Tropomyosln on yksi kolmesta proteiineja, jotka ovat osa ohut filamenttien myofibrilleissä lihaksen solujen poikkijuovaisiin luurankolihasten selkärankaisten ja jotkut selkärangattomat lihassoluja.
Se liittyy pääasiassa lihaksen myofibrillien aktiinifilamentteihin, mutta on olemassa raportteja, jotka osoittavat, että vaikka vähäisemmässä määrin, se voi liittyä myös muiden kuin lihassolujen sytoskeletonin aktiinfilamentteihin.
Tropomysiinin atomimalli (Lähde: Spid ~ commonswiki oletettu (perustuu tekijänoikeusvaatimuksiin). Via Wikimedia Commons)
Se eristettiin ja kiteytettiin ensimmäistä kertaa vuosina 1946 - 1948, käyttämällä protokollia, jotka olivat samanlaisia kuin käytettyinä vuosia aiemmin, jotta saadaan aktiini ja myosiini, kaksi myofilamenttien runsaimpaa proteiinia.
Luuston lihassoluissa tropomysiini muodostaa yhdessä troponiinin kanssa säätelevän proteiiniduoon, joka toimii kalsiumin “anturina”, koska sen estävä yhteys aktiinikuituihin kääntyy sen jälkeen kun se on sitoutunut kalsiumioneihin, jotka Ne tulevat soluun vasteena hermostimulaatioille, jotka johtavat supistumiseen.
ominaisuudet
Selkärankaisissa soluissa tropomysiosiinia esiintyy aina osana lihasteiden myofibrillien ohuita filamentteja, sekä luurankolihaksissa että sileissä lihaksissa, joissa se harjoittaa säätelytoimintoja.
Tutkijat ovat kuvanneet tropomyosiinia asymmetrisenä proteiinina, joka on melko stabiili lämmön suhteen (lämpöstabiili), jonka polymeroituminen näyttää riippuvan väliaineen ionipitoisuudesta, josta se löytyy.
Se kuuluu laajaan ja monimutkaiseen kuitu- ja kierteisten proteiinien perheeseen, joka on levinnyt laajasti eukaryooteissa. Selkärankaisilla tropomyosiinit luokitellaan kahteen suureen ryhmään:
- Ne, joilla on korkea molekyylipaino (välillä 284 - 281 aminohappoa).
- Ne, joiden molekyylipaino on pieni (välillä 245-251 aminohappoa).
Kaikilla isomuodoilla, kun niitä tarkastellaan erikseen, on aminohappotähteiden lukumäärä, joka on 40-kertainen. On hypoteeseja, että jokainen näistä aminohappojen "klustereista" on vuorovaikutuksessa G-aktiinimonomeerin kanssa, kun molemmat proteiinit ovat kompleksoituneet. ohuissa filamenteissa.
Nisäkkäät sisältävät vähintään 20 tropomyosiinin isoformia, joita koodaa neljä geeniä, jotka ilmentyvät vaihtoehtoisten promoottorien kautta ja joiden tuotteet (mRNA) prosessoidaan vaihtoehtoisella silmukoinnilla ("silmukointi").
Joillakin näistä isomuodoista on differentiaalinen ilmentyminen. Monet ovat kudos- ja vaihekohtaisia, koska jotkut löytyvät tietyistä lihaskudoksista, ja voi olla, että ne ilmenevät vain tietyllä kehitysvaiheessa.
Rakenne
Tropomüosiini on dimeerinen proteiini, joka koostuu kahdesta kelatusta alfa-polypeptidiheliksiin, joissa on enemmän tai vähemmän 284 aminohappotähdettä, joiden molekyylipaino on lähellä 70 kDa ja pituus yli 400 nm.
Koska isoformeja voi olla useita, niiden rakenne voi koostua kahdesta identtisestä tai kahdesta erilaisesta molekyylistä, jolloin muodostuu vastaavasti homodimeerinen tai heterodimeerinen proteiini. Ne eroavat "lujuudestaan", jolla ne sitoutuvat aktiinifilamentteihin.
Tropomüosiinimolekyylit, myös muodoltaan rihmalliset, sijaitsevat "ura-alueilla", jotka ovat G-aktiinipolymeeriketjujen välissä, jotka muodostavat hienokuitujen F-aktiini-juosteet. Jotkut kirjoittajat kuvaavat assosiaatioitaan muodon "komplementaarisuutena" molempien proteiinien välillä.
Tämän proteiinin sekvenssi on ajateltu toistuvien heptapeptidien ("7 aminohapon") "nauhana", jonka yksilölliset ominaisuudet ja ominaisuudet edistävät sen rakenteen muodostavien kahden heliksin stabiilia pakkaamista ja joiden välille sitoutumiskohdat muodostuvat. aktiinille.
Tropomyosiinin ja aktiinikuitujen välinen liitto syntyy pääosin sähköstaattisten vuorovaikutusten kautta.
Tropomüosiinien N-terminaalinen pää on erittäin säilynyt erilaisissa lihaksen isomuodoissa. Niin paljon, että kahdeksan ensimmäisestä yhdeksästä jäännöksestä on identtinen ihmiseltä Drosophilalle (hedelmäkärpäs), ja 18 ensimmäisistä 20 N-terminaalisesta jäännöksestä on säilynyt kaikissa selkärankaisissa.
ominaisuudet
Tropomüosiini ja troponiini, kuten aiemmin keskusteltiin, muodostavat selkärankaisten ja joidenkin selkärangattomien luuston ja sydänkuitujen lihaksen supistumisen sääntelevän duo-ryhmän.
Troponiini on proteiinikompleksi, joka koostuu kolmesta alayksiköstä: yksi, joka reagoi kalsiumiin ja sitoutuu siihen, toinen, joka sitoutuu tropomyosiiniin, ja toinen, joka sitoutuu aktiini F -filamentteihin.
Jokainen tropomyosiinimolekyyli liittyy troponiinikompleksiin, joka säätelee entisen liikkeitä.
Kun lihas on rentoutunut, tropomysiini on erityisessä topologiassa, joka estää myosiinia sitovat kohdat aktiinissa estäen supistumisen.
Kun lihaskuituja stimuloidaan riittävästi, solunsisäinen kalsiumkonsentraatio kasvaa, mikä aiheuttaa troponiiniin konformaatiomuutoksen, joka liittyy tropomyosiiniin.
Troponiinin konformaatiovaihtelu indusoi myös tropomüosiinin konformaatiomuutoksen, joka johtaa aktion myosiinin sitoutumiskohtien "vapautumiseen" ja sallii myofibrillien supistumisen.
Muissa kuin lihassoluissa, joissa sitä löytyy, tropomysiini täyttää ilmeisesti rakenteelliset toiminnot tai solumorfologian ja liikkuvuuden säätelyssä.
Tropomüosiini allergeenina
Tropomyosiini on tunnistettu yhdeksi yleisimmistä allergisista lihasproteiineista tapauksissa, joissa eläinperäisistä elintarvikkeista johtuvat allergiset reaktiot.
Sitä on lihas- ja ei-lihassoluissa, sekä selkärankaisissa että selkärangattomissa. Eri tutkimukset paljastavat, että äyriäisten, kuten katkarapujen, rapujen ja hummerien, aiheuttamat allergiset reaktiot ovat seurausta heidän epitooppiensa "havaitsemisesta" immunoglobuliinien avulla yliherkän allergisen potilaan seerumissa.
Tämän proteiinin uskotaan käyttäytyvän ristireaktiivisena allergeenina, koska esimerkiksi katkarapulle allergiset potilaat ovat myös allergisia muille äyriäisille ja nilviäisille, joilla on samanlaisilla ominaisuuksilla varustettu proteiini.
Viitteet
- Ayuso, GRR ja Lehrer, SB (1999). Tropomyosiini: Selkärangaton pan-allergeeni. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247–258.
- Dominguez, R. (2011). Tropomyosiini: Portinvartijan näkemys aktiinifilamentista paljastui. Biophysical Journal, 100 (4), 797–798.
- Farah, C., ja Reinach, F. (1995). Troponiinikompleksi ja lihasten supistumisen säätely. FASEB, 9, 755–767.
- Phillips, GN, Fillers, JP, & Cohen, C. (1986). Tropomüosiinikiderakenne ja lihassäätely. Journal of Molecular Biology, 192, 111–131.
- Ross, M., ja Pawlina, W. (2006). Histologia. Teksti ja atlas korreloidulla solu- ja molekyylibiologialla (5. painos). Lippincott Williams & Wilkins.