MYOFIBRILLIT: OMINAISUUDET, RAKENNE, KOOSTUMUS, TOIMINNOT - BIOLOGIA - 2025

Myofibrilleissä ovat rakenneyksiköt lihassolujen, joka tunnetaan myös lihas- kuidut. Niitä on erittäin runsaasti, ne on järjestetty rinnakkain ja näiden solujen sytosoli upottaa ne.

Jaetut lihassolut tai kuidut ovat erittäin pitkiä soluja, joiden pituus on korkeintaan 15 cm ja halkaisija 10–100 μm. Sen plasmamembraani tunnetaan sarkolemmana ja sytosoli sarkoplasmana.

Kaavio ihmisen lihasrakenteesta (Lähde: Deglr6328 ~ commonswiki, Wikimedia Commonsin kautta)

Näissä soluissa on myofibrillien lisäksi useita ytimiä ja mitokondrioita, jotka tunnetaan sarkosomeina, samoin kuin näkyvä endoplasminen retikulum, joka tunnetaan nimellä sarkoplasminen reticulum.

Myofibrillit tunnustetaan selkärankaisten eläinten lihaksien "supistuviksi elementeiksi". Ne koostuvat monen tyyppisistä proteiineista, jotka antavat heille joustavat ja sisäänvedettävät ominaisuudet. Lisäksi ne vievät tärkeän osan lihaskuitujen sarkoplasmasta.

Erot lihaskuitujen välillä

Lihaskuituja on kahta tyyppiä: juovitettuja ja sileitä kuituja, jokaisella on anatomiset jakaumat ja tietty toiminto. Myofibrillit ovat erityisen tärkeitä ja ilmeisiä nauhoitetuissa lihaskuiduissa, jotka muodostavat luurankolihaksen.

Striboiduilla kuiduilla on toistuva poikittaiskuviokuvio, kun niitä tarkastellaan mikroskoopin alla, ja ne liittyvät luustolihaksiin ja osaan sydänlihaksia.

Sileät kuidut eivät sitä vastoin osoita samaa mallia mikroskoopin alla ja niitä esiintyy verisuonten ja ruuansulatusjärjestelmän (ja kaikkien sisäelinten) ominaisissa lihaksissa.

Yleispiirteet, yleiset piirteet

Myofibrillit koostuvat kahden tyyppisistä supistuvista filamenteista (tunnetaan myös nimellä myofilaments), jotka puolestaan ​​koostuvat rihmaproteiineista myosiinista ja aktiinista, joita kuvataan myöhemmin.

Luulihaksen myofibrillien graafinen esitys (Lähde: Muokattu BruceBlausilta Wikimedia Commonsin kautta)

Eri tutkijat ovat todenneet, että myofibrillien supistuvien proteiinien puoliintumisaika on 5 päivästä 2 viikkoon, joten lihas on erittäin dynaaminen kudos, paitsi supistuvuuden, myös synteesin ja uudistumisen näkökulmasta. sen rakenneosista.

Jokaisen lihassolujen tai -kuitujen myofibrillin funktionaalista yksikköä kutsutaan sarkomeeriksi, ja sen rajaa alue, jota kutsutaan "Z-kaistaksi tai -viivaksi", josta aktiini-myofilamentit ulottuvat rinnakkaisjärjestyksessä.

Koska myofibrillit miehittävät merkittävän osan sarkoplasmasta, nämä kuiturakenteet rajoittavat niiden solujen ytimien sijaintia, joihin ne kuuluvat, solujen reuna-alueita lähellä sarkolemmaa.

Jotkut ihmisen patologiat liittyvät ytimien siirtymiseen kohti myofibrillaaristen kimppujen sisäosaa, ja näitä kutsutaan centro-ydinmyopatioiksi.

Myofibrillien muodostuminen tai "myofibrillogenesis"

Ensimmäiset myofibrillit kootaan alkion luurankolihaksen kehittymisen aikana.

Proteiinit, jotka muodostavat sarkomeerit (myofibrillien toiminnalliset yksiköt), ovat alun perin linjassa joidenkin "premiofibrillien" päistä ja sivuista, jotka koostuvat aktiinifilamenteista ja pienistä annoksista ei-lihaksellisesta myosiini II: sta ja spesifisestä a-aktiinista lihaksen.

Tällöin a-aktiinin sydämen ja luuston isoformeja koodaavat geenit ilmenevät eri suhteissa lihaskuiduissa. Ensin ekspressoituneen sydämen isoformin määrä on suurempi ja sitten tämä muuttuu kohti luurankoa.

Premiofibrillien muodostumisen jälkeen syntyvät myofibrillit kokoontuvat premiofibrillien muodostumisalueen taakse ja näissä havaitaan lihaksen myosiini II -muoto.

Tässä vaiheessa myosiinfilamentit kohdistuvat ja kompleksoituvat muiden spesifisten myosiinia sitovien proteiinien kanssa, samoin kuin aktiinifilamenteissa.

Rakenne ja koostumus

Kuten hetki sitten mainittiin, myofibrillit koostuvat supistuvista proteiinin myofilamenteista: aktiinista ja myosiinista, joita kutsutaan myös vastaavasti ohuiksi ja paksiksi myofilamenteiksi. Ne ovat näkyvissä valomikroskoopin alla.

- Ohuet säikeet

Myofibrillien ohuet filamentit koostuvat proteiiniaktiinista sen rihmaisessa muodossa (aktiini F), joka on pallomaisen muodon polymeeri (aktiini G), joka on kooltaan pienempi.

G-aktiinin (F-aktiini) rihalliset juosteet muodostavat kaksois juosteen, joka kiertyy kierreksi. Jokainen näistä monomeereistä painaa enemmän tai vähemmän 40 kDa ja pystyy sitoutumaan myosiiniin tietyissä kohdissa.

Nämä filamentit ovat halkaisijaltaan noin 7 nm ja kulkevat kahden alueen, jotka tunnetaan nimellä I-kaista ja A-kaista, välillä A-kaistassa nämä filamentit sijaitsevat paksujen filamenttien ympärillä toissijaisessa kuusikulmaisessa järjestelyssä.

Erityisesti kukin ohut filamentti on symmetrisesti erotettu kolmesta paksusta filamentista, ja kutakin paksua filamenttia ympäröi kuusi ohutta filamenttia.

Ohuet ja paksut filamentit ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa "ristisiltojen" kautta, jotka ulkonevat paksuista filamenteista ja esiintyvät myofibrillirakenteessa säännöllisin välimatkoin lähellä 14 nm.

Kaavamainen esitys myofibrilleistä, jotka muodostavat myofibrillit ja niiden poikkileikkaukset (Lähde: Kamran Maqsood 93 Wikimedia Commonsin kautta)

Aktiinifilamentit ja muut niihin liittyvät proteiinit ulottuvat Z-linjojen "reunojen" ulkopuolelle ja limittävät myosiinfilamentit kunkin sarkomeerin keskustaa kohti.

- Paksut lihaskuidut

Paksut filamentit ovat myosiini II -proteiinin polymeerejä (molemmat 510 kDa), ja ne rajataan alueilla, jotka tunnetaan nimellä "A-vyöhykkeet".

Myosiinin myofilamentit ovat noin 16 nm pitkiä ja ne on järjestetty kuusikulmaisiksi (jos myofibrillin poikkileikkausta havaitaan).

Jokainen myosiini II-filamentti koostuu monista pakattuista myosiinimolekyyleistä, joista jokaisessa on kaksi polypeptidiketjua, joilla on mailan muotoinen alue tai "pää" ja jotka on järjestetty "kimppuihin" filamenttien muodostamiseksi.

Molemmat niput pidetään päidensä yli kunkin sarkomeerin keskellä siten, että kunkin myosiinin "päät" on suunnattu kohti Z-viivaa, missä ohuet filamentit kiinnittyvät.

Mioosiinipäät suorittavat erittäin tärkeitä toimintoja, koska niillä on sitoutumiskohdat ATP-molekyyleille ja lisäksi lihaksen supistumisen aikana ne kykenevät muodostamaan ristisiltoja vuorovaikutukseen ohuiden aktiinifilamenttien kanssa.

- Yhdistetyt proteiinit

Aktiinilangat "ankkuroituvat" tai "kiinnittyvät" lihaskuitujen plasmamembraaniin (sarkolemma) niiden vuorovaikutuksen vuoksi toisen proteiinin kanssa, joka tunnetaan dystrofiiniksi.

Lisäksi on olemassa kaksi tärkeätä aktiinia sitovaa proteiinia, joita kutsutaan troponiiniksi ja tropomyosiiniksi ja jotka yhdessä aktiinifilamenttien kanssa muodostavat proteiinikompleksin. Molemmat proteiinit ovat välttämättömiä ohuiden ja paksujen filamenttien välisten vuorovaikutusten säätelemiseksi.

Tropomüosiini on myös kaksijuosteinen rihmolekyyli, joka assosioituu aktiiniheliksiin spesifisesti näiden kahden juosteen välissä olevien urien alueella. Troponiini on kolmiosainen globaali proteiinikompleksi, joka on järjestetty välein aktiinifilamentteihin.

Tämä viimeinen kompleksi toimii kalsiumista riippuvaisena "kytkimenä", joka säätelee lihaskuitujen supistumisprosesseja, minkä vuoksi se on erittäin tärkeää.

Selkärankaisten eläinten juovitetussa lihaksessa on lisäksi kaksi muuta proteiinia, jotka ovat vuorovaikutuksessa paksujen ja ohuiden filamenttien kanssa, joita kutsutaan vastaavasti titiiniksi ja nebuliiniksi.

Nebuliinilla on tärkeitä toimintoja aktiinifilamenttien pituuden säätelemisessä, kun taas titiini osallistuu myosiinifilamenttien tukemiseen ja ankkurointiin M-viivaksi kutsutun sarkomeerin alueella.

Muut proteiinit

On myös muita proteiineja, jotka assosioituvat paksuihin myofilamenteihin, joita kutsutaan myosiinia sitovaksi proteiiniksi C ja myomesiiniksi, jotka vastaavat myosiinfilamenttien kiinnittymisestä M-linjaan.

ominaisuudet

Myofibrillillä on alkuvaiheessa vaikutuksia selkärankaisten eläinten liikkumiskapasiteettiin.

Koska ne muodostuvat lihaslaitteiden kuitumaisista ja supistuvista proteiinikomplekseista, nämä ovat välttämättömiä vasteiden toteuttamiseksi hermostollisille ärsykkeille, jotka johtavat liikkeeseen ja siirtymään (luurankoisissa lihaksissa).

Luurankolihasten kiistattomat dynaamiset ominaisuudet, jotka käsittävät yli 40% kehon painosta, antavat myofibrillit, joilla on samanaikaisesti 50 - 70% ihmiskehossa olevista proteiineista.

Myofibrillit, jotka ovat osa näitä lihaksia, osallistuvat kaikkiin sen toimintoihin:

- Mekaaninen: muuntaa kemiallinen energia mekaaniseksi energiaksi voiman tuottamiseksi, asennon ylläpitämiseksi, liikkeiden tuottamiseksi jne.

- Metabolinen: koska lihas osallistuu perusenergian metaboliaan ja toimii perusaineiden, kuten aminohappojen ja hiilihydraattien, varastointipaikkana; se myötävaikuttaa myös lämmöntuotantoon sekä fyysisen toiminnan tai urheiluharjoituksen aikana käytetyn energian ja hapen kulutukseen.

Koska myofibrillit koostuvat pääasiassa proteiineista, ne edustavat aminohappojen varastointi- ja vapautumiskohtaa, jotka edistävät verensokerin tason ylläpitämistä paaston tai nälänhäiriön aikana.

Aminohappojen vapautuminen näistä lihasrakenteista on myös tärkeätä muiden kudosten, kuten ihon, aivojen, sydämen ja muiden elinten, biosynteettisten tarpeiden kannalta.

Viitteet

1. Despopoulos, A., ja Silbernagl, S. (2003). Fysiologian väri-atlas (5. painos). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, ja Goldman, YE (1996). Luurankolihasten myofibrillien mekaaninen karakterisointi. Biophysical Journal, 71 (5), 2774 - 2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Luustolihakset: Lyhyt kuvaus rakenteesta ja toiminnasta. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Myofibrillien leviäminen lihaskuitujen kasvun aikana. J. Cell Sct., 6, 593 - 603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperin kuvattu biokemia (28. painos). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Myofibrillit laittavat puristuksen ytimiin. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Myofibrillien asentaminen ja ylläpito nauhoitetussa lihaksessa. Kokeellisen farmakologian käsikirjassa (s. 37). New York, USA: Springer International Publishing Sveitsi.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., ja Sanger, JM (2010). Myofibrillien kokoonpano ja dynamiikka. Biolääketieteen ja biotekniikan lehti, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., ja Bremel, R. (1975). Selkärankaisten sileiden - lihasteiden myofibrillien ja aktomysiinin valmistus ja ominaisuudet. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., ja Smith, F. (1963). Yleinen eläintiede (2. painos). Lontoo: WB Saunders Company.