ALANIINI: OMINAISUUDET, RAKENNE, TOIMINNOT, BIOSYNTEESI - BIOLOGIA - 2026

Alaniini (Ala) on yksi 22 tunnettua aminohappoa, jotka käsittävät proteiinin rakenteen kaikki organismit, bakteereista ihmiseen. Koska elimistö voi syntetisoida sen, se luokitellaan ei-välttämättömäksi aminohapoksi.

Proteiineilla on emäksinen tai primaarirakenne, joka koostuu aminohappoketjusta, jota kutsutaan polypeptidiketjuksi, näissä ketjuissa jokainen aminohappo koostuu keskushiilestä, jota kutsutaan a-hiileksi.

Alaniinihapon kemiallinen rakenne (Lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

A-hiili on kiinnittynyt neljään ryhmään: aminoryhmä (-NH2), karboksyyliryhmä (-COOH), vetyatomi (-H) ja ryhmä tai sivuketju (-R), joka identifioi jokaisen aminohapon. Sivuketjussa hiilet ovat peräkkäin kirjaimia ß, γ, δ ja ε.

Aminohapot luokitellaan sivuketjujensa polaarisuuden perusteella, ja siten on olemassa apolaarisia hydrofobisia ja polaarisia hydrofiilisiä aminohappoja, jotka puolestaan ​​voivat olla neutraaleja, emäksisiä ja happamia. Alaniini on hydrofobinen apolaarinen aminohappo ja se on glysiinin jälkeen yksinkertaisin aminohappo ja useimmissa proteiineissa eniten.

Alaniini voidaan muodostaa lihakseen ja kuljettaa maksaan, missä se johdetaan glukoneogeeniselle reitille, toisin sanoen tielle, jolla muodostetaan glukoosi ei-glykosidisista aineista. Alaniini voidaan myös syntetisoida maksassa tryptofaanin ja urasiilin katabolismin kautta ja voidaan hajottaa pyruvaatiksi.

Se osallistuu tryptofaanin, pyridoksiinin (B6-vitamiini) ja karnosiinin synteesiin, ja koska se voidaan muuttaa pyruvaatiksi, se osallistuu epäsuorasti glykemian säätelyyn tai luuston lihaksen energialähteeksi.

Sitä käytetään ravintolisäaineena urheilun suorituskyvyn parantamiseksi, ja sitä löytyy luonnollisesti naudanlihasta, sianlihasta ja kalasta, maidosta ja sen johdannaisista sekä munista. Jotkut palkokasvit, hedelmät ja pähkinät ovat myös runsaasti alaniinia.

Rakenne

Edellä keskusteltiin siitä, että alaniinilla, kuten kaikilla aminohapoilla, on a-hiili, johon on kiinnittynyt neljä ryhmää, R-ryhmä on metyyliryhmä (-CH3).

Siksi kehon pH: ssa (noin 7,4) alaniinin α-hiili kiinnittyy protonoituun aminoryhmään (-NH3 +), karboksyyliryhmään, joka on menettänyt protonin (-COO-), vedyn ja metyyliryhmä (-CH3).

Useimmat aminohapot ovat ionisoituvia pH-arvossa 7,0 ja geometrisesti niissä voi olla isomeerejä, joita kutsutaan enantiomeereiksi, jotka ovat peilikuvia, kuten oikea ja vasen käsi.

Sitten kaikki aminohapot voidaan löytää "kiraalisina pareina", joita merkitään nimellä D tai L (vastaavasti dekstro ja levo), riippuen a-hiiltä ympäröivien atomien sijainnista.

Kuitenkin alaniini, kuten useimpien aminohappojen kohdalla, esiintyy pääasiassa L-muodossa, koska se on muoto, johon entsyymit lisäävät proteiinisynteesin aikana.

Tämä aminohappo voidaan löytää myös p-alaniinina, jossa aminoryhmä on kiinnittynyt P-hiileensä, ts. Sivuketjunsa ensimmäiseen hiileen.

Β-alaniini löytyy pantoteenihaposta (B5-vitamiini) ja joistakin luonnollisista peptideistä. D-alaniini löytyy joistakin polypeptideistä, jotka ovat osa joidenkin bakteerisolujen seinämiä.

Ryhmä R (metyyli, CH

Alaniinisivuketjun metyyliryhmä on tyydyttynyt hiilivety, joka antaa ei-polaarisen hydrofobisen ominaisuuden tälle aminohapolle. Tämä alaniinin ominaisuus on yhteinen tämän ryhmän muiden aminohappojen, kuten glysiinin, valiinin, leusiinin ja isoleusiinin kanssa.

Alifaattisten ryhmän muodostavat aminohapot ovat kemiallisesti neutraaleja aminohappoja ja niillä on erittäin tärkeä rooli proteiinien kolmiulotteisen rakenteen muodostumisessa ja ylläpitämisessä, koska niillä on taipumus reagoida keskenään, lukuun ottamatta vettä.

Nämä aminohapot, mukaan lukien alaniini, sisältävät saman määrän ionisoituvia ryhmiä vastakkaisilla varauksilla, joten niillä ei ole nettovarausta ja niitä kutsutaan "kahtaisioniksi".

ominaisuudet

Kuten suurin osa tunnetuista aminohapoista, alaniinia käytetään yleisesti peptidien ja proteiinien synteesissä, ja se osallistuu joidenkin proteiinien polypeptidirakenteen ja tertiäärisen rakenteen luomiseen.

Toinen tärkeä alaniinin tehtävä on osallistua epäsuorasti glykemian hallintaan:

Se voi aiheuttaa pyruvaatin ja päinvastoin, se voi myös päästä maksaan ja muuttua glukoosiksi glukoneogeneesin kautta vapauttaakseen verenkiertoon tai käyttääkseen tarvittaessa glykogeenin synteesiin.

Alaniini osallistuu ammoniumin kuljettajana lihaksesta maksaan, koska se voidaan syntetisoida aminoimalla pyruvaatista, kuljettaa maksaan ja muuttua transaminoinnilla.

Tämä tapahtuu samanaikaisesti a-ketoglutaraatin muuttumisen kanssa glutamaatiksi, joka voi siirtyä ureasykliin ja muuttua takaisin pyruvaatiksi.

Muut toiminnot

Tämä aminohappo on välttämätön tryptofaanin ja pyridoksiinin synteesille. Vaikka alaniinilla on kemiallisesti heikosti reaktiivinen, sillä voi olla substraatin tunnistaminen ja entsyymien säätelytoiminnot.

Yksi β-alaniinin tehtävistä on ravintolisä, koska sitä käytetään ergogeenisena liikunnan apuna. Β-alaniinin nauttiminen lisää karnosiinin (p-alaniinin ja histidiinin muodostaman dipeptidin) konsentraatiota luurankolihaksessa, toimien “puskurina”.

Normaalisti karnosiini ei vaikuta merkittävästi lihassolun kokonaispuskurikapasiteettiin ja tämä johtuu sen matalasta pitoisuudesta. P-alaniinin antaminen lisää tätä konsentraatiota ja siten puskurikapasiteettia parantaen siten kestävyyttä vähentämällä väsymystä.

biosynteesissä

Tärkein alaniini-synteesi ihmiskehossa tapahtuu pyrruvihapon pelkistävällä aminoinnilla. Tämä reaktio vaatii yhden entsymaattisen vaiheen.

Pyruvaatti tarjoaa hiilirungon ja glutamaatti tarjoaa aminoryhmän, joka siirtyy pyruvaattiin. Entsyymi, joka katalysoi tätä palautuvaa reaktiota, on alaniinitransaminaasi.

Tämän reaktion tuloksena muodostuu alaniini ja a-ketoglutaraatti. Alaniini voi sitten olla läsnä glukoneogeneesissä, glykolyysissä ja Krebs-syklissä.

Toinen alaniinilähde on peräisin tryptofaanin hajoamisesta asetyyli-CoA: ksi. Tällä reitillä kun entsyymi kynureninaasi hydrolysoi 3-hydroksikynureniiniä, muodostuu 3-hydroksi-antranilaatti ja alaniini. Alaniini vapautuu ja 3-hydroksi-antranilaatti seuraa metaboliareittiä.

Urasiilin hajoaminen on toinen alaniinin lähde. Tässä tapauksessa tuotetaan p-alaniinia, joka voi seurata useita metabolisia reittejä, joista yhdestä tulee tulla asetyyli-CoA.

hajoaminen

Aminohappohajoamisen yleinen prosessi

Aminohappoja ei varastoida kuten hiilihydraatteja ja rasvoja, joten niitä, jotka vapautuvat proteiinien hajoamisen aikana, on käytettävä uudelleen uusien proteiinien ja nukleotidien synteesiin.

Toisaalta, aminohapot voivat hajoa ja niiden hiilirunkoita voidaan käyttää katabolisiin tai anabolisiin reaktioihin.

Kun aminohapot hajoavat, ylimäärä typpeä muodostaa ammoniakkia, joka on myrkyllinen aine, joka on poistettava ja aminohappohajoamisen ensimmäinen vaihe on typen poisto.

Nisäkkäillä tämä hajoaminen tapahtuu maksassa; siellä kaikki aminohapot, jotka ovat ylimääriä ja joita ei voida käyttää, hajoavat.

Alaniinin hajoaminen

Alaniinin hajoaminen tapahtuu muuttamalla alaniini pyruvaatiksi. Tätä reaktiota katalysoi alaniinitransaminaasi ja se vaatii a-ketoglutaraatin läsnäolon aminoryhmän vastaanottajana ja sitä seuraavan glutamaatin muodostumisen; se on palautuva reaktio.

Nämä reaktiot alaniinin muodostumisesta pyruvaatista ja alaniinin hajoamisesta pyruvaatiksi muodostamiseksi ovat osa sykliä, johon sisältyy luu-lihakset ja maksa.

Maksa toimittaa glukoosia lihakseen ja lihas muuttaa glykolyysiä kautta glukoosista pyruvaatiksi ATP: n tuottamiseksi; Tämä pyruvaatti voi päästä alaniinisynteesiin, joka voidaan vapauttaa verenkiertoon ja palauttaa maksaan, joka muuttaa sen takaisin pyruvaatiksi, joka siirtyy glukoneogeneesiin muodostaen glukoosia.

Jakso toistetaan tarvittaessa. Maksassa pyruvaatin tuotanto alaniinista tuottaa ammoniumioneja, jotka sitoutuvat glutamiiniin ja glutamaattiin ja jotka siirtyvät ureasykliin. Sitten urea poistuu virtsasta.

Alaniini, glysiini, kysteiini, seriini ja treoniini ovat glukogeenisiä aminohappoja, koska niiden hajoaminen voi aiheuttaa pyruvaatin, a-ketoglutaraatin, sukkinyyli-CoA: n, fumaraatin tai oksaaloasetaatin, kaikki glukoosin glukoneogeeniset esiasteet.

Alaniinirikkaat ruuat

Tärkeimmät aminohappojen lähteet ovat vähärasvainen liha, kala, äyriäiset, munat ja maitotuotteet, mutta alaniini löytyy myös monista kasvipohjaisista ruuista. Esimerkkejä elintarvikkeista, joissa on paljon alaniinia, ovat:

- liha, kuten naudanliha, sianliha, lammas, kana, kalkkuna, kani, kala; munat, maito ja johdannaiset.

- Pähkinät, kuten hasselpähkinät, saksanpähkinät, kastanjat, mantelit ja maapähkinät, ovat alaniinin lähteitä.

- Kookospähkinä, avokado, parsa, munakoiso, kassava tai kassava, punajuuri, porkkana ja bataatti.

- palkokasveja, kuten maissia, papuja ja herneitä.

- Vilja, kuten riisi, ruis, vehnä, kaakao, kaura ja ruis.

Viitteet

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., ja Potter, W. (2012). Β-alaniinin ja karnosiinin ergogeeniset vaikutukset: Ehdotettu tulevaisuuden tutkimus niiden tehokkuuden määrittämiseksi. Ravinteet, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Kattava ihmisen maksasolujen metabolinen rekonstruointi maksafysiologian analysointia varten. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemia (3. painos). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperin kuvattu biokemia (28. painos). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega Editions (5. painos).