PROTEIINIEN TOISSIJAINEN RAKENNE: OMINAISUUDET - BIOLOGIA - 2026

Sekundaarirakenne proteiinien on nimi, jolla paikallisesti taitettu konformaation joidenkin osien polypeptidiketjun on määritelty. Tämä rakenne koostuu useista malleista, jotka toistetaan säännöllisesti.

Proteiiniketjut taittuvat monella tapaa. Vain muutama näistä muodoista on kuitenkin erittäin vakaa. Luonnossa proteiinien yleisimmät muodot ovat α-kierre ja β-arkki. Nämä rakenteet voidaan kuvata aminohappotähteiden sidoskulmilla ψ (psi) ja φ (phi).

Proteiinien alfa-kierukan pallojen ja tankojen kaavio ja malli (toissijainen rakenne). Kuvannut ja muokannut: Alejandro Porto.

Aminohappotähteiden sivuketjujen välille muodostetut vuorovaikutukset voivat auttaa stabiloimaan tai päinvastoin destabiloimaan proteiinien sekundaarista rakennetta. Toissijainen rakenne voidaan havaita monien kuituproteiinien rakenteessa.

Historia

Viime vuosisadan 30-luvulla röntgenkuvien kanssa työskentelevä William Atsbury havaitsi, että hiusten proteiinilla, kuten myös sianlihan kynän proteiinilla, oli rakenteessaan segmenttejä, jotka toistettiin säännöllisesti.

Näiden tulosten perusteella ja tietäen siitä, kuinka tärkeitä vedysidokset edustavat peptidisidosten polaaristen ryhmien orientaatiota, William Pauling ja yhteistyökumppanit päättelivät hypoteettisesti mahdolliset säännölliset konformaatiot, joita proteiineilla voi olla.

Pauling ja hänen yhteistyökumppaninsa perustivat 50-luvun vuosikymmenellä useita postulaatteja, jotka oli täytettävä niiden välissä olevien polypeptidiketjujen sidoksissa, ja ensinnäkin, että kaksi atomia eivät voi lähestyä toisiaan etäisyydellä vähemmän kuin heidän vastaavat Van der Waalsin radiot.

He osoittivat myös, että ei-kovalenttisia sidoksia tarvitaan ketjujen taivutuksen stabiloimiseksi.

Näiden postuloiden ja aikaisemman tiedon perusteella ja molekyylimalleja käyttämällä he pystyivät kuvaamaan joitain säännöllisiä proteiinien muodonmuutoksia, mukaan lukien ne, jotka osoitettiin myöhemmin luonteeltaan yleisimmiksi, kuten α-kierre ja β-levy..

Α kierre

Se on yksinkertaisin sekundaarirakenne, jossa polypeptidiketju on järjestetty valssattuun ja tiivistettyyn muotoon kuvitteellisen akselin ympärille. Lisäksi kunkin aminohapon sivuketjut ulkonevat tästä kierteisestä rungosta.

Aminohapot, tässä tapauksessa, on järjestetty siten, että niiden sidoskulmat ψ ovat -45 ° -50 ° ja φ -60 °. Nämä kulmat viittaavat vastaavasti karbonyylin a-hiilen ja hapen väliseen sidoon sekä vastaavasti kunkin aminohapon typen ja a-hiilen väliseen sidoon.

Lisäksi tutkijat ovat todenneet, että jokaisella a-kierukan kierroksella on 3,6 aminohappotähdettä ja että tämä käännös on aina kiertävä proteiineissa. Sen lisäksi, että a-heeliksi on yksinkertaisin rakenne, se on hallitseva muoto a-keratiineissa, ja noin 25% globaalien proteiinien aminohapoista omaa tämän rakenteen.

Α-kierre on stabiloitunut lukuisten vety sidostensa vuoksi. Siten jokaiselle kierukan kierrokselle muodostetaan kolme tai neljä tämän tyyppistä linkkiä.

Vedosidoksissa peptidisidoksen typpi ja seuraavan neljännen aminohapon karbonyyliryhmän happiatomi ovat vuorovaikutuksessa kyseisen ketjun aminoterminaalisen pään suuntaan.

Tutkijat ovat osoittaneet, että a-kierre voidaan muodostaa polypeptidiketjuista, jotka koostuvat L- tai D-aminohapoista, edellyttäen, että kaikilla aminohapoilla on sama stereoisomeerinen konfiguraatio. Lisäksi luonnolliset L-aminohapot voivat muodostaa α-heliittejä sekä oikealla että vasemmalla kierroksella.

Kaikki polypeptidit eivät kuitenkaan voi muodostaa stabiileja a-heliilejä, koska niiden primaarirakenne vaikuttaa sen stabiilisuuteen. Joidenkin aminohappojen R-ketjut voivat destabiloida rakennetta estäen a-heelikaalien muodonmuutoksen.

Β arkki

P-levyssä tai P-taitetussa levyssä jokaisella aminohappotähteellä on 180 °: n kierto suhteessa edelliseen aminohappotähteeseen. Tällä tavoin seurauksena on, että polypeptidiketjun luuranko pysyy pidennettynä ja siksak- tai haitarmuodossa.

Harmonikka taitetut polypeptidiketjut voidaan sijoittaa vierekkäin ja tuottaa lineaarisia vety sidoksia molempien ketjujen välillä.

Kaksi vierekkäistä polypeptidiketjua voidaan järjestää samansuuntaisesti, toisin sanoen molemmat voidaan suunnata aminokarboksyylisuuntaan muodostaen yhdensuuntainen p-levy; tai ne voivat sijaita vastakkaisiin suuntiin, jolloin muodostuu vastakkaissuuntainen p-levy.

Vierekkäisten aminohappotähteiden sivuketjut työntyvät ketjun rungosta vastakkaisiin suuntiin, johtaen vuorottelevaan kuvioon. Jotkut proteiinirakenteet rajoittavat beetarakenteiden aminohappotyyppejä.

Esimerkiksi tiheästi pakattuissa proteiineissa lyhyen R-ketjun aminohapot, kuten glysiini ja alaniini, ovat useammin niiden kosketuspinnoilla.

Proteiinien sekundaarirakenteiden β-arkki. Kuvannut ja muokannut: Preston Manor School + JFL.

Toissijaisen rakenteen muut muodot

Potkuri 3

Tälle rakenteelle on tunnusomaista, että siinä on 3 aminohappotähdettä vuorollaan a-heeliksin ja kymmenestä elementistä koostuvan vety- sidossilmukan esittämän 3.6: n sijasta. Tämä rakenne on havaittu joissakin proteiineissa, mutta se ei ole kovin yleinen luonteeltaan.

Π kierre

Toisaalta tässä rakenteessa on 4,4 aminohappotähdettä kierre kierrosta kohti ja 16-jäseninen vetysilmukka. Vaikka tämä konfiguraatio on steerisesti mahdollista, sitä ei ole koskaan havaittu luonnossa.

Mahdollinen syy tähän voi olla sen ontto keskipiste, joka on liian suuri sallimaan Van der Waals -joukkojen toiminta, joka auttaisi vakauttamaan rakennetta, ja joka on kuitenkin liian pieni vesimolekyylien läpikulun sallimiseksi.

Erittäin toissijainen rakenne

Ylemmän tason rakenteet ovat a-heeliksien ja P-taitettujen levyjen sekundaaristen rakenteiden yhdistelmiä. Nämä rakenteet voivat esiintyä monissa globaaleissa proteiineissa. Mahdollisia yhdistelmiä on, ja jokaisella niistä on omat ominaisuutensa.

Joitakin esimerkkejä yläsekundaarisista rakenteista ovat: beeta-yksikkö, jossa kaksi rinnakkaista beetalevyä on liitetty a-helix-segmentillä; a-yksikkö, jolle on tunnusomaista kaksi peräkkäistä a-heliksiä, mutta erotettu ei-kierteisellä segmentillä, joka liittyy niiden sivuketjujen yhteensopivuuteen.

Useita β-arkkeja voidaan taittaa itsensä päälle, jolloin saadaan β-tynnyrin kokoonpano, kun taas itseään taitetut antiparalleelset β-arkit muodostavat ylemmän keskiasteen rakenteen, jota kutsutaan kreikkalaiseksi avaimeksi.

Viitteet

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. painos. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner ja VW Rodwell (1996). Harperin biokemia. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko ja L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. painos. WH Freeman ja yritys.
4. J.Koolman ja K.-H. Roehm (2005). Biokemian väri-atlas. 2. painos. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee ja JR McKee (2003). Biokemia: Elämän molekyylipohja. 3 ^rd painos. The McGraw-HiII Companies, Inc.