisteistä, joiden apolaariset alueet liittyvät toisiinsa HI: n ansiosta.

Mitsellejä käytetään myös farmaseuttisissa tutkimuksissa, joihin liittyy rasvaliukoisten lääkkeiden toimittaminen, ja niiden muodostuminen on myös välttämätöntä monimutkaisten vitamiinien ja lipidien imeytymiseksi ihmiskehossa.

Esimerkkejä hydrofobisista vuorovaikutuksista

kalvot

Erinomainen esimerkki HI: stä on solukalvojen muodostuminen. Tällaiset rakenteet koostuvat fosfolipidistä kaksikerroksesta. Sen organisoituminen johtuu HI-arvoista, joita esiintyy apolaaristen häntäjen välillä "syrjäyttäessään" ympäröivään vesipitoiseen väliaineeseen.

proteiini

HI-proteiineilla on suuri vaikutus globaalien proteiinien laskostumiseen, joiden biologisesti aktiivinen muoto saadaan tietyn alueellisen konfiguraation muodostumisen jälkeen, jota hallitsee tiettyjen aminohappotähteiden läsnäolo rakenteessa.

• Apomyoglobiinin tapaus

Apomyoglobiini (myoglobiini, josta puuttuu heemaryhmä) on pieni alfa-kierteinen proteiini, joka on toiminut mallina tutkittaessa laskostumisprosessia ja IH: n merkitystä sen polypeptidiketjun apolaaristen tähteiden joukossa.

Dysonin ym. Vuonna 2006 suorittamassa tutkimuksessa, jossa käytettiin mutatoituja apomyoglobiinin sekvenssejä, osoitettiin, että apomyoglobiinin laskostumistapahtumien aloittaminen riippuu ensisijaisesti aminohappojen välisistä HI-arvoista alfa-heelikaalien apolaaristen ryhmien välillä.

Siksi pienet aminohapposekvenssiin tehdyt muutokset tarkoittavat tärkeitä muutoksia tertiäärisessä rakenteessa, mikä aiheuttaa huonosti muodostettuja ja inaktiivisia proteiineja.

pesuaineet

Toinen selvä esimerkki HI: stä on kaupallisten pesuaineiden toimintatapa, jota käytämme kotitalouskäyttöön päivittäin.

Pesuaineet ovat amfipaattisia molekyylejä (joissa on polaarinen alue ja apolaarinen alue). Ne voivat "emulgoida" rasvat, koska heillä on kyky muodostaa vety sidoksia vesimolekyylien kanssa ja niillä on hydrofobinen vuorovaikutus rasvoissa olevien lipidien kanssa.

Kun ne ovat kosketuksessa vesiliuoksessa olevien rasvojen kanssa, pesuainemolekyylit assosioituvat toisiinsa siten, että apolaariset pyrstöt ovat vastakkain, sulkemalla lipidimolekyylit, ja polaariset alueet paljastetaan kohti misellin pintaa, joka tulee sisään kosketus veden kanssa.

Viitteet

1. Chandler, D. (2005). Rajapinnat ja hydrofobisen kokoonpanon käyttövoima. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Hydrofobisen vuorovaikutuksen modulointi välittämällä pinnan nanorakenteen rakennetta ja kemiaa, ei monotonisesti hydrofobisuuden perusteella. Angewandte Chemie - kansainvälinen painos, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Hydrofobisten vuorovaikutusten merkitys proteiinien laskostumisen aloittamisessa ja etenemisessä. PNAS, 103 (35), 13057 - 13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. ja Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. painos). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Kalvorakennebiologia: biokemiallisilla ja biofysikaalisilla perusteilla. Cambridge University Press. Haettu osoitteesta www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, ja Israelachvili, J. (2006). Viimeaikaiset edistykset hydrofobisten vuorovaikutusten ymmärtämisessä. Kansallisen tiedeakatemian julkaisut, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195 - 280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofobiset vuorovaikutukset ja kemiallinen reaktiivisuus. Orgaaninen ja biomolekulaarinen kemia, 1 (16), 2809 - 2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011). Hydrofobisten vuorovaikutusten vaikutus proteiinien stabiilisuuteen. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Todellinen syy, miksi öljy ja vesi eivät sekoitu. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.