GLYKOPROTEIINIT: RAKENNE, TOIMINNOT, LUOKAT JA ESIMERKIT - BIOLOGIA - 2025

Glykoproteiinit tai glykoproteiinit ovat transmembraaniproteiineja, jotka ovat osa suurta perhettä kalvon glykokonjugaattien ja ovat läsnä eläinten, kasvien ja mikro-organismien, kuten bakteerien, hiivan, ja Archaea.

Ne määriteltiin ensimmäisen kerran vuonna 1908 American Biochemists Society of Protein Nomenclature Committee -tapahtumassa. Ne ovat seurausta proteiinin glykosidiliitoksesta hiilihydraattiosuuden kanssa, nimeltään glukaani.

Palkokasvien lektiinimonomeerin rakenne (Lähde: Käyttäjä: Tomixdf Wikimedia Commonsin kautta)

Ne ovat proteiineja, joita on erityisen runsaasti monien solujen plasmamembraanin pinnalla ja jotka muodostavat tärkeän osan niitä peittävästä hiilihydraattikerroksesta, jota monissa tapauksissa kutsutaan glykokalyksiiksi.

Glykoproteiinien prekursoriproteiineja modifioidaan kovalenttisesti endoplasmisessa retikulumissa ja monien eukaryootien Golgi-kompleksissa niiden translaation jälkeen, vaikkakin on olemassa tapauksia glykosylaatiosta sytosolissa, mutta ne ovat vähemmän yleisiä ja esiintyvät vain yhdellä sokerityypillä.

Proteiiniglykosylaatiolla on usein tärkeitä toiminnallisia vaikutuksia sen aktiivisuuteen, koska se voi osallistua taittumiseen ja siten sen kolmannen rakenteen muodostamiseen.

Glykaanilla on useita solun biologisesti tärkeitä toimintoja, koska ne voivat antaa spesifisyyden soluille ja osallistua solun sisäisiin ja solujen välisiin signalointiprosesseihin, koska ne ovat ligandit endogeenisille ja eksogeenisille reseptoreille.

Glykoproteiinit, samoin kuin muut glykokonjugaatit, ovat niin tärkeitä, että solu omistaa jopa 1% genomistaan ​​glykosylaatiokoneistoon ja ihmisillä yli 70% proteiineista modifioituu glykosylaatiolla.

Rakenne

Glykoproteiinien rakennetta tutkitaan niiden aminohapposekvenssin, sekvenssin glykosylaatiokohtien ja näihin kohtiin sitoutuvien glykaaniosien rakenteiden perusteella.

Oligosakkaridiketjut, jotka on kytketty glykosyloimalla näihin proteiineihin, ovat yleensä hyvin erilaisia, mutta ne ovat lyhyitä, koska ne eivät ylitä 15 sokerijäännöstä. Joillakin proteiineilla on yksi oligosakkaridiketju, mutta toisilla voi olla enemmän kuin yksi ja nämä voivat olla haarautuneita.

Liitos oligosakkaridien ja proteiinien välillä tapahtuu hiilihydraatin anomeerisen hiilen ja seriini- tai treoniinitähteen hydroksyyliryhmän (-OH) kautta, O-glykosylaation tapauksessa, tai asparagiinitähteen amiditypen kautta, N-glykosylaation tapauksessa.

Näin sidotut hiilihydraatit voivat edustaa jopa 70% glykoproteiinin molekyylipainosta, ja hiilihydraattiosuuden ominaisuudet (esimerkiksi koko ja varaus) voivat suojata joitain proteiineja entsymaattiselta proteolyysiltä.

Samalla proteiinilla voi olla erilaisissa kudoksissa erilaisia ​​glykosylaatiomuotoja, jotka tekevät siitä erilaisen glykoproteiinin, koska täydellinen rakenne ei sisällä vain aminohappotähteitä ja niiden tilajärjestelyjä, vaan myös niihin kiinnittyneitä oligosakkarideja.

Glykoproteiineissa toistuvasti löydettyjä sokerijäännöksiä ovat: D-galaktoosi, D-mannoosi, D-glukoosi, L-fukoosi, D-ksyloosi, L-arabinofuranoosi, N-asetyyli-D-glukosamiini, N-asetyyli -D-galaktosamiini, jotkut siaalihapot ja näiden kaikkien modifikaatiot.

ominaisuudet

rakenteellinen

Rakenteellisesta näkökulmasta glykoproteiinit tarjoavat hiilihydraattiketjuja, jotka osallistuvat solujen suojaukseen ja voiteluun, koska ne kykenevät hydratoimaan ja muodostamaan viskoosin aineen, joka vastustaa mekaanisia ja kemiallisia aggressioita.

Joitakin glykoproteiineja löytyy myös bakteereista ja arhaasta, ja nämä ovat tärkeitä komponentteja S-kerroksessa, joka on solukotelon uloin kerros.

Lisäksi niitä löydetään myös flagelliiniproteiinien ainesosina, jotka ovat osa flagellar-filamenteista, joita käytetään liikuntaeliminä.

Kasveilla on myös rakenteellisia glykoproteiineja, joille on ominaista monimutkaiset glykosylaatiomallit ja joita voidaan löytää osana soluseinämän rakennetta tai solunulkoisessa matriisissa.

Solujen tunnistaminen

Glykoproteiineilla on tärkeitä tehtäviä solujen välisinä tunnistuskohdina, koska monet solun pinnalla olevat reseptorit kykenevät tunnistamaan spesifiset oligosakkaridisekvenssit.

Esimerkki solunvälisistä tunnistuksista, jotka tapahtuvat solun pinnalla olevien oligosakkaridiketjujen avulla, on tapaus, jossa munasolut ja siemenneste ovat tunnistaneet, mikä on välttämätöntä, jotta hedelmöitysilmiö tapahtuisi monisoluisissa organismeissa, joilla on sukupuolinen lisääntyminen.

Ihmisten veriryhmät määräytyvät glykoproteiineihin kiinnittyneiden sokerien identiteetin perusteella, jotka määrittelevät ne. Vasta-aineet ja monet hormonit ovat myös glykoproteiineja, ja niiden toiminnot ovat välttämättömiä kehon signaalien ja puolustuksen kannalta.

Solun tarttuvuus

Nisäkkään immuunijärjestelmän T-soluissa on glykoproteiini, jossa tarttuvuusdomeenit tunnetaan nimellä CD2, joka on avainkomponentti immuunistimulaatiolle, koska se välittää sitoutumista lymfosyyttien ja antigeeniä esittelevien solujen välille reseptorinsa, CD58-glykoproteiini.

Joillakin viruksilla, joilla on tärkeitä patogeenisiä toimintoja monille nisäkkäille, mukaan lukien ihmiset, on pinta-glykoproteiineja, jotka toimivat viruspartikkelin tarttumisprosesseissa soluihin, joita he loistavat.

Tällainen tapaus on ihmisen hankitun immuunikatoviruksen tai HIV: n GP120-proteiini, joka on vuorovaikutuksessa GP41-nimisen ihmisen solujen pintaproteiinin kanssa ja joka toimii yhdessä viruksen pääsyn kanssa soluun.

Samalla tavoin monet glykosyloidut proteiinit osallistuvat tärkeisiin soluadheesioprosesseihin, jotka tapahtuvat monisoluisten organismien monissa kudoksissa olevien solujen tavallisessa elämässä.

Glykoproteiinit terapeuttisina kohteina

Nämä proteiini-hiilihydraattikompleksit ovat edullisia kohteita monille patogeeneille, kuten loisille ja viruksille, ja monilla glykoproteiineilla, joilla on poikkeavia glykosylaatiomalleja, on kriittinen rooli autoimmuunisairauksissa ja syövissä.

Näistä syistä useat tutkijat ovat ryhtyneet ehdottamaan näitä proteiineja mahdollisiksi terapeuttisiksi kohteiksi ja diagnostiikkamenetelmien, uuden sukupolven terapioiden ja jopa rokotteiden suunnitteluun.

Lessons

Glykoproteiinien luokittelu perustuu pääasiassa proteiini- ja hiilihydraattiosia yhdistävän glykosidisidoksen luonteeseen ja kiinnittyneiden glykaanien ominaisuuksiin.

Sokerijäännösten mukaan glykoproteiineja, joissa on monosakkarideja, disakkarideja, oligosakkarideja, polysakkarideja ja näiden johdannaisia, voi olla. Jotkut kirjoittajat katsovat glykoproteiinien luokituksen:

- Proteoglykaanit, jotka ovat alaluokka ryhmässä glykoproteiineja, jotka sisältävät hiilihydraattiosassa polysakkaridit, jotka koostuvat pääasiassa aminosokereista (glykosaminoglykaanit).

- Glykopeptidit, jotka ovat molekyylejä, jotka koostuvat hiilihydraateista, jotka on kytketty oligopeptideihin, jotka muodostuvat aminohapoista niiden L- ja / tai D-konformaatioissa.

- glykoaminohapot, jotka ovat aminohappoja, jotka on kytketty sakkaridiin minkä tahansa tyyppisen kovalenttisen sidoksen kautta.

- Glykosyyliaminohapot, jotka ovat aminohappoja, jotka on kytketty sakkaridiosaan O-, N- tai S-glykosidisidosten kautta.

Näiden hiilihydraatteihin liitettyjen proteiinien nimikkeistössä etuliitteitä O-, N- ja S- käytetään määrittämään, minkä sidosten kautta sokerit ovat kiinnittyneet polypeptidiketjuun.

esimerkit

- Glycophorin A on yksi parhaiten tutkituista glykoproteiineista: se on erytrosyyttien (solujen tai punasolujen) kalvon kiinteä proteiini ja siinä on 15 oligosakkaridiketjua, jotka ovat kovalenttisesti kytketty aminohappotähteisiin N-terminaalisella alueella a läpi O-glykosidisidosten ja ketjun, joka on kytketty N-glykosidisilla sidoksilla.

- Suurin osa veren proteiineista on glykoproteiineja, ja tähän ryhmään kuuluvat immunoglobuliinit ja monet hormonit.

- Maidossa läsnä oleva laktalbumiini on glykosyloitunut, samoin kuin monet haiman ja lysosomaaliset proteiinit.

- Lektiinit ovat hiilihydraatteja sitovia proteiineja, ja siksi niillä on useita tunnistettavia toimintoja.

- On myös korostettava monia eläinhormoneja, jotka ovat glykoproteiineja; Näistä voidaan mainita lutropiini (LH), follitropiini (FSH) ja tirotropiini (TSH), joita syntetisoidaan aivolisäkkeen etupuolella, ja kooriongonadotropiini, jota tuotetaan ihmisten, kädellisten ja istukan istukassa. hevoseläinten tuotannosta.

Näillä hormoneilla on lisääntymistoimintoja, koska LH stimuloi munasarjojen ja kivesten Leydig-solujen steroidogeneesiä.

- Kollageeni, runsas proteiini, jota esiintyy pääasiassa eläinten sidekudoksissa, edustaa suurta glykoproteiiniperhettä, joka koostuu yli 15 proteiinityypistä, jotka ovat tosin erilaisia, vaikka niillä on monia yhteisiä ominaisuuksia.

Nämä proteiinit sisältävät "ei-kollageenisia" osia, joista osa koostuu hiilihydraateista.

- Extensiinit ovat kasviproteiineja, jotka koostuvat liukenemattomien glykoproteiinien verkosta, joissa on runsaasti hydroksiproliini- ja seriinitähteitä. Niitä löytyy kasvisolujen seinämistä, ja niiden uskotaan toimivan suojana erityyppisiltä stressiltä ja patogeeneiltä.

- Kasveissa on myös lektiinimäisiä proteiineja, ja erityinen esimerkki näistä ovat perunalektiinit, joilla on ilmeisesti kyky agglutinoida verisoluja, kuten erytrosyyttejä.

- Viimeisenä, mutta ei vähäisimpänä, voidaan nimetä muciineja, jotka ovat limakalvoihin erittyviä glykoproteiineja ja jotka ovat osa eläinten sylkeä ja suorittavat pääasiassa voitelu- ja signalointitoimintoja.

Viitteet

1. Montreuil, J., Vliegenthart, J., & Schachter, H. (1995). Glykoproteiineja. (A. Neuberger & L. Deenen, toim.). Elsevier.
2. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).
3. Struwe, W., ja Cosgrave, E. (2011). Glykoproteiinien toiminnallinen ja rakenteellinen proteomiikka. (R. Owens & J. Nettleship, toim.). Lontoo: Springer.
4. Voet, D., ja Voet, J. (2006). Biokemia (3. painos). Toimittaja Médica Panamericana.
5. Wittman, V. (2007). Glykopeptidit ja glykoproteiinit. Yhteenveto, rakenne ja soveltaminen. (V. Balzani, J.-M. Lehn, A. de Meijere, S. Ley, K. Houk, S. Schreiber, J. Thiem, toim.). Leipzig: Springer Science + Business Media, LLC.