ISOLEUSIINI: OMINAISUUDET, TOIMINNOT, BIOSYNTEESI, RUOKA - BIOLOGIA - 2025

Isoleusiini (Ile, I) on yksi 22 luonnossa esiintyvää aminohappoa osana proteiineja. Koska ihmiskeho, kuten joidenkin muiden nisäkkäiden, ei pysty syntetisoimaan sitä, isoleusiini on yhdeksän välttämättömän aminohapon joukossa, joka on saatava ruokavaliosta.

Tutkija F. Ehrlich eristi tämän aminohapon ensimmäisen kerran vuonna 1903 juurikkaiden tai punajuurien melassin typpipitoisista aineosista. Myöhemmin sama kirjoittaja erotti isoleusiinin fibriinin ja muiden proteiinien hajoamistuotteista.

Isoleusiinin aminohapon kemiallinen rakenne (Lähde: Clavecin Wikimedia Commonsin kautta)

Se on ei-polaarinen aminohappo, jota on läsnä suuressa osassa elävien organismien soluproteiineja, ja lisäksi se on osa haarautuneiden ketjujen aminohappojen BCAA-ryhmää (englanninkielisistä B-sarjan C hain A mino A -siideistä) yhdessä leusiinin ja valiini.

Sillä on tehtäviä monien proteiinien tertiäärisen rakenteen luomisessa ja lisäksi se osallistuu erilaisten solun energian aineenvaihduntaan liittyvien metabolisten prekursorien muodostumiseen.

ominaisuudet

Isoleusiini luokitellaan ei-polaaristen aminohappojen ryhmään, jossa on alifaattisten luonteen R-ryhmiä tai ketjuja, ts. Hydrofobisia hiilivetyketjuja.

Tämän ominaisuuden vuoksi tämän ryhmän aminohapot, kuten alaniini, valiini ja leusiini, pyrkivät pysymään lähellä toisiaan, mikä myötävaikuttaa niiden proteiinien stabiloitumiseen, joihin ne kuuluvat, hydrofobisten vuorovaikutusten kautta.

Tämä ei-polaarinen aminohappo painaa noin 131 g / mol ja sitä on läsnä proteiineissa suhteessa lähes 6%, usein "haudattuna" niiden keskelle (hydrofobisten ominaisuuksiensa ansiosta).

Rakenne

Isoleusiini on a-aminohappo, jolla on, kuten muissakin aminohapoissa, keskeinen hiiliatomi nimeltään α-hiili (joka on kiraalinen), johon on kiinnittynyt neljä eri ryhmää: vetyatomi, aminoryhmä (-NH2), karboksyyliryhmä (-COOH) ja sivuketju tai R-ryhmä.

Isoleusiinin R-ryhmä koostuu yhden haarautuneesta hiilivedystä, jossa on 4 hiiliatomia (-CH3-CH2-CH (CH3)), jonka ketjussa on myös kiraalinen hiiliatomi.

Tästä ominaisuudesta johtuen isoleusiinilla on neljä mahdollista muotoa: kaksi niistä on optisia isomeerejä, jotka tunnetaan nimellä L-isoleusiini ja D-isoleusiini, ja kaksi muuta ovat L-isoleusiinin diastereoisomeerejä. Hallitseva muoto proteiineissa on L-isoleusiini.

Isoleusiinin molekyylikaava on C6H13NO2 ja sen kemiallinen nimi on a-amino-P-metyyli-B-etyylipropionihappo tai 2-amino-3-metyylipentatonihappo.

ominaisuudet

Isoleusiinilla on useita fysiologisia toimintoja eläimissä, mukaan lukien

- Haavan paranemista

- Typen jätteiden vieroitus

- immuunitoimintojen ja

- Eri hormonien erityksen edistäminen.

Sitä pidetään glukogeenisena aminohappona, koska se toimii esiastemolekyylinä sitruunahapposyklin (Krebs-sykli) välituotteiden synteesissä, jotka myöhemmin edistävät glukoosin muodostumista maksassa.

Tästä syystä isoleusiinin uskotaan osallistuvan plasman glukoositasojen säätelyyn, jolla on tärkeitä vaikutuksia kehon energian kannalta.

Isoleusiini edistää glutamiinin ja alaniinin synteesireittejä edistäen tasapainoa haarautuneiden ketjujen aminohappojen välillä.

Kliinisessä ympäristössä jotkut kirjoittajat huomauttavat, että isoleusiinin, leusiinin, tyrosiinin ja valiinin pitoisuuksien nousu voi olla tuumoreista kärsivien solujen ominaisia ​​markkereita, mitä seuraa glutamiinitasojen nousu.

Muut toiminnot

Eri tieteelliset tutkimukset ovat osoittaneet, että isoleusiini on välttämätöntä hemoglobiinin synteesille, proteiinille, joka vastaa hapen kuljettamisesta monien eläinten veressä.

Lisäksi tämä aminohappo aktivoi ravinteiden pääsyn soluihin; Jotkut tutkimukset paljastavat, että pitkäaikaisen paaston aikana se kykenee korvaamaan glukoosin energialähteenä ja lisäksi se on ketogeeninen aminohappo.

Ketogeenisiä aminohappoja ovat ne, joiden hiilirungot voidaan varastoida rasvahapoiksi tai hiilihydraateiksi, joten ne toimivat energiavarauksessa.

Isoleusiini ja muut haarautuneiden ketjujen aminohapot (kasvutekijöiden ja ympäristöolosuhteiden lisäksi) vaikuttavat Rapamysiinin kohteen signalointireitin, mTOR: n (R-apamysiinin mekaaninen T-kohde) aktivointiin.

Tämä reitti on tärkeä signalointireitti eukaryooteissa, jotka kykenevät hallitsemaan solujen kasvua ja aineenvaihduntaa sekä proteiinisynteesiä ja autofágiatapahtumia. Lisäksi se ohjaa ikääntymisen etenemistä ja joitain patologioita, kuten syöpää tai diabetesta.

biosynteesissä

Ihmiset ja muut eläimet eivät pysty syntetisoimaan isoleusiinia, mutta tämä on osa soluproteiineja, koska se on hankkinut päivittäin kuluttamastamme ruoasta.

Kasvit, sienet ja useimmat mikro-organismit kykenevät syntetisoimaan tätä aminohappoa jonkin verran monimutkaisilta reiteiltä, ​​jotka yleensä ovat yhteydessä toisiin aminohapoihin, joita pidetään myös välttämättöminä ihmiselle.

On esimerkiksi reittejä isoleusiinin, lysiinin, metioniinin ja treoniinin tuottamiseksi aspartaatista.

Erityisesti bakteereissa isoleusiini tuotetaan aminohaposta treoniinista pyruvaatin välityksellä reitin kautta, johon sisältyy 2 pyruvaattihiilen kondensaatio treoniinista johdetun a-ketobutyraattimolekyylin kanssa.

Reaktio alkaa treoniinidehydrataasientsyymin vaikutuksella, joka katalysoi treoniinin dehydraatiota tuottamaan a-ketobutyraattia ja ammoniumia (NH3). Myöhemmin samat entsyymit, jotka osallistuvat valiinin biosynteesiin, osallistuvat vaiheisiin

- Transaminaatio

- vastaavien ketohappojen ja hapettimien oksidatiivinen dekarboksylointi

- Dehydraus.

Tämän tyyppisissä mikro-organismeissa aminohappojen, kuten lysiinin, metioniinin, treoniinin ja isoleusiinin, synteesi on erittäin koordinoitu ja säännelty, etenkin negatiivisella palautteella, jossa reaktioiden tuotteet estävät mukana olevien entsyymien aktiivisuutta.

Huolimatta siitä, että isoleusiini, kuten leusiini ja valiini, ovat välttämättömiä aminohappoja ihmiselle, kehon kudoksissa olevat aminotransferaasientsyymit voivat palautettavasti muuntaa ne vastaaviksi α-ketohapoiksi, jotka voivat lopulta korvata ne ruokavalio.

hajoaminen

Kuten monet luonnossa tunnetuista aminohapoista, isoleusiini voidaan hajottaa muodostaen välittäjiä, joilla on erilaisia ​​metabolisia reittejä, joista Krebs-sykli erottuu (mikä tarjoaa suurimman määrän koentsyymejä, jotka toimivat energian tai muiden yhdisteiden biosynteesille).

Isoleusiinia, tryptofaania, lysiiniä, fenyylialaniinia, tyrosiinia, treoniinia ja leusiinia voidaan käyttää kaikki asetyyli-CoA: n, keskeisen metabolisen välituotteen, valmistamiseen monissa solureaktioissa.

Toisin kuin muut aminohapot, haarautuneiden ketjujen aminohapot (leusiini, isoleusiini ja valiini) eivät hajoa maksassa, vaan hapettuvat polttoaineina lihaksessa, aivoissa, munuaisissa ja rasvakudoksessa.

Nämä elimet ja kudokset voivat käyttää näitä aminohappoja aminotransferaasientsyymin läsnäolon ansiosta, joka kykenee vaikuttamaan kaikkiin kolmeen ja tuottamaan vastaavat a-ketoaminohapot.

Kun nämä hapettuneet aminohappojohdannaiset on tuotettu, α-ketohappodehydrogenaasientsyymikompleksi katalysoi niiden hapettavaa dekarboksylaatiota, jolloin se vapauttaa hiilidioksidimolekyylin (CO2) molekyylin ja tuottaa kyseisten aminohappojen asyyli-CoA-johdannaisen.

Isoleusiinimetaboliaan liittyvät patologiat

Isoleusiinin ja muiden aminohappojen metabolian viat voivat aiheuttaa erilaisia ​​outoja ja monimutkaisia ​​patologioita, kuten esimerkiksi taudin "vaahterasiirappiinin virtsaa" (virtsa, jolla on vaahterasiirapin haju) tai haarautuneen ketjun ketoasiduriaa.

Kuten nimensä osoittaa, tälle taudille on ominaista siitä kärsivien potilaiden virtsan erottuva tuoksu, samoin kuin oksentelu, kouristukset, henkinen vajaatoiminta ja ennenaikainen kuolema.

Sillä on erityisesti tehtävä virheitä entsyymikompleksissa α-ketohappodehydrogenaasi, jonka kanssa haarautuneiden ketjujen aminohapot, kuten isoleusiini ja sen hapettuneet johdannaiset erittyvät virtsaan.

Kaiken kaikkiaan haaroittuneiden ketjujen aminohappojen, kuten isoleusiinin, kataboliaan liittyvät patologiat tunnetaan orgaanisina acidurioina, vaikka ne, jotka liittyvät suoraan tähän aminohappoon, ovat melko harvinaisia.

Ruoat, joissa on paljon isoleusiinia

Tätä aminohappoa on runsaasti eläinten lihaskudoksissa, minkä vuoksi muun muassa eläinperäistä lihaa, kuten naudanlihaa, sianlihaa, kaloja ja muita vastaavia, kuten lammasta, kanaa, kalkkunaa, hirvenlihaa, ovat rikkaita siinä.

Sitä löytyy myös maitotuotteista ja niiden johdannaisista, kuten juustosta. Se on munissa ja myös erityyppisissä siemenissä ja pähkinöissä olennaisena osana niitä muodostavia proteiineja.

Sitä on runsaasti soijapavuissa ja herneissä, samoin kuin hiivauutteissa, joita käytetään erilaisiin ruuan tarkoituksiin.

Aikuisen ihmisen isoleusiinipitoisuus plasmassa on välillä 30–108 μmol / l, 2–18-vuotiailla lapsilla ja nuorilla se on välillä 22–107 μmol / l ja 0–2-vuotiailla lapsilla ne ovat suunnilleen välillä 26-86 μmol / l.

Nämä tiedot viittaavat siihen, että tämän ja muiden siihen liittyvien aminohappojen rikas ruoka on välttämätöntä monien elimistön fysiologisten toimintojen ylläpitämiseksi, koska ihmiset eivät kykene syntetisoimaan sitä de novo.

Sen saannin edut

Isoleusiiniravintolisät sisältävät yleensä muita välttämättömiä haarautuneita aminohappoja, kuten valiini tai leusiini tai muut.

Yleisimpiä esimerkkejä isoleusiinin käytöstä ovat ravintolisät, joita urheilijat käyttävät lihasmassan tai proteiinisynteesin prosenttimäärän lisäämiseen. Tieteellisistä perusteista, joille näitä käytäntöjä tuetaan, keskustellaan kuitenkin jatkuvasti, ja niiden tuloksia ei voida taata täysin.

Isoleusiinia käytetään kuitenkin torjumaan vitamiinipuutoksen (pellagra) metabolisia vaikutuksia, jotka ovat ominaisia ​​potilaille, joilla on durra- ja maissirikkaita ruokavalioita, jotka ovat runsaasti leusiinia sisältäviä ruokia, jotka voivat vaikuttaa tryptofaanin ja nikotiinihapon määrää ihmisillä.

Esimerkiksi pellagran vaikutuksiin koe-rotilla sisältyy kasvuviiveitä, jotka saadaan poistettua isoleusiinilisäyksellä.

- Eläintuotantoteollisuudessa

Eläintuotannon alalla aminohappoja, kuten lysiini, treoniini, metioniini ja isoleusiini, on käytetty pilottikokeissa valvotuissa olosuhteissa kasvavien sikojen ruokinnassa.

Erityisesti isoleusiinilla näyttää olevan vaikutuksia typen assimilaatioon, vaikkakin se ei edistä näiden tuotantoeläinten painonnousua.

- Joissakin kliinisissä tiloissa

Jotkut julkaisut viittaavat siihen, että isoleusiini pystyy alentamaan plasman glukoositasoja, joten sen saanti on suositeltava potilaille, jotka kärsivät häiriöistä, kuten diabetes tai alhainen insuliinintuotanto.

Virusinfektiot

Isoleusiinilisäys on osoittautunut hyödylliseksi potilaille, jotka tarttuvat rotaviruksella, joka aiheuttaa pienten lasten ja muiden nuorten eläinten gastroenteriitin ja ripulin kaltaisia ​​sairauksia.

Viimeaikaiset tutkimukset päättelevät, että tämän aminohapon kulutus kokeellisilla eläimillä, joilla on edellä mainitut ominaisuudet (tartunnan saaneet rotaviruksella), auttaa synnynnäisen immuunijärjestelmän kasvua ja suorituskykyä, koska PRR-signalointireitit tai reseptorit aktivoituvat ja tunnistavat kuviot.

Puutehäiriöt

Isoleusiinipuutos voi johtaa näön, ihon (kuten ihottuman) ja suoliston ongelmiin (ilmenee ripulina ja muina maha-suolikanavan oireina).

Koska vakavilla isoleusiinipuutoksilla on välttämätöntä aminohappoa hemoglobiinin muodostumisessa ja synteesissä sekä erytrosyyttien (verisolujen) uudistamisessa, sillä voi olla vakavia fysiologisia seurauksia, jotka liittyvät erityisesti anemiaan ja muihin hematologisiin sairauksiin..

Tämä on osoitettu kokeellisesti "normaaleilla" jyrsijöillä, joille on annettu huonoa ruokavaliota tässä isoleusiinissa, joka päättyy merkittävien anemisten tilojen kehittymiseen.

Isoleusiini kuitenkin osallistuu hemoglobiinin muodostumiseen vain imeväisillä, koska aikuisen ihmisen proteiinilla ei ole merkittäviä määriä sellaista aminohappoa; tämä tarkoittaa, että isoleusiinipuutos ilmenee parhaiten kehitysvaiheen varhaisvaiheissa.

Viitteet

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteiinien kemiallinen rakenne. Osa I. Lontoo, Iso-Britannia: Longmans, Green ja CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Proteiinien kemiallinen rakenne. Osa II. Lontoo, UK: Longmans, Green ja CO.
3. Barret, G., ja Elmore, D. (2004). Aminohapot ja peptidit. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Lääkärin opas aineenvaihduntatautien laboratoriodiagnoosiin (2. painos).
5. Bradford, H. (1931). Aminohappojen löytöhistoria. II. Katsaus aminohapoihin, joita on kuvattu vuodesta 1931 lähtien luontaisten proteiinien komponenteina. Ennakot proteiinikemiassa, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Leusiinin tai haaroittuneiden ketjujen aminohappojen (leusiini, isoleusiini ja valiini) täydentävien aineiden erilliset vaikutukset väsymyksenkestävyyteen ja lihasten ja maksa-glykogeenin hajoamiseen koulutettuilla rotilla. Ravitsemus, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminohapot Aminohapot. Lippincottin kuvaavissa arvosteluissa: Biokemia (3. painos, s. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., ja Damodaran, M. (1951). Aminohapot ja proteiinit hemoglobiinin muodostumisessa 2. Isoleusiini. Biochemical Journal, 49, 393 - 398.
9. Chung, AS, ja Beames, RM (1974). Rauhajoen ohran lysiini-, treoniini-, metioniini- ja isoleusiinilisäravinteet kasvatettaville sioille. Koira. J. Anim. Sei., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Plasman isoleusiinipitoisuudet pienentyneet ihmisillä maha-suolikanavan yläverenvuodon jälkeen. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminohapot, proteiinit ja syövän biokemia (osa 241). Lontoo: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). Haettu 30. elokuuta 2019 osoitteesta
13. Gelfand, R., Hendler, R., ja Sherwin, R. (1979). Ruokavaliohiilihydraatit ja nautittujen proteiinien metabolia. Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Ruokaproteiinien biokemia. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Leusiinin, isoleusiinin ja valiinin metabolian häiriöt. Julkaisussa N. Blau (toim.), Lääkärin opas perinnöllisten aineenvaihduntatautien diagnosointiin, hoitoon ja seurantaan (s. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Isoleusiinin hajoamisen synnynnäiset virheet: Katsaus. Molekyyligenetiikka ja aineenvaihdunta, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Isoleusiinin vaikutus ihoon ja elektroencefalogrammi Pellagrassa. Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, ja Kirk, K. (2007). Välttämättömän ravintoaineen isoleusiinin kuljetus ihmisen punasoluissa, jotka ovat saaneet malarialoista Plasmodium falciparum. Blood, 109 (5), 2217–2224.
19. Kansallinen bioteknologiatietokeskus. PubChem-tietokanta. l-isoleusiini, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (saatavana 31. elokuuta 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., ja Gannon, MC (2008). Suun kautta annetun isoleusiinin vaikutus glukoosin kanssa tai ilman sitä glukoosin insuliini-, glukagoni- ja glukoosipitoisuuksiin muilla kuin diabeetikoilla. Eurooppalainen kliinisen ravinnon ja aineenvaihdunnan sähköinen lehti, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF ja Soeters, PB (1989). Onko seurausta ruoansulatuskanavan verenvuodon lisääntyneestä ammoniakin vapautumisesta isoleusiinin täydellisestä puutteesta hemoglobiinissa? Sikoja koskeva tutkimus. Hepatology, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, ja Schmidt, CLA (1931). Aminohappojen löytöhistoria. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Haaroittuneiden aminohappojen ja lihasproteiinien synteesi ihmisillä: myytti vai todellisuus? Urheiluravitsemuksen kansainvälisen seuran lehti, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Aminohapot: Metabolia, toiminnot ja ravitsemus. Aminohapot, 37 (1), 1–17.