ISOMERAASIT: PROSESSIT, TOIMINNOT, NIMIKKEISTÖ JA ALALUOKAT - BIOLOGIA - 2026

Isomeraasit ovat luokka entsyymejä, jotka osallistuvat uudelleenjärjestelyn rakenteellisten tai sijainnin isomeerien ja stereoisomeerien erilaisia molekyylejä. Niitä esiintyy käytännössä kaikissa solu-organismeissa, ja ne suorittavat toimintoja erilaisissa yhteyksissä.

Tämän luokan entsyymit toimivat yhdessä substraatissa, huolimatta siitä, että jotkut voivat liittyä kovalenttisesti muun muassa kofaktoriin, ioneihin. Siksi yleinen reaktio voidaan nähdä seuraavasti:

XY → YX

Näiden entsyymien katalysoimiin reaktioihin sisältyy sidosten sisäinen uudelleenjärjestely, mikä voi tarkoittaa muutoksia funktionaalisten ryhmien asemassa, muun muassa hiilien välisten kaksoissidosten asemassa, ilman substraatin molekyylikaavan muutoksia.

Isopentenyylipyrofosfaatti -isomeraasin vaikutustapa, joka katalysoi isopentenyylipyrofosfaatin isomeroitumista dimetyylialyylipyrofosfaatiksi (Lähde: Yjlu22 Wikimedia Commonsin kautta)

Isomeraasit täyttävät monenlaiset toiminnot monissa biologisissa prosesseissa, joihin on mahdollista sisällyttää aineenvaihduntareitit, solunjakautuminen, DNA: n replikaatio muutamien mainitsemiseksi.

Isomeraasit olivat ensimmäisiä teollisesti käytettyjä entsyymejä siirappien ja muiden sokeriruokatuotteiden valmistukseen, mikä johtuu niiden kyvystä muuntaa erityyppisten hiilihydraattien isomeerejä.

Biologiset prosessit, joihin he osallistuvat

Isomeraasit osallistuvat useisiin elintärkeisiin soluprosesseihin. Näkyvimpiä ovat DNA-replikaatiot ja -pakkaukset, joita katalysoi topoisomeraasit. Nämä tapahtumat ovat ratkaisevan tärkeitä nukleiinihapon replikaatiolle, samoin kuin sen kondensoitumiselle ennen solunjakoa.

Glykolyysi, yksi solun keskeisistä metabolisista reiteistä, sisältää ainakin kolme isomeeristä entsyymiä, nimittäin fosfoglukoosi-isomeraasi, trioosifosfaatti -isomeraasi ja fosfoglyseraattimutaasi.

UDP-galaktoosin muuntaminen UDP-glukoosiksi galaktoosin katabolismireitillä suoritetaan epimeraasin vaikutuksella. Ihmisillä tämä entsyymi tunnetaan nimellä UDP-glukoosi-4-epimeraasi.

Proteiinien laskostuminen on välttämätön prosessi monien entsyymien toiminnalle luonnossa. Proteiini-disulfidi-isomeraasientsyymi auttaa disulfidisiltoja sisältävien proteiinien laskostumisessa modifioimalla niiden sijaintia molekyyleissä, joita se käyttää substraattina.

ominaisuudet

Isomeraasien luokkaan kuuluvien entsyymien pääfunktion voidaan nähdä muuttavan substraattia pienellä rakenteellisella muutoksella, jotta se olisi alttiina jatkokäsittelylle entsyymien alavirran puolella aineenvaihduntareitillä, esimerkiksi.

Esimerkki isomeroinnista on muutos fosfaattiryhmästä asemassa 3 hiileksi asemassa 3 3-fosfoglyseraatista sen muuttamiseksi 2-fosfoglyseraatiksi, jota katalysoi entsyymi fosfoglyseraattimutaasi glykolyyttisellä reitillä, jolloin syntyy korkeamman energian yhdiste joka on enolaasin funktionaalinen substraatti.

nimistö

Isomeraasien luokittelu noudattaa entsyymikomission vuonna 1961 ehdottamia entsyymien luokittelua koskevia yleisiä sääntöjä, joissa kukin entsyymi saa numeerisen koodin luokitteluaan varten.

Numeroiden sijainti mainitussa koodissa ilmaisee luokituksen jokaisen jaon tai luokan, ja näitä numeroita edeltää kirjaimia "EC".

Isomeraasien kohdalla ensimmäinen luku edustaa entsyymiluokkaa, toinen osoittaa niiden suorittaman isomerointityypin ja kolmas substraatin, jolla ne toimivat.

Isomeraasien luokan nimikkeistö on EC.5. Sillä on seitsemän alaluokkaa, joten entsyymejä, joiden koodi on EC.5.1 - EC.5.6, löydetään. Isomeraaseista on kuudes "alaluokka", joka tunnetaan nimellä "muut isomeraasit", jonka koodi on EC.5.99, koska se sisältää entsyymejä, joilla on erilaisia ​​isomeraasifunktioita.

Alaluokkien merkitseminen tapahtuu pääasiassa sen mukaan, minkä tyyppisellä isomerisaatiolla nämä entsyymit suorittavat. Siitä huolimatta he voivat myös vastaanottaa nimiä, kuten rasemaaseja, epimeraaseja, cis-trans-isomeraaseja, isomeraaseja, tautomeraaseja, mutaaseja tai syklo-isomeraaseja.

alaluokkien

Isomeraasiperheessä on 7 entsyymiluokkaa:

EC.5.1 Racemases ja epimeraasit

Ne katalysoivat raseemisten seosten muodostumista a-hiilen aseman perusteella. Ne voivat toimia aminohapoihin ja johdannaisiin (EC.5.1.1), hydroksihapporyhmiin ja johdannaisiin (EC.5.1.2), hiilihydraateihin ja johdannaisiin (EC.5.1.3) ja muihin (EC.5.1.99).

EC.5.2

Ne katalysoivat konversiota eri molekyylien cis- ja trans-isomeerimuotojen välillä.

EC.5.3 Molekyyliset isomeraasit

Nämä entsyymit vastaavat saman molekyylin sisäisten osien isomeroinnista. Jotkut suorittavat redox-reaktioita, joissa elektronien luovuttaja ja vastaanottaja on sama molekyyli, joten niitä ei luokitella oksidoreduktaaseiksi.

Ne voivat toimia muuntamalla aldoosit ja ketoosit (EC.5.3.1) keto- ja enoliryhmiin (EC.5.3.2), muuttamalla CC-kaksoissidosten (EC.5.3.3), SS-disulfidisidosten (EC.5.3.4) ja muut ”oksidoreduktaasit” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Intramolekulaariset transferaasit (mutaasit)

Nämä entsyymit katalysoivat saman ryhmän eri ryhmien sijaintimuutoksia. Ne luokitellaan ryhmän mukaan, johon he "liikkuvat".

On fosfomutaaseja (EC.5.4.1), niitä, jotka siirtävät aminoryhmiä (EC.5.4.2), niitä, jotka siirtävät hydroksyyliryhmiä (EC.5.4.3), ja niitä, jotka siirtävät muun tyyppisiä ryhmiä (EC.5.4. 99).

EC.5.5 Intramolekulaariset lyaasit

Ne katalysoivat ryhmän "eliminaatiota", joka on osa molekyyliä, mutta on silti kovalenttisesti sitoutunut siihen.

EC.5.6 Isomeraasit, jotka muuttavat makromolekulaarista konformaatiota

Ne voivat toimia muuttamalla polypeptidien (EC.5.6.1) tai nukleiinihappojen (EC.5.6.2) konformaatiota.

EC.5.99 Muut isomeraasit

Tämä alaluokka yhdistää entsyymejä, kuten tiosyanaatti-isomeraasi ja 2-hydroksikromi-2-karboksylaatti-isomeraasi.

Viitteet

1. Adams, E. (1972). Aminohapot Racemases ja epimeraasit. Entsyymit, 6, 479–507.
2. Boyce, S., & College, T. (2005). Entsyymiluokitus ja nimikkeistö. Biotieteiden tietosanakirja, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL ja Chen, YZ (2004). Entsyymiperheluokittelu tukivektorikoneiden avulla. Proteiinit: rakenne, toiminta ja bioinformatiikka, 55, 66–76.
4. Dugave, C., ja Demange, L. (2003). Cis - Orgaanisten molekyylien ja biomolekyylien transisomerointi: vaikutukset ja sovellukset. Chemical Reviews, 103, 2475 - 2532.
5. Encyclopedia Britannica. (2018). Haettu 3. maaliskuuta 2019 osoitteesta britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR, ja Tuite, MF (1994). Proteiinidisulfidi-isomeraasi: siltojen rakentaminen proteiinien taitettuna. TIBS, 19, 331–336.
7. Murzin, A. (1996). Proteiinien rakenteellinen luokittelu: uudet superperheet Alexey G Murzin. Proteiinien rakenteellinen luokittelu: New Superfamilies, 6, 386–394.
8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).
9. Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton (NC-IUBMB) nimikkeistökomitea. (2019). Haettu osoitteesta qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, ja Holden, HM (1996). Escherichia colista peräisin olevan UDP-galaktoosi-4-epimeraasin NADH / UDP-glukoosin abortiivisen kompleksin molekyylirakenne: vaikutukset katalyyttiseen mekanismiin. Biochemistry, 35, 5137 - 5144.