Myoglobiinia on globulaarisen proteiinin solunsisäisen löytyy sytosolissa luuston ja sydämen lihassoluissa. Sen päätehtävä on muodostaa happivaranto ja edistää hapen solunsisäistä kuljetusta.
John Kendrew ja Max Perutz saivat Nobelin kemian palkinnon vuonna 1962 globaalien proteiinien tutkimuksista. Nämä kirjoittajat selvittivät vastaavasti myoglobiinin ja hemoglobiinin kolmiulotteisen rakenteen. Historiallisesti myoglobiini oli yksi ensimmäisistä proteiineista, joista kolmiulotteinen rakenne määritettiin.
Graafinen esitys kolmen hapetetun proteiinin: leghemoglobiinin, hemoglobiinin ja myoglobiinin molekyylirakenteesta (Lähde: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) Wikimedia Commonsin kautta)
Palloproteiinit ovat kompakteja molekyylejä, joiden muoto on pallomainen; ne liukenevat solukalvojen sytosoliin tai lipidiosiin. Ne ovat vastuussa tärkeimmistä biologisista vaikutuksista, toisin kuin kuituproteiineissa, joiden päätoiminnot ovat rakenteellisia.
Myoglobiini antaa tuoreelle lihalle punaisen värin. Tämä tapahtuu, kun myoglobiini hapetetaan oksimylolobiiniksi ja sitä muodostava rauta on rautapitoista: Mb-Fe2 + O2.
Kun liha altistetaan ympäristölle, epästabiili rautarauta hapettuu ja muuttuu rautaksi, ja näissä olosuhteissa väri muuttuu ruskeiksi sävyiksi metamyoglobiinin muodostumisen vuoksi (Mb-Fe3 + + O2-).
Normaalisti veren myoglobiinitasot ovat hyvin pienet, ne ovat luokassa mikrogrammaa litrassa (μg / l). Nämä tasot nousevat, kun lihaksen tuhoutuminen tapahtuu, kuten luurankojen lihaksen rabdomyolyysissä tai sydäninfarktissa kudoksen tuhoamisen kanssa ja joissakin myopatioissa.
Sen läsnäoloa virtsaan havaitaan tietyissä olosuhteissa, joissa kudosvauriot ovat erittäin tärkeitä. Sen varhainen diagnostinen arvo sydänkohtaukseen on kiistanalainen.
Myoglobiinin rakenne
Myoglobiinin molekyylipaino on melkein 18 kDa, mukaan lukien heemaryhmä. Se koostuu neljästä kierteisestä segmentistä, joita yhdistävät "terävät käännökset". Nämä myoglobiinin helikkelit on tiiviisti pakattu ja säilyttävät rakenteellisen eheytensä myös heemaryhmän ollessa poistettuna.
Globaalien proteiinien, kuten myös kaikkien soluproteiinien, rakenne on hierarkkinen, joten myoglobiinin rakenne on myös hierarkkinen. Ensimmäinen taso on primaarirakenne, jonka muodostaa lineaarinen aminohappojen sekvenssi, ja myoglobiini muodostuu 153 aminohapon ketjusta.
Myoglobiinin kierteisen ja globaalin rakenteen graafinen kaavio (Lähde: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) Wikimedia Commonsin kautta)
Myoglobiinin sekundaarinen rakenne koostuu alfa-helikkelien konformaatiosta. Myoglobiini sisältää 8 alfa-heliksiä, jotka on muodostettu toistamalla polypeptidiosia, joita yhdistävät lyhyet aperiodisen järjestelyn segmentit.
Tertiäärinen rakenne koostuu kolmiulotteisesta konformaatiosta, jolla on biologinen aktiivisuus. Tämän rakenteen tärkeimmät ominaisuudet ovat taitokset. Kvaternäärinen rakenne viittaa kahden tai useamman polypeptidiketjun kokoonpanoon, jotka on erotettu ja kytketty ei-kovalenttisten sidosten tai vuorovaikutusten kautta.
Myoglobiini ja sen hemiproteesiryhmä (Lähde: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) Wikimedia Commonsin kautta)
Myoglobiinilla on erittäin kompakti rakenne, hydrofobiset tähdet on suunnattu sisäänpäin ja hydrofiiliset tai polaariset tähdet on suunnattu ulospäin. Sisäiset apolaariset tähteet koostuvat leusiinista, valiinista, metioniinista ja fenyylialaniinista. Ainoat sisäiset polaariset tähteet ovat kaksi histidiiniä, joilla on toimintoja aktiivisessa kohdassa.
Proteesipromoottoryhmä sijaitsee rakoon myoglobiinin polypeptidiketjun apolaarisessa sisäosassa. Tämä ryhmä sisältää rautaa rautaraudan muodossa, joka sitoutuu hapen kanssa muodostaen oksymyoglobiinin.
toiminto
Myoglobiinin tehtävänä on sitoa happea sen rakenteen hemiryhmään ja muodostaa happea varanto lihaksen toimintaan. Koska happi on juuttunut myoglobiinirakenteeseen lihassolun sytoplasmassa, sen solunsisäinen paine, vapaan hapen määrittämällä, pysyy alhaisena.
Matala solunsisäinen happeapaine ylläpitää gradienttia happea pääsemään soluun. Tämä suosii hapen kulkeutumista verenkiertoon lihassoluun. Kun myoglobiini on kyllästetty, solunsisäinen happi lisääntyy, mikä vähentää asteittain gradienttia ja vähentää siten siirtoa.
Hapen sitoutumiskäyrä myoglobiiniin on hyperbolinen. Käyrän alkuosissa pienet muutokset hapen osapaineessa tuottavat suuria muutoksia myoglobiinin kyllästymisessä hapella.
Sitten, kun hapen osapaine kasvaa, kylläisyys jatkaa nousuaan, mutta hitaammin, ts. Tarvitaan paljon suurempaa hapen osapaineen lisäämistä myoglobiinin kylläisyyden lisäämiseksi ja asteittain käyrä tasoittuu.
On olemassa muuttuja, joka mittaa käyrän affiniteettia nimeltään P50. Tämä edustaa hapen osapainetta, joka tarvitaan liuoksessa olevan myoglobiinin kyllästämiseksi 50%: lla. Siten, jos P50 kasvaa, sanotaan, että myoglobiinilla on alhaisempi affiniteetti ja jos P50 laskee, sanotaan, että myoglobiinilla on korkeampi affiniteetti happea kohtaan.
Kun tutkitaan myoglobiinin ja hemoglobiinin happea sitovia käyriä, havaitaan, että kaikissa tutkituissa hapen osapaineissa myoglobiini on tyydyttyneempi kuin hemoglobiini, mikä osoittaa, että myoglobiinilla on korkeampi affiniteetti happea kuin hemoglobiini.
Tyypit lihaskuituja ja myoglobiini
Luuston lihaksissa on erityyppisiä lihaskuituja koostumuksessaan, toisia kutsutaan hitaiksi nykimiksi ja toisia nopeiksi nykimiksi. Nopeat kutistuvat kuidut mukautetaan rakenteellisesti ja aineenvaihdunnassa supistumaan nopeasti, voimakkaasti ja anaerobisesti.
Hitaasti kutistevat kuidut on sovitettu hitaaseen, mutta pidempään supistuksiin, jotka ovat tyypillisiä vastusanobisille harjoituksille. Yksi näiden kuitujen rakenteellisista eroista on myoglobiinin konsentraatio, joka antaa heille valkoisten ja punaisten kuitujen nimen.
Punaisilla kuiduilla on runsaasti myoglobiinipitoisuutta, joka antaa heille punaisen värin, mutta joka antaa heille myös mahdollisuuden ylläpitää suuria määriä happea, mikä on välttämätöntä niiden toiminnalle.
Normaaliarvot
Miesten normaalit veriarvot ovat 19 - 92 µg / l ja naisten 12 - 76 µg / l, mutta arvoissa on eroja eri laboratorioissa.
Mainitut arvot kasvavat, kun lihaksen tuhoaminen tapahtuu, kuten luustolihaksen rabdomyolyysissä, laajoissa palovammoissa, sähköiskuissa tai laajassa valtimoiden tukkeutumisen aiheuttamassa lihassekroosissa, sydäninfarktissa ja joissain myopatioissa.
Näissä olosuhteissa myoglobiini esiintyy virtsassa ja antaa sille ominaisen värin.
Viitteet
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL ja Loscalzo, J. (2012). Harrisonin sisätautien periaatteet. DL Longo (Toimitus). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Sisäisen toiminnan keskimääräinen sääntely, katsauksessa lääketieteelliseen fysiologiaan, 25. painos. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: kehon nesteosastot: solunulkoiset ja solunsisäiset nesteet; Turvotus, lääketieteellisen fysiologian oppikirjassa, 13. painos, AC Guyton, JE Hall (toim.). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL ja Huether, SE (2018). Patofysiologia-kirja: aikuisten ja lasten sairauksien biologinen perusta. Elsevier terveystieteet.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, ja Rodwell, VW (2014). Harperin havainnollistettu biokemia. McGraw-Hill.