- ominaisuudet
- Nisäkkäissä
- Hiivoissa
- Kasveissa
- Synteesi
- Nisäkkäissä
- Hiivoissa
- Bakteereissa
- ominaisuudet
- Viitteet
Maltaasi, joka tunnetaan myös nimellä α-glukosidaasi, maltaasi happo, glukoosi invertaasi, glucosidosucrasa, α-glukosidaasi lysosomaalisen tai maltaasin-glukoamylaasi on entsyymi, joka vastaa hydrolyysiä maltoosia solujen suolen epiteelin aikana viimeisiä vaiheita ruoansulatusta tärkkelystä.
Se kuuluu hydrolaasien luokkaan, erityisesti glykosidaasien alaluokkaan, jotka kykenevät hajottamaan glukoositähteiden väliset a-glukosidisidokset (EC. 3.2.1.20). Tämä luokka ryhmittelee useita entsyymejä, joiden spesifisyys kohdistuu a-1,4-sidoksilla kytkettyjen terminaalisten glykosidien eksohydrolyysiin.
Maltaasikatalysoitu reaktio. Vasemmalla maltoosimolekyyli ja oikealla kaksi hydrolyysistä johtuvaa glukoosimolekyyliä (Lähde: Dapantazis.jpg Wikimedia Commonsin kautta)
Jotkut maltaasit kykenevät hydrolysoimaan polysakkaridit, mutta paljon hitaammin. Yleensä maltaasin vaikutuksen jälkeen a-D-glukoositähteet vapautuvat, mutta saman alaluokan entsyymit voivat hydrolysoida β-glukaaneja vapauttaen siten β-D-glukoositähteitä.
Maltaasientsyymien olemassaolo osoitettiin alun perin vuonna 1880, ja nyt tiedetään, että sitä ei ole vain nisäkkäissä, vaan myös mikro-organismeissa, kuten hiiva ja bakteerit, samoin kuin monissa korkeissa kasveissa ja viljoissa.
Esimerkki näiden entsyymien aktiivisuuden tärkeydestä liittyy Saccharomyces cerevisiaeen, oluen ja leivän tuotannosta vastaavaan mikro-organismiin, joka kykenee hajottamaan maltoosia ja maltotrioosia, koska sillä on maltoosientsyymejä, joiden tuotteet metaboloituvat tuotteiksi. tämän organismin ominaiset käymisaineet.
ominaisuudet
Nisäkkäissä
Maltaasi on amfipaattinen proteiini, joka liittyy suoliston harjasolujen kalvoon. Hapan maltaasina tunnettu isotsyymi tunnetaan myös, se sijaitsee lysosomeissa ja kykenee hydrolysoimaan erityyppisiä glykosidisidoksia eri substraateilla, ei vain maltoosia ja a-1,4-sidoksia. Molemmilla entsyymeillä on monia rakenteellisia ominaisuuksia.
Lysosomaalinen entsyymi on noin 952 aminohappoa pitkä ja prosessoidaan translaation jälkeen glykosyloimalla ja poistamalla peptidit N- ja C-terminaalista.
Rotien ja sikojen suolen entsyymillä suoritetut tutkimukset osoittavat, että näissä eläimissä entsyymi koostuu kahdesta alayksiköstä, jotka eroavat toisistaan joidenkin fysikaalisten ominaisuuksien suhteen. Nämä kaksi alayksikköä syntyy samasta polypeptidin esiasteesta, joka pilkotaan proteolyyttisesti.
Toisin kuin siat ja rotat, ihmisen entsyymillä ei ole kahta alayksikköä, mutta se on yksi, suuri molekyylipaino ja erittäin glykosyloitunut (N- ja O-glykosylaatiolla).
Hiivoissa
MAL62-geenin koodaama hiiva-maltaasi painaa 68 kDa ja on sytoplasmaproteiini, joka esiintyy monomeerinä ja hydrolysoi laajan spektrin a-glukosideja.
Hiivassa on viisi isoentsyymiä, jotka koodataan viiden eri kromosomin telomeerisissä vyöhykkeissä. Jokainen MAL-geenin koodaava lokus sisältää myös geenikompleksin, joka sisältää kaikki maltoosimetaboliaan osallistuvat geenit, mukaan lukien permeaasi ja säätelyproteiinit, ikään kuin se olisi operoni.
Kasveissa
Kasveissa läsnä olevan entsyymin on osoitettu olevan herkkä yli 50 ° C lämpötiloille ja että maltaasia esiintyy suurina määrinä itäneissä ja itämättömissä viljoissa.
Lisäksi tärkkelyksen hajoamisen aikana tämä entsyymi on spesifinen maltoosille, koska se ei vaikuta muihin oligosakkarideihin, mutta loppuu aina glukoosin muodostumiseen.
Synteesi
Nisäkkäissä
Ihmisen suolen maltaasi syntetisoidaan yhtenä polypeptidiketjuna. Hiilihydraatteja, joissa on runsaasti mannoositähteitä, lisätään korotranslaation kautta glykosylaatiolla, mikä näyttää suojaavan sekvenssiä proteolyyttisestä hajoamisesta.
Tämän entsyymin biogeneesiä koskevat tutkimukset osoittavat, että se on koottu suuren molekyylipainon omaavaksi molekyyliksi endoplasmisen retikulumin "kalvoon sitoutuneessa" tilassa ja että sitä myöhemmin haima-entsyymit prosessoivat ja "uudelleen glykosyloivat" Golgi-kompleksi.
Hiivoissa
Hiivassa on viisi isoentsyymiä, jotka koodataan viiden eri kromosomin telomeerisissä vyöhykkeissä. Jokainen MAL-geenin koodaava lokus sisältää myös geenikompleksin, joka sisältää kaikki maltoosimetaboliaan osallistuvat geenit, mukaan lukien permeaasi ja säätelyproteiinit.
Bakteereissa
Maltoosien metaboliajärjestelmä bakteereissa, kuten E. coli, on hyvin samankaltainen kuin laktoosijärjestelmä, etenkin operonin geneettisessä organisaatiossa, joka vastaa substraatissa olevien säätely-, kuljettaja- ja entsyymiaktiivisten proteiinien (maltaasit) synteesistä.).
ominaisuudet
Useimmissa organismeissa, joissa on havaittu entsyymien, kuten maltaasin, läsnäolo, tällä entsyymillä on sama rooli: disakkaridien, kuten maltoosin, hajoaminen liukoisten hiilihydraattituotteiden saamiseksi, jotka metaboloituvat helpommin.
Nisäkkäiden suolistossa maltaasilla on avainrooli tärkkelyksen hajoamisen viimeisissä vaiheissa. Tämän entsyymin puutteet nähdään yleensä olosuhteissa, kuten tyypin II glykogenoosi, joka liittyy glykogeenin varastointiin.
Bakteereissa ja hiivoissa reaktiot, joita tämän tyyppiset entsyymit katalysoivat, ovat tärkeä energialähde glukoosin muodossa, joka kulkee glykolyyttiseen reittiin, fermentointitarkoituksiin tai ei.
Kasveissa maltaasi osallistuu yhdessä amylaasien kanssa endospermin hajoamiseen siemenissä, jotka ovat "nukkumassa" ja joita aktivoivat gibberelliinit, kasvien kasvua säätelevät hormonit, itämisen edellytyksenä.
Lisäksi monissa ohimenevissä tärkkelystä tuottavissa kasveissa on päivän aikana erityisiä maltaaseja, jotka edistävät välituotteiden hajoamista niiden aineenvaihdunnassa yöllä, ja klooriplastojen on havaittu olevan näiden maltoosien tärkeimmät maltoosin varastointipaikat.
Viitteet
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Hapon a-glukosidaasin lisäpuhdistus ja karakterisointi. Biochemical Journal, 108, 161 - 167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., ja Noren, O. (1983). Suoliston mikrolistaproteiinien biosynteesi. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Maltaasin jakautuminen kasveissa. Maltaasin tehtävä tärkkelyksen hajoamisessa ja sen vaikutus kasvien materiaalien amyloklastiseen aktiivisuuteen. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
- ExPASy. Bioinformatiikan resurssiportaali. (Nd). Haettu osoitteesta entsyymi.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, ja Sharkey, TD (2005). Päivän pituuden ja vuorokausipäivän vaikutukset tärkkelyksen hajoamiseen ja maltoosimetaboliaan. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE ja Lentze, MJ (1988). Ihmisen pienen suoliston rakenne, biosynteesi ja glykosylaatio. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709 - 1977.
- Needleman, R. (1991). Maltaasin synteesin hallinta hiivassa. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079 - 2084.
- Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton (NC-IUBMB) nimikkeistökomitea. (2019). Haettu osoitteesta qmul.ac.uk.
- Uudelleenkäyttäjä, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (tuhatyhdeksänsataayhdeksänkymmentäviisi). Tyypin II glykogenoosi (happaman maltaasin puutos). Lihas ja hermo, 3, 61–69.
- Simpson, G., ja Naylor, J. (1962). Pysyvyystutkimukset Avena fatuan siemenissä. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphipiilisen sian suoliston Microvillus-maltaasin / glukoamylaasin rakenne ja spesifisyys. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.