TYROSIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT, EDUT - BIOLOGIA - 2026

Tyrosiini (Tyr, Y) on yksi 22 aminohappoja, jotka muodostavat proteiineja kaikkien solujen elävien olentojen. Toisin kuin muut aminohapot, kuten valiini, treoniini, tryptofaani, leusiini, lysiini ja muut, tyrosiini on "ehdollisesti" välttämätön aminohappo.

Nimi "tyrosiini" on peräisin kreikkalaisesta sanasta "tiros", joka tarkoittaa juustoa, koska tämä aminohappo löydettiin ensimmäistä kertaa ruoasta. Tämän termin keksi vuonna 1846 Liebig, joka sekoitti juustoa kaliumhydroksidin kanssa ja sai tuntemattoman yhdisteen, tuskin liukenevan veteen.

Aminohapon tyrosiini kemiallinen rakenne (Lähde: Clavecin Wikimedia Commonsin kautta)

Alkuperäisen kuvauksen jälkeen muut tutkijat, kuten Warren de la Rue ja Hinterberger, saivat sen vastaavasti kokkoidihyönteisistä ja sarviproteiineista. Mörner kuvasi sen erotusta muiden proteiinien hydrolyysistä suolahapon kanssa vuonna 1901.

Yleensä tätä aminohappoa saadaan nisäkkäillä fenyylialaniinin hydroksyloinnin ansiosta, vaikka se imeytyy myös suolistossa ruoan kanssa käytettävistä proteiineista.

Tyrosiinilla on useita toimintoja ihmiskehossa, ja merkittävimpiä näistä ovat ehkä substraatti välittäjäaineiden ja hormonien, kuten adrenaliinin ja kilpirauhashormonin, tuottamiseksi.

ominaisuudet

Tyrosiini painaa noin 180 g / mol ja sen R-ryhmän tai sivuketjun dissosiaatiovakio pKa on 10,07. Sen suhteellinen runsaus soluproteiineissa ei ylitä 4%, mutta sillä on useita ihmisen fysiologian kannalta välttämättömiä toimintoja.

Tämä aminohappo kuuluu aromaattisten aminohappojen ryhmään, josta löytyy myös fenyylialaniinia ja tryptofaania. Tämän ryhmän jäsenillä on aromaattisia renkaita R-ryhmissä tai sivuketjuissa ja ne ovat yleensä hydrofobisia tai apolaarisia aminohappoja.

Kuten tryptofaani, tyrosiini absorboi ultraviolettivaloa ja on yksi aminohappotähteistä, joka vastaa monien proteiinien valon absorptiosta aallonpituudella 280 nm, mikä tekee siitä hyödyllisen sen karakterisoinnissa.

Sitä pidetään "ehdollisesti" välttämättömänä aminohappona, koska sen biosynteesi ihmisissä riippuu fenyylialaniinista, välttämättömästä aminohaposta. Jos keho täyttää päivittäiset fenyylialaniinitarpeensa, tyrosiini voidaan syntetisoida ilman ongelmia, eikä se ole rajoittava aminohappo.

Kuitenkin, jos ruokavaliosta puuttuu fenyylialaniinia, keholla ei ole vain tämän aminohapon, vaan myös tyrosiinin epätasapaino. On myös tärkeää huomata, että fenyylialaniinista peräisin oleva tyrosiinin synteesireaktio ei ole palautuva, joten tyrosiini ei pysty tyydyttämään solujen fenyylialaniinin tarpeita.

Tyrosiini kuuluu myös aminohappojen ryhmään, jolla on kaksi roolia glykogeenisten ja ketogeenisten metabolisten välituotteiden tuotannossa, jotka osallistuvat aivojen glukoosin synteesiin ja maksan ketonirunkojen muodostumiseen.

Rakenne

Kuten muutkin aminohapot, tyrosiini tai β-parahydroksifenyyli-a-aminopropionihappo on α-aminohappo, jolla on keskeinen hiiliatomi, nimeltään α-hiili ja joka on kiraalinen, koska se on kytketty neljään erilaisia ​​substituentiatomeja tai molekyylejä.

Tämä kiraalinen hiili on kiinnittynyt kahteen tyypilliseen aminohappojen ryhmään: aminoryhmään (NH2) ja karboksyyliryhmään (COOH). Se jakaa myös yhden sidoksistaan ​​vetyatomin kanssa, ja jäljelle jäävän sidoksen käyttää kunkin aminohapon R-ryhmä tai oikea sivuketju.

Tyrosiinin tapauksessa tämä ryhmä koostuu aromaattisesta renkaasta, joka liittyy hydroksyyliryhmään (OH), joka antaa sille kyvyn muodostaa vety sidoksia muiden molekyylien kanssa ja antaa sille tietyille entsyymeille välttämättömät toiminnalliset ominaisuudet.

ominaisuudet

Tyrosiini on monien proteiinien peruskomponentti, jolla on suuri biologisten aktiivisuuksien ja toimintojen monimuotoisuus.

Ihmisissä ja muissa nisäkkäissä tätä aminohappoa käytetään hermo- ja munuaiskudoksissa dopamiinin, epinefriinin ja norepinefriinin, synteettisten, kolmen samankaltaisten katekoliamiinergisten välittäjäaineiden synteesiin, joilla on suuri merkitys kehon toiminnalle.

Se on myös välttämätöntä ultraviolettisäteilyn (UV) suojaajien, kuten melaniinin, synteesille; jotkut kipulääkkeet, kuten endorfiinit, ja antioksidanttimolekyylit, kuten E-vitamiini.

Samalla tavalla tämä aminohappo palvelee tyrosiinin, oktopamiinin ja kilpirauhashormonien synteesiä järjestämällä jodia tyroglobuliinin tyrosiinitähteessä.

Tyramiini on ihmisen kehosta löytyvä vasoaktiivinen molekyyli, ja oktoamiini on norepinefriiniin liittyvä amiini.

Kaikki nämä tyrosiinitoiminnot ovat mahdollisia, koska se saadaan ruokavalioproteiineista tai hydroksyloimalla fenyylialaniini maksan kanssa mainitun aminohapon systeemisen tarjonnan pääelimenä.

Toiminnot kasveissa

Tyrosiini ja jotkut sen biosynteesin aikana syntyvistä välituotteista ruokkivat puolustukseen, pölyttäjien houkuttelemiseen, sähköiseen kuljetukseen ja rakenteellisiin tukiin erikoistuneiden metaboliittien biosynteettisiä reittejä.

biosynteesissä

Ihmisillä tyrosiini saadaan ruokavaliosta tai maksasolut syntetisoivat yhdessä vaiheessa fenyylialaniinista, välttämättömästä aminohaposta, fenyylialaniinihydroksylaasientsyymikompleksin katalysoiman reaktion kautta.

Tällä kompleksilla on hapenaasiaktiivisuutta ja se on läsnä vain ihmisten tai muiden nisäkkäiden maksassa. Tyrosiinisynteesireaktio sisältää sitten happiatomin siirron fenyylialaniinin aromaattisen renkaan para-asemaan.

Tämä reaktio tapahtuu samaan aikaan, kun vesimolekyyli muodostuu pelkistämällä toinen molekyylinen happiatomi ja pelkistysteho saadaan suoraan NADPH: sta, joka on konjugoitu tetrahydropteriinimolekyylin kanssa, joka on samanlainen kuin foolihappo.

Biosynteesi kasveissa

Kasveissa tyrosiini syntetisoidaan de novo alavirtaan "shikimaatista" reittiä, joka syöttää muita biosynteettisiä reittejä muille aromaattisille aminohapoille, kuten fenyylialaniinille ja tryptofaanille.

Näissä organismeissa synteesi alkaa yhdisteestä, jota kutsutaan ”korismaatiksi”, joka on shikimaattireitin lopputuote ja lisäksi kaikkien aromaattisten aminohappojen, tiettyjen vitamiinien ja kasvihormonien yhteinen edeltäjä.

Korismaatti muuttuu prefenaatiksi korismaattimutaasin entsyymin katalyyttisellä vaikutuksella, ja tämä on ensimmäinen "sitoutunut" vaihe tyrosiinin ja fenyylialaniinin synteesissä kasveissa.

Fenaatti muuttuu tyrosiiniksi oksidatiivisella dekarboksylaatiolla ja transaminoinnilla, joita voi tapahtua missä tahansa järjestyksessä.

Yhdessä biosynteesireitistä nämä vaiheet voidaan katalysoida spesifisillä entsyymeillä, joita kutsutaan prefenaattispesifiseksi tyrosiinidehydrogenaasiksi (PDH) (joka muuttaa prefenaatin 4-hydroksifenyylipyruvaatiksi (HPP)) ja tyrosiiniaminotransferaasiksi (joka tuottaa tyrosiinia HPP: stä)) vastaavasti.

Toinen tyrosiinin synteesireitti prefenaatista käsittää prefenaatin transaminoinnin ei-proteinogeeniseksi aminohapoksi, nimeltään L-arogenate, jota katalysoi prefenaattiaminotransferaasi-entsyymi.

L-arogenaatti altistetaan myöhemmin oksidatiiviselle dekarboksyloinnille tyroksiinin muodostamiseksi, reaktion, jota ohjaa arogenaatti-spesifinen tyrosiinidehydrogenaasi-entsyymi, joka tunnetaan myös nimellä ADH.

Kasvit käyttävät ensisijaisesti hydrattua reittiä, kun taas suurin osa mikrobista syntetisoi tyrosiinia prefenaatista johdetusta HPP: stä.

Säätö

Kuten totta on useimmissa aminohappojen biosynteesireiteissä, kasveilla on tiukka järjestelmä aromaattisten aminohappojen, mukaan lukien tyrosiini, synteesissä.

Näissä organismeissa säätely tapahtuu monella tasolla, koska shikimaattireittiä kontrolloivat mekanismit myös kontrolloivat tyrosiinin tuotantoa, polkua, jolle on olemassa myös omat säätelymekanismit.

Tyrosiinin vaatimukset ja siten sen jäykkyys sen biosynteesin säätelyssä ovat kuitenkin erityisiä kullekin kasvilajeelle.

hajoaminen

Tyrosiinin hajoaminen tai katabolismi johtaa fumaraatin ja asetoasetaatin muodostumiseen. Ensimmäinen vaihe tällä reitillä on aminohapon muuttaminen 4-hydroksifenyylipyruvaatiksi sytosolisen entsyymin avulla, jota kutsutaan tyrosiiniaminotransferaasiksi.

Tämä aminohappo voidaan myös transaminoida hepatosyyttien mitokondrioissa aspartaattiaminotransferaasientsyymin avulla, vaikka tämä entsyymi ei ole kovinkaan tärkeä normaaleissa fysiologisissa olosuhteissa.

Tyrosiinin hajoamisen avulla voidaan tuottaa sukkinyyliasetoasetaattia, joka voidaan dekarboksyloida sukkinyyliasetaatiksi. Sukkinyyliasetaatti on tehokkain emäs, joka estää heemaryhmän synteesiä, entsyymiä 5-aminolevuliinihappodehydrataasi.

Adinefriinin ja norepinefriinin synteesi

Kuten mainittiin, tyrosiini on yksi tärkeimmistä substraateista kahden ihmiskeholle erittäin tärkeän välittäjäaineen: adrenaliinin ja norepinefriinin synteesille.

Tätä käyttää aluksi tyrosiinihydroksylaasina tunnettu entsyymi, joka kykenee lisäämään ylimääräisen hydroksyyliryhmän tyrosiinin R-ryhmän aromaattiseen renkaaseen muodostaen siten yhdisteen, joka tunnetaan nimellä dopa.

Dopa aiheuttaa dopamiinia, kun se on prosessoitu entsymaattisesti entsyymin dopa-dekarboksylaasilla, joka poistaa karboksyyliryhmän lähtö aminohaposta ja ansaitsee pyridoksaalifosfaatti (FDP) -molekyylin.

Dopamiini muuttuu myöhemmin norepinefriiniksi dopamiini-P-oksidaasi-entsyymin vaikutuksella, joka katalysoi hydroksyyliryhmän lisäämistä -CH: iin, joka oli osa tyrosiinin R-ryhmää ja joka toimi "silta" aromaattisen renkaan välillä ja a-hiili.

Epinefriini johdetaan norepinefriinistä fenyylietanoliamiini-N-metyylitransferaasin vaikutuksella, joka vastaa metyyliryhmän (-CH3) S-adenosyylimetioniinista riippuvasta siirrosta norepinefriinin vapaaseen aminoryhmään.

Tyrosiinirikkaat ruuat

Kuten edellä käsiteltiin, tyrosiini on "ehdollisesti" välttämätön aminohappo, koska se syntetisoidaan ihmiskehossa hydroksyloimalla fenyylialaniini, välttämätön aminohappo.

Siksi, jos fenyylialaniinin saanti vastaa kehon tarpeita, tyrosiini ei ole rajoittava tekijä solujen normaalille toiminnalle. Tyrosiini saadaan kuitenkin myös proteiineista, joita kulutetaan päivittäisen ruoan kanssa.

Joidenkin tutkimusten mukaan sekä tyrosiinin että fenyylialaniinin vähimmäisannosta päivässä tulisi olla välillä 25–30 mg painokiloa kohti, joten keskimääräisen ihmisen tulisi kuluttaa enemmän tai vähemmän 875 mg tyrosiinia päivässä.

Suurin tyrosiinipitoisuus ovat juusto ja soija. Näihin kuuluvat myös naudanliha, lampaanliha, sianliha, kana ja kala.

Jotkut siemenet ja pähkinät, kuten saksanpähkinät, tarjoavat myös merkittäviä määriä tätä aminohappoa, samoin kuin munat, maitotuotteet, jyvät ja viljat.

Sen saannin edut

Tyrosiinia käytetään yleensä ruokavalion tai ravintolisän muodossa, erityisesti fenyyliketonuriaksi kutsutun patologian hoitamiseen. Potilaat kärsivät potilaista, jotka eivät kykene käsittelemään fenyylialaniinia riittävästi ja eivät siksi tuottaa tyrosiinia.

Uskotaan, että päivässä kulutetun tyrosiinimäärän lisääntyminen voi parantaa oppimiseen, muistiin ja valppauteen liittyviä kognitiivisia toimintoja stressaavissa olosuhteissa, koska sen katabolisuus liittyy välittäjäaineiden adrenaliinin ja noradrenaliinin synteesiin.

Jotkut ihmiset ottavat tyrosiinirikkaita tabletteja pysyäkseen valppaina päivän aikana, jos he ovat menettäneet huomattavan määrän unta.

Koska tämä aminohappo osallistuu kilpirauhashormonin muodostumiseen, sen kulutuksella voi olla positiivisia vaikutuksia systeemiseen metaboliseen säätelyyn.

Puutehäiriöt

Albinismi ja alkaptonuria ovat kaksi tyrosiinin metaboliaan liittyvää patologiaa. Ensimmäinen ehto liittyy melaniinin virheelliseen synteesiin tyrosiinista ja toinen liittyy tyrosiinin hajoamisen virheisiin.

Albinismille on ominaista pigmentin puutteellisuus iholla, ts. Siitä kärsivillä potilailla on valkoiset hiukset ja vaaleanpunainen iho, koska melaniini on pigmentti, joka vastaa värien tarjoamisesta näille rakenteille.

Tämä patologia liittyy melanosyyttispesifisen tyrosinaasientsyymin puutteeseen, joka vastaa tyrosiinin muuttamisesta DOPA-kinoniksi, melaniinisynteesin välituotteeksi.

Alkalptoniaurian oireet ovat ilmeisiä, koska liiallinen (tumma) virtsan pigmentointi ja myöhään kehittyvä niveltulehdus.

Muut metaboliset patologiat

Lisäksi on olemassa muita tyrosiinimetaboliaan liittyviä häiriöitä, joita ovat:

- Perinnöllinen tyypin I tyrosinemia: ominaista progressiivinen maksan rappeutuminen ja munuaisten toimintahäiriöt

- Perinnöllinen tyypin II tyrosinemia tai Richner-Hanhart-oireyhtymä: mikä ilmenee keratiittina ja kämmenten ja jalkojen pohjan vaurioina

- Tyrosinemia tyyppi III: joka voi olla oireeton tai esiintyä henkisenä viivästyksenä

- "Hawkinsinuria": ominaista metabolinen asidoosi lapsuudessa ja kyvyttömyys menestyä kasvussa

Tyrosiiniaineenvaihdunnassa on myös muita luontaisia ​​vikoja, jotka liittyvät sen hajoamisesta vastuussa olevien entsyymien puutteisiin, kuten tyrosiinihydroksylaasi, joka vastaa ensimmäisestä vaiheesta dopamiinin synteesissä tyrosiinista.

Viitteet

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteiinien kemiallinen rakenne. Osa I. Lontoo, Iso-Britannia: Longmans, Green ja CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., ja McKiernan, P. (2012). Tyrosiiniaineenvaihdunnan häiriöt. Syntyneet aineenvaihduntataudit: diagnoosi ja hoito (s. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Tyrosiinin aineenvaihdunnan tietyt näkökohdat nuorilla. I. Tyrosiinia hapettavan järjestelmän kehitys ihmisen maksassa. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089-1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Tyrosiiniaineenvaihdunnan vian luonne Alkaptonuriassa. Journal of Biological Chemistry, 230, 251 - 260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperin kuvattu biokemia (28. painos). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).
7. Schenck, Kalifornia, ja Maeda, HA (2018). Tyrosiinin biosynteesi, metabolia ja katabolismi kasveissa. Fytokemia, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, ja Pawelek, J. (2012). L-tyrosiini ja L-dihydroksifenyylialaniini melanosyyttitoimintojen hormonimaisina säätelijöinä. Pigmentti- ja melanoomatutkimus, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Terveyslinja. Haettu 16. syyskuuta 2019 osoitteesta www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Haettu 15. syyskuuta 2019 osoitteesta www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Ruokatiedot. Haettu 15. syyskuuta 2019 osoitteesta www.myfooddata.com