PEROKSIDAASIT: RAKENNE, TOIMINNOT JA TYYPIT - BIOLOGIA - 2026

Peroksidaasit ovat enimmäkseen hemoproteiinien, joilla on entsymaattinen aktiivisuus katalysoimaan erilaisten orgaanisten ja epäorgaanisten substraattien käyttäen tähän vetyperoksidilla tai muilla toisiinsa liittymättömiä aineita.

Laajimmassa merkityksessä termi "peroksidaasi" sisältää entsyymit, kuten NAD- ja NADP-peroksidaasit, rasvahappo-peroksidaasit, sytokromi-peroksidaasit, glutationi-peroksidaasit ja monet muut epäspesifiset entsyymit.

Kaavio hemistä riippuvasta peroksidaasiproteiinista (Lähde: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan bioinformatiikan instituutissa Wikimedia Commonsin kautta)

Sitä käytetään kuitenkin yleisemmin viittaamaan epäspesifisiin entsyymeihin, jotka ovat peräisin eri lähteistä, joilla on oksidoreduktaasiaktiivisuutta ja jotka käyttävät vetyperoksidia ja muita substraatteja hapetus-pelkistysreaktioidensa katalysoimiseksi.

Hemen peroksidaasit ovat luonteeltaan erittäin yleisiä. Niitä löytyy eläimistä, korkeammista kasveista, hiivoista, sienistä ja bakteereista.

Nisäkkäissä niitä tuottavat valkosolut, kohtu, perna ja maksa, sylkirauhaset, vatsan seinät, keuhkot, kilpirauhanen ja muut kudokset.

Kasveissa peroksidaasien rikkaimpia kasvilajeja ovat piparjuuri ja viikunapuu. Piparjuurista puhdistettua peroksidaasia on tutkittu laajasti ja käytetty eri tarkoituksiin kokeellisessa biologiassa ja biokemiassa.

Eukaryoottisoluissa nämä tärkeät entsyymit löytyvät yleensä erikoisissa organoleleissa, joita kutsutaan "peroksisomeiksi", joita ympäröi yksi kalvo ja jotka osallistuvat lukuisiin solujen metabolisiin prosesseihin.

Rakenne

Huolimatta pienestä homologiasta, joka esiintyy erilaisten peroksidaasiluokkien välillä, on määritetty, että niiden sekundaarirakenne ja rakenne ovat melko konservoituneita eri lajien välillä.

On joitain poikkeuksia, mutta suurin osa peroksidaaseista on glykoproteiineja ja hiilihydraattien uskotaan edistävän niiden korkean lämpötilan stabiilisuutta.

Näiden proteiinien molekyylipainot ovat välillä 35 - 150 kDa, mikä vastaa noin 250 ja 730 aminohappotähdettä.

Lukuun ottamatta myeloperoksidaasia, kaikki tämäntyyppiset molekyylit sisältävät rakenteessaan heemaryhmän, jolla on lepotilassa raudan atomi Fe + 3 -hapetustilassa. Kasveilla on proteesiryhmä, joka tunnetaan nimellä ferroporfyriini XI.

Peroksidaaseilla on kaksi rakenteellista domeenia, jotka "kiertävät" heemaryhmän, ja kukin näistä domeeneista on tulo geenin ilmentymiselle, jolle tehtiin kopiointitapahtuma. Nämä rakenteet koostuvat yli 10 alfa-heliksistä, jotka on kytketty polypeptidisilmukoilla ja käänteillä.

Molekyylin oikea taitto näyttää riippuvan konservoituneiden glysiini- ja proliinitähteiden läsnäolosta, samoin kuin asparagiinihappotähteen ja arginiinitähteen, jotka muodostavat niiden välille suolaisen sillan, joka yhdistää molemmat rakenteelliset domeenit.

ominaisuudet

Peroksidaasientsyymien päätehtävä on vetyperoksidin poistaminen soluympäristöstä, jota voidaan tuottaa erilaisilla mekanismeilla ja joka voi olla vakava uhka solunsisäiselle stabiilisuudelle.

Kuitenkin tässä reaktiivisten happilajien (joissa hapella on keskimääräinen hapetustila) poistoprosessissa peroksidaasit käyttävät tämän aineen hapetuskapasiteettia suorittaakseen muita tärkeitä aineenvaihdunnan toimintoja.

Kasveissa nämä proteiinit ovat tärkeä osa lignaatioprosesseja ja puolustusmekanismeja kudoksissa, jotka ovat tartunnan saaneet patogeeneistä tai joille on aiheutunut fyysisiä vaurioita.

Tieteellisessä yhteydessä peroksidaaseille on syntynyt uusia sovelluksia, joihin sisältyy fenoliyhdisteitä sisältävän jäteveden käsittely, aromaattisten yhdisteiden synteesi ja peroksidin poisto elintarvikkeista tai jätemateriaaleista.

Analyyttisesti ja diagnostisesti terrori-peroksidaasi on ehkä laajimmin käytetty entsyymi konjugoitujen vasta-aineiden valmistukseen, joita käytetään immunologisissa imeytymistesteissä, kuten ELISA (entsyymiin sidottu immunosorbenttimääritys) ja myös erityyppisten yhdisteiden määrittäminen.

Toimintamekanismi

Peroksidaasien katalyyttinen prosessi tapahtuu peräkkäisillä vaiheilla, jotka alkavat entsyymin aktiivisen kohdan ja vetyperoksidin välisellä vuorovaikutuksella, joka hapettaa heemaryhmän rautaatomin ja tuottaa epästabiilin välituoteyhdisteen, joka tunnetaan nimellä yhdiste I (COI).

Hapettuneella proteiinilla (CoI) on sitten heemaryhmä, jossa on rauta-atomi, joka siirtyi hapetustilasta III tilaan IV ja tätä prosessia varten vetyperoksidia pelkistettiin veteen.

Yhdiste I kykenee hapettamaan elektroneja luovuttavan substraatin, muodostamaan substraattiradikaalin ja tulla uudeksi kemialliseksi lajeksi, joka tunnetaan nimellä yhdiste II (CoII), joka pelkistetään myöhemmin toisella substraattimolekyylillä, regeneroimalla rautaa tila III ja toisen radikaalin tuottaminen.

Tyypit

- Kehon mukaan

Peroksidaasit jaotellaan kolmeen luokkaan sen mukaan, missä organismissa ne ovat:

- luokka I: solunsisäiset prokaryoottiset peroksidaasit.

- luokka II: solunulkoiset sieniperoksidaasit.

- luokka III: eritetyt vihannesperoksidaasit.

Vastoin luokan I proteiineja, luokkien II ja III proteiineissa on rakenteissaan kysteiinitähteiden väliin rakennetut disulfidisillat, mikä antaa heille huomattavasti suuremman jäykkyyden.

Luokan II ja III proteiinit eroavat myös luokasta I siinä, että niiden pinnalla on yleensä glykosylaatioita.

-Aktiivisen sivuston mukaan

Mekaanisesti ottaen peroksidaasit voidaan myös luokitella niiden katalyyttisessä keskuksessa olevien atomien luonteen mukaan. Tällä tavalla on kuvattu hemoperoksidaasit (yleisin), vanadiinihaloperoksidaasit ja muut.

Hemoperoxidases

Kuten jo mainittiin, näiden peroksidaasien katalyyttisessä keskuksessa on proteesiryhmä, joka tunnetaan nimellä heemaryhmä. Raudan atomia tässä paikassa koordinoi neljä sidosta typpiatomien kanssa.

Vanadiinia Haloperoxidases

Hemiryhmän sijasta vanadiini-haloperoksidaaseilla on vanadaatti proteesiryhmänä. Nämä entsyymit on eristetty meren eliöistä ja joistakin maan sienistä.

Tämän ryhmän vanadiinia koordinoivat kolme ei-proteiinipitoista happea, typpi histidiinitähteestä ja typpi atsidisidoksesta.

Muut peroksidaasit

Monet bakteerien haloperoksidaasit, joissa on muita proteesiryhmiä kuin hemeä tai vanadiinia, luokitellaan tähän ryhmään. Glutationiperoksidaaseja on myös tässä ryhmässä, jotka sisältävät seleenikysteiiniproteesiryhmän ja joitakin entsyymejä, jotka kykenevät hapettamaan ligniiniä.

Viitteet

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Oleellinen solubiologia. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis -ryhmä.
2. Banci, L. (1997). Peroksidaasien rakenteelliset ominaisuudet. Journal of Biotechnology, 53, 253 - 263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Peroksidaasien katalysoimat selektiiviset oksidaatiot. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Peroksidaasien toiminnasta ja toimintamekanismista. Koordinointikemian arvostelut, 19, 187–251.
5. Hamid, M., ja Rehman, K. (2009). Peroksidaasien mahdolliset sovellukset. Food Chemistry, 115 (4), 1177 - 1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekyyli- ja solubiologia. (KE Cullen, toim.). McGraw-Hill e-kirjat.