SELECTINS: OMINAISUUDET, TYYPIT JA TOIMINTA - BIOLOGIA - 2026

Selektiineiksi ovat perhe glykoproteiineja koostuu polypeptidiketjusta, jotka tunnistavat spesifisiä konformaatioita sokereita (hiilihydraatteja), joka sijaitsee pinnalla muiden solujen ja sitoutuvat niihin. Tästä syystä niitä kutsutaan myös tarttuvuusmolekyyleiksi.

Nämä adheesioreseptorit tunnetaan säilyneestä rakenteestaan. Heillä on kolme domeenia ja kolme erilaista glykoproteiinia. Ne voivat ilmentyä pintamolekyyleinä sen lisäksi, että ne varastoidaan tai toimivat liukoisina molekyyleinä.

P-selektiinin molekyylirakenne. Kuvannut ja muokannut: Neveu, Curtis.

Toisin kuin muut tarttuvuusmolekyylit, selektiinit vaikuttavat vain valkosolujen vuorovaikutukseen vaskulaarisen endoteelin kanssa.

ominaisuudet

Seleiinit ovat kaikkia proteiineja, jotka sisältävät oligosakkarideja ketjussa, kytkettynä kovalenttisilla sidoksilla aminohappojen sivuketjuihin (glykoproteiineihin). Ne ovat kalvon läpäiseviä molekyylejä, mikä tarkoittaa, että ne ylittävät solun lipidikaksoiskerroksen joko yhdessä vaiheessa (yksi vaihe) tai useammassa vaiheessa (monivaiheinen).

Niillä on ominaisuuksia, jotka ovat hyvin samankaltaisia ​​kuin CLEC-proteiinit tai tyypin C lektiinit, koska kuten tyypin C lektiinitkin, selektiinit vaativat sitoutumiseen kalsiumioneja.

Sanan "selektiini" alkuperä viittaa tosiasiaan, että näitä proteiineja ekspressoidaan selektiivisesti verisuonijärjestelmän soluissa ja että ne sisältävät myös lektiinidomeenin.

Jotkut kirjoittajat sisältävät selektiinejä (glykoproteiineja) lektiineihin, koska ne ovat molekyylejä, jotka sitoutuvat sokereihin. Muut kirjoittajat kuitenkin erottavat ne käsitteestä, että lektiinit tunnistavat vain hiilihydraatit ja sitoutuvat niihin, kun taas selektiinit eivät vain tunnista ja sitoo sokereita, mutta koostuvat myös hiilihydraateista.

Selektiinien säätely tapahtuu transkription tasolla, proteolyyttisen prosessoinnin, solujen luokittelun ja glykosyylitransferaasien säänneltyjen ekspressioiden kautta.

Selektiineillä on lyhyt solunsisäinen domeeni. Niillä on kuitenkin kolme solunulkoista domeenia, epidermaalinen kasvutekijän kaltainen domeeni, lektiini C: n kaltainen domeeni ja konsensustoistoyksiköt, samanlaisia ​​kuin komplementaariset säätelyproteiinit.

Tyypit

Selektiiniperhe koostuu kolmesta erityyppisestä glykoproteiineista. Jokainen näistä on merkitty kirjaimella, joka osoittaa paikan, jossa ne ensin tunnistettiin. Näemme ne alla.

L-selektiini

Se tunnetaan myös nimellä SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL tai TQ1. Sitä löytyy leukosyyteissä, täten "L" L-selektiinille. Se on solun pinnan osa. Kolme domeenia ovat: lektiinihomologi, epidermaalinen kasvutekijä ja kaksi konsensustoistoyksikköä.

Sillä on useita ligandeja, eli yleensä pieniä molekyylejä, jotka muodostavat komplekseja biomolekyylin, tässä tapauksessa proteiinin, kanssa. L-selektiinin tunnetut ligandit ovat seuraavat.

GLYCAM1

Glykosylaatiosta riippuvaisena soluadheesiomolekyylinä -1 se on proteoglykaaniligandi, joka ilmenee kapillaarien jälkeisissä laskimotulehduksissa ja sallii lymfosyyttien poistua verenkierrosta imukudoksiin.

CD34

Se on fosfoglykoproteiini, joka on havaittu nisäkkäiden eri ryhmissä, kuten ihmisessä, rotissa ja hiirissä. Sitä kuvailtiin ensin hematopoieettisissa kantasoluissa. Niitä löytyy monista soluista, mutta ne liittyvät lähes yksinomaan hematopoieettisiin soluihin.

MAdCAM-1

Tunnetaan adresiinina tai soluadheesiomolekyylinä verisuonen limakalvon suuntaan (englanniksi, limakalvoverisuonten adsiinisolujen adheesiomolekyyli 1). Se on endoteelin solunulkoinen proteiini, joka on vastuussa sen määrittämisestä, mihin kudokseen lymfosyytit tulevat, mukana olevien sokerien lisäksi, jotta L-selektiini tunnistaa ne.

PSGL-1

Tunnettujen muiden synonyymien joukossa SELPLG tai CD162, se on glykoproteiini, jota löytyy endoteelisoluista ja leukosyyteistä. Se voi sitoutua kahden muun tyyppisiin selektiineihin. Vaikuttaa kuitenkin siltä, ​​että sillä on parempi affiniteetti P-selektiiniin.

P-selektiini

P-selektiini tunnetaan muilla nimillä, kuten SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP tai LECAM3. Sitä löytyy endoteelisolujen pinnalta, jotka linjaavat verisuonten ja verihiutaleiden sisäreunat.

P-selektiini tunnistettiin ensin verihiutaleissa. Siksi proteiinin nimellä on alkuperäinen "P".

P-selektiinin rakenne koostuu domeenista, joka on hyvin samanlainen kuin C-tyypin lektiini N-päässä, EGF: n kaltainen domeeni; ts. konservoitunut proteiinidomeeni, jossa on noin 30 - 40 aminohappotähdettä, kaksijuosteisella p-levyllä, jota seuraa silmukka lyhyeen C-terminaaliseen kaksijuosteiseen p-levyyn.

Sillä on kolmas domeeni, joka on samanlainen kuin komplementtia sitovat proteiinit, nimeltään CUB-domeeni, jolle on tunnusomaista se, että se on evoluutiossa konservoitunut proteiinidomeeni ja siinä on noin 110 aminohappotähdettä.

Ligandi, jolla on suurin affiniteetti P-selektiiniin, on PSGL-1, kuten aiemmin on kuvattu L-selektiinin ligandeissa. Toisaalta, tämä proteiini voi myös muodostaa komplekseja muiden molekyylien kanssa, kuten sulfatoituneen polysakkaridin nimeltä fukoidaani ja heparaanisulfaatti.

E-selektiini

Tämä selektiiniproteiini tunnetaan myös seuraavilla nimillä: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 ja muut. Se ilmenee yksinomaan endoteelisoluissa, joita aktivoivat pienet proteiinit, joita ei kyetä ylittämään solun lipidikaksoiskerros, nimeltään sytokiinit.

Tämän proteiinin rakenne koostuu 3 domeenista (kuten muutkin seleiinit): EGF: n kaltainen domeeni, 6 yksikköä SCR-toistokontrolliproteiinimoduuleja (joita kutsutaan myös sushi-domeeneiksi) ja kalvon läpäisevä domeeni.

E-selektiiniproteiinin, jonka domeeni on EGF, molekyylirakenteen esitys. Kuvannut ja toimittanut: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan bioinformatiikan instituutissa.

Ligandit, jotka muodostavat komplekseja E-selektiivien kanssa, ovat melko erilaisia, mutta ne, jotka erottuvat, ovat seuraavat.

Sialyl-Lewis A

Kutsutaan myös SLe A tai CA19-9. Se on syöpäpotilaiden seerumeista löydetty tetrasakkaridi. On tunnettua osallistua solusolun tunnistusprosessiin. Se ilmenee konstitutiivisesti granulosyyteissä, monosyyteissä ja T-lymfosyyteissä.

Sialyl-Lewis X

Se on myös tetratasakkaridi, kuten Sialyl-Lewis A, ja sillä on samanlaiset toiminnot. Se ilmenee granulosyyteissä ja monosyyteissä ja hallitsee näiden solujen ei-toivottua vuotoa tulehduksen aikana.

PSGL-1

Vaikka se on ilmeisesti tehokkaampaa P-selektiinissä, jotkut kirjoittajat katsovat, että ihmisen neutrofiilin johdettu muoto on myös melko tehokas E-selektiinissä. Itse asiassa he katsovat, että yleensä tämä ligandi on välttämätön kolmen tyyppisille selektiineille.

toiminto

Selektiinien päätehtävänä on olla osa valkosolujen (lymfosyyttien) muodostumista. Ne osallistuvat myös immuunivasteeseen, kroonisiin ja akuutteihin tulehduksiin kehon eri elimissä, kuten munuaisissa, sydämessä ja iholla. Ne vaikuttavat jopa syöpämetastaasien tulehduksellisiin prosesseihin.

Viitteet

1. Selektiini. Palautettu osoitteesta: en.wikipedia.org.
2. L-selektiiniä. Palautettu osoitteesta: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Palautettu osoitteesta: en.wikipedia.org.
4. E- selektiini. Palautettu osoitteesta: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). Ihmisen neutrofiileistä johdettu PSGL-1 on erittäin tehokas ligandi endoteelin ilmentämälle E-selektiinille virtauksen alla. American Journal of Physiology. Solufysiologia.
6. K. Law (2001). Selektiinien toiminnot. Tulokset ja ongelmat solujen erilaistumisessa.
7. Selektiinit. Palautettu osoitteesta: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez ja CJ Montoya. Tartuntamolekyylit. Palautettu osoitteesta: encolombia.com.
9. AC Sanguineti & JM Rodríguez-Tafur (1999). Tarttuvuus ja ihomolekyylit. Perun dermatologia.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektiinit: vaskulaariset adheesiomolekyylit. FASEB-lehti.