NUKLEOPROTEIINIT: RAKENNE, TOIMINNOT JA ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2026

Nukleoproteiini on mikä tahansa proteiini, joka on rakenteellisesti liittyvän nukleiinihapon - joko RNA (ribonukleiinihappo) tai DNA (deoksiribonukleiinihappo). Näkyvin esimerkkejä ovat virusten ribosomit, nukleosomit ja nukleokapsidit.

Mitään proteiinia, joka sitoutuu DNA: han, ei kuitenkaan voida pitää nukleoproteiinina. Niille on ominaista muodostaa pysyviä komplekseja eikä yksinkertaista ohimenevää assosiaatiota - kuten proteiineja, jotka välittävät DNA-synteesiä ja hajoamista ja jotka ovat vuorovaikutuksessa hetkellisesti ja hetkellisesti.

Histonit ovat eräänlainen merkittävä nukleoproteiini. Lähde: Asasia, Wikimedia Commonsista

Nukleoproteiinien toiminnot vaihtelevat suuresti ja riippuvat tutkittavasta ryhmästä. Esimerkiksi histonien päätoiminto on DNA: n tiivistäminen nukleosomeiksi, kun taas ribosomit osallistuvat proteiinien synteesiin.

Rakenne

Yleensä nukleoproteiinit koostuvat suuresta osasta emäksisiä aminohappotähteitä (lysiini, arginiini ja histidiini). Jokaisella nukleoproteiinilla on oma erityinen rakenne, mutta ne kaikki konvergoituvat sisältämään tämän tyyppisiä aminohappoja.

Fysiologisessa pH: ssa nämä aminohapot ovat positiivisesti varautuneita, mikä suosii vuorovaikutusta geneettisen materiaalin molekyylien kanssa. Seuraavaksi näemme kuinka nämä vuorovaikutukset tapahtuvat.

Vuorovaikutuksen luonne

Nukleiinihapot koostuvat sokerien ja fosfaattien rungosta, mikä antaa heille negatiivisen varauksen. Tämä tekijä on avain ymmärtääksesi kuinka nukleoproteiinit ovat vuorovaikutuksessa nukleiinihappojen kanssa. Proteiinien ja geneettisen materiaalin välinen sidos stabiloituu ei-kovalenttisilla sidoksilla.

Samoin seuraamme sähköstatiikan perusperiaatteita (Coulombin lakia), että eri merkkien (+ ja -) varaukset houkuttelevat toisiaan.

Vetovoima proteiinien positiivisten varausten ja geneettisen materiaalin negatiivisten varausten välillä aiheuttaa epäspesifisiä vuorovaikutuksia. Sitä vastoin spesifisiä liitoksia tapahtuu tietyissä sekvensseissä, kuten ribosomaalinen RNA.

On olemassa erilaisia ​​tekijöitä, jotka pystyvät muuttamaan proteiinin ja geneettisen materiaalin vuorovaikutusta. Tärkeimpiä ovat suolapitoisuudet, jotka lisäävät ionista lujuutta liuoksessa; Ionogeeniset pinta-aktiiviset aineet ja muut polaariset kemialliset yhdisteet, kuten fenoli, formamidi, muun muassa.

Luokittelu ja toiminnot

Nukleoproteiinit luokitellaan sen nukleiinihapon mukaan, johon ne ovat kiinnittyneet. Siten voimme erottaa kaksi hyvin määriteltyä ryhmää: deoksiribonukleoproteiinit ja ribonukleoproteiinit. Loogisesti, entinen kohde-DNA ja jälkimmäinen RNA.

Deoxyribonucleoproteins

Deoksiribonukleoproteiinien näkyvin tehtävä on DNA: n tiivistäminen. Solu kohtaa haasteen, joka näyttää melkein mahdottomalta voittaa: käämitetään oikein lähes kaksi metriä DNA: ta mikroskooppiseen ytimeen. Tämä ilmiö voidaan saavuttaa juosteen järjestävien nukleoproteiinien ansiosta.

Tämä ryhmä liittyy myös muun muassa replikaatioprosessien, DNA: n transkription, homologisen rekombinaation prosesseihin.

ribonukleoproteiineissa

Ribonukleoproteiinit puolestaan ​​suorittavat olennaiset toiminnot, jotka vaihtelevat DNA: n replikaatiosta geeniekspression säätelyyn ja RNA: n keskusmetabolian säätelyyn.

Ne liittyvät myös suojaaviin toimintoihin, koska lähetti-RNA ei ole koskaan vapaa solussa, koska se on altis hajoamiselle. Tämän välttämiseksi sarja ribonukleoproteiineja liittyy tähän molekyyliin suojaavissa komplekseissa.

Löydämme viruksista saman järjestelmän, joka suojaa niiden RNA-molekyylejä entsyymien vaikutuksesta, jotka voivat hajottaa sitä.

esimerkit

histones

Histonit vastaavat kromatiinin proteiinikomponenttia. Ne ovat näkyvimpiä tässä kategoriassa, vaikka löydämme myös muita DNA: han sitoutuneita proteiineja, jotka eivät ole histoneja, ja kuuluvat suureen ryhmään, jota kutsutaan ei-histoniproteiineiksi.

Rakenteellisesti ne ovat kromatiinin tärkeimpiä proteiineja. Ja runsauden kannalta ne ovat verrannollisia DNA: n määrään.

Meillä on viisi erilaista histonia. Sen luokittelu perustui historiallisesti emäksisten aminohappojen sisältöön. Histoniluokat ovat käytännössä muuttumattomia eukaryoottiryhmissä.

Tämä evoluutiovaikutus johtuu siitä valtavasta roolista, joka histoneilla on orgaanisissa olennoissa.

Jos jonkin histonin koodaava sekvenssi muuttuu, organismilla on vakavia seurauksia, koska sen DNA-pakkaus on viallinen. Siten luonnollinen valinta on vastuussa näiden ei-funktionaalisten varianttien eliminoimisesta.

Eri ryhmistä konservoituneimpia ovat histonit H3 ja H4. Itse asiassa sekvenssit ovat identtiset organismeissa kaukana toisistaan ​​- fylogeneettisesti ottaen - lehmänä ja hernenä.

DNA kääntyy itsensä niin kutsuttuun histonioktameeriksi, ja tämä rakenne on nukleosomi - geneettisen materiaalin tiivistymisen ensimmäinen taso.

protamiinien

Protamiinit ovat pieniä ydinproteiineja (nisäkkäissä ne koostuvat lähes 50 aminohapon polypeptidistä), joille on tunnusomaista korkea aminohappotähteen arginiinipitoisuus. Protamiinien päärooli on korvata histonit spermatogeneesin haploidivaiheessa.

On ehdotettu, että tämäntyyppiset emäksiset proteiinit ovat ratkaisevan tärkeitä miehen sukusolun DNA: n pakkaamiselle ja stabiloinnille. Ne eroavat histoneista siinä, että se mahdollistaa tiheämmän pakkaamisen.

Selkärankaisilla on löydetty 1-15 proteiinia koodaavaa sekvenssiä, jotka kaikki on ryhmitelty samaan kromosomiin. Sekvenssivertailu viittaa siihen, että ne ovat kehittyneet histoneista. Eniten tutkittuja nisäkkäitä kutsutaan P1 ja P2.

ribosomit

Näkyvin esimerkki RNA: han sitoutuvista proteiineista on ribosomeissa. Ne ovat rakenteita, joita esiintyy käytännössä kaikissa elävissä asioissa - pienistä bakteereista suuriin nisäkkäisiin.

Ribosomien päätehtävänä on muuntaa RNA-viesti aminohapposekvenssiksi.

Ne ovat erittäin monimutkainen molekyylikoneisto, joka koostuu yhdestä tai useammasta ribosomaalisesta RNA: sta ja joukosta proteiineja. Voimme löytää ne vapaiksi solusytoplasmassa tai ankkuroituna karkeaseen endoplasmiseen retikulumiin (itse asiassa tämän osaston ”karkea” ulkonäkö johtuu ribosomeista).

Eukaryoottisten ja prokaryoottisten organismien välillä on eroja ribosomien koosta ja rakenteesta.

Viitteet

1. Baker, TA, Watson, JD, Bell, SP, Gann, A., Losick, MA, ja Levine, R. (2003). Geenin molekyylibiologia. Benjamin-Cummings kustantaja.
2. Balhorn, R. (2007). Sperman ydinproteiinien protamiiniperhe. Genomibiologia, 8 (9), 227.
3. Darnell, JE, Lodish, HF, & Baltimore, D. (1990). Molekyylisolubiologia. Tieteelliset amerikkalaiset kirjat.
4. Jiménez García, LF (2003). Solu- ja molekyylibiologia. Pearson Education of Mexico.
5. Lewin, B (2004). Geenit VIII. Pearson Prentice Hall.
6. Teijón, JM (2006). Rakenteellisen biokemian perusteet. Toimituksellinen Tébar.