Katalaasia on oksidoreduktaasientsyyminä (H2O2: H2O2 oksidoreduktaasi) laajalti luonnossa. Se katalysoi erilaisissa kudoksissa ja solutyypeissä vetyperoksidin "hajoamisreaktiota" molekyylin happeksi ja vedeksi.
Ensimmäiset havainnot tämän tyyppisestä entsyymistä ovat peräisin 1810-luvun alkupuolelta, mutta Loew totesi vuonna 1901, että katalaasia on läsnä käytännössä kaikissa olemassa olevissa elävissä organismeissa ja useissa erilaisissa solutyypeissä.
Katalaasi-entsyymin molekyylirakenne (Lähde: Vossman Wikimedia Commonsin kautta)
Tämä entsyymi, joka on ratkaisevan tärkeä solujen eheyden ylläpitämiselle ja vetyperoksidimetabolian pääregulaattorille, oli perustavanlaatuinen tekijä voidakseen vahvistaa, että luonnossa on entsyymejä, jotka toimivat tietyillä substraateilla.
Nisäkkäillä ja muilla organismeilla on katalaasientsyymejä, jotka voivat toimia myös peroksidaaseina, katalysoimalla eri substraattien redox-reaktioita vetyperoksidilla.
Useimmissa eukaryooteissa katalaasientsyymejä esiintyy pääasiassa "peroksisomeina" tunnetuissa solunsisissä organelleissa, ja ihmisillä on lukuisia patologisia tiloja, jotka liittyvät tämän entsyymin puutteeseen.
ominaisuudet
Entsyymien, kuten katalaasin, aktiivisuus voi vaihdella huomattavasti riippuen kudostyypistä. Esimerkiksi nisäkkäissä katalaasi-aktiivisuus on merkittävää sekä munuaisissa että maksassa, ja sidekudoksissa se on paljon alhaisempi.
Siksi nisäkkäiden katalaasi liittyy ensisijaisesti kaikkiin kudoksiin, joilla on merkittävä aerobinen metabolia.
Nisäkkäillä on katalaaseja sekä mitokondrioissa että peroksisomeissa, ja molemmissa osastoissa ne ovat entsyymejä, jotka liittyvät organellaarisiin kalvoihin. Punasoluissa sen sijaan katalaasiaktiivisuus liittyy liukoiseen entsyymiin (muista, että punasoluissa on vähän sisäisiä organelleja).
Katalaasi on entsyymi, jolla on suuri vaihtuvuusluku tai katalyyttinen vakio (se on erittäin nopea ja tehokas), ja yleinen reaktio, jota se katalysoi, on seuraava:
2H2O2 → 2H2O + O2
Esimerkiksi vetyperoksidin alhaisten pitoisuuksien läsnä ollessa nisäkkään katalaasi käyttäytyy kuin oksidaasi käyttäen sen sijaan molekyylin happea (O2) hapettamaan molekyylejä, kuten indolia ja β-fenyylietyyliamiinia, aminohapon tryptofaanin edeltäjiä ja vastaavasti välittäjäaine.
Joitakin kilpailevia katalaasiaktiivisuuden estäjiä tunnetaan tällä hetkellä, etenkin natriumatsidia ja 3-aminotriatsolia. Azidi on anionisessa muodossaan voimakas inhibiittori muille proteiinille, joilla on heemaryhmiä, ja sitä käytetään mikro-organismien kasvun eliminointiin tai estämiseen erilaisissa olosuhteissa.
Rakenne
Ihmisissä katalaasia koodaa 34 kb: n geeni, jolla on 12 intronia ja 13 eksonia ja joka koodaa 526 aminohappoproteiinia.
Suurin osa tutkituista katalaaseista on tetrameerisiä entsyymejä, joiden molekyylipaino on lähellä 240 kDa (60 kDa kutakin alayksikköä kohden), ja kukin monomeeri liittyy proteesiiniseen hemiini- tai ferroprotoporfyriiniryhmään.
Sen rakenne koostuu neljästä domeenista, jotka koostuvat sekundäärisistä rakenteista, jotka muodostavat alfa-heliksit ja beeta-taitetut levyt, ja ihmisten ja nautojen maksaentsyymillä tehdyt tutkimukset ovat osoittaneet, että nämä proteiinit ovat sitoutuneet neljään NADPH-molekyyliin.
Nämä NADPH-molekyylit eivät näytä olevan välttämättömiä katalaasin entsymaattiselle aktiivisuudelle (veden ja hapen tuottamiseksi vetyperoksidista), mutta ne näyttävät olevan yhteydessä tämän entsyymin alttiuden vähentymiseen sen korkeille pitoisuuksille. myrkyllinen alusta.
Kunkin alayksikön domeenit ihmisen katalaasissa ovat:
- Ei-pyöreä jatkettu N-päätevarsi, joka toimii kvaternäärisen rakenteen vakauttamisessa
- kahdeksan anti-paralleelisen beeta-taitetun levyn β-tynnyri, joka myötävaikuttaa joitain sivusuuntaan sitoutuneista tähteistä hemiryhmään
- "kirjekuoren" domeeni, joka ympäröi ulompaa domeenia, mukaan lukien heemaryhmä ja lopulta
-Domeeni alfa-helix-rakenteella
Neljä alayksikköä, joissa on nämä neljä domeenia, vastaa pitkän kanavan muodostumisesta, jonka koko on kriittinen entsyymin vetyperoksidin tunnistamismekanismille (joka käyttää aminohappoja, kuten histidiiniä, asparagiinia, glutamiinia ja asparagiinihappoa). se).
ominaisuudet
Joidenkin kirjoittajien mukaan katalaasi täyttää kaksi entsyymifunktiota:
-Vetyperoksidin hajoaminen veteen ja molekyylin happea (erityisenä peroksidaasina).
- Protonidonorien, kuten metanolin, etanolin, monien fenolien ja muurahaishapon, hapetus käyttämällä yhtä moolia vetyperoksidia (epäspesifisenä peroksidaasina).
- Punasoluissa suurella määrällä katalaasia näyttää olevan tärkeä rooli hemoglobiinin suojauksessa hapettimilta, kuten vetyperoksidilta, askorbiinihapolta, metyylihydratsiinilta ja muilta.
Näissä soluissa oleva entsyymi on vastuussa muiden kudosten, joilla on vähän katalaasiaktiivisuutta, puolustumisesta korkeita vetyperoksidipitoisuuksia vastaan.
- Jotkut hyönteiset, kuten pommittava kovakuoriaiset, käyttävät katalaasia puolustusmekanismina, koska ne hajottavat vetyperoksidia ja käyttävät tämän reaktion kaasumaista hapotuotetta veden ja muiden kemiallisten yhdisteiden vapautumisen höyryn muodossa.
- Kasveissa katalaasi (läsnä myös peroksisomeissa) on yksi valonsisäysmekanismin komponenteista, jonka aikana RuBisCO-entsyymin tuottamaa fosfoglykolaattia käytetään 3-fosfoglyseraatin tuotantoon.
Liittyvät patologiat ihmisillä
Katalaasin substraatin, vetyperoksidin, päätuotannon lähteet ovat oksidaasientsyymien, reaktiivisten happilajien ja joidenkin kasvainsolujen katalysoimat reaktiot.
Tämä yhdiste osallistuu tulehduksellisiin prosesseihin, tarttuvien molekyylien ilmentymiseen, apoptoosiin, verihiutaleiden aggregaation säätelyyn ja solujen lisääntymisen hallintaan.
Kun tällä entsyymillä on puutteita, syntyy sen substraatin korkeita konsentraatioita, mikä aiheuttaa vaurioita solukalvossa, vikoja elektronin kuljetuksessa mitokondrioissa, homokysteiinimetaboliassa ja DNA: ssa.
Ihmisen katalaasia koodaavan geenin mutaatioihin liittyviä sairauksia ovat:
-Mellitus diabetes
-Arteriaalinen verenpaine
-Alzheimer
-Vitiligo ja muut
Viitteet
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., ja Eaton, J. (1986). Punasolujen katalaasi. Somaattisten hapettimien puolustus? J. Clin. Sijoittaa., 77, 319 - 321.
- Góth, L., Rass, P., ja Páy, A. (2004). Katalaasientsyymimutaatiot ja niiden yhteys sairauksiin. Molekyylidiagnoosi, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Katalaasi: Tetrameerinen entsyymi, jossa on neljä tiiviisti sitoutunutta NADPH-molekyyliä. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, ja Gaetani, GF (2006). Nisäkkään katalaasi: kunniallinen entsyymi, jolla on uusia salaisuuksia. Biokemiallisten tieteiden suuntaukset, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Solomon, E., Berg, L., ja Martin, D. (1999). Biologia (5. painos). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., ja Grebenko, A. (1981). Katalaasientsyymin kolmiulotteinen rakenne. Nature, 293 (1), 411 - 412.