LYSIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT, BIOSYNTEESI - BIOLOGIA - 2026

Lysiini (Lys, K) tai -diaminocaproic ε happo, on yksi 22 aminohappoja, jotka muodostavat jopa proteiineja elävien organismien ja ihmisille, katsotaan että on välttämätöntä, koska sillä ei ole reittiä biosynteesiä.

Drechsel löysi sen vuonna 1889 kaseinogeenin hydrolyysin (hajoamisen) tuotteena. Vuosia myöhemmin Fischer, Siegfried ja Hedin määrittivät, että se oli myös osa proteiineja, kuten liivate, muna-albumiini, konglutiini, fibriini ja muut proteiinit.

Lysiini-aminohapon kemiallinen rakenne (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Sen esiintyminen osoitettiin myöhemmin itävissä taimissa ja suurimmassa osassa tutkittuja kasviproteiineja, joiden avulla määritettiin sen runsaus kaikkien soluproteiinien ainesosana.

Sitä pidetään yhtenä tärkeimmistä "rajoittavista" aminohapoista viljarikkaissa ruokavalioissa, ja tästä syystä ajatellaan, että se vaikuttaa maailman erilaisten heikosti kehittyneiden populaatioiden kuluttaman proteiinipitoisuuden laatuun.

Jotkut tutkimukset ovat osoittaneet, että lysiinin saanti suosii insuliini- ja glukagonhormonien tuotantoa ja vapautumista, joilla on tärkeitä vaikutuksia kehon energiametaboliaan.

ominaisuudet

Lysiini on positiivisesti varautunut a-aminohappo, sen molekyylipaino on 146 g / mol ja sen sivuketjun (R) dissosiaatiovakion arvo on 10,53, mikä tarkoittaa, että fysiologisessa pH: ssa sen substituentti aminoryhmä se on täysin ionisoitunut, mikä antaa aminohapolle positiivisen nettovarauksen.

Sen esiintyminen erityyppisten elävien organismien proteiineissa on lähes 6%, ja useat kirjoittajat katsovat, että lysiini on välttämätöntä kudosten kasvulle ja riittävälle korjaamiselle.

Soluissa on suuri määrä lysiinijohdannaisia, jotka suorittavat monenlaisia ​​fysiologisia toimintoja. Näiden joukossa ovat hydroksylysiini, metyylilysiini ja muut.

Se on ketogeeninen aminohappo, mikä merkitsee sitä, että sen aineenvaihdunta tuottaa väliasubstraattien hiilirungot molekyylien, kuten asetyyli-CoA: n, muodostumisreittejä seurauksena seuraavien ketonirunkojen muodostumisen maksassa.

Toisin kuin muut välttämättömät aminohapot, tämä ei ole glukogeeninen aminohappo. Toisin sanoen sen hajoaminen ei pääty glukoosia tuottavien reittien välittäjien tuottamiseen.

Rakenne

Lysiini luokitellaan emäksisten aminohappojen ryhmään, jonka sivuketjuissa on ionisoituvia ryhmiä, joilla on positiiviset varaukset.

Sen sivuketjulla tai R-ryhmällä on toinen primaarinen aminoryhmä, joka on kiinnittynyt hiiliatomiin sen alifaattisen ketjun asemassa e, tästä syystä nimeltään "e-aminokaproiini".

Sillä on a-hiiliatomi, johon on kiinnittynyt vetyatomi, aminoryhmä, karboksyyliryhmä ja R-sivuketju, joille on tunnusomaista molekyylikaava (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Koska sivuketjulla on kolme metyleeniryhmää ja vaikka lysiinimolekyylillä on positiivisesti varautunut aminoryhmä fysiologisessa pH: ssa, tällä R-ryhmällä on vahva hydrofobinen luonne, minkä vuoksi se on "haudattu" proteiinirakenteisiin., jättäen pois vain e-aminoryhmän.

Lysiinin sivuketjun aminoryhmä on erittäin reaktiivinen ja osallistuu yleensä monien entsymaattista aktiivisuutta omaavien proteiinien aktiivisiin kohtiin.

ominaisuudet

Lysiini, joka on välttämätön aminohappo, suorittaa useita toimintoja mikrotravinteena, erityisesti ihmisissä ja muissa eläimissä, mutta se on myös metaboliitti erilaisissa organismeissa, kuten bakteereissa, hiivassa, kasveissa ja levissä.

Sen sivuketjun ominaisuudet, erityisesti hiilivetyketjuun kiinnittyneiden ε-aminoryhmien ominaisuudet, jotka kykenevät muodostamaan vety sidoksia, antavat sille erityisiä ominaisuuksia, jotka tekevät siitä osallistujan erityyppisten entsyymien katalyyttisissä reaktioissa.

Se on erittäin tärkeä lihaksen normaalille kasvulle ja uusinnalle. Lisäksi se on karnitiinin edeltäjämolekyyli, maksassa, aivoissa ja munuaisissa syntetisoitu yhdiste, joka vastaa rasvahappojen kuljettamisesta mitokondrioihin energian tuotantoa varten.

Tämä aminohappo on tarpeen myös kollageenin, tärkeän sidekudosjärjestelmän proteiinin synteesissä ja muodostumisessa ihmiskehossa, siksi se auttaa ylläpitämään ihon ja luiden rakennetta.

Sillä on kokeellisesti tunnustetut toiminnot:

- Suoliston suojaaminen stressaavia ärsykkeitä, bakteerien ja viruspatogeenien saastumista vastaan

- Vähennä kroonisen ahdistuksen oireita

- Edistetään heikkojen lasten kasvua, jotka kasvavat heikkolaatuisilla ruokavalioilla

biosynteesissä

Ihmiset ja muut nisäkkäät eivät pysty syntetisoimaan lysiinin aminohappoa in vivo, ja tästä syystä heidän on saatava se eläimen ja kasviproteiineista, jotka nautitaan ruoalla.

Luonnollisessa maailmassa on kehittynyt kaksi erilaista lysiinin biosynteesin reittiä: yhden, jota käyttävät "alemmat" bakteerit, kasvit ja sienet, ja toisen käyttävät eugleneidit ja "korkeammat" sienet.

Lysiinin biosynteesi kasveissa, alempissa sienissä ja bakteereissa

Näissä organismeissa lysiiniä saadaan diaminopimeliinihaposta 7-vaiheisella reitillä, joka alkaa pyruvaatti- ja aspartaatti-semialdehydillä. Esimerkiksi bakteereille tämä reitti sisältää lysiinin tuotannon (1) proteiinisynteesiä, (2) diaminopimelaattisynteesiä ja (3) lysiinisynteesiä varten, joita käytetään peptidoglykaanisoluseinämässä.

Aspartaatti organismeissa, jotka esittävät tämän reitin, ei aiheuta lysiinin lisäämistä, vaan johtaa myös metioniinin ja treoniinin tuotantoon.

Reitti hajoaa aspartaatin semialdehydiksi lysiinin tuottamiseksi ja homoseriiniksi, joka on treoniinin ja metioniinin edeltäjä.

Lysiinin biosynteesi ylemmissä ja euglenidisienissä

De novo-lysiinisynteesi korkeammissa sienissä ja euglenidisissä mikro-organismeissa tapahtuu välituotteen L-α-aminoadipaatin kautta, joka muuttuu useita kertoja eri tavoin kuin bakteereissa ja kasveissa tapahtuvat.

Reitti koostuu 8 entsymaattisesta vaiheesta, joihin sisältyy 7 vapaata välituotetta. Polun ensimmäinen puoli tapahtuu mitokondrioissa ja saavuttaa a-aminoadipaatin synteesi. A-aminoadipaatin konversio L-lysiiniksi tapahtuu myöhemmin sytosolissa.

- Reitin ensimmäinen vaihe koostuu a-ketoglutaraatti- ja asetyyli-CoA-molekyylien kondensoinnista entsyymin homokitraattisyntaasilla, joka tuottaa homosyklihapon.

- Homosyklihappo dehydratoidaan cis-homoakoniittihapoksi, joka sitten muunnetaan homoisosykliseksi hapoksi homoakonitaasientsyymin avulla.

- Homoisosyklihappo hapetetaan homoisositraattisella dehydrogenaasilla, jolloin saadaan aikaan väliaikainen muodostuminen oksoglutaraatiksi, joka menettää hiilidioksidimolekyylin (CO2) ja päätyy α-katoadipiinihapoksi.

- Tämä viimeinen yhdiste transaminoidaan glutamaatista riippuvalla prosessilla amino-adipaattiaminotransferaasin entsyymin vaikutuksesta, joka tuottaa L-α-aminoadipiinihappoa.

- L-a-aminoadipiinihapon sivuketju pelkistetään L-α-aminoadipiini-δ-semialdehydihapon muodostamiseksi aminoadipaatti-reduktaasin vaikutuksella, reaktiolla, joka vaatii ATP: tä ja NADPH: ta.

- Sakropiinireduktaasi katalysoi sitten L-a-aminoadipiinihappo-δ-semialdehydin kondensaatiota L-glutamaatin molekyylin kanssa. Myöhemmin imino pelkistetään ja saadaan sakkropiinia.

- Lopuksi sakkaropiini-glutamaattiosassa oleva hiili-typpisidos "katkaisee" sakkaropiinidehydrogenaasi-entsyymin, jolloin lopputuotteina saadaan L-lysiini ja a-ketoglutaraattihappo.

Vaihtoehdot lysiinille

Rotilla kasvukaudella suoritetut kokeelliset kokeet ja analyysit ovat mahdollistaneet selventämisen, että ε-N-asetyyli-lysiini voi korvata lysiinin jälkeläisten kasvun tukemiseksi ja tämä johtuu entsyymistä: ε-lysiinisasylaasi.

Tämä entsyymi katalysoi e-N-asetyyli-lysiinin hydrolyysiä lysiinin tuottamiseksi, ja se tekee sen erittäin nopeasti ja suurina määrinä.

hajoaminen

Kaikissa nisäkäslajeissa lysiinin hajoamisen ensimmäistä vaihetta katalysoi lysiini-2-oksoglutaraattireduktaasi-entsyymi, joka kykenee muuttamaan lysiinin ja α-oksoglutaraatin sakkaropiiniksi, aminohappojohdannaiseksi, joka on läsnä eläinten fysiologisissa nesteissä ja jonka olemassaolo heissä osoitettiin 60-luvun lopulla.

Sukropiini muuttuu a-aminoadipaatti-δ-semialdehydiksi ja glutamaatiksi sakkaropiinidehydrogenaasi-entsyymin vaikutuksella. Toinen entsyymi pystyy myös käyttämään sakropiinia substraattina sen hydrolysoimiseksi lysiiniksi ja a-oksoglutaraatiksi uudelleen, ja tämä tunnetaan sakkaropiinioksididoreduktaasina.

Sukropiinilla, joka on lysiinin hajottamisen tärkeimpiä metabolisia välituotteita, on erittäin suuri vaihtuvuus fysiologisissa olosuhteissa, minkä vuoksi se ei kerry nesteisiin tai kudoksiin, mikä on osoitettu todettujen korkeiden aktiivisuuksien perusteella sakkaropiinidehydrogenaasia

Lysiinin metaboliaan osallistuvien entsyymien määrä ja aktiivisuus riippuvat kuitenkin suurelta osin kunkin tietyn lajin erilaisista geneettisistä näkökohdista, koska siellä on luontaisia ​​variaatioita ja spesifisiä säätely- tai säätelymekanismeja.

"Sacaropinuria"

On olemassa patologinen tila, joka liittyy runsaasti aminohappojen, kuten lysiinin, sitrulliinin ja histidiinin menetykseen virtsan kautta, ja tätä kutsutaan "sakkaroropinuriaksi". Sukropiini on lysiinin aineenvaihdunnan aminohappojohdannainen, joka erittyy yhdessä "sacropinuric" -potilaiden virtsassa mainittujen kolmen aminohapon kanssa.

Sukropiini löydettiin alun perin panimohiivasta ja se on lysiinin edeltäjä näissä mikro-organismeissa. Muissa eukaryoottisissa organismeissa tätä yhdistettä tuotetaan lysiinin hajoamisen aikana maksasolujen mitokondrioissa.

Lysiinirikkaat ruuat

Lysiini saadaan ruokavaliossa käytetyistä elintarvikkeista, ja keskimääräinen aikuinen ihminen tarvitsee sitä vähintään 0,8 g päivässä. Sitä esiintyy monissa eläinperäisissä proteiineissa, erityisesti punaisessa lihassa, kuten naudanliha, lammas ja kana.

Sitä löytyy kaloista, kuten tonnikala ja lohi, ja merenelävistä, kuten osterista, katkaravusta ja simpukasta. Sitä esiintyy myös maitotuotteiden ainesosien proteiineissa ja niiden johdannaisissa.

Kasvisruoissa sitä löytyy perunoista, paprikoista ja purjoista. Sitä löytyy myös avokadoista, persikoista ja päärynöistä. Palkokasveissa, kuten munuaispavut, kahviherneet ja soijapavut; kurpitsansiemenissä, macadamiapähkinöissä ja cashew-pähkinöissä (merilevä, kašelia jne.).

Sen saannin edut

Tämä aminohappo sisältyy lukuisiin ravintovalmisteisiin, ts. Eristetty luonnollisista yhdisteistä, erityisesti kasveista.

Sitä käytetään kouristuslääkkeenä, ja sen on myös osoitettu olevan tehokas estämään tyypin 1 herpes simplex-viruksen (HSV-1) replikaatiota, mikä ilmenee yleensä stressin aikana, kun immuunijärjestelmä on masentunut tai "heikentynyt" rakkuloina. tai herpes huulilla.

L-lysiinilisäaineiden tehokkuus kylmähaavojen hoidossa johtuu tosiasiasta, että se "kilpailee" tai "estää" arginiinin, toisen proteiiniaminohapon, joka on välttämätön HSV-1: n kertomiseksi.

On todettu, että lysiinillä on myös anksiolyyttisiä vaikutuksia, koska se auttaa estämään reseptoreita, jotka osallistuvat vasteisiin erilaisiin stressaaviin ärsykkeisiin, sen lisäksi, että osallistuvat kortisolitasojen, ”stressihormonin”, alenemiseen.

Jotkut tutkimukset ovat osoittaneet, että siitä voi olla hyötyä syöpäkasvaimien kasvun estämisessä, silmien terveydessä, muun muassa verenpaineen hallinnassa.

Eläimissä

Yhteinen strategia herpesvirus I -infektioiden hoitamiseksi kissalle on lysiinilisä. Joissakin tieteellisissä julkaisuissa kuitenkin todetaan, että tällä aminohapolla ei ole kissaeläimillä mitään viruksenvastaista ominaisuutta, vaan se vähentää arginiinipitoisuutta.

Imeväisten terveydestä

L-lysiinin kokeellinen saanti, jota on lisätty imeväisten maitoon imetyksen aikana, on osoittautunut hyödylliseksi kehon massan saavuttamiseksi ja ruokahalun lisäämiseksi lapsilla postnataalisen kehityksen ensimmäisissä vaiheissa.

L-lysiinin ylimäärä voi kuitenkin aiheuttaa aminohappojen liiallisia erittymiä virtsaan, sekä neutraaleja että emäksisiä ominaisuuksia, mikä johtaa niiden kehon epätasapainoon.

Ylimääräinen L-lysiinin lisäravinne voi johtaa kasvun tukahduttamiseen ja muihin ilmeisiin histologisiin vaikutuksiin tärkeimmissä elimissä, johtuen todennäköisesti aminohappojen menetyksestä virtsaan.

Samassa tutkimuksessa osoitettiin myös, että lysiinilisäys parantaa nautittujen kasviproteiinien ravitsemuksellisia ominaisuuksia.

Muut samanlaiset tutkimukset, jotka tehtiin aikuisilla ja kummankin sukupuolen lapsilla Ghanassa, Syyriassa ja Bangladeshissa, toivat esiin lysiinin saannin hyödylliset ominaisuudet lasten ripulin vähentämiseksi ja aikuisten miesten kohtalokkaiden hengitysolosuhteiden vähentämiseksi.

Lysiinipuutoshäiriöt

Lysiini on, kuten kaikki välttämättömät ja välttämättömät aminohapot, välttämätön kehon elinjärjestelmien muodostumista edistävien soluproteiinien oikealle synteesille.

Lysiinin ruokavalion merkittävät puutteet, koska se on välttämätön aminohappo, jota elimistö ei tuota, voi johtaa serotoniinin välittämiin ahdistuneisiin oireisiin ripulin lisäksi, jotka liittyvät myös serotoniinireseptoreihin.

Viitteet

1. Bol, S., ja Bunnik, EM (2015). Lysiinilisäys ei ole tehokas kissan herpesvirus 1 -infektion estämisessä tai hoidossa kissoilla: systemaattinen katsaus. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinuria: uusi synnynnäinen virhe lysiiniaineenvaihdunnassa. Nature, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., ja Jerez-Timaure, N. (2015). Sulavien lysiinitasojen arviointi sikojen viimeistelyyn tarkoitetuissa ruokavalioissa, joissa on korkea energiatiheys. Aikakauslehti MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI ja Lewis, MHR (1973). Lysiinin aineenvaihdunta nisäkkäissä. Biochemical Journal, 136, 329 - 334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR ja Varisi, VA (2003). Lysiinin katabolismi: virtaus, metabolinen rooli ja säätely. Brasilian lehti kasvien fysiologiasta, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, ja Scrimshaw, NS (2010). Lysiinilisäyksen vaikutus terveyteen ja sairastuvuuteen köyhien kaupunkien kotitalouksien henkilöissä Accrassa, Ghanassa. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, Kalifornia, Perugini, MA, ja Gerrard, JA (2007). Lysiinin biosynteesin estäminen: Kehittyvä antibioottistrategia. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, ja Nuttall, FQ (2009). Lysiinin nauttiminen heikentää huomattavasti glukoosivastetta nautittuun glukoosiin muuttamatta insuliinivastetta. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). L-lysiinin täydentämisen ravitsemuksellinen vaikutus imeväisten ja lasten kasvuun. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Haettu 4. syyskuuta 2019 osoitteesta www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, ja Jackson, MD (2000). Lysiinin biosynteesi ja sienten metabolia. Luonnontuoteraportit, 17 (1), 85–97.